Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Аргиназа крови

    Содержание аргиназы в крови изучалось у достаточного числа индивидов и в достаточно большом количестве проб. Эти исследования показали, что активность данного фермента в эритроцитах широко варьирует от индивида к индивиду, но, как на это указывают Кларк и Бекк [9], замечательно постоянна для данного индивида . В группе нормальных детей численностью около 200 пределы колебаний составляли 2,0—8,4 единицы на 100 мл крови. В группе, насчитывавшей 81 ребенка, определения были проведены дважды, на протяжении двух следующих друг за другом лет. При этом оказалось, что ребенок, имевший наиболее низкое значение в первый год (2,5 единицы), имел наименьшее значение (2,0) и на второй год. У ребенка с максимальным значением (7,1) в первый год определения высокое значение сохранялось и на второй год (7,6). У отдельных детей наблюдались значительные колебания между первым и вторым годом. Наибольший размах они имели у ребенка, у которого в первый год активность составляла 3,0, а во второй — 6,5 единицы. Однако в боль- [c.98]


    Ранее уже отмечалось, что активность аргиназы в форменных элементах крови человека варьирует у отдельных индивидов, изменяясь более чем в 4 раза, и остается постоянной для данного индивида. Опреде- [c.104]

    Это нарушение синтеза мочевины характеризуется повышенным содержанием аргинина в крови и спинномозговой жидкости, низким содержанием в эритроцитах аргиназы (реакция 5, рис. 30.13) и повышением содержания ряда аминокислот в моче, как это имеет место при лизин-цистинурии. Возможно, это отражает конкуренцию между аргинином, с одной стороны, и лизином и цистином, с другой, в про- [c.316]

    Полный набор ферментов орнитинового цикла есть только в гепатоцитах. Но отдельные из этих ферментов обнаруживаются и в других клетках. В энтероцитах, например, имеются два первых фермента, и, следовательно, может синтезироваться цитруллин. В почках имеются третий и четвертый ферменты цикла. Следовательно, цитруллин, образовавшийся в энтероцитах, с кровью может переноситься в почки и превращаться там в аргинин. Затем аргинин в печени гидролизуется аргиназой. Однако надо отметить, что активность этих рассеянных по разным органам ферментов значительно ниже, чем в печени. [c.345]

    Обычно орнитин не входит в состав белков. Однако сообщалось, что уратсвязьг-вающий гликопротеид плазмы (мол. вес 67 ООО) содержит 43 остатка орнитина. Было сделано предположение, что для образования этих остатков используется специальная аргиназа, которая, вероятно, отсутствует в некоторых случаях подагры, когда сильно еийжена способность крови связыванию уратов. [33а]. [c.96]

    Органоспецифическими ферментами для печени считаются также гистидаза, сорбитолдегидрогеназа, аргиназа и орнитинкарбамоилтрансфераза. Изменение активности этих ферментов в сыворотке крови свидетельствует [c.579]

    К. снижает активность пищеварительных ферментов — трипсина и, в меньшей степени, пепсина. Изменяется под действием К. каталазная активность крови и тканей печени, причем малые дозы активируют ее, а большие угнетают. Установлена возможность включения К. в комплекс с ферментами — кадмий-щелоч-ная фосфатаза, кадмий-карбоксипептидаза, кадмий-цитохро-моксидаза. К. активирует уреазу, аргиназу, заменяя природный металлокомпонент фермента, влияет на углеводный обмен, вызывая гипергликемию, угнетает синтез гликогена в печени jEpe-менко). [c.163]

    К истинным металлоферментам относятся карбоксипептидаза А (2п) нитратредуктазы растений, грибов, бактерий (Ре, Мо), аминоксидаза крови (Си), Ь-глутаматдегидрогеназа (2п), карбоангидраза животных и растений (2п) и др. К металлоферментным комплексам, влияние металла у которых не всегда связано с прямым взаимодействием его с активным центром, относят очень многие ферменты, в частности, многие пептидазы, некоторые дегидрогеназы, фосфатазы, аргиназу, енолазу и др. Следует подчеркнуть, что разделение на истинные металлоферменты и металлоферментные комплексы является в значительной степени условным. [c.70]


    По сравнению со спектрофотометрическими методами [631—633] определения аргиназы метод Букера и Хасмана [630] требует значительно меньше времени длительность анализа составляет не более 10 мин. Кроме того, для проведения анализа не требуются холостые опыты, что экономит фермент и реактивы. Для определения ферментов пригодны и предложенные недавно электроды с воздушным зазором. Эти электроды были с успехом использованы для определения ионов аммония в сточных водах [634] и в сыворотке [466] мочевины 467 — 469] (в результате ферментативного разложения) и бикарбоната 466] в крови, ее плазме и сыворотке диоксида серы в вине [635] суммарного количества углерода (входяшего в состав органических и неорганических соединений в воде [636]) и суммарного количества азота в водных системах [637]. Так, Ларсен и др. [638] применили электроды с воздушным зазором для определения активности уреазы и аргиназы. Анализ основан на контроле начальной скорости реакции селективного выделения аммиака, который образуется в системе аргинин — аргиназа при добавлении избытка уреазы. Скорость реакции измеряют в диапазоне 2-10 —1,5-10 моль/л/мин, относительное стандартное отклонение составляет около 2,8%. [c.208]

    Можно заметить, что реакции, изображенные на схеме цикла мочевины слева, по существу представляют собой этапы, ведущие к образованию аргинина. Поэтому они очень универсальны мы находим их у всех организмов, способных синтезировать аргинин их следует рассматривать как первичную основу, на которой позднее был построен цикл мочевины. Реакция, катализируемая аргиназой, представленная на правой стороне этой схемы, отличается наибольшей интенсивностью у уреотелических форм (т. е. организмов, выделяющих мочевину). Эта важная реакция состоит в необратимом гидролитическом расщеплении аргинина на мочевину и орнптин. Образование орнитина замыкает цикл конденсируясь с новой молекулой карбамоилфосфата, это вещество превращается в цнтруллин. Образующаяся таким путем мочевина переходит в кровь, переносится ею в почки, и в результате выделяется с мочой. [c.169]

    Марганец входит в состав тканей всех животных в количествах не более 0,05 мг % больше всего обнаружено марганца в печени. Без марганца не могут обходиться животные и растения. Внесение его в почву в качестве удобрения повышает урожайность культурных растений. Марганец входит в состав некоторых ферментов и усиливает их активность. Окислительное фосфори-лированне стимулирует распад углеводов, активирует процесс фосфорилирования глюкозы (фермент фосфоглюкомутазу), образованне пировиноградной кислоты (енолазу), окисление изолимонной кислоты. Марганец также стимулирует активность ферментов дипептидазы и аргиназы. Наконец, он участвует в процессах костеобразования, активируя костную фосфатазу и щелочную фосфатазу сыворотки крови, способствующих отложению фосфорнокальциевых солей в костной ткани. В этих процессах марганец может быть заменен магнием, в некоторых случаях — кобальтом и цинком. [c.423]

    Этот принцип в основном сводится к следующему. Всякий раз, когда в каком-либо организме мы встречаем крайнее проявление одного из наследуемых признаков, это указывает (если только. не доказано обратное), что признак того же типа, но при этом менее выраженный должен встречаться и у других индивидов. Для лучшего разъяснения данного приципа можно привести несколько конкретных примеров. Если в обычных условиях будет найдена, например, крыса с надпочечниками в 5 раз меньше обычного, то, исходя из нашего принципа, придется предположить, что мы имеем здесь дело просто с крайним случаем и что должны существовать другие крысы с надпочечниками различной величины, промежуточной между этим, вероятно минимальным, размером и размером максимальным (каков бы ни был этот максимум при данных условиях среды). Если найдено, что один ребенок имеет в силу наследственных причин крайне низкое содержание аргиназы в крови, то можно предположить, что у других детей содержание аргиназы в крови представляет все ступени перехода между этим низким значением и неким максимумом. Если некоторые люди наследуют крайне низкую активность щитовидной железы, а другие — крайне высокую, то принцип генетического градиента подсказывает, что в любой части популяции должны существовать люди с промежуточными степенями активности. Если найдено, что один индивид выделяет в моче большие количества цистеина, а у другого в моче обнаружить цистеин не удается, то можно предположить, что существуют люди, выделяющие цистеин во всех промежуточных количествах. Если, наконец, некоторые люди по своей наследственной конституции очень чувствительны к чесноку, который вызывает у них [c.24]

    В мировой литературе описаны случаи наследственного заболевания, сопровождающегося высоким содержанием аргинина в крови, спинномозговой жидкости и м че (Peralta, 1965). Заболевание связано с врожденной недостаточностью аргиназы. При гомозиготном носитель-стве оно протекает чрезвычайно тяжело. Поскольку заболевание сопровождается гипераргининурией, то оно, очевидно, может быть диагностировано на - основании данных лабораторного анализа. Хроматографические методы определения аргинина требуют специального доро- [c.86]


    Содержание аргинина в нормальной моче и плазме крови здорового человека очень мало. По данным Stein (1953), Stein и Moore (1954), в суточной моче (1,5— 2,0 л) содержится 10—20 мг аргинина, а в плазме крови— 1,5 мг/100 мл. Но при врожденном дефекте образования мочевины, связанном с недостаточностью аргиназы, содержание аргинина в моче возрастает в 250— 300 раз, а в плазме — в 10 раз по сравнению с нормой. [c.91]


Смотреть страницы где упоминается термин Аргиназа крови: [c.98]    [c.466]    [c.430]    [c.340]    [c.340]    [c.41]    [c.263]    [c.264]    [c.105]    [c.81]    [c.189]   
Смотреть главы в:

Биохимическая индивидуальность -> Аргиназа крови




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Аргиназа



© 2025 chem21.info Реклама на сайте