Аминокислоты специфические

Нингидринная реакция широко используется для анализа аминокислот. Реакция протекает количественно. Образующийся альдегид является характерным для каждой аминокислоты Специфическое определение альдегида позволяет установить соответствующую аминокислоту. Колориметрия окрашенного комплекса в сочетании с хроматографией и ионо-форезом является сейчас одним из самых распространенных методов аминокислотного анализа белковой молекулы. [c.469]

Для определения отдельных аминокислот разработан ряд специфических методов. В качестве примера можно привести окисление оксиаминокислот йодной кислотой (стр. 21), применимое для определения серина, треонина и -оксилизина (стр. 50). Применяются также весовые методы, основанные на избирательном осаждении некоторых аминокислот специфическими реагентами. К специфическим химическим методам определения аминокислот относятся также модифицированная реакция Паули на гистидин (стр. 15), цветная реакция Сакагути на аргинин (стр. 13) и реакция Салливана на цистеин (стр. 23). [c.39]

Данный подход оказывается успешным и при синтезе аминокислот, специфически дейтерированных по р-положению. [c.100]

К специфическим соединениям, синтезируемым из аминокислот и представляющим большой интерес для медицины, относится гистамин. Он представляет собой биологически активный амин, образующийся путем декарбоксилирования гистидина, и играет центральную роль во многих аллергических реакциях у человека. К образующимся из аминокислот специфическим нейромедиаторам относятся у-аминобутират (предшественник—глутамат) 5-гидрокситриптамин (серотонин, предшественник — триптофан), а также дофамин, норадреналин и адреналин (пр) дшественник—тирозин). Для понимания принципов функционирования мозга необходимы, в частности, более детальные сведения о действии нейромедиаторов. Следует также иметь в виду, что многие лекарственные препараты, используемые для [c.343]

Впервые общий метод определения аминокислот в гидролизатах белков был предложен Э. Фишером. В настоящее время разработаны весьма совершенные методы анализа продуктов гидролиза белка, позволяющие с большой точностью определять качественно и количественно содержание отдельных аминокислот в тех или иных белковых веществах после их гидролиза. Эти методы основаны главным образом или на осаждении отдельных аминокислот специфическими реактивами, или на образовании с последними характерной окраски. [c.33]

Одним из наиболее поразительных свойств живых существ является та безошибочная точность, с которой они вырабатывают из циркулирующей в крови изменчивой смеси аминокислот специфические компоненты тканей . Роуз (1938). [c.259]

Эти амины образуются также при действии на аминокислоты специфических декарбоксилаз, вырабатываемых рядом бактерий. В настоящее время известны декарбоксилазы для лизина, гистидина, тирозина, аргинина, фенилаланина и глютаминовой кислоты. [c.58]

Кроме путей обмена, характерных для большинства аминокислот, существуют и специфические пути превращения почти всех аминокислот, входящих в состав белков. Рассмотрим обмен некоторых аминокислот, специфические пути превращения которых приводят к синтезу физиологически важных продуктов и во многом определяют физиологическое состояние человека. [c.247]

Окислительное демети л иро в ание N-мeтил- -аминокислот в -аминокислоты. Специфическая оксидаза К-метиламинокислот реагирует при наличии свободной а-карбок-сильной группы субстрата. Этот флавопротеид, содержаш,ий ФАД, не действует на К-диметиламинокислоты. Реакция сопровождается выделением перекиси водорода и формальдегида [c.565]

Так как в пищевой промышленности и медицине применяют только ь-изомеры аминокислот, рацемические смеси необходимо разделять на отдельные энантиомеры. Для этой цели используют различные хроматографические методы, в том числе и основанные на ионном обмене. Химические методы разделения, связанные с взаимодействием рацематов с определенными асимметрическими соединениями, достаточно сложны и не находят применения в промышленных условиях. Гораздо более эффективным является ферментативный метод разделения рацематов аминокислот, впервые разработанный и использованный японскими исследователями. В основу метода положена способность фермента ацилазы ь-аминокислот специфически гидролизовать только ацилированные ь-аминокислоты без воздействия на О-сте-реоизомеры. Ацилированные аминокислоты, полученные методом химического синтеза, подвергаются воздействию иммобилизованного фермента ацилазы, причем после полного ферментативного гидролиза образуется смесь ацилированной о-аминокислоты и свободного ь-стереоизомера, легко разделяющиеся простой кристаллизацией или посредством ионообменной хроматографии. [c.22]

При вырапщвании двух штаммов Н1 (свиньи и BEL) в присутствии антител низкой авидности были выделены антигенные мутанты. Пептидные карты таких мутантов показали различия в положении по крайней мере одного полипептида в сравнении со штаммом дикого типа [68]. При освоении метода моноклональных антител были отобраны антигенные варианты из штаммов PR8 (H1N1) и А/Меш/1/71 (H3N2). Эти варианты должны были иметь только одно или несколько изменений аминокислот. Специфические замены аминокислот наблюдали в субъединицах НА1 у 10 изолятов и не обнаруживали подобных изменений в субъединицах НА2. Четыре независимых варианта, отобранных с тем же моноклональным антителом, имели ту же замену аминокислоты (аспарагин на лизин) [71]. Восемь из 10 вариантов штамма PR8 имели одно изменение пептида. В этих проанализированных слу- [c.115]

Для разделения рекомбинантного пептида и белка-носителя можно использовать и протеолитические ферменты. Для этого требуемый пептид соединяют с белком-носителем с помощью последовательности аминокислот, специфически расщепляемой протеолитическим ферментом, например пептидазой клостридий (клострипаином) в случае получения кальцитонина или трипсином для получения р-эндорфина. [c.118]

Органический синтез сложны.х пептидов сопряжен с определенными методическими трудностями. Прежде всего для того, чтобы соединить аминокислоты специфической пептидной связью, следует защитить> те их амине- и карбоксильные группы, которые не должны участвовать в ее образовании, и таким образом снизить их реакционную способность. Кроме того, нужно блокировать все реакционноспособные боковые цепи а.минокислот или проводить реакцию с образованием связи между аминокислотами таким способом, при котором эти группы не затрагиваются. Некоторые из защитных групп, используемых в пептидном синтезе, приведены в табл. 4.3. Далее конденсация должна проводиться таким образом, чтобы не происходило рацемизации или химического изменения боковых цепей. Бшьшинство реакций образования пептидной связи включают активацию а-карбоксильных групп, обычно путем получения определенных типов смешанных ангидридов кислот или реакционноспособных сложных эфиров [c.121]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология