Урокиназа

В моче человека можно обнаружить активность ряда ферментов липазы, рибонуклеазы, ЛДГ, аминотрансфераз, урокиназы, фосфатаз, а-амила-зы, лейцинаминопептидазы и др. Основные трудности при определении активности ферментов мочи, кроме а-амилазы и некоторых других, заключаются в необходимости сгущения (концентрирования) мочи и предотвращении ингибирования ферментов в процессе этого сгущения. [c.622]

Ген урокиназы Ген а -казеина Мышь [c.435]

Ферменты широко используют в медицине, например в заместительной терапии в составе лечебных препаратов. Пероральное введение фенилаланин-аммиак-лиазы снижает уровень фенилаланина в крови при фенилкетонурии. Протеолитические ферменты, амилазу и липазу применяют при заболеваниях желудочно-кишечного тракта и печени. В последние годы накопились данные об эффективности пррпленения протеиназ в энзимотерапии злокачественных новообразований. Это объясняется большей проницаемостью мембран раковых клеток для гидролитических ферментов в сравнении с нормальными клетками, благодаря чему опухолевые клетки быстро лизируются при введении смеси протеиназ (препарат папайотин ). Протеолитические ферменты — плазмин и активирующие его стрептокиназу и урокиназу используют для растворения тромбов в кровеносных сосудах коллагеназу — для рассасьгаания рубцовых образований эластазу — для задержки развития атеросклероза лизоцим — для лечения конъюнктивитов дезоксирибонуклеазу из стрептококка (стрегггодорназа) — для лечения заболеваний верхних дыхательных путей и роговицы глаза. [c.75]

Таблица 4.21. Растворение и ренатурация урокиназы, синтезированной в клетках Е. соИ

Элюируйте урокиназу с колонки с бензамидин-сефарозой раствором [c.127]

Гормон роста человека Урокиназа [c.131]

Фактор роста эпидермиса Гормон роста человека Урокиназа [c.131]

В настоящее время выделены гены и промоторы aSl-казеина, р-казеина, а-лактоальбумина, 3-лактоглобулина и сывороточного кислого протеина (WAP). Молочная железа — великолепный продуцент чужеродных белков, которые можно получать из молока и использовать в фармацевтической промышленности. Из молока трансгенных животных извлекают следующие рекомбинантные белки человеческий белок С, антигемофильный фактор IX, а-1-антитрипсин, тканевой плазменный активатор, лактоферин, сывороточный альбумин, интерлейкин-2, урокиназу и химозин. В большинстве проектов, за исключением а-1-антитрипсина и химозина, эти исследования пока еще на стадии разработки и ведутся в основном на трансгенных мьппах, поэтому оценивать их с точки зрения коммерческого интереса еще рано. [c.131]

Исследования последних лет дают основание считать, что введение плазмина в сочетании с гепарином (антитромбином) может быть эффективным не только при лечении тромбоза легочной артерии, тромбофлебитов, но и при лечении инфаркта миокарда, если вводить эти препараты в первые часы после начала болезни. В качестве фибринолитических препаратов при инфаркте миокарда можно использовать также активаторы плазминогена — урокиназу и стрептокиназу. [c.607]

Ферменты составляют основу многих тестов, используемых в клинической медицине. Они все чаще применяются при автоматизированном анализе и биохимическом скрининге жидкостей тела, которые ведутся в биохимических лабораториях современных клиник. Примером таких ферментов могут быть глюкозооксидаза, гексокиназа, холестеролоксидаза и эстераза, уре- аза, уриказа, лактатдегидрогеназа и алкогольдегидрогеназа. Иногда ферменты применяют и в терапии (например, стрепто-киназу или урокиназу они оказывают мощное фибринолитиче-ское действие при тяжелом тромбозе сосудов). [c.340]

Препараты фибринолизина могут быть получены путем активации профибринолизина различными ферментами (стрептокиназа, стафнлокиназа, трипсин, урокиназа). Препараты фибринолизина, получаемые за границей при активации профибринолизина стрептокиназой (специфическим ферментом, выделенным из р-гемолитического стрептококка), выпускаются в продажу под названиями Ас1азе, ТЬготЬо1уз1П и др. (Эти препараты, по-видимому, содержат частично свободную стрептокиназу). [c.136]

Высокоспецифическая сорбция белков биосорбентами зависит от объемной концентрации карбоксильных групп в ионите (рис. 6) и от pH раствора. Специфичность обусловлена строением биосорбентов, но регулируется и условиями проведения фронтальных сорбционных и десорбционных процессов. На биосорбенгах биокарб можно осуществлять не только разделение белков близкой молекулярной массы и с близкими изоточками, как, например, протеазы и амилазы (ММ 28 ООО и 30 ООО, р/ 4,8 и 4,6), но также и одноактное выделение с получением высокоочищенных препаратов из культуральной жидкости и экстрактов протеолитических и амилолитических ферментов, ацетилхолинэстеразы, нейрамини-дазы, урокиназы, иммуностимулятора тималина, нейрогормонов, а также других белков и пептидов. [c.134]

Так, связывание с поверхностью полиэтилентерефталата и фторсодержащих полимеров фермента трипсина увеличивает время тромбообразования (опыты на животных) до 3-6 месяцев [102]. Предложено связывать с синтетическими полимерами - полиэтилентерефталатом, полиамидами, полиуретанами, сщитым коллагеном, полигликолевой кислотой - такие ферменты, как стрептокиназа, урокиназа, а также плазмино-ген — предшественник фермента плазмина, способного расщеплять фибрин, и др. [103]. Положительные результаты дала совместная иммобилизация трипсина и гепарина [129]. [c.70]

Гормон роста крупного рогатого скота Урокиназа Мочевина (6—8 М) Прохимозин [c.117]

Имеются убедительные данные, свидетельствующие о том, что система свертывания крови в норме находится в динамическом равновесии, при котором фибриновые сгустки постоянно образуются, а затем растворяются. Плазмин представляет собой серино-вую протеазу, способную гидролизовать фибриноген и фибрин, факторы V и VIII, факторы комплемента и различные полипептидные гормоны. В норме плазмин содержится в плазме в форме неактивного профермента (плазминогена). В большинстве тканей организма имеются активаторы плазминогена различных типов. Тканевый активатор плазминогена— это сериновая протеаза, каталитически неактивная в отсутствие контакта с фибрином. Находясь в контакте с фибрином, активатор плазминогена способен расщеплять молекулу плазминогена с образованием плазмина. Когда плазмин гидролизует фибрин, активатор плазминогена теряет свою активность и протеолиз затухает. Таким образом, обеспечивается эффективная регуляция процесса фибринолиза. Весьма перспективным представляется использование в терапевтических целях тканевого активатора плазминогена (ТАП), получаемого методами генной инженерии. ТАП способствует восстановлению проходимости коронарных артерий, снижая, таким образом, повреждение миокарда, происходящее при остром тромбозе коронарных сосудов. Еще один активатор плазминогена — протеолитический фермент урокиназа — содержится в моче. Урокиназа — это тоже сериновая протеиназа она может активировать плазминоген, расщепляя его в двух местах. [c.330]

Н-пептидил-АМС Фактор коа- у-ляции Тромбин Кал-пикреин Урокиназа и др. Ф 5-50 <1 [1693, 1695, 1711] [c.148]

Близкими к серпинам являются нексины, продуцируемые фибробластами и глиальными клетками и подавляющие активность тромбина и урокиназы [27881. [c.257]

Укидан (урокиназа) — пор. д/ин. Б В защищенном от света месте При Т не выше 25 С 3 [c.421]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.428 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.464 ]

Молекулярная биотехнология принципы и применение (2002) -- [ c.205 , c.435 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.324 ]

Полимеры медико-биологического назначения (2006) -- [ c.70 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.141 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.321 , c.330 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.321 , c.330 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.140 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.174 , c.513 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология