Пепсин ингибирование

Сложность состава этого гидролизата до некоторой степени можно объяснить ингибированием пепсина соседними с гидролизуемой связью аминогруппами. Так, молекула, разрывающаяся сначала по связи в положении 16—17, с трудом будет гидролизоваться по связи 17—18 и т. д. [c.209]

Была изучена также [64] возможная роль ионов металлов в качестве активаторов тирозиназы при окислении инвертазы и пепсина. Повидимому, только медь и золото ускоряют инактивирование инвертазы при помощи тирозиназы. Оба металла сами по себе также ингибируют инвертазу, однако если эти металлы взяты в концентрациях, меньших, чем это необходимо для частичного ингибирования инвертазы, то они не ускоряют действия тирозиназы на инвертазу . [c.289]

Наконец, было показано [25883, что различия в типе ингибирования могут возникать, если ингибитор связывается не только со свободным ферментом, но и с фермент-субстратным комплексом. Таким образом, по крайней мере, в случав пепсина, результаты ингибирования продуктом не позволяют ответить нэ вопрос [c.244]

Таблица 61. Ингибирование катепсина В и пепсина [2601]

Отрицательные результаты в отношении включения метки в фермент в ходе гидролиза субстратов пепсином были получены при анализе продуктов, получающихся при мягком гидролизе специфически ингибированного фермента 2189, [c.316]

Раств-сть Na-соль р. HjO, ДМСО м. р. EtOH н. р. эф. Сильно ингибирует термолизин, елабо коллагеназу (50%-ное ингибирование при 0,4 и 33 мкг/мл) не действует на трипсин, химотрипсин, напаин и пепсин (50%-ное ингибирование при [c.274]

Константа скорости ингибирования БуХЭ — фермента из сыворотки крови лошади — при этом увеличивается в 160 раз с 0,9 10 до 1,45 10 молъ X X мин , а константа ингибирования АХЭ — фермента из стромы эритроцитов быка — увеличивается даже в 3500 раз с 1,0 10 до 3,5 10 моль х X мин [14]. Такой эффект заряда вполне понятен заряженные ФОИ реагируют не только с эстеразным пунктом фермента, но, подобно АХ, они предварительно сорбируются на анионном пункте, что приводит к резкому возрастанию скорости реакции. Но кулоновское притяжение разноименных ионов не исчерпывает тех взаимодействий, которые определяют скорость сорбции ФОИ на ферменте. На примере ряда ферментов, таких, как пепсин, хи-мотрипсин, было установлено, что скорость ферментативного гидролиза соответствующих субстратов зависит от величины и строения входящих в их состав углеводородных радикалов [15—17]. [c.323]

Энзимотерапия — использование ферментов и метаболитов в качестве лечебных средств 1) заместительная терапия — желудочный сок, пепсин и др. 2) очистка ран, воздействие на избыточно разрастающуюся соединительную ткань (гиалуронидаза, протеина-зы, нуклеазы и др.) 3) ингибирование протеолитической активности с помощью трасилола и др. 4) иммобилизация ферментов с твердым носителем или заключение их в полимерную капсулу. При введении в кровь такие ферменты не разрушаются, а, накопившись в патологическом очаге (например, в случае тромбообразования), оказывают эффект. Наиболее эффективны капсулы, из липидов — липосомы. Ферменты внутри липосом транспортируются через клеточные мембраны и оказывают действие в клетке. [c.78]

Противоположные результаты были получены [2587 3 по ингибированию ацетилфенилаланином катализируемого пепсином гидролиза A PheTyr в области pH [c.244]

В большинстве случаев ингибирующая способность аналогов субстратов протеаз определяется не только первичной, но в значительной мере и вторичной специфичностью, т.е- структурой групп, удаленных от расщепляемой в соответствующем субстрате связи [2597-2602]- В этом отношении интересным примером является ингибирование катепсина Б и пепсина пептидами, содержащими обычно расщепляемую этими ферментами связь Р1г1еР11е (табл-61). [c.245]

После всех этих рассуждений у читателя может возникнуть вполне закохлшй вопрос какой смысл измерять /См. если ее нельзя использовать как характеристику прочности связывания субстрата В действительности же измерять /См целесообразно по целому ряду причин. Во-первых, обычно при анализе какого-либо сложного механизма стремятся выразить сложные кинетические эффекты через простые величины, для этого исследуют изменение основных кинетических параметров (/См> V и VlKn) с изменением условий эксперимента. Во-вторых, Км полезна как параметр, обладающий предсказательной силой и позволяющий корректно поставить опыт по определению активности ферментов. При постановке таких опытов желательно, чтобы измеряемая скорость зависела только от концентрации фермента и была нечувствительна к небольшим отклонениям в концентрациях субстратов. В идеальном случае каждый субстрат поэтому должен испытываться в насыщающей (т.е. бесконечно большой) концентрации, однако на практике, чтобы скорость была нечувствительной к ошибкам в концентрации субстрата, достаточна концентрация, соответствующая 10 /См- Наконец, если /См рассматривается в совокупности с данными по измерению констант связывания для аналогов субстрата, выступающих в роли ингибитора (эти константы часто являются истинными термодинамическими величинами см. разд. 3.7 и 4.2), она в некоторых случаях может интерпретироваться (конечно, с известной осторожностью) как мера /С . Например, все три стереоизомера субстрата пепсина, ацетил-Ь-фенилаланил-Ь-фенилаланина, характеризуются константами конкурентного ингибирования (/С ), сходными по величине с /См для этого субстрата [92], и в этом случае было бы неразумно настаивать на том, что Кы но является характеристикой /С. Конечно, полученный результат нельзя рассматривать как доказательство того, что С i он скорее означает, что неверно обратное соотношение, -i- м> по-видимому, равна /С также в тех случаях, когда она остается неизменной при [c.39]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология