Гемагглютинин

ЦИИ трансляции не проходит далее сквозь мембрану, а остается вставленным в мембрану как трансмембранный белок. Можно привести еще ряд аналогичных примеров интегральных мембранных белков, синтезируемых с отщепляемой N-концевой сигнальной последовательностью (гемагглютинин вируса гриппа, тяжелая цепь антигенов гистосовместимости А и В, гликофорин А красных кровяных клеток, цитохром Р-448 и т. д.). Получается, что в синтезе как секреторных, так и интегральных мембранных белков используется один и тот же механизм сигнального пептид-мембранного узнавания, вхождения растущего пептида в мембрану и затем отщепления N-концевого сигнального фрагмента, но терминация трансляции может приводить либо к прохождению конечного продукта сквозь мембрану в случае водорастворимых секреторных белков, либо к его солюбилизации в мембране в случае более гидрофобных белков, предназначенных для внутримембранной локализации. Белки, оставшиеся в мембране. эндоплазматического ретикулума, далее могут подвергаться посттрансляционному транспорту через секреторные пузырьки в мембранные структуры других типов, включая клеточную плазматическую мембрану. [c.281]

N1—N8) у вирусов A Поэтому система обозначения вируса гриппа включает название штамма, номера субтипов гемагглютинина и нейраминидазы Например, вирус гриппа А(свиной) Тайвань /1/70(H3N2) Это значит, что вирус изолирован от свиней на острове Тайвань в 1970 году, содержит гемагглютинин 3(НЗ) и нейраминидазу 2 (N2) Оба антигена (Н и N) формируются и контролируются генами (РНК-фрагментами) независимо друг от друга Вследствие сегментарности генома вирус проявляет рекомбинацию с высокой частотой и, как следствие, происходят изменения в антигенных свойствах вирусов (прежде всего — по гемагглютинину и нейраминидазе) [c.181]

G-белок-сопряженные рецепторы Белок оболочки HIV-l Белки капсида HSV Щелочная фосфатаза человека ДНК-полимераза а человека Липаза поджелудочной железы человека Гемагглютинин вируса гриппа Интерлейкин-2 Белок вируса Лаоса [c.145]

Эти разные белки находят у большинства других видов бобовых. Преобладающая часть семян бобовых растений содержит антитрипсиновые вещества, гемагглютинины [56, 69, 70, 93, 96] и липоксигеназы [36 . Трипсиновые ингибиторы — это белки с молекулярной массой от 8000 до 25 ООО Да [70[ и с повышенным содержанием цистеина. Каждый растительный вид содержит, как правило, несколько изоформ ингибиторов три у конских бобов, девять у гороха. Гемагглютинины представляют собой в большинстве случаев гликопротеины, содержащие 1—5 % углеводов, с молекулярной массой от 50 ООО (горох, конские бобы) до 120 ООО Да (соя). Эти белки, часто представленные в форме нескольких изолектинов, имеют четвертичную структуру, число субъединиц которой колеблется от двух (конские бобы) до четырех (соя, фасоль, горох). Субъединицы состоят из двух полипептидных цепей, одна из которых с низкой молекулярной массой (а), другая — с более высокой (Р). У гороха цепи аир имеют молекулярную массу соответственно 7000 и 17 ООО Да [69]. [c.167]

Характер и динамика развития бляшек, подавление репродукции вируса при температуре выше 38,5 °С, низкие титры гемагглютининов и патогенность для куриных эмбрионов [c.286]

Характер ЦПД, бляшек, подавление репродукции вируса при 39 —40 С, низкие тит-ры гемагглютининов [c.286]

Частицы гемагглютинина, имеюш ие диаметр 9 нм, собраны в регулярную спираль с поперечным сечением 20 нм. Внутреннее пространство спирали имеет диаметр 9 нм. Внутри спирали помеш ает-ся тяж токсического белка, токсический компонент и гемагглютинин находятся в ассоциированном состоянии. [c.359]

Апти-Н-гемагглютинин из сыворотки крови угря [c.340]

Вирусы гриппа А, В и С отличаются друг от друга по типоспецифическому антигену, связанному с белками М и МР. Более узкую специфичность вируса типа А определяет гемагглютинин (Н-антиген). Отмечается высокая антигенная изменчивость в пределах рода. Изменчивость Н-антигена определяет [c.119]

Размножаются в цитоплазме, образуют гемагглютинин [c.29]

С преимущественно неконсервативным характером мутаций, т.е. с одинаковой представлетостьв всех классов по л (например, гемагглютинин, казеин). [c.52]

Вместе с тем, следует отметить, что сырые соевые бобы содержат ингибитор трипсина, уреазу и другие ферменты, угнетающие активность протеаз поджелудочной железы, препятствующие адсорбции в кишечнике ряда микроэлементов [56]. Кроме того, в состав сырой сои входят лектины (гемагглютинины) — белки, обладающие свойством обратимо и избирательно связывать углеводы, не вызывая их химического превращения. В желудочно-кишечном тракте лектины устойчивы к протеолизу. Предполагается, что лектины взаимодействуют с гликокал-ликсом щеточной каймы энтероцитов и повреждают его. Взаимодействие лектинов с углеводами проявляется также в виде агглютинации эритроцитов [57]. Термическая обработка или длительная ферментация соевой муки способствует инактивации антипищевых веществ. Так, экспериментальные данные показали, что скармливание крысам сырого соевого белка сопровождалось гипертрофией поджелудочной железы и тонкой кишки, тогда как у животных, получавших термически обработанную сою, подобных изменений не наблюдалось [58]. [c.512]

Гистон нз мыши Гистон НЗ Гистон Н2Ь Гистон Н4 р -Гемоглобин а -Гемоглобин Иммуногл. С кролик Лютропин Фосфорилаза 01и-амидотрансфер. Ка-уретическ пепт. Энкефалин Инсулин Пролактин о - Тубулин мыши Р - Тубулин Рибосомальный бел. Цитохром с Нейраминидаза Гемагглютинин т-рецептор,Ур-цепь [c.59]

Их аминокислотный состав характеризуется более высоким содержанием метионина и триптофана, чем фракция глобулина [7, 48[. У сои различают два класса альбуминов с константами седиментации приблизительно 25 или 75. К первому классу относятся ингибиторы трипсинов Боумана и Кунитца и цитохром С, а ко второму (75) — аллантоиназа, р-амилаза, гемагглютинины и липоксигеназы [25[. [c.167]

Как и другие бобовые, соя содержит ингибиторы протеаз. Антитрипсиновая активность повышена (от 60 до 70 ед. ингибированного трипсина в цельном зерне). Эти семена одинаково богаты гемагглютининами (1600—3200 мкг/мг) и а-галактозидами. Безансон [6] сообщает о наличии веществ, противодействующих витаминам D, Е и В,2 и тироидам. Дран и др. [25] отмечают присутствие во многих сортах сои различных изофлавонов эстрогенного действия. В их семенах содержались также сапонины [67]. В процессе приготовления соевого щрота семена шелушат, затем семядоли плющат в хлопья толщиной приблизительно [c.347]

У абергина не выявлено местнораздражающих и сенсибилизирующих (конъюнктивальная проба, реакция общей анафилаксии и реакция активной кожной анафилаксии) свойств. Абергип пе обладает иммуномодулирующим действием (показапо в опытах по определению антителообразующих клеток в селезенке и титру гемагглютининов в сыворотке крови экснериментальных животных в реакциях гинерчувствительности замедленного типа и трансплантат против хозяина ). [c.225]

РНГА удобно ставить в планшетах для титрования, используя для разведения материала микротитратор Такачи. Исследуемые сыворотки прогревают 30 мин при 56 °С для инактивации комплемента. Для адсорбции неспецифических гемагглютининов к сывороткам добавляют 50%-ю взвесь формалинизированных или свежих отмытых эритроцитов барана из расчета 0,1 мл взвеси на [c.62]

Опыт сопровождают следующими видами контроля 1) стабильности сенсибилизированных эритроцитов (эритроциты + 1%-й раствор нормальной сыворотки кролика) 2) полноты истощения гемагглютининов в каждой испытуемой сыворотке (испытуемая сыворотка в наименьшем разведении + формалинизированные эритроциты) 3) правильности определения минимальной нейтрализующей дозы АГ (2, 1 и 0,5 нейтрализующей дозы АГ + антительный эритроцитарный диагностикум). [c.64]

Реакция торможения гемагглютинации РТГА). Эта реакция основана на блокировании вирусных гемагглютининов специфическими антителами. Ее можно рассматривать как частный случай реакции нейтрализации. РТГА может быть использована как для серологической диагностики, так и для идентификации гемагглютинирующих вирусов. Феномен РТГА проявляется в образовании компактного осадка эритроцитов вместо зонтика гемагглютинации. Реакцию проводят на полистироловых пластинах и оценивают по отсутствию склеивания эритроцитов, добавленных к смеси вируса и специфической сыворотки. Для удаления или разрушения неспецифических ингибиторов гемагглютинации сыворотки, используемые для РТГА, предварительно обрабатывают перйодатом калия, каолином, бентонитом, ацетоном или другими веществами. Затем готовят двукратные разведения сыворотки в ИХН и к каждому разведению добавляют равное количество вирусосодержащей жидкости с активностью 4 ГЕ. Смесь инкубируют 30 — 60 мин при необходимой для данного типа вирусов температуре (0,4, 20, 37 °С), а затем добавляют равный объем 0,5 — [c.271]

Серологическое исследование. Серодиагностика позволяет поставить диагноз ретроспективно, на основании увеличения титра противооспенных антител в крови больных, выявленного с помощью РТГА, РСК, PH на куриных эмбрионах и в культурах клеток. Антигенами для серологических реакций служат 10%-е центрифугаты суспензии ХАО, зараженной вирусом вакцины. Результаты PH с сывороткой больного в культуре ткани учитывают по ЦПД и РГадс, а на куриных эмбрионах — по образованию оспин на ХАО и накоплению гемагглютининов в РГА. [c.289]

Субъединичные, или расщеп л.е н н ы е вакцины. Такие вакцины можно получать из оболочечных вирусных конъюгированных или неконъюгированных белков. Пока внедрена в производство лишь субъединичная гриппозная вакцина, включающая гликопротеин-гемагглютинин из одного или нескольких штаммов вируса. Клиническим, испытаниям подвергаются варианты субъединичных вакцин вируса иммунодефицита человека, усиленные мурамилди- и мурамилтрипептидами. [c.486]

Технология получения гемагглютинина из гриппозных вирионов заключается в следующем накопленный вирусный материал в аллантоисной жидкости куриного эмбриона сепарируют, подвергают микрофильтрации и фильтрационному концентрированию примерно в 50 раз, при необходимости дополнительно очищают ультрацентрифугированием в градиенте плотности сахарозы концентрированный вирионный материал обрабатывают катионным ПАВ и отделяют гемагглютинины ультрафильтрацией с последующими диализом и стерилизующей фильтрацией. На последней стадии стандартизируют и контролируют с ъединичную вакцину (особенно — на отсутствие живых гриппозных вирусов). [c.486]

Токсины А и В обнаружены в комплексах с константой седиментации 168, кроме того токсин А еш е и с константой 198. Следовательно, токсин В ассоциируется с двумя видами нетоксических компонентов, а токсин типа А — с тремя. Нетоксическим компонентом в препарате токсина А является гемагглютинин, соединенный с токсической частью нековалентно, и в кислых растворах по физико-химическим показателям ведет себя как гомогенный препарат. Этот комплекс стабилен при pH 1—9,5, активность сохраняется длительное время, без ге-магглютинина токсин инактивируется при pH 3,5 и лабилен даже на холоде. [c.359]

Соотношение токсина к гемагглютинину как 1 4 или 1 9. Гемаг-лютинин получен в трех различных молекулярных формах с молекулярными массами 290 ООО 500 ООО 900 ООО дальтон. Все эти формы обладают гемагглютинируюш ей активностью. [c.359]

Нет никаких оснований полагать, что агглютинины к группоспецифическим веществам крови, для которых я предложил название лектины , существенно отличаются от давно известных неспецифических агглютининов. Из всех известных растительных агглютининов наиболее тщательно изучен рицин, получаемый из Ri inus ommunis. В общем это типичный лектин, хотя он и является токсином в такой же степени, как и гемагглютинином. В последние годы химия и иммунология рицина изучались довольно подробно. Не так давно были опубликованы соответствующие обзоры [1,2]. Рицин представляет собой глобулин (т. е. он растворим в солевых растворах, но не в дистиллированной воде). Его изоэлектриче-ская точка 5,4—5,5, молекулярный вес около 80 ООО. Рицин можно получить в кристаллическом виде кристаллический белок очень токсичен и обладает резко выраженными гемагглютинирующими свойствами. [c.91]

Это сферические оболочечные вирусы с икосаэдральным нук-леокапсидом, заключенным в липидную оболочку. Средняя величина рубивирусов — 60 нм. Поверхность вирусов покрыта глико-протеиновыми спикулами, содержащими гемагглютинины. [c.130]

Размножаются в ядре Наблюдается почкование , образуют гемагглютинин, имеется нейра-минидаза [c.27]

Смотреть страницы где упоминается термин Гемагглютинин: [c.50] [c.60] [c.151] [c.279] [c.240] [c.232] [c.273] [c.316] [c.266] [c.269] [c.288] [c.84] [c.180] [c.484] [c.342] [c.343] [c.100] [c.54] [c.26] [c.29] [c.119] [c.128]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология