Влияние строения молекулы субстрата

А. Влияние строения молекулы субстрата [c.156]

Влияние строения молекулы субстрата и хирального восстанавливающего агента в асимметрических реакциях Гриньяра [c.218]

Из приведенного выше обсуждения ясно, что диастерео-дифференцирующие реакции сложны они подвержены влиянию многих факторов, таких, как строение молекулы субстрата, реагента (или катализатора), природа растворителя, температура [c.165]

Все это показывает, что динамическая структура ферментов оказывается фактически не основной причиной повышенной активности их — она возможна и для жестких глобул белков — а механизмом регулирования селективности и защиты активного центра фермента от конкурирующих влияний посторонних примесей, строение которых заметно отличается от строения молекул субстрата. Динамическая [c.280]

Кристаллический трипсин, выделенный из поджелудочной железы, производит сравнительно неглубокий гидролиз белка. Только около Vg всех пептидных связей в белковой молекуле расщепляется трипсином. Как уже указывалось, основными продуктами триптического гидролиза белка являются полипептиды. Следует отметить, что под влиянием трипсина в процессе гидролиза белка, могут освобождаться в небольшом количестве и свободные аминокислоты. Природа продуктов триптического гидролиза всецело зависит от состава и строения исходного субстрата гидролиза (белка, пептона и т. п.). [c.333]

Выдерживание атак, в свою очередь, может означать или повышенную прочность, или способность действовать на атакующие молекулы как катализатор. Повышенная прочность не составляет атрибута жизненно важных веществ, участвующих в процессах обмена и обновления. Наоборот, каталитические функции присущи огромному большинству (если не всем) белков. Вероятно, развитие белковых цепей шло таким путем, что каждое новое усложнение структуры соответствовало появлению новой каталитической функции, дающей возникшему веществу химические преимущества в борьбе с влияниями среды. Механизм работы ферментов основан на взаимодействии групп молекул субстрата и активных групп макромолекул фермента. Первоначальное представление о жесткой структуре активного центра биокатализатора сменилось воззрениями, основанными на работах Кошланда [10] для этих воззрений характерно допущение известной гибкости фрагментов активного центра. Фиксируясь на ферментном белке, субстрат изменяет строение белка и притом так, что активные группы, смещаясь на величину порядка ангстрема или более, располагаются относительно молекулы субстрата наиболее выгодным образом затем происходит собственно каталитический акт, завершающийся образованием продуктов реакции и восстановлением прежней геометрической структуры активного центра. Фермент, следовательно, действует не как шаблон, а скорее как маленькая машина. [c.173]

Влияние, которое оказали результаты рентгеноструктурного анализа белков на изучение их фракций, детально рассматривается в следующем томе настоящего издания. Здесь хотелось бы обратить внимание на то, что наличие уже в течение нескольких десятилетий уникальной структурной информации все еще не привело к концептуальному развитию или переосмыслению представлений о природе и принципах функционирования белков, сложившихся до становления кристаллографии макромолекул. Ставшие доступными данные рентгеноструктурного анализа о пространственном строении белковых молекул не вызвали качественных изменений в понимании биокатализа, гормон-рецепторных взаимодействий и многих других явлений. Функционирование биосистем молекулярного уровня не обрело строгой трактовки в рамках сформулированных ранее концепций ферментативных и иных реакций, равно как и последние не получили на основе структурных данных своей объективной оценки. По-прежнему, фундаментальные различия между обычными химическими реакциями в растворе и реакциями, осуществляемыми ферментами, продолжают видеться в напряжении и деформации субстрата при его сорбции в активном центре в сторону переходного состояния, в индуцированном соответствии и принудительных конформационных изменениях фермента, в его изна- [c.75]

Важнейшими продуктами такого воздействия являются ион-радикалы (катионы и анионы) и электронно-возбужденные состояния бирадикального характера. Изменение реакционной способности субстратов или реагентов под влиянием таких воздействий давно известно в химии (радикальные и фотохимические реакции). В последнее время уделяется большое внимание квантовохимическому рассмотрению таких реакций и в связи с этим — электронному строению ион-радикалов и электронновозбужденных состояний молекул. [c.438]

В общем случае при окислении необходима активация молекул кислорода и субстрата независимо от того, происходит ли реакция по стадийному механизму с последовательным взаимодействием субстрата и кислорода с катализатором или же по ассоциативному — при одновременном вступлении реактантов в активный комплекс с катализатором [434, 435]. Процесс активации реагентов заключается в их координации, вероятно, главным образом с катионом окисного катализатора. Влияние сернистых соединений на окислительные процессы мало изучено, но все же имеются сведения о дезактивации катализаторов в присутствии некоторых соединений серы (см. табл. 10). Механизм отравляющего действия сернистых ядов на катализаторы окисления мало исследован. Можно предположить, что сернистые соединения из-за особенностей их строения преимущественно хемосорбируются на окисном катализаторе, образуя с ним более прочные связи, чем несернистые субстраты, что приводит к вытеснению последних с поверхности или изменению энергии их связи с контактом. В работе [436] определено, что в присутствии сероводорода изменяется теплота хемосорбции кислорода на серебряном катализаторе окисления этилена в окись этилена. Возможно химическое взаимодействие сернистых соединений с кислородом окисла. Так, после пропускания тиофена при 450—700°С через окислы меди, марганца, никеля, кобальта уменьшается содержание в них активного кислорода, так как происходит взаимодействие тиофена с кислородом окисла [632]. [c.83]

Большое число работ по изучению влияния строения молекулы модификатора (замещенные окси- и аминокислоты) скелетного никеля в асимметрическом гидрировании метилацетоацетата, носящих, однако, качественный характер, выполнил Изуми с сотр. [5]. В последнее время ими исследованы и другие субстраты кетоны, р-дикетоны [5]. Наибольший асимметрический эффект наблюдали при модифицировании никеля винной ( >=4%) и метилвинной (р=60%) кислотами [5]. [c.71]

Поскольку разность Е О И] ) — Е О Км) может быть определена из разности конформационной энергии соответствующих основных состояний (на основе первого предположения), то оказывается возможным провести полуколичествепный расчет стереоселективности. Было получено достаточно хорошее совпадение экспериментальных и вычисленных величин. Этот лютод расчета не учитывает, однако, часто наблюдающегося значительного влияния на стереосе.лективность изменения природы реагента. Например, в первых шести примерах, приведенных в табл. 3-1, в которых содержатся данные по реакциям очень сходных по строению молекул субстрата с изопропилатом алюминия, литийалюминийгидридоы и реактивами Гриньяра, содержащими метильпую и фенильную группы, степень стереоселективности изменяется от 22 до 60% [АА( = изменяется от 240 до 830 кал/моль (1,0—3,5 кДж, моль)]. [c.144]

При исследовании субстратной специфичности, естественно, возник вопрос о влиянии на скорость ферментатнвпого гидролиза строения молекулы субстрата — эфира. К сожалению, имеющиеся в этом отношении данные в значительной степени фрагментарны отдельные авторы, как правило, изучали влияние на активность эстераз строения лпбо только [c.24]

Такое исследование проводили для оснований типа АгО , так как в этом случае возможно изменение силы основания (путем введения различных заместителей в лара-положение бензольного кольца) без существенного изменения его пространственного строения. Показано, что в случае любого основания замена гидроксилсодержащего растворителя (Н2О или EtOH) биполярным апротонным растворителем, например H ONM 2 (ДМФА) или Me2S+—О (ДМСО), очень сильно влияет на его силу сила оснований 0Н, 0R, например, при этом чрезвычайно возрастает. Это объясняется тем, что основание в апротон-ном растворителе не имеет оболочки из молекул растворителя, связанных водородными связями, которые должны быть удалены, прежде чем частица начнет действовать как основание (ср. влияние на нуклеофильность в реакциях Sn2 разд. 4.2). Для некоторых пар субстрат — основание такая замена растворителя может привести к изменению механизма "I на механизм Е2. [c.281]