Пролактин

Роль этих веществ в жизнедеятельности животных важна и разнообразна. Дофамин стимулирует секрецию соматотро-пина (гормон роста) и подавляет секрецию пролактина (гормон роста молочных желез), он также регулирует уровень глюкозы в крови, диурез, кровоток в почках нарушение синтеза дофамина в мозгу — причина возникновения болезни Паркинсона. Норадреналин участвует в передаче нервных импульсов, воздействует на мышцы кровеносных сосудов, сужая их и повышая тем самым артериальное давление. Адреналин также способствует сужению мелких кровеносных сосудов, вызывает усиление работы сердда, расслабляет мускулатуру бронхов и кишечника. При эмоциональных переживаниях, особенно в стрессовых ситуациях, усиленной мышечной работе, охлаждении и тд. содержание адреналина в крови резко возрастает (оно может возрасти в 100 раз за несколько секунд), что обеспечивает адаптацию организма к новым условиям. [c.30]

Гормон роста (GH) (191) Пролактин (198) [c.289]

К пептидным гормонам относятся инсулин, продуцируемый поджелудочной железой, регулирующий метаболизм углеводов, жиров и белков, содержащий 51 аминокислотный остаток секретин, вырабатываемый в желудочно-кишечном тракте, определяющий секреторную функцию желудочно-кишечного тракта, содержащий 21 аминокислотный остаток в передней доле гипофиза вырабатываются адренокор-тикотропин (34 аминокислоты), контролирующий активность коры надпочечников, пролактин (198 аминокислот), влияющий на рост грудных желез и секрецию молока в задней доле гипофиза вырабатываются вазопрессин (9 аминокислот), действующий как диуретик и сосудосуживающее, и окси-тоцин (9 аминокислот), стимулирующий сокращение гладкой мускулатуры. Это только иллюстративный перечень гормонов пептидной структуры — их значительно больше, многие из них еще изучены не полностью, как в плане строения, так и функциональности. Особенно важно и проблематично исследование связи их строения с активностью. Данные по связи структура — активность позволяют иногда получать синтетические полипептиды с активностью, превосходящей природные. Так, варьируя аминокислотный состав нейрогипофизных гормонов (схема 4.4.1) было получено около 200 аналогов, из которых один, [4-ТИг]-оксито-цин оказался высокоактивным. [c.81]

Пролактин и активность роста [c.289]

По функциям ферменты, структурные белки, транспортные белки, защитные белки, сократительные белки мышц, гормоны (гормон роста, пролактин, паратгормон), токсины (ботулиновый, столбнячный, холерный), рецепторы (зрительный, ацетилхолиновый), запасные белки в семенах растений и др. [c.23]

ВИЯ. Возможна также взаимосвязь с работой автономных нервных систем (например, кровообращение, терморегуляция, сон, аппетит). В качестве практических аспектов выделяются снижение отдельными аналогами артериального давления и регуляция выделения пролактина. [c.295]

ТИРОЛИБЕРИН (тиреотропин-рилизинг-фактор, ТРФ), пептидный гормон гипоталамуса. Молекула Т. состоит ю остатков пироглутаминовой к-ты, гистидина и пролина, связанных между собой пептидными связями. Выделен и ) гипоталамуса свиней и овец. Осуществлен хим. синтез Т, и его многочисл. аналогов. Т. участвует в регуляции ф-ции щитовидной железы, стимулируя освобождение гипофизом в кровь тиреотропного гормона. Способен также стимулировать секрецию гипофизом пролактина. Синт. препараты Т. примен. в медицине. [c.580]

Гистон нз мыши Гистон НЗ Гистон Н2Ь Гистон Н4 р -Гемоглобин а -Гемоглобин Иммуногл. С кролик Лютропин Фосфорилаза 01и-амидотрансфер. Ка-уретическ пепт. Энкефалин Инсулин Пролактин о - Тубулин мыши Р - Тубулин Рибосомальный бел. Цитохром с Нейраминидаза Гемагглютинин т-рецептор,Ур-цепь [c.59]

Механизм действия Н.с. связывают с их влиянием на обмен дофамина (с к-рым они имеют конформац. сходство) в мозге, особенно в таких его структурах, как полосатое тело, лимбическая система, кора. Связываясь с дофаминовыми рецепторами, Н.с. блокируют их, что приводит к угнете1шю дофаминергич. передачи в нек-рьи системах головного мозга. Блокада дофаминовых рецепторов гипотала-мич. области ведет к увеличению уровня пролактина в крови, [c.204]

Тиреолиберин регулирует в аденогипофизе синтез и секрецию тиреотро-пина — гормона, стимулирующего щитовидную железу (рис. 2-36). Вероятно, ему также свойствен эффект стимуляции выделения пролактина (окончательно в этом вопросе еще иет ясности). Исследование конформации и данные о биологической активности синтетических аналогов тиреолиберина позволили Петерсону и Гийемену [644] предложить трехмерную модель взаимодействия гормона с рецептором (рис. 2-37). [c.257]

Физиол. значение П. л. до конца не установлено. Считается, что ему принадлежит существ, роль в развитии молочных желез, стимуляции лактогенеза на его ранней стадии, а также в регуляции углеводного и белкового обмена во время беременности и обеспечении нормального роста плода. В процессе беременности концентрация П. л. в крови постепенно нарастает, достигая максимума в позднем периоде беременности и резко падая тотчас после родов. Биол. активность препаратов П. л. качественно сходна также с активностью гипофизарных гормонов пролактина и соматотропина, но проявляется в значительно меиьшей степени (напр., его ростостимулирующая активность примерно в 100 раз ниже, чем у соматотропина). [c.572]

Молекула С. представляет собой одну полипептидную цепь, состоящую из 190-191 аминокислотных остатков (мол. м. ок. 22 тыс.). По хим. структуре, физ.-хим. и биол. св-вам С. сходен с пролактином и плацентарным лактогеном и поэтому объединяется с ними в одно семейство. Считается, что эти три гормона произошли в процессе эволюции из общего предшественника. [c.383]

Видовых различий структура Т. не имеет. В организме животньи и человека Т. синтезируется в гипоталамусе, попадает через воротную вену в гипофиз и стимулирует в этой железе синтез и секрецию тиреотропного гормона, к-рый, в свою очередь, регулирует секрецию иодсодержащих гормонов тироксина и трииодтиронина щитовидной железой. Т. оказьшает также стимулирующее действие на секрецию гипофизом гормонов пролактина и соматотропина. [c.590]

Действие, подобное сомато-тропному гормону и пролактину [c.239]

Эти гормоны регулируют образование и выделение пролактина в передней доле гипофиза. Несмотря иа множество частично противоречащих друг другу данных, ясных лредставлеиий о структуре обоих постулированных гормонов пока иет, ио предполагается, что аналогично известным либеринам оии также могут быть пептидными гормонами или нейротрансмиттерами. [c.258]

Секретин, как и другие пептиды кишечно-желудочного тракта, был найден также в центральной нервной системе, что указало на возможность его нейроэндокринной активности [223, 224]. Действительно, позднее обнаружилось влияние секретина на отделение нейрогормонов в передней доле гипофиза [225]. Выяснено, что он ускоряет круговорот и увеличивает содержание дофамина в медиальной эминенции, повышает обмен норадреналина в паравентрикулярных ядрах гипоталамуса и снижает секрецию пролактина [224]. Предполагается также участие секретина в функционировании симпатической нервной системы [225, 226]. В опытах с крысами при введении секретина наблюдалось, например, увеличение частоты и силы сердечных сокращений, причем эффект имел место как при спонтанных, так и при электростимулированных сердцебиениях действие секретина при этом не подавлялось пропранололом [227, 228]. [c.372]

Пролин и оксипролин полностью устойчивы к действию фермента.- Цистеин в продуктах расщепления не был обнаружен. Полуцистин, если он присутствует в продуктах расщепления, мог образоваться за счет разрыва пептидной связи при этом связь с полипептидной цепью дисульфидным мостиком сохраняется. Окисление остатков цистина в цистеиновую кислоту не должно давать способную отщепляться под действием карбоксипептидазы группу, так как она содержит заряженную боковую цепь, но восстановление и алкилирование до --S H2 ONH2-rpynn приводят к образованию нейтрального остатка. Такой остаток был недавно обнаружен [198] в гидроЛизатах, полученных при действии карбоксипептидазы на восстановленный и алкилированный пролактин, что свидетельствует о присутствия С-концевого полуцисти нового остатка. [c.233]

Химическая природа почти всех известных гормонов выяснена в деталях (включая первичную структуру белковых и пептидных гормонов), однако до настоящего времени не разработаны общие принципы их номенклатуры. Химические наименования многих гормонов точно отражают их химическую структуру и очень громоздкие. Поэтому чаще применяются тривиальные названия гормонов. Принятая номенклатура указывает на источник гормона (например, инсулин —от лат. insula—островок) или отражает его функцию (например, пролактин, вазопрессин). Для некоторых гормонов гипофиза (например, лютеинизирующего и фолликулостимулирующего), а также для всех гипоталамических гормонов разработаны новые рабочие названия. [c.250]

Следует отметить, что не все гормоны гипоталамуса, по-видимому, строго специфичны в отношении одного какого-либо гипофизарного гормона. В частности, для тиролиберина показана способность освобождать, помимо тиротропина, также пролактин, а для люлиберина, помимо лютеинизирующего гормона,— также фолликулостимулирующий гормон. [c.252]

Кортикотропин-рилизинг-фактор Тиротропин-рилизинг-фактор Гонадотропин-рилизинг-фактор Рилизинг-фактор фолликулостимулирующего гормона Соматотропин-рилизинг-фактор Соматотропинингибирующий фактор Пролактин-рилизинг-фактор Пролактинингибирующий фактор Меланотропин-рилизинг-фактор Меланотропинингибирующий фактор [c.253]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.480 ]

Введение в химию природных соединений (2001) -- [ c.81 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.235 , c.245 , c.257 , c.260 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.289 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.260 ]

Биохимия (2004) -- [ c.147 , c.148 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.480 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.337 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.780 , c.785 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.211 , c.212 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.321 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.285 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.0 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.157 , c.160 ]

Новые методы имуноанализа (1991) -- [ c.27 , c.158 ]

Иммунология Методы исследований (1983) -- [ c.170 , c.184 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология