Константа комплекса фермент-субстратного

Следовательно, построив зависимость aji от l/[So], можно определить константу диссоциации фермент-субстратного комплекса Ks- [c.86]

С другой стороны, константа диссоциации фермент-субстратного комплекса Ks сохраняет постоянное значение при кислых и нейтральных значениях pH, но с дальнейшим увеличением pH она возрастает [13, 46]. Последнее объясняют тем, что правильная стереохимическая конформация активного центра обусловлена взаимодействием ионной пары (Asp-194)—СОО . .. " NHa — (11е-16), находящейся внутри ферментной глобулы (См. рис. 31). В результате депротонизации а-аминогруппы Пе-16 (с рКа — 8,5—9) происходит разрушение солевого мостика , что приводит к потере ферментом сорбционной способности. Это представление согласуется с данными рентгеновского анализа структуры кристаллического химотрипсина [17], однако ван<ность именно а-аминогруппы Пе-16 для катализа поставлена под сомнение в ряде работ ]47, 48]< [c.132]

Для вывода уравнения стационарной скорости ферментативной реакции, в которой происходит обратимая изомеризация фермента с образованием неактивного конформера (схема 6.27), запишем уравнение материального баланса по ферменту (в случае [8]о [Е]о), а также выражения для скорости распада фермент-субстратного комплекса и для константы диссоциации фермент-субстратного комплекса [c.138]

Для вывода уравнения скорости этой ферментативной реакции запишем уравнение материального баланса по ферменту и выражения для констант диссоциации фермент-субстратного и фер-мент-ингибиторного комплексов [c.141]

Таким образом, видно, что константа Михаэлиса всегда будет больше константы диссоциации фермент-субстратного комплекса Л з. В случае если V будет равно Ч2У, то т=[5], иными словами, константа Михаэлиса будет равна той концентрации субстрата, при которой наблюдается скорость реакции, равная половине максимальной. [c.131]

Рассмотрим определение константы диссоциации фермент-субстратного комплекса флуоресцентным методом. Взаимодействие фермента с субстратом описывается общей схемой [c.178]

Следовательно, построив зависимость а/1 от 1/[5о], можно определить константу диссоциации фермент-субстратного комплекса Кв- [c.179]

Таким образом, константа равновесия равна отношению констант скоростей прямой и обратной реакций. Величину, обратную константе равновесия, принято называть субстратной константой, или, в случае ферментативной реакции, константой диссоциации фермент—субстратного комплекса, и обозначать символом К . Так, в реакции [c.135]

Отсюда вытекает важное следствие константа Михаэлиса всегда больше константы диссоциации фермент-субстратного комплекса К на величину [c.137]

Уравнение (У.4) является основным уравнением стационарной кинетики простейших ферментативных реакций. Оно носит название уравнения Михаэлиса — Ментен — авторов, которые, развивая представления Брауна и Анри в области ферментативной кинетики, экспериментально показали приложимость этого уравнения ко многим ферментативным процессам. Следует, однако, сказать, что Михаэлис и Ментен придавали иной смысл величине Кт- Они считали, что концентрация комплекса Е5 определяется лишь соотношением констант -1/ +1, т. е., что на [Е8] существенно не влияет константа +2. Легко показать, что в этом случае получается уравнение такого же вида (У.4), однако в нем член Кт равен к- к+1, т. е. является константой диссоциации фермент-субстратного комплекса. Влияние А+2 на величину [Е5] было учтено Бриггсом и Холденом, однако уравнение ( .4) сохранило название первых авторов. Точно так же константа Кт, представляющая соотношение трех констант скорости, носит название константы Михаэлиса, хотя и имеет иной, более точный смысл. [c.39]

В то же время истинная константа диссоциации фермент-субстратного комплекса, которая в энзимологии носит название константы субстрата и обозначается К , является функцией двух констант скорости [c.46]

Однако были сделаны попытки применения методов стационарной кинетики для вычисления константы субстрата (константы диссоциации фермент-субстратного комплекса). Один из принципов подхода к расчету Ks по данным стационарной кинетики, принадлежащий Слейтеру [16], основан на следующих соображениях. [c.50]

В этом примере, впервые описанном Михаэлисом и Ментен в 1913 г., Ка — константа Михаэлиса, определяемая на основании кинетических данных,— численно равна Ка — константе диссоциации фермент-субстратного комплекса [c.170]

Комиссия ПО ферментам рекомендует использовать для определяемой кинетически константы Михаэлиса обозначение Кщ, а для константы диссоциации фермент-субстратного комплекса — обозначение К . Однако в тех случаях, когда в ферментативной реакции участвует более одного фермента, использование таких обозначений приводит к громоздким и неясным выражениям. [c.170]

Ко — константа диссоциации комплекса активного центра с донором электрона Кв. — эффективная константа связывания Лз — константа диссоциации фермент-субстратного комплекса [c.339]

Вместо двух констант скорости в знаменателе этого уравнения мы можем ввести одну константу К, которая представляет собой обратную величину константы равновесия реакции, записанной уравнением (6.33). Новая константа — это по существу константа диссоциации фермент-субстратного комплекса ES, в то время как константа равновесия, которая входит в уравнение [c.343]

Влияние соли на константу диссоциации фермент-субстратного комплекса, по крайней мере, в случае химотрипсина, можно объяснить так называемым высаливающим эффектом, т.е., влиянием на активность субстрата (7g) при постоянстве активностей фермента (7 ,) и фермент-субстратного комплекса (7j.g) [2416]. Это справедливо при относительно больших концентрациях соли. При переходе от низких ее концентраций к высоким (больше 0,5 М) происходит, по-видимому, изменение конформации фермента [2416,2417], что проявляется в параллельном с изменением активности изменении поглощения белка при 282 нм [2416]. [c.224]

Температура также влияет на константу диссоциации фермент-субстратно. . комплекса в соответствии с уравнением Вант-Гоффа [c.227]

Соотношение между и Aj—константой диссоциации фермент-субстратного комплекса [c.87]

Здесь следует предупредить читателей относительно некоторой несогласованности в толковании константы Михаэлиса — Ментен. В настоящей книге дано практически наиболее удобное определение константы Михаэлиса — Ментен, принятое Холдейном [15], Олберти [2], а также Диксоном и Уэббом [10]. Между тем Рей-нер [29] считает такое определение неправильным и ограничивает употребление Км особым случаем, когда эта величина выражает истинную константу диссоциации фермент-субстратного комплекса. Лайдлер [22] указывает, что в уравнении Михаэлиса — Ментен j m представляет собой константу диссоциации ES [c.42]

VI.15а). Два таких случая показаны в виде соответствующих кривых на фиг. 65, А. В этих двух крайних случаях точки перегиба, если они рассчитаны правильно, могут действительно соответствовать в первом случае константе ионизации фермента, а во втором — константе 1тонизации фермент-субстратного комплекса. Однако обычно определяемая величина начальной скорости лежит между этими двумя предельными. значениями и ее зависимость от pH также имеет промежуточный характер, который нельзя объяснить исходя из констант ионизации. [c.187]

Что же мы находим у ферментативных реакции В табл. 9 собраны данные для ряда ферментативных реакций, у которых константа активировашм фермент-субстратного комплекса была [c.164]

Рассмотрим диаграмму изменения свободной энергии ферментативной и неферментативной реакций (рис.121) . Мх основное различие заключается в том, что в ходе ферментативного катализа фермент и субстрат образуют комплекс, свободная энергия которого ниже, чем свободная энергия исходных реагентов. Если свободная энергия аштвации химической стадии остается одной и той же для обеих реакций, то увеличение скорости катализируемого процесса будет в точности пропорционально константе диссоциации фермент-субстратного комплекса. Это можно показать следующим образом. Рассмотрим два пути превращения субстрата - каталитический и некаталитический [c.349]

Смотреть страницы где упоминается термин Константа комплекса фермент-субстратного: [c.38] [c.38] [c.59] [c.144] [c.216] [c.241] [c.245] [c.77] [c.103] [c.156] [c.163] [c.86] [c.188] [c.136] [c.46] [c.242] [c.16] [c.19] [c.209] [c.92] [c.50] [c.228] [c.337] [c.37] [c.227] [c.71] [c.142] [c.122]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология