Гемоглобин пространственная модель

Рис, 22. Пространственная модель молекулы гемоглобина человека по данным рентгеноструктурного анализа [40] [c.104]

Третичная и четвертичная структуры белков определяются при помощи рентгеноструктурного анализа, который впервые был проведен применительно к миоглобину и гемоглобину Дж. Кендрью и М. Перутцем в Кембридже. Значение рентгеноструктурного анализа белков трудно переоценить, так как именно этот метод дал возможность впервые получить своеобразную фотографию белковой молекулы. Для получения информативной рентгенограммы необходимо было иметь полноценный кристалл белка с включенными в него атомами тяжелых металлов, так как последние рассеивают рентгеновские лучи сильнее атомов белка и изменяют интенсивность дифрагированных лучей. Таким образом можно определить фазу дифрагированных на белковом кристалле лучей и затем электронную плотность белковой молекулы. Это впервые удалось сделать М. Перутцу в 1954 г, что явилось предпосылкой Д 1я построения приближенной модели молекулы белка, которая затем была уточнена при помощи ЭВМ. Однако первым белком, пространственная структура которого была полностью идентифицирована Дж. Кендрью, оказался миоглобин, состоящий из 153 аминокислотных остатков, образующих одну полипептидную цепь, В результате было экспериментально подтверждено предположение Л. Полинга и Р. Кори о наличии в молекуле миоглобина а-спиральных участков, а также М. Перутца и Л. Брэгга о том, что они имеют цилиндрическую форму Несколько позднее М. Перутцем была расшифрована структура гемоглобина, состоящая из 574 аминокислотных остатков и содержащая около [c.43]

Основные научные работы — в области молекулярной биологии. Занимался (с 1937) изучением структуры молекулы гемоглобина. Создал (1953) метод изоморфного замещения (введение атомов тяжелых металлов в молекулы кристаллических белков), позволивший использовать рентгеноструктурный анализ для исследования белка гемоглобина. Применив для обработки результатов анализа ЭВМ, расшифровал (1960) пространственное строение молекулы гемоглобина и построил ее модель, дающую представление о положении почти каждого ее атома. [c.388]

А. Основанием для такого представления о структуре глобулярных белков послужили появившиеся к тому времени данные о наличии белковых субъединиц у альбумина яйца и гемоглобина. В рентгенограммах фибриллярных белков и специально обработанных денатурированных глобулярных белков Астбери находил много общего, из чего он делал вывод об аналогичном характере пространственного строения белков в двух состояниях. У. Астбери писал, что "...все белки на некоторой стадии их существования являются фибриллярными в молекулярном смысле" и еще "...два наиболее стабильных и нерастворимых состояния белковой структуры, волокнистое и денатурированное, основываются на фундаментально подобных видах молекулярной организации денатурированное состояние является в основном фибриллярным состоянием, поскольку оно всегда представляет собой полностью вытянутые пептидные цепи, организованные после коагуляции в параллельные пакеты, как в фиброине шелка, р-кератине, (3-миозине и Р-фибриногене" [27. С. 502]. Замечательны здесь не столько предложенные Астбери конкретные модели фибриллярных, глобулярных и денатурированных белков, а высказанная им впервые идея общности их молекулярной пространственной организации. [c.14]

II Т. Д., МЫ приступаем к построению пространственной модели по слоям. Все это напоминает систему гистологических срезов через сложную ткань. Накладывая друг на друга последовательные срезы, мы реконструируем пространственную картину ткани. Подобным же образом мы реконструируем иростран-ственную картину молекулы по плоским срезам поверхностей равной электронной плотности. На рис. 40 показана пространственная модель гемоглобина, построенная таким путем, причем нанесены только поверхности высокой электронной [c.101]

К рассмотрению моделей белков мы вернемся ниже. Се11час мы хотели только показать их неимоверную топологическую сложность. Недаром Перуц придумал антропоморфный термин анатомия гемоглобина . Пространственная структура белков беспрецедентна по сложности, и. они не могут идти в сравнение ни с какими другими молекулами или кристаллами. Тем поразительнее факт, что физики смогли разработать общий метод структурного анализа этих веществ. [c.101]

В анализе белков, однако, требовалось рассмотрение не единичных структурных вариантов элементарных звеньев (пусть и правильно предсказанных) гомополипептидов, а множества, причем не независимо, а в сочетании друг с другом. Здесь важно было не упростить расчетную модель, не выхолостить физический смысл и не свести ее к представлению о пространственной структуре белка как ансамбле регулярных канонических форм а-спиралей и (i-складчатых листов. От этого ложного шага автора предостерегли результаты исследования Д. Филлипса трехмерной структуры лизоцима [55], После миоглобина и гемоглобина он бььт третьим белком, у которого было расшифровано с помощью рентгеноструктурного анализа молекулярное пространственное строение. И если трехмерные структуры первых двух белков содержали не менее 15% а-спиральных остатков, то структура лизоцима оказалась существенно [c.108]

Молекула миоглобина содержит 153 аминокислотных остатка и простетическую группу — гем, не связанную с белком ковалентно. Миоглобины различного происхождения могут заметно различаться по аминокислотному составу, но они практически неотличимы по пространственной укладке полипептидной цепи. И только в 15 положениях невозможны никакие изменения первичной структуры без существенных нарушений биохимических свойств молекулы. Пространственное расположение полипептидных цепей миоглобина оказалось очень близким к строен1 ю р-цепи гемоглобинов. На рис. 18 показаны первые модели Кендрью, соответствующие более детальной схеме, приведенной на рис. 19. Рентгеноструктурный анализ показал, что миоглобин является глобулярным белком с очень высоким со- [c.97]

Пространственное строение глобулы цитохрома с имеет мало общего со строением миоглобина и гемоглобина, но в организации активного центра можно усмотреть несколько общих важных черт. Если миоглобин и а- и р-цепи гемоглобина — это глобулярные белки, построенные зигзагообразным складыванием значительных по протяженности плотно упакованных а-спиральных участков полипептидных цепей, проходящих через всю глобулу, то цитохром с построен по-дру-гому. Центр молекулы представляет собой область с низкой электронной плотностью и заполнен неплотно упакованными неполярными заместителями, тогда как полипептидная цепь, почти не содержащая а-спиральных участков, охватывает эту область снаружи, располагаясь плотным слоем у поверхности глобулы. Молекула цитохрома с представляет собой как бы арбуз с неполярной сердцевиной. Расположенная на поверхности глобулы полипептидная цепь имеет три щели. Примерно треть полипептидной цепи образует изгиб, формирующий щель для гема. Эта щель имеет размеры 6x8x21 А. Кроме того, с поверхности внутрь глобулы ведут как бы два канала. На модели, показанной на рис. 24, один из таких псевдо-каналов идет сверху вниз, а другой — ведет сбоку к центру гема со стороны лиганда His 18. Растворитель не проникает по ним в глубь глобулы и псевдо-каналы в действительности заполнены неплотно упакованными боковыми заместителями полипептидных цепей. На поверхности глобулы рыхло расположены полярные и некоторая часть неполярных заместителей. Если учесть эти заместители и гем-группу, то на поверхности глобулы почти не остается щелей [12]. Примерный размер глобулы 25x25x37 А. [c.107]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология