Аминокислоты замещения

Ацилирование аминокислот. Так же, как и в аминах, водород в аминогруппах аминокислот может быть замещен остатками карбоновых кислот (ацилами). Например [c.283]

Амфотерность аминокислот. Аминокислоты — амфотерные соединения. Благодаря наличию карбоксильных групп они способны проявлять кислотные свойства. В то же время в них имеются аминогруппы, способные присоединять ионы водорода, превращаясь в группы замещенного аммония (стр. 272). Поэтому аминокислоты, подобно аминам, могут проявлять основные свойства. [c.280]

Улучшением синтеза аминокислот по Штрекеру является модификация, предложенная Бухерером, которая состоит в добавлении к реакционной смеси карбоната аммония. Это приводит к образованию замещенного гидантоина — нейтрального соединения, которое легко отделяется от сопутствующих веществ и может быть закристаллизовано. При гидролизе гидантоина образуются чистая аминокислота, СО2 и аммиак [c.361]

Реакция между алкилгалогенидами и аммиаком или первичными аминами обычно непригодна для синтеза первичных или вторичных аминов, так как последние являются более сильными основаниями, чем аммиак, и сами предпочтительно атакуют субстрат. Однако эта реакция может оказаться весьма полезной для получения третичных аминов [657] и четвертичных аммониевых солей. Если в качестве нуклеофила выступает аммиак, то три или четыре алкильные группы, связанные с атомом азота в продукте, окажутся одинаковыми. При использовании первичных, вторичных или третичных аминов можно получить соединения, в которых с атомом азота связаны различные алкильные группы. Превращение третичных аминов в четвертичные соли называется реакцией Меншуткина [658]. Иногда этим методом удается приготовить также первичные амины (при использовании большого избытка аммиака) и вторичные амины (при использовании большого избытка первичного амина). Однако ограничение такого подхода хорошо иллюстрируется реакцией насыщенного раствора аммиака в 90 %,-ном этаноле с этилбромидом при молярном отношении реагентов 16 1, в которой выход первичного амина достигал лишь 34,2 %, (при отношении реагентов 1 1 выход составлял 11,3%) [659]. Субстраты лишь одного типа дают приемлемые выходы первичных аминов (при условии, что аммиак взят в большом избытке) — это а-замещенные кислоты, которые превращаются в аминокислоты. [c.146]

При обработке а-аминокислот ангидридами в присутствии пиридина происходит замещение карбоксильной группы на ацильную и ацилирование группы NH2. Этот процесс получил название реакции Дакина — Веста. Ее механизм включает образование оксазолона [372]. Иногда реакцию можно провести с карбоновыми кислотами, не содержащими а-аминогрунпы в таких случаях реакции способствуют 7- или б-аминогруппы [373]. [c.473]

Рис. 35. Линейная зависимость между энтальпией и энтропией активации при гидролизе ацилхимотрипсинов— производных нормальных алифатических карбоновых кислот (левая прямая) и а-К-ацетил замещенных -аминокислот (правая прямая) [70, 71]. (Значения и Д 8 соответствуют температурному интервалу 5—30°С)

Производные углеводородов. Радикалы и функциональные группы. Реакции замещения. Спирты, простые эфиры, альдегиды, кетоны, карбоновые кислоты, сложные эфиры, амины, аминокислоты. Пептидные связи, пептиды и белки. [c.263]

Расположение, или последовательность, аминокислот вдоль белковой цепи определяет первичную структуру белка. Первичная структура ответственна за неповторимую индивидуальность белка. Замена хотя бы одной аминокислоты может привести к изменению биохимических свойств белка. Например, серповидноклеточная анемия представляет собой генетическое (наследственное) заболевание, вызываемое единственной ошибкой в построении белковой цепи гемоглобина. Эта белковая цепь содержит 146 аминокислот. Первые семь аминокислот в нормальной цепи-валин, гистидин, лейцин, треонин, пролин, глутаминовая кислота и снова глутаминовая кислота. У человека, страдающего серповидноклеточной анемией, шестая аминокислота в этой цепи-валин, а не глутаминовая кислота. Замещение всего одной аминокислоты с кислотной функциональной группой в боковой цепи на аминокислоту с углеводородной боковой цепью настолько изменяет растворимость гемоглобина, что в конечном итоге приводит к нарушению нормального кровообращения (см. также разд. 12.8, ч. 1). [c.448]

Этерификация карбоновых кислот и замещенных карбоновых кислот, в частности а-аминокислот, может проводиться в спиртовых растворах, насыщенных хлористым водородом. В этих условиях этерификация может протекать не только при нагревании, но и на холоду. Скорость процесса зависит от строения карбоновой кислоты и спирта, от температуры, при которой проводится этерификация. [c.165]

Аминокислоты, замещенные аминокислот и их производные [c.130]

Установление строения цитохрома с из сердца человека показало почти полное подобие его лошадиному гемопротеиду. Он также состоит из 104 аминокислот, причем N-концевой глицин ацетилирован положение и характер присоединения гема к полипептидной цепи, распределение основных и гидрофобных остатков одинаковы в обоих белках наконец, большие участки полипептидных цепей полностью идентичны. Цитохром с человека отличается от цитохрома с лошади 12 аминокислотными остатками, причем ряд аминокислот замещен подобными (например, Glu в положении 62 на Asp), а ряд — совершенно отличными аминокислотными остатками (Glu в положении 92 на Ala) [c.161]

Для а-аминокислот типичными являются реакции образования солей и реакции замещения. [c.210]

Аминокислота (/1), аминогруппа которой замещена группировкой (У), конденсируется с другой аминокислотой (Б), имеющей защищенную остатком V карбоксильную группу. После того как получен полностью защищенный пептид (В), либо удаляют сразу обе защитные группы и получают свободный пептид (Г), либо проводят избирательное удаление одной из групп У или У. Образующийся в последнем случае замещенный пептид (Д) или ( ) может быть использован для дальнейших синтезов. [c.385]

Аминокислоты — это производные кислот, у которых атом водорода в радикале замещен на аминогруппу. Примером аминокислот может служить аминоуксусная кислота [c.368]

Установлены функции свыше 50 различных пиридоксальфосфатных ферментов. Так, они осуществляют переаминирование а-аминокислот с а-ке-токислотами [257—2591, декарбоксилирование с отщеплением а- или Р-кар-боксила аминокислот 1260—261], отщепление окси-, амино- и сульфгид-рильных групп, расщепление р-окси- и т-кето-а-аминокислот, замещение Р-оксигрупп а-аминокислот, рацемизацию аминокислот [262] и другие реакции (табл. 20). [c.362]

Существует большое число методов образования пептидной связи между замещенными аминокислотами или пептидами. Обычно их разделяют на методы, при которых активируется карбоксильная группа, и методы, связанные с активированием аминогруппы. [c.386]

Аминокислотами называются органические кислоты, у которых водород, входящий в состав радикала (остатка углеводорода), замещен аминогруппой —N 5. Простейшей аминокислотой является гликоль, или глицин, с эмпирической формулой [c.337]

Попытка обобщить данный материал сделана в настоящей книге, которая представляет собой логическое продолжение первой части, опубликованной ранее отдельным томом и посвященной анализу специфичности и кинетических аспектов действия ферментов на относительно простые субстраты, такие как алифатические и ароматические спирты и альдегиды, производные карбоновых кислот, замещенные аминокислоты и их производные (не выше ди- или три-пептидов). Главное внимание в первой части книги уделялось характеру фермент-субстрат ных взаимодействий на достаточно ограниченных участках активного центра и кинетическим проявлениям этих взаимодействий. В основе первой части книги лежит экспериментальный материал, полученный при изучении специфичности, кинетики и механизмов действия цинк- и кобальткарбоксипеп-тидазы, химотрипсина и трипсина из поджелудочной железы быка, алкогольде-гидрогепаз нз печени человека и лошади и пенициллинамидазы бактериального происхождения. Итогом первой части книги явились обобщение и формулировка кинетико-термодинамических принципов субстратной специфичности ферментативного катализа. [c.4]

Аминокислоты — производные карбоновых кислот, в радикале которых атом водорода замещен на аминогруппу. [c.362]

Для а-аминокислот, замещенных в Р- или -положении гидроксильной, сульфгидрильной или иной сильной электрофильной группой, характерна способность при катализе пиридоксальфосфатными ферментами в присутствии воды отщеплять эти функциональные группы одновременно с а-аминогруппой и с образованием а-кетокиолот. [c.366]

Строение молекулы белка определяется расположением в ней остатков аминокислот и связями, которыми эти остатки связаны. Молекулы глобулярных белков имеют цилиндрическую форму, причем диаметр цилиндра может быть равен его высоте. Очевидно, полипептидные цепи скручены или свернуты в пространстве таким образом, что они максимально сближены между собой. Форма белковой цепи определяется порядком расположения аминокислот. Замещение двух-трех аминокислот в цепи другими кислотами приводит к изменению фэрмы молекулы. Решить вопрос о строении глобулярного белка очень трудно, однако имеются данные, свидетельствующие о том, что атомы, образующие пептидную группировку, расположены в плоскости, а водородная связь в пептидных цепях между группами — КН и С = О является линейной. Недавно с помощью дифракции рентгеновских лучей было установлено строение миоглобина. [c.288]

Существует постоянное взаимодействие между белками и небелковыми соединениями азота. Аминокислоты, освобождающиеся при раскрытии пептидных связей в белке, пополняют запасы растворимых азотистых веществ ткани, а свою прежнюю роль они передают заменивщим их аминокислотам. Замещению подвергаются не только целые молекулы аминокислот, но и отдельные аминные и амидные группы. [c.457]

Активация аниона посредством 18-крауна-6 в ацетонитриле (диэлектрическая проницаемость 39) была изучена в работе [99], где показано, что при этом происходит выравнивание нуклеофильности. Константы скоростей замещения в бензил-тозилате на, N3-, Ас , СЫ , Р , С1 , Вг и 1 отличались меньше чем на порядок величины. Ацетат и фторид проявляли значительно более высокую реакционную способность по сравнению с нормальными реакциями в гидроксилсодержащих растворителях. Хотя этот эффект активации аниона часто использовался в гомогенной среде, мы приведем только один поразительный пример. Меррифилд и сотр. [100] селективно отщепляли защищенные аминокислоты и пептиды от оксиациль-ных смол, используя цианид калия в ДМФ, Ы-метилпирролидо- [c.39]

Используя этот метод Брендстрём смог получить (с выходом до 90%) эфиры даже таких стерически затрудненных кислот, как о,о -диметил- или диметоксизамещенных бензойных кислот. Получение эфиров дикарбоновых кислот в большинстве случаев проходит без каких-либо затруднений. Только очень липофильные кислоты дают низ.кий выход (например, выход эфиров винной кислоты 40%). Однако аминокислоты этим методом этери-фицировать нельзя. В то же время Ы-замещенные аминокислоты легко дают разнообразные эфиры растворяют Ы-производное аминокислоты в насыщенном водном растворе бикарбоната натрия и добавляют смесь молярного количества адогена 464 и небольшого избытка алкилгалогенида. Смесь выдерживают при комнатной температуре в течение 3—24 ч 1225]. [c.128]

Кислоты и их производные. В случае ациклических моно- и днкарбоновых кислот атом углерода карбоксильной группы, обозначаемой окончанием -овая к-та, включается в главную цепь и получает номер 1. Все поликарбоновые, а также циклические моно- и дикарбоновые кислоты (карбоксильная группа связана непосредственно с кольцом) в названии имеют окончание -карбоновая к-та, причем атом, несущий кислотную функцию, получает минимальный номер. Сохранены следующие тривиальные названия Муравьиная к-та, Уксусная к-та. Щавелевая к-та, Мале новая к-та. Бензойная к-та. Угольная к-та. Все прочие карбоновые кислоты (в том числе окси- и аминокислоты) фигурируют под систематическими названиями. В названия соединений-основ ортокислот, сернистых аналогов карбоновых кислот входят приставки, соответственно, орто-, тио-, дитио-. Ациклические кислоты типа RaN OOH рассматриваются как замещенные карбаминовые кислоты. [c.9]

Аналогичные соединения приготовлены из ацетальдегида, иэо-масляного альдегида, изовалерианового альдегида, бен альде-гида и замещенных бензальдегидов [146а,г]. Шрётер [1466] указывает, что это доказательство не является убедительным, так как истинные аминосульфокислоты, например таурин, нейтральны по фенолфталеину, а соединения, получаемые из альдегидов, представляют собой одноосновные кислоты. НазваннЬш автор сообщает, что он синтезировал истинную а-аминокислоту, которая будет описана позже. Однако эта работа, повидимому, не была опубликована. Вышеуказанные реакции послужили решающим доказательством в пользу строения, предложенного для бисуль- [c.131]

Учитывая эти соображения, можно разобраться в поведении аминокислот нри диссоциации. Например, замещение а-протона в глицине на метильную группу должно лишь незначительно повлиять на рКа карбоксильной группы. Это действительно выполняется для аланина (табл. 2.1), а также для других аминокислот с нейтральными боковыми группами. Однако в р-аланине, в котором аминогруппа отделена от карбоксильной уже двумя углеродными атомами, эти две функциональные группы оказывают друг на друга меньшее влияние и значение рКа попадает в интервал между значегшями рКа глицина и рКа уксусной кислоты. рКа карбоксигруппы нейромедиатора ГАМК, в котором амино- и карбокснгрупны отделены тремя углеродными атомами, близко по значению таковой в уксусной кислоте. [c.40]

Образовавшийся ангидрид подвергается нуклеофильной атаке по одной из двух карбонильных групп, так как вторая карбонильная группа менее электрофильна (окружена с двух сторон атомами азота и кислорода) и одновременно является лучшей уходящей группой. Карбамат легко разлагается на пептид и диоксид углерода. Фосген играет роль конденсирующего агента, так как после образования ангидрида происходит его замещение второй аминокислотой. Ангидрид не выделяется. Карбамат также не выделяется, и ход реакции сложно контролировать. Образующийся дипептид может снова вступать в реакцию Ы-ацилирования, давая ангидрид, который затем атакует третья аминокислота и т. д. [c.88]

При полном гидролизе белки и пептиды распадаются иа а-амино-карбоновые кислоты, H2N— HR—СООН. К настоящему времени из гидролизатов белков удалось выделить более 20 так называемых природных аминокислот , которые по конфигурации асимметрического атома углерода принадлежат к одному и тому же стернческому ряду (L), отличаясь друг от друга лишь остатками R. Помимо природных аминокислот, выделяемых из белков, известны также редкие аминокислоты (см. ниже). Все а.минокислоты можно рассматривать как С-замещенные производные аминоуксусиой кислоты. Их строение может быть установлено окислительным расщеплением, в результате которого боковая цепь вместе с а-углеродным атомом превращается в альдегид [c.349]

По Габриэлю а-аминокислоты получают из галогенозамещенных эфиров кислот, используя вместо аммиака фтальимид. Получивщееся N-замещенное фталь-имида гидролизуется, давая аминокислоту и фтале-вую кислоту. Составьте соответствующие уравнения реакций. [c.99]

ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ — отщепление аминогрупп от органических соединений или замещение их другими атомами или группами, например, Н, ОН, ОН, СМ, СИ3СОО и др. Д. широко применяется в органическом синтезе, а также играет важную роль в биохимических процессах, например, отщепление аминогруппы от аминокислот под действием специфических энзимов или бактерий. [c.84]

Назьшают аминокислоты, как замещенные кислоты, но обычно пользуются 1ривиальньгаи названиями [c.234]

Напомним, что аминокислотами называются органические кислоты, у которых водород, входящий в состав радикала (остатка углеводорода), замещен аминогруппой — ЫНз. Например, СНдСООН -- укс5 сная кислота СН5НН8С00Н — аминоуксусная кислота [c.237]

Этот продукт, вероятно, получается по реакции между карбоновой кислотой, изонитрилом и имином, образующимся из альдегида или кетона и аммиака или первичного амина. Использование в качестве кислотной компоненты N-замещенной аминокислоты или пептида и (или) изонитрила, содержащего С-за-щищенную карбоксильную группу, позволяет применять эту реакцию в синтезе пептидов [631]. [c.429]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология