Центры связывания гема

Центры связывания гема [c.248]

Полные аминокислотные последовательности белков Л, С и Т были получены иэ анализа соответствующих генов. Первичная структура четвертого белка реакционного центра, т. е. цитохрома с, пока не установлена. Субъединицы Л, С и Т содержат 273, 323 и 258 аминокислотных остатков соответственно. Важной структурной особенностью является наличие в каждой из легких и средних субъединиц по пяти, а в тяжелой — одного спирализованного участка. Эти участки состоят а основном из 24—30 гидрофобных аминокислот и прерываются короткими гидрофильными фрагментами. Такое построение полипептидных цепей является характерным для мембранных белков. Молекула цитохрома с, входящая а состав реакционного центра, согласно данным аминокислотного анализа содержит 323 аминокислотных остатка и носит ярко выраженный гидрофильный характер. Белок содержит 4 характерных участка связывания гема, последовательность которых аналогична последовательности соответствующих участков других цитохромов с. [c.635]

Схематическое изображение третичной структуры ферредоксина приведено на рис. 2.28. Как мы видим, пептидная цепь едва может обеспечить связь одного центра координации с другим. Эти ограничения не дают возможности образоваться вторичным структурам. Такие трудности возникают не у всех белков, содержащих простетические группы так, например, гемоглобин и миоглобин содержат очень много а-спиралей, одна- ко они свернуты таким образом, что образуется место связывания гема (см. рис. 1.4 и 2.18). [c.94]

Подход Эдера позволяет описать экспериментально наблюдаемые свойства системы кислород—гемоглобин по крайней мере так же хорошо, как и любая другая модель, предложенная позднее. Недостатком этого подхода является то, что он не рассматривает физической природы взаимодействий, ведущих к появлению кооперативности. В последние годы предложен ряд объяснений этого эффекта, однако прежде всего стоит кратко упомянуть об одном более раннем подходе, сформулированном в 1935 г. Полингом [124]. Не располагая информацией о геометрии молекулы гемоглобина, Полинг постулировал, что четыре гема (центры связывания кислорода) взаимодействуют друг с другом попарно таким образом, что связывание кислорода одним из центров пары приводит к увеличению константы ассоциации для связывания кислорода другим центром, причем степень увеличения константы ассоциации для обеих пар одинакова. Полинг показал, что если каждый гем взаимодействует только с одним гемом, т. е. если молекула содержит две независимые пары гемов, то соответствующее выражение для степени насыщения не может объяснить экспериментальные данные. Если же рассмотреть другую модель, в которой каждый гем взаимодействует с двумя другими (гемы располагаются в вершинах квадрата), то, подобрав соответствующим образом степень взаимодействия, удается вполне удовлетворительно объяснить получаемые зависимости. Аналогичный результат получен и для модели, в которой каждый гем взаимодействует с тремя другими (гемы располагаются в вершинах тетраэдра). Поскольку с математической точки зрения модель Полинга эквивалентна рассмотренной далее последовательной модели, анализ соответствующих функций насыщения отложен до разд. 7.8. [c.175]

Какую роль играют гидрофобные радикалы аминокислот в формировании центра связывания протомеров гемоглобина с гемом Постройте на эту тему рассказ, используя следующие термины гидрофобные группы гема , активный центр протомеров гемоглобина , третичная структура , неполярный кислород . [c.21]

На молекуле белка может быть один, два или больше активных центров, имеющих одинаковую или разную специфичность. Например, каждый протомер гемоглобина имеет три центра для связывания с тремя другими протомерами и один центр для связывания гема. Тетрамерная молекула гемоглобина имеет четыре активных центра (атомы железа) для связывания кислорода. [c.49]

Гемы входят в состав гемоглобина, выполняющего в организме функцию переносчика кислорода. Активным центром в процессе связывания кислорода является атом железа (II) гема. Процесс присоединения кислорода обратим в легких, где парциальное давление кислорода высокое,, молекула Од присоединяется к атому железа, а в тканях, где парциальное давление кислорода низкое, кислород освобождается. [c.587]

Различия в конформации разных белков и конформационные изменения, сопровождающие связывание лигандов или изменение окислительного состояния железа обнаруживаются методом рентгеноструктурного анализа. Некоторые примеры уже были приведены в разд. 7.4. Ниже мы опишем еще несколько примеров (см. также работу [94]). Различия структуры вокруг дистального координационного центра включают наличие или отсутствие групп, способных образовать водородную связь (разд. 7.4), т. е. они отражают явные различия сольватации лиганда. О конформационных переходах и различиях в конформации разных белков можно судить также по данным ЯМР, спектрам кругового дихроизма и дисперсии оптического вращения (см., например, работу [204] и ссылки в работе [8]). Особенно интересен тот факт, что связывание СО или кислорода вызывает существенные изменения спектров кругового дихроизма гемоглобина, небольшие изменения спектра кругового дихроизма изолированных химически модифицированных р-це-пей и совсем не влияет на спектры миоглобина или изолированных и химически модифицированных а-цепей [41]. Этот результат представляет собой веский аргумент в пользу предположения о том, что белок имеет более гибкую структуру в гемоглобине, чем в миоглобине. Такой вывод подтверждается и при исследовании моделей этих двух белков [169]. Различная гибкость, вероятно, связана с тем, что в гемоглобине атом железа может далеко выходить за пределы плоскости порфиринового кольца, тогда как в миоглобине такое искажение структуры гема не наблюдается (табл. 14). [c.174]

Как же связаны изменения конформации комплекса металла с лигандами, сопровождающие установление некоторых равновесий, с конформационными переходами белка Расширяя этот вопрос, нужно выяснить, каким образом белок связывает воедино равновесие, устанавливающееся при координации кислорода с одним из атомов железа, со вторым равновесием, на другом центре белка Наиболее характерный пример такого связывания воедино двух равновесий — гомотропное или гем-гемовое взаимодействие в гемоглобинах млекопитающих, которое приводит к 5-образной кривой [c.174]

Кооперативный эффект связывания кислорода гемоглобином имеет структурную природу и может быть объяснен на основе данных конфор-мационного анализа. В геме гемоглобина за счет стерического отталкивания, возникающего между проксимальным остатком гистидина и атомами азота пиррольных колец порфиринового цикла, аксиальный лиганд вытягивает ион Ре " из плоскости порфиринового макроцикла на 0,75 А. При взаимодействии с кислородом ион Ре " возвращается в плоскость порфирина (рис. 5.10). При этом высокоспиновое пирамидальное состояние координационного узла гема переходит в октаэдрическое искаженное состояние. Дистальный остаток гистидина не взаимодействует с молекулой О2, но обеспечивает оптимальные условия для ее эффективного связывания. Одновременно с ионом железа происходит перемещение остатка проксимального гистидина, что, в свою очередь, вызывает конформационные изменения белка данной субъединицы и полипептидных цепей остальных субъединиц гемоглобина. В результате этого после присоединения первой молекулы О2 к субъединице гемоглобина активные центры — гемы выходят из глобул наружу, благодаря чему [c.213]

Динамика миоглобина. Наиболее исследован процесс связывания моноокиси углерода СО с атомом железа гемовой группы миоглобина. На рис. XI. 18 показано сечение активного центра миоглобина МЬ плоскостью, проведенной под прямым углом к плоскости гема. Гемовый карман образован в основном гидрофобными аминокислотами, и размер его составляет примерно 0,5 нм. Атом железа образует [c.327]

В частности, потенциальная кривая боковой цепи сер-195 в активном центре а-химотрипсина (см. рис. XIV. 10) содержит три неглубоких минимума (8-12 кДж/моль). Это показывает, что вращение вокруг связи С -С может происходить в широком интервале значений угла )(, без серьезных стерических затруднений. Нри удалении воды (см. рис. XIV. 10), что происходит при связывании субстрата, боковая цепь серина приобретает практически полную свободу вращения в интервале х от —120 до 120°. Ее новое положение уже определяется стабилизирующим взаимодействием с расщепляемой группой субстрата. Кроме того, распределение по значению конформационной энергии остатков, непосредственно участвующих в фермент-субстратном связывании в а-химотрипсине, лизоциме или во взаимодействии с гемом в миоглобине, аналогично энергетическому распределению других остатков. [c.423]

Работа с частью системы, физически отделенной от системы в целом, всегда таит в себе опасность получения неверных результатов, поскольку эта часть необязательно будет вести себя так же, как в интактной системе. Одна из возможностей обойти эту трудность заключается в том, чтобы найти 4 10006 наблюдать одновременно лишь за этой одной частью, но в составе интактной системы. Это основная цель исследований, в которых используются зонды или метки. Иногда макромолекула сама содержит такой зонд, например ион переходного металла в функциональном центре или вблизи него или окрашенную простетическую группу, скажем гем. В других случаях исследователь вводит зонд в заданное место структуры путем его ковалентного присоединения или нековалентного связывания. От вида используемого зонда зависит, какие локальные особенности удастся выявить. К этим особенностям относятся полярность, гибкость, присутствие определенных звеньев макромолекулы или других связанных молекул, истинная конформация самого зонда, его электронная структура и природа его связи с макромолекулой. [c.38]

В апоцитохроме имеется такой же жесткий участок связывания гема, как и в гемоглобине. В случае цитохромов Ь базовый набор слишком мал для того, чтобы установить, насколько инвариантны неполярные остатки в специфических положениях, взаимодействующих с группой гема. Как и в глобинах, участок, связывающий гем, имеет достаточно жесткую структуру стенки полости образованы двумя парами приблизительно антипараллельных спиральных сегментов, а дно представляет собой (З-складчатый лист [297]. Структура гемсвязывающего центра может свидетельствовать об определенной свободе, с которой можно расположить образующие полость неполярные остатки. Предварительные данные, основанные на сопоставлении последовательности гемсвязывающего фрагмента Ьг с третичной структурой Ьь [557], показывают, что в семействе цитохрома как и в случае глобинов, сохраняется лишь общая картина неполярных контактов, но не отдельные боковые цепи. [c.251]

В тетрамерном гемоглобине сродство гема к Оа контролируется концентрациями О2, СО2, и 2,3-дифосфоглицерата. Что же было достигнуто в результате эволюции мономерного гемоглобина типа миоглобина в сложный гемоглобин млекопитающих Основное преимущество заключается в возросшей физиологической приспособляемости тетрамерного белка, которая достигнута за счет постепенного перевода сродства к кислороду, свойственного центру связывания, под контроль внеии1их влияний [276, 549, 667] (рис. 10.4). [c.257]

Второй важный случай кооперативных взаимодействий проявляется в системах, построенных из нескольких субъединиц, содержащих однотипные центры связывания лиганда Ь. В качестве детально изученного примера можно привести уже неоднократно упоминавшийся гемоглобин, содержащий четыре остатка гема, по одному на каждой из двух а- и двух /3-субъединиц, и тем самым способный связывать до четырех молекул Ог- Важной особенностью этой структуры является тот факт, что присоединение О2 к одной из субъединиц вызывает конформационное изменение не только в ней самой, но и в контактирующих с ней субъединицах, причем в результате этих изменений повышается их сродство к кислороду. Это существенно изменяет вид зависимости степени насыщения кислородом от его парциального давления по сравнению с гиперболической зависимостью, описываемой уравнением (3.12). Важно, что при этом зависимость становится значительно более благоприят1Юй для выполнеш я гемоглобином его основной биологической функции — переноса кислорода от легких к тканям живого организма. [c.121]

Ионы железа через каналы в белковой оболочке проникают в полость, образуя железное ядро в молекуле ферритина. Избыток железа в ретикулоэндотелиальных клетках печени и селезенки может депонироваться в гемосидерине, который в отличие от ферритина является водонерастворимым железосодержащим комплексом. Часть железа, необходимого для синтеза гема, компенсируется его поступлением с пищей. Перенос железа с током крови к местам депонирования и использования осуществляется водорастворимым белком плазмы крови трансферрином. Он имеет два центра связывания железа, которое в комплексе с белками находится в трехвалентном состоянии, однако при переходе железа от одного белка к другому его валентность каждый раз меняется дважды Fe +, Fe и опять Ре +. В окислительно-восстановительных превращениях железа принимают участие, по-видимому сами белки-переносчи-ки, а также медьсодержащий белок церулоплазмин, присутствующий в сыворотке крови (см. рис. 25.1). Полагают, что изменение валентности железа необходимо для его освобождения из соединения с одним белком и переноса на другой. [c.415]

Ингибирующий эффект викасола, по-видимому, обусловлен тем, что он связывается в месте расположения медленно окисляемых субстратов. За счет этого викасол может конкурировать за центр связывания и влиять на окисление как быстро, так и медленно окисляемых субстратов пероксидазы. На основании полученных данных можно предположить, что пероксидаза имеет два различных участка связывания на поверхности белковой глобулы, расположенных близко друг к другу, используемых для каталитического превращения быстро и медленно окисляемых органических субстратов. При окислении в пероксидазе реализуется несколько каналов электронного транспорта с субстратов, контактирующих с поверхностью белковой глобулы, на железо гема [Угарова и др.,-1981]. Доказательством этого является широкая субстратная специфичность пероксидазы. [c.102]

Белковый комплекс, который пересекает внутреннюю митохондриальную мембрану, имеет мол. массу - 200 000 и состоит из семи различных субъединиц с мол. массой I) 40 000, II) 33 ООО, III) 22 000, IV) 14 500, V) 13000, VI) 12 700, VII) 4600. Субъединицы I, II II III исключительно гидрофобны. In situ субъединицы III, VI и VII располагаются на наружной поверхности мембраны, субъединица IV — на стороне, обращенной к матриксу, в то время как субъединицы I и V погружены в мембрану. Показано, что субъединица III входит в центр связывания цитохрома с. Ничего не известно о центре нековалентного связывания гема или меди. Ог, по-видимому, подходит к цитохромоксидазе со стороны митохондриального матрикса, а это означает, что гем отделен от цитохрома с всей толщиной мембраны. [c.492]

Принципиальный интерес для будущего учителя химии и биологии представляет вопрос о том, как взаимосвязаны структура гемоглобина с его функцией—способностью связывать, переносить и легко отдавать кислород. Это явление детально изучается в средней школе. Непосредственно молекула кислорода присоединяется к Ре , закрепленному в центре молекулы гема (рис. 39), который, в свою очередь, удерживается в гидрофобном кармане каждой. из субъединиц, будучи присоединен координационными связями к имидазольным радикалам гистидина, расположенным в дистальной и проксимальной частях полипептидной цепи, образующей а- или Р-протомер гемоглобина. Присоединение кислорода к Ре идет без изменения валентности последнего на одну из его свободных координационных связей при этом радиус атома Ре " уменьшается и он вместе с Ог перемещается в плоскость порфиринового кольца. Здесь он удерживается до тех пор, пока молекула гемоглобина не будет перенесена в ткань с более низким содержанием Ог, где и происходит обратный процесс отдачи кислорода. И связывание Ог, и его высвобождение сопровождается конформационными изменениями структуры а- и Р-субъединиц гемоглобина и их взаимного расположения в мультимере. [c.77]

Первые попытки объяснить механизм кооперативности были предприняты при исследовании свойств гемоглобина. Чтобы лучше понять смысл этих работ, рассмотрим структуру дезокси-и оксигемоглобина. Молекула гемоглобина состоит из двух пар цепей, аир, расположенных в пространстве таким образом, что образуется симметричный тетраэдр. Гемы, являющиеся центрами связывания кислорода, располагаются достаточно далеко друг от друга и непосредственно не взаимодействуют. При ок-сигенации дезоксигемоглобина тетраэдрическая симметрия сохраняется, а в четвертичной и третичной структуре наблюдаются изменения (рис. 8.2) [3]. Из опытов по измерению констант связывания известно, что дезоксигемоглобин характеризуется низким сродством к кислороду, тогда как оксигемоглобин — высоким. [c.254]

Еще один тип мутации, затрагивающей активный центр, выражается в том, что в щели, занимаемой гемом, на место неполярной группы становится полярная. Между гемом и полипептидной цепью существует 60 меж-атомньпс контактов, причем эти контакты по своей природе неполярны. Поскольку эти неполярные взаимодействия устойчиво сохраняются в нормальных гемоглобинах разных видов животных, можно думать, что большинство из них имеет существенное значение для функционирования молекулы гемоглобина. В самом деле, мутации в участках связывания гема почти всегда приводят к неблагоприятным последствиям. Рассмотрим для примера гемогло- [c.99]

Фермент состоит из 4 субъединиц с мол. массами ок. 70, 30, 14 и 12 тыс. и содержит в качестве окислит.-восстановит. групп флавинадениндинуклеотид (ковалентно связанный с самой тяжелой субъединицей) и 3 Fe-S-кластера (ассоциированных с субъединицей с мол, м. 30 тыс.). Одна из малых субъединиц С. высших организмов и фумаратредук-тазы микроорганизмов содержит гем. Активный центр, связывающий сукцинат, локализован на самой тяжелой субъединице, а центр, связывающий убихинон,-в субъеди-нш(е с мол, м, 12 тыс, В специфич, связывании сукцината участвуют остатки аргинина, гистидина и цистеина. С. проявляет оптим. каталитич. активность при pH 7,5-8. Установлены первичные структуры субъединиц с мол. м. 70 и 30 тыс. [c.451]

Гем, ответственный за связывание кислорода, находитси в гидрофобном кармане , образованном особыми, для этого предназначенными аминокислотами. Гем представляет собой макроцикл протопорфирина с координационно связанным ионом двухвалентного железа, находящимся в центре молекулы. Ион железа координационно связан с четырьмя расположенными по сфере атомами азота протопорфирина и двумя остатками гистидина (Р8 и Е7), относящимися к глобиновому компоненту. Такая пространственная фиксация гема делает возможным связывание молекулы кислорода в качестве шестого лнганда со стороны гема, повернутой к гистидину Р8. Имидазольное кольцо гистидина Е7 непрямо, через молекулу кислорода, координирует с центральным ионом железа (II) (рис. 3-38). [c.414]

Возможно, что кодонзависимое связывание фактора терминации каким-то образом делает пептидилтрансферазный центр рибосомы просто доступным для воды, которая является для него хорошим субстратом в результате перенос пептида происходит на воду, гем более что конкурирующая аминогруппа аминоацил-тРНК в данной ситуации отсутствует. Например, это могло бы быть достигнуто в результате некоторого раздвигания рибосомных субчастиц или легкого раскрывания (разрыхления) больщой субчастицы, несущей пептидилтрансферазный центр. Однако пока нельзя исключать и другую альтернативу, предполагающую непосредственное участие либо какой-то нуклеофильной группы белка RF в атаке сложноэфирной связи и промежуточном кратковременном акцептировании пептида, либо RF-фиксированной молекулы воды как специфического акцептора. [c.269]

I и И1 предсказана на основании нуклеотидной последовательности соответствующих структурных генов митохондриальной ДНК (Ф. Сейгер и др.). Молекула цитохромоксидазы содержит, по-видимому, по одной копии большинства субъединиц. Биосинтез трех больших субъединиц (I—111) происходит в митохондриях, остальные субъединицы синтезируиугся в цитоплазме в виде предшественников с N-концевыми сигнальными последовательностями (от 2 ООО до 6 ООО), необходимыми для транспорта через мембрану. Детали процесса самосборки активного комплекса из отдельных субъединиц пока не выяснены. Считается общепризнанным, что субъединицы 1 и II участвуют в связывании простетических групп (гемов и ионов меди) и образовании 4 окислительно-восстановительных центров. Точная локализация простетических групп в апобелках затруднена, так как они ие связаны ковалентно с аминокислотными остатками этих белков и легко теряются при выделении субъединиц. [c.617]

Плоская гемогруппа лежит в полости (кармане) вблизи поверхности молекулы. Атом железа, находящийся в центре гемогруппы, имеет две координационные связи, направленные перпендикулярно плоскости гема. Одна из них связана с К-группой остатка гистидина 93, а другая служит для связывания молекулы Ог- [c.192]

Функции, выполняемые П. г. в сложных белках, весьма различны П. г. ферментов входят в состав каталитич. центра последних и принимают непосредственное участие в механизме ферментативного катализа. П. г. других протеидов также принимают неносредственное участие в осуществлении специфич. функций этих протеидов. Так, напр., гем в гемоглобине является непосредственным химич. центром, осуществляющим обратимое связывание и перенос кислорода. В других случаях (напр., в фосфо- или глюкопротеидах) П. г. модифицируют комплекс, придавая ему особые физико-химич. свойства (напр., мукополисахариды, входящие в состав глюкопротеида муцина, придают ему устойчивость к действию пептидгидролаз). [c.184]

К многоцентровым белкам относится гемоглобин. Его молекула состоит из четырех полипептндных цепей двух типов и четырех функционально активных остатков гема, содержащих железо. В глицеральдегидфосфатдегидрогенезе на активную нативную молекулу фермента приходится четыре идентичных полипептидные цепи и четыре центра для связывания субстрата и фермента. Для таких регуляторных многоцентровых ферментов зависимости скорости реакции от концентрации субстрата, ингибитора или активатора не совпадают с зависимостями, рассмотренными выще. Скорость реакции в этих случаях сильнее зависит от концентрации субстрата, ингибитора или активатора. Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата для такого типа ферментов часто выражается 5-образной кривой. Молекулы, стехиометрически не сходные с субстратом, могут выступать не только в роли ингибиторов ферментативного катализа, но и в роли активаторов. Поэтому часто молекулы, изменяющие скорость ферментативного катализа в ту или другую сторону (ускоряющие или замедляющие), называют эффекторами. [c.520]

Молекула гемоглобина имеет четвертичную структуру и состоит из четырех белковых субъединиц — двух а (а, и а ) и двух (уЗ и уЗз), каждая из которых имеет характерную для нее третичную структуру и небелковую часть (рис. 92). Небелковая часть гемоглобина называется гемом, а белковая — глобином. Гем содержит четыре пиррольных кольца, связанных в центре с атомом железа. Железо в геме может быть в ферроформе (Ре ) или в ферриформе (Ре " ) и обеспечивает связывание кислорода (О ). Связывание кислорода осуществляет только двухвалентное железо. Присутствие гема придает белкам красный цвет. Глобин обеспечивает видовую специфичность гемоглобина. [c.243]

Присоединение кислорода индуцирует ряд конформационных изменений в мо-лекуле ПЬ, раскрытых в работах Perutz М. Связывание кислорода с переводом иона Ре " в низкоспиновое состояние сопровождается одновременным смеш ением железа на 0,07 нм в плоскость гемовой группы. Это смеш ение передается через гистидин (Р-8), и спираль (Р) вместе с гистидином подтягивается в сторону гема к центру молекулы, выталкивая из полости остаток тирозина. Затем происходит поэтапный разрыв солевых мостиков между а-субъединицами и смеш ение субъединиц вдоль контактов а1 — Рг и аг — 1 на 0,07 нм (рис. Х.З). Расстояние между гемами а-субъединиц увеличивается с 3,49 до 3,60 нм, а между гемами р-субъединиц, наоборот, сокраш ается с 3,9 до 3,3 нм. Центральная полость при этом сжимается. Разрыв шести солевых мостиков и освобождение протонов (эффект Бора) характерны для изменений, происходяш их в ПЬ. Энергия взаимодействия между субъединицами уменьшается на 25-50 кДж/моль. Конформация самих а- и р-субъединиц также изменяется, в частности на С-концах цепи. В целом оксигенация переводит каждую из субъединиц из дезокси- и оксиконформацию. Разрыв четырех солевых мостиков из шести при оксигенации первых двух а-субъединиц способствует разрыву двух остальных мостиков и, следовательно, облегчает присоединение следуюш их молекул кислорода к остальным субъединицам, увеличивая сродство их к кислороду в несколько сотен раз. В этом и состоит кооперативный характере присоединения Ог к ПЬ, при котором начало оксигенации ПЬ облегчает связывание остальных молекул Ог. [c.259]

В ЭТОМ разделе мы в основном будем рассматривать взаимодействие лиганда с группой гема в гемоглобине (НЬ) и миоглобине <МЬ). В этих молекулах связывание лиганда с гемом сопровождается структурными перестройками в белке. Конформационная релаксация в белке после такого быстрого локального возмущения, как связывание лиганда с активным центром или изменение окислительно-шосгановител ьного потенциала центрального иона ме- [c.101]

Цитохромы, железо-серные центры и атомы меди способны переносить одновременно только один электрон. Между тем каждая молекула NADH отдает два электрона и каждая молекула О2 должна принять четыре электрона при образовании молекул воды. В электронтранспортной цепи имеется несколько электронсобирающих и электронраспределяющих участков, где согласовывается разница в числе электронов. Так, например, цитохромоксидазный комплекс принимает от молекул цитохрома с по отдельности четыре электрона и в конечном итоге передает их на одиу связанную молекулу О2, что ведет к образованию двух молекул воды. На промежуточных ступенях этого процесса два электрона, прежде чем перейти к участку, связывающему кислород, поступают в гем цитохрома а и связанный с белком атом меди, ua. В свою очередь участок связывания кислорода содержит еще один атом меди и гем цитохрома аз. Однако механизм образования двух молекул воды в результате взаимодействия связанной молекулы О2 с четырьмя протонами в точности не известен. [c.453]

Цитохромоксидазный комплекс принимает от цитохрома с четыре электрона (по одному) и передает их на одну молекулу связанного кислорода при этом образуются две молекулы воды. Как и в других ферментных комплексах дыхательной цепи, в каждой единице цитохромоксидазы имеется несколько переносчиков электронов. В цитохромоксидазе два электрона, перед тем как перейти к участку связывания кислорода, попадают в центры с низким окислительно-восстановительным потенциалом (гем цитохрома а и связанный с белком атом меди). Кислород связан с другим атомом меди и с гемом цитохрома а . Механизм взаимодействия связанного кислорода с четырьмя электронами и четырьмя протонами, приводящего к образованию двух молекул воды, пока не известен. [c.29]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология