Тип реакций, катализируемых холинэстеразами

Холинэстераза катализирует реакцию гидролиза ацетилхолина с образованием холина и уксусной кислоты. В результате изменяется pH буферного раствора, поэтому мерой активности фермента может быть изменение pH инкубационной среды. [c.475]

Специфичность действия ферментов состоит в том, что фермент может катализировать превращение определенного субстрата или действовать на один из типов химических связей в нем. Благодаря этому в клетке множество химических реакций протекает одновременно в строго определенном порядке. Различают ферменты с абсолютной, относительной, сте-реохимической и групповой специфичностью. Абсолютная специфичность фермента проявляется в том, что он катализирует превращение молекул только одного субстрата. Например, фермент аргиназа способен катализировать распад только аргинина на мочевину и орнитин, а ферменты сахараза, мальтаза, лактаза способны расщеплять только соответствующие дисахариды. Относительной специфичностью действия обладают ферменты, которые катализируют разрыв определенного типа химической связи в молекулах разных веществ. Для них строение молекулы субстрата не имеет решающего значения. Относительная специфичность характерна для пептидаз пищеварительного тракта (пепсина, трипсина, химотрипсина), которые расщепляют пептидную связь в различных белках и пептидах, а также фосфатаз, липаз, которые расщепляют эфирные связи в молекулах различных веществ. Стереохимическая субстратная специфичность — самая высокая специфичность действия ферментов. Ферменты действуют только на один из нескольких изомеров субстрата. Так, например, ферменты гликолиза катализируют превращение только О-изоформы глюкозы и не влияют на ее Ьизоформу. Групповая специфичность характерна для ферментов, которые действуют на субстраты с одинаковым типом связи и подобным строением молекул. Так, например, холинэстеразы расщепляют эфирную связь во многих субстратах, которые содержат остаток холина. [c.95]

Это свойство служит для отличия холинэстераз от других так называемых неспецифичных эстераз, которые с трудом действуют на такие субстраты. Каталитическое действие холинэстераз, однако, не ограничивается гидролизом эфиров. Так, эти ферменты катализируют также и обратную реакцию, например этерификацию кислот холином [14]. Они способствуют пе-реэтерификации [15] и конденсации гидроксиламина с кислотами [14] или эфирами [15]. Ангидриды карбоновых кислот также служат субстратом для холинэстераз [16, 17] и могут претерпевать все реакции, описанные для эфиров, т. е. гидролиз, этерификацию и оксимирование. [c.294]

По этому способу добавляют к сложному эфиру фосфорной кислоты избыточное количество гидроксамовой кислоты при pH 9 (см. раздел 5.1.1.4) неизрасходованная гидроксамовая кислота катализирует затем гидролиз добавляемого к реакционной смеси окрашенного в желтый цвет 2-азобензол-1-нафтилацетата, в результате чего образуется красный 2-азо-бензол-1-нафтол. По истечении определенного времени прибавлением кислоты гидролиз останавливают и измеряют фотометрически интенсивность окраски продуктов гидролиза, количество которых. эквивалентно количеству введенного в реакцию фосфорорганического вещества. Аналогия с описанным в гл. 6 биохимическим способом, основанным на угнетении холинэстеразы, очевидна. Химический способ, однако, значительно менее чувствителен. Оптимальные условия для каждого фосфорорганического вещества различны и зависят от скорости взаимодействия данного соединения с гидроксамовой кислотой и гидроксил-ионом. Ниже приведена методика определения зарина. [c.73]

Так, например, способность холинэстераз катализировать гидролиз эфиров тиохолина, лежащая в основе гистохимических методов выявления локализации этих ферментов (см., например, [19— 21, 59]), была использована для создания количественных методов измерения активности холинэстераз. Мейер и Вильбрандт [60], применяя ацетил- и бутирилтиохолины, определяли скорость гидролиза субстратов по количеству 2,6-дихлорфенолиндофенола, восстановленного продуктом реакции — тиохблином. [c.154]

Некоторые из методов применения хромогенных субстратов холинэстераз описаны в обзоре Августинссона [31]. После опубликования этого обзора описано несколько методов, представляющих интерес с точки зрения ферментативной кинетики. Так, Креймер и Джеймсон [63 показали, что гидролиз индофенилацетата катализируется ацетилхолинэстеразой эритроцитов, причем в результате реакции слабо окрашенный в желто-оранжевый цвет эфир превращается в сильно окрашенный в синий цвет индофенолят (при щелочных значениях pH) [c.155]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология