Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Бактериальные токсины

Рис. 2.15, Схема пептидных структур трех бактериальных токсинов. Все эти токсины состоят из легкой и тяжелой цепей, соединенных дисульфидной связью. Тяжелые цепи содержат центры связывания с мембраной и образуют каналы в мембране, которые могут функционировать как туннели , позволяющие переместить активный фрагмент (локализованный на легкой цепи) внутрь зараженных клеток. Как и в случае токсина холеры, активный фрагмент дифтерийного токсина (ни один из них не является нейротоксином ) катализирует рибозилирование определенных белков. Активность легких цепей столбнячного и ботулинического токсинов не установлена. Рис. 2.15, Схема пептидных структур трех бактериальных токсинов. Все эти токсины состоят из <a href="/info/135671">легкой</a> и <a href="/info/510843">тяжелой цепей</a>, соединенных <a href="/info/150016">дисульфидной связью</a>. <a href="/info/510843">Тяжелые цепи</a> содержат <a href="/info/105482">центры связывания</a> с мембраной и образуют каналы в мембране, которые могут функционировать как туннели , позволяющие переместить <a href="/info/1034065">активный фрагмент</a> (локализованный на <a href="/info/1357074">легкой цепи</a>) внутрь зараженных клеток. Как и в случае <a href="/info/104318">токсина холеры</a>, <a href="/info/1034065">активный фрагмент</a> <a href="/info/99379">дифтерийного токсина</a> (ни один из них не является <a href="/info/82691">нейротоксином</a> ) катализирует <a href="/info/166467">рибозилирование</a> <a href="/info/102583">определенных белков</a>. Активность <a href="/info/1357074">легких цепей</a> столбнячного и <a href="/info/265939">ботулинического токсинов</a> не установлена.

    Ганглиозиды — рецепторы бактериальных токсинов [c.51]

    Существуют лишь догадки о возможных функциях гликолипидов. Например, ганглиозид ОМ действует как поверхностный рецептор для бактериального токсина, вызывающего изнурительный понос при холере. Холерный токсин проникает внутрь только тех клеток, связываясь с их поверхностью, у которых в плазматической мембране присутствует ОМ . [c.30]

    Детергенты обладают высокой поверхностной активностью, способностью к растворению белков, липоидов, каротиноидов, диссоциации белковых комплексов, инактивации вирусов и бактериальных токсинов, гемолизу и мощному бактерицидному действию. Бла- [c.108]

    В настоящее время удовлетворительная классификация бактериальных токсинов отсутствует. Если рассматривать классификацию токсинов по структурно-функциональному признаку, выделяются две основные группы биологически активных соединений простые и сложные токсины. [c.357]

    БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ТОКСИНЫ, ядовитые в-ва, выделяемые бактериями в окружающую среду (экзотоксины) илп содержащиеся в микробных клетках (эндотоксины). К экзотоксинам относятся ботулинич, токсин (типов А, В, С, D, Е, F, G), столбнячный, дифтерийный, стафилококковый токсины и др.— белки с мол. м. от 4-10 до неск. млн. обладают антигенными сп-вамн хорошо раств. в воде, ие раств, в СП. и орг. р-ритслях инактивируются щелочами, окислителями, нек-рыми гидролазами, а также при нагревании (наир., при 100 °С — за 20 мин), солнечным светом. Длительно хранятся в высушенном виде. ЛДао ботулинич. [c.65]

    Мы уже видели, каким образом антитела инициируют процесс уничтожения внедряющихся микроорганизмов с помощью фагоцитов и комплемента. Но это не единственные способы участия антител в защите от инфекции. Клетки, покрытые антителами, могут быть также убиты (без фагоцитоза) различными клетками с рецепторами, узнающими Гс-область антител. Наиболее активные из таких клеток называются К-клетками, или киллерам они выглядят как лимфоциты, но не являются Т- или В-клетками. Механизм убивающего действия К-клеток неизвестен. Таким образом, хотя сами по себе антитела не могут убивать вторгающиеся организмы, они вызывают их гибель, мобилизуя комплемент, фагоциты и К-клетки (рис. 17-33). Кроме того, антитела могут присоединяться к вирусам или бактериальным токсинам (например, к столбнячному или ботулиническому токсину) и предотвращать их связывание с рецепторами на соответствующих клетках-мишенях. Неудивительно поэтому, что позвоночные быстро гибнут от инфекций, если они не способны вырабатывать антитела. [c.29]

    ТОКСИНЫ, белки микробного, животного или растит, происхождения, обладающие большой токсичностью (иногда термин Т. распространяют и па ядовитые в-на небелковой природы, в частности иа токсины одноклеточны. ). В отличие от др. токсичных в-в при попадании в организм вызывают образование антител. Мол. масса Т. превышает 4-10 . Оии раств. в воде, не раств. в орг. р-рителях, неустойчивы при нагрев, и действии света. Различаются по типу действия на организм иейротоксины блокируют передачу иервного импульса цитотоксины разрушают биол. мембраны клеток Т.-ингибиторы подавляют активность нек-рых ферментов и нарушают т. о. обмен в-в Т.-ферменты катализируют гидролиз белков, нуклеиновых к-т, липидОв и др. Т. использ, для получ. анатоксинов, лечебных сывороток и др. лек, ср-в. См. также Бактериальные токсины. Яды животных. Яды растений. [c.582]


    Чем сложнее организм, тем более разнообразны функции, выполняемые белкО М. Белки составляют основу опорных тканей животных (костей, хрящей, сухожилий), выполняют покровные и защитные функции (волос, шерсть, рога, копыта), откладываются в виде питательных запасных веществ в семенах и в яйце. Некоторые белки являются переносчиками кислорода (гемоглобин крови), другие выполняют сократительные функции мышц (миозин). Все известные в настоящее время энзимы являются белками. Многие гормоны, антибиотики, многие яды змей и бактериальные токсины также относятся к белкам. [c.697]

    Столбнячная палочка вырабатывает экзотоксин, который является одним пз сильнейших бактериальных токсинов. По действию на организм он уступает лишь ботулиническому токсину. [c.468]

    Все известные в настоящее время энзимы представляют белки. Многие гормоны, антибиотики, бактериальные токсины являются белками. Белок играет огромную роль и в питании человека и животных. Никакими другими видами пищи, кроме продуктов гидролиза белка, белок заменить нельзя. [c.335]

    Белки являются главной составной частью протоплазмы клеток животных и растительных организмов, они в больших количествах содержатся в качестве запаса питательного материала в яйцах, в молоке, семенах растений. Определенные группы белков содержатся в крови и лимфе животных и в клеточном соке растений. Все известные в настоящее время ферменты являются белками. Многие гормоны, антибиотики, яды некоторых змей и бактериальные токсины представляют собой белковые тела. Специфического характера белки образуют защитные и опорные органы и ткани животных кожу, волосы, шерсть, копыта, рога, хрящи и т. д. [c.223]

    Известны случаи относительно избирательного осаждения ряда белков при значениях pH, довольно далеких от изоточки, но обеспечивающих образование нерастворимых комплексов с некоторыми биополимерами, присутствующими в смеси. Так, первичная очистка ряда бактериальных токсинов и анатоксинов (дифтерийного, ботулинического, столбнячного) достигается осаждением при pH 3,5- -4,0 — промежуточном по отношению к изоэлектрическим точкам этих белков и нуклеиновых кислот, содержащихся в культуральной жидкости. В этих условиях молекулы указанных белков и нуклеиновых кислот обладают противоположными зарядами и легко образуют нерастворимые соединения. [c.18]

    Образование аутоантител может быть обусловлено многими патологическими факторами, в том числе а) изменением одного из собственных антигенов под влиянием какого-нибудь лекарственного препарата, бактериального токсина или чего-нибудь в этом роде с образованием, по крайней мере частично, чужеродного для организма антигена и б) повышенной способностью данного индивидуума к образованию антител. [c.51]

    Аминокислоты, получающиеся в результате полного гидролиза белка, представляют собой оптически активные соединения (если гидролиз не сопровождается рацемизацией). Все выделенные из хорошо известных белков аминокислоты имеют одну и ту же конфигурацию, т. е. одинаковое пространственное расположение четырех радикалов у сс-углеродного атома, хотя одни аминокислоты являются правовращающими, другие — левовращающими. Все аминокислоты, встречающиеся в природе, относятся к -ряду. Их взаимная связь доказывается путем превращения в идентичные производные [70]. В некоторых алкалоидах спорыньи и бактериальных токсинах найдены оптические стереоизомеры этих природных аминокислот — неприродные -аминокислоты (см. гл. XV) [70]. Глицин оптически неактивен, так как он не содержит в своей молекуле асимметрического углеродного атома. [c.35]

    Среди П, обеспечивающих устойчивость бактерий к антибиотикам, осн массу составляют т наз факторы множеств резистентности, несущие сразу неск соответствующих детерминант С помощью трансмиссибетьных П детерминанты резистентности легко могут распространяться между видами, способными к конъюгации На такие П гены резистентности могут передаваться с помощью транспозонов Кроме детерминант лек резистентности из числа функцион элементов П хорошо изучены гены нек-рых бактериальных токсинов, напр энтеротоксинов, вырабатываемых возбудителями кишечных инфекций, носителями т наз Тох-П (факторов патогенности энтеробактерий) Показана способность Тох-П передаваться между бактериями в организме животных и человека На этих П могут находиться также детерминанты резистентности к антибиотикам В этой связи активно развивается новое направление в практич бактериологии-поиск и создание в-в, избирательно подавляющих репликацию плазмид или экспрессию их генов Пример таких в-в-клавулановая к-та (ф-ла I) и ее производные - ингибиторы Р-лактамазы [c.553]

    Современная техника лиофильной сушки не менее важна для исследований бактериальных токсинов, при приготовлении больших количеств чистых белков для работ, связанных с установлением их строения, и в энзи-мологии. Путем лиофилизации можно легко законсервировать ряд биологических сред. [c.319]

    Некоторые другие бактериальные токсины. Экзотоксин А Pseudomonas aeruginosa обладает подобным же механизмом действия, что и дифтерийный токсин. Этот белок с молекулярной массой 71500 дальтон тоже взаимодействует с поверхностью эукариотической клетки своим лектиновым доменом, погружается в мембрану, там расщепляется на фрагменты А и В с молекулярными массами 27000 [c.216]

    Оба типа -рецепторов стимулируют аденилатциклазу. Они отличаются участками распознавания лиганда R. С совершенно иной ситуацией мы встречаемся в случае сс-адренэргических рецепторов. Здесь, напротив, ai регулирует в основном внутриклеточный уровень другого вторичного мессенджера — Са-+, тогда как 2 не только не активирует аденилат-циклазу, но, по-видимому, и ингибирует ее. В настоящее время считается, что сс2-рецепторы взаимодействуют с аденилатциклазой (С) через ингибиторный регуляторный белок (N, G). Имеются два различных типа таких регуляторных белков стимулирующие (Ns) и ингибирующие (Л /). Белки обоих типов были выделены и очищены (из печени, мозга и эритроцитов), была определена и их четвертичная структура. Они состоят из трех различных полипептидов, два из которых ( , "f) идентичны для обоих белков. N-Белки являются также центрами действия экзогенных факторов, таких, например, как F или бактериальные токсины холеры и коклюша (о структуре и функции токсина холеры см. гл. 2). Краткий обзор современных знаний о структуре и регуляции передачи сигнала через адреноцепторы представлен на рис. 9.14, а и б. Рис. 9.14,6 описывает также некоторые детали механизма последовательного взаимодействия R, N и С видно, что медиатор или гормон вначале активирует N путем взаимодействия с рецептором. Активация N основана на замене GDP на GTP. Активированный N взаимодействует затем с С. Такое взаимодействие носит временный характер, поскольку N инактивирует сам себя путем расщепления связанного GTP под действием присущей ему ОТРазной активности. Еще раз интересно отметить сходство этого процесса с взаимодействием родопсина, трансдуцина и фосфодиэстеразы, обнаруженным в зрительном процессе (гл. 1). Такое сходство — это нечто большее, чем просто аналогия. [c.277]


    Были получены комплексы антител к поверхностным антигенам раковых клеток со многими неспецифичными противораковыми средствами, но далеко не всегда они оказывались эффективными. Вероятно, наиболее многообещающим является использование сильнодействующих растительных и бактериальных токсинов, одна молекула которых, как принято считать, может вызвать гибель клетки. Молекулы токсина дифтерии и рицина образованы двумя полипептидными цепями, связанными дисульфидными мостиками. Цепь В связывается с клеточной поверхностью, а цепь А, обладающая ферментативной активностью, проникает внутрь клетки и нарущает работу механизма биосинтеза белка. Были предприняты попытки заменить В-цепь токсинов специфическими антителами, преимущественно гомогенными. Недавно был получен препарат моноклональных антител к антигену раковых клеток прямой кишки, ассоциированных с А-цепью токсина, который избирательно действует на эти клетки в культуре. [c.333]

    Токсические белковые кристаллы, образующиеся в клетках Вас. thuringiensis на основе матричного синтеза, убивают личинок листогрызущих насекомых. Поэтому генноинженерная разработка по переносу гена бактериального токсина в геном табака увенчалась успехом в 1987 г. Экспрессия такого гена сопровождалась [c.519]

    БАКТЕРИАЛЬНЫЕ ТОКСИНЫ, ядовитые в-ва, выделяемые бактериями в окружающую среду (экзотоксины) или содержащиеся в микробных клетках (эндотоксины). К экзотоксинам относятся ботуливич. токсин (типов А, В, С, [c.65]

    Учитывая, что иммунная система эволюционировала как механизм, предотвращающий микробную инфекцию, можно отметить два очевидных преимущества ассоциативного узнавания МНС. Во-первых, оно фокусирует внимание Т-лимфоцитов на клеточных поверхностях. Например, связывание цитотоксическими Т-клетками свободного вируса (нли раство жмых вирусных антигенов) было бы неэффективно, так как рецепторы оказались бы занятыми и не могли бы разрушать инфицированные вирусом клетки. Во-вторых, оно может обеспечивать то, чтобы каждая категория антигенов вызывала иммунный ответ надлежащего типа например, цитотокснческие Т-клетки не могут обезвреживать чужеродные растворимые макромолекулы (бактериальные токсины и т.п.) и убивать бактерии или другие микроорганизмы, поэтому способность узнавать соответствующие антигены была бы для них совершенно ненужной. [c.62]

    Многие белки защищают организм от вторжения других организмов или предохраняют его от повреждений. Иммуноглобулины, или антитела, образующиеся у позвоночных,-это спещ1ализированные белки, вырабатываемые лимфоцитах они обладают способностью распознавать проникшие в организм бактерии, вирусы или чужеродные белки других видов, а затем нейтрализовать их или связываться с ними, вызывая образование осадка. Фибриноген и тромбин-белки, участвуюпдае в процессе свертьшания крови они предохраняют организм от потери крови при повреждении сосудистой системы. Змеиные яды, бактериальные токсины и токсичные белки растений, напримф рицин, по-видимому, также вьшолняют защитные функции. [c.140]

    По силе действия токсин Вас. botulinus превышает все известные к настоящему времени бактериальные токсины. [c.440]

    Во Всесоюзном научно-исследовательском институте сельскохозяйственной микробиологии (М. Ц. Ракшаина под руководством Я. П. Худякова) в результате исследований большого количества штаммов микроорганизмов выделены штаммы некоторых бактерий, обладающих фитотоксическим действием. При этом оказалось, что опрыскивание всходов некоторых сорняков, а также семян культуральной жидкостью бактерий оказывает сильное токсическое действие на рост растений и прорастание семян. При этом, как показали наблюдения, бактериальные токсины через две недели теряют свою токсичность в почве и не оказывают отрицательного последействия на всхожесть семян, а также на рост и развитие растений. [c.234]

    Во-вторых, возможности биотехнологии существенно расширились генная и белковая инженерия производство бактериальных токсинов в растениях, других бактериях и вирусах быстрый рост знаний о механизме действия грибов и об экологии вирусов. Эти изменения поддерживают уверенность, что традиционные недостатки биопестицидов медленное действие, ограниченная и непредсказуемая эффективность, непатентоспособ-ность, маленькие рынки сбыта и т. д. — теперь могут быть преодолены. [c.317]

    Лецитиназа С (фосфоли1[аза С, а-токсин) — катализирует гидролитич. отщепление фосфорилхо-лина от молекулы. лецитина с образованием а, 3-ди-глицерида. Лецитиназа С входит в состав бактериальных токсинов. Продукты, образующиеся из лецитина при гидролизе его этой Л., сами по себе нетоксичны. Токсич, действие, фермента нри инфекции ран соответствующими микроорганизмами, но-видимому, связано с ката.лизируемым им быстрым разрушением лецитинов, входящих в состав клеточных оболочек, Лецитиназа С активируется ионами Са" и в меньшей степени ионами Mg , Ионы Сп, Sr, Fe и Ва сильно тормозят этот фермент. Оптимум действия лецитиназы С лежит при pH 6,7—7,0, В небольших количествах лецитиназа С обнаружена в связанном состоянии в тканях животных, в частности в тканях мозга. [c.477]

    ПТОМАИНЫ — термин, принятый в биологич. литературе для обозначения токсич. веществ, образующихся при гниении трупов. Обычно под П. понимают биогенные амины — путресцин, кадаверин, нейрин] однако иногда к П. относят и др. природные вещества, образующиеся при действии на белки и ами окислоты различных бактерий фенилэтиламины, гистамин, тирамин, триптамин и др.). Представление о П. как о действующем начале трупного яда надо считать ошибочным, т. к., во-первых, П. обнаружены не только в разлагающихся трупах, но также в нек-рых сырах, автолизатах свиного желудка, различных грибах, высших растениях и т. д. и, во-вторых, трупный яд может содержать обладающие несравненно более сильным физиологич. действием, чем П., бактериальные токсины (напр., токсин бо-тулинуса). Токсичность собственно П. сравнительно невелика. Так, летальные дозы кадаверина составляют для мелких лабораторных животных 0,03— 0,6 г/кг веса (подкожное введение), для собаки 1,7 г/кг (per os) летальные дозы путресцина для крысы и кролика 1г/кг (подкожно), для кролика 1,6 г/кз (per os). Токсич. действие П. проявляется в двигательных парезах, судорогах, замедлении и аритмии пульса, падении кровяного давления и темп-ры. В организме животных П., образующиеся бактериями кишечника, разрушаются под действием фер-иента диаминооксидазы. При нек-рых заболеваниях П. могут быть обнаружены в моче. См. также Када-зерин, Путресцин. [c.205]

    Глубокое изучение превращений, которым подвергаются пестициды у различных животных и в биосфере в целом, приведет к более вдумчивому отношению к пестицидам и путям, их применения. Этому способствует быстрое развитие физиологии насекомых, энтомологии, арахнологии и других наук. Примером новых способов борьбы с вредными организмами может служить применение атрактаптов, гормонов, бактериальных токсинов, а также сочетание химических и биологических средств. [c.9]

    В общем случае наличие бактериальных токсинов определяют биологическим испытанием на подопытных животных, чаще на белых мыщах. Контрольные опыты проводят на животных, которым одновременно делают соответствующую прививку. В случае токсина ботулизма сыворотку крови пораженных лиц или раствор токсина впрыскивают в брющную полость. Чувствительность этих биологических проб очень высока Так, в зависимости от типа токсина ботулизма при помощи белых мышей определяют его количества от 0,0009 до 0,2 мкг. Недостатком этого метода является большая продолжительность испытания, обусловленная сроком от начала латентного периода до появления симптомов отравления, который для токсина ботулизма достигает нескольких суток. [c.140]

    Механизм действия токсинов змей еще до конца не выяснен. Наиболее вероятно, что они действуют подобно протеолитическим, липолитическим или коагулирующим ферментам [34]. Гемолиз, вызываемый змеиными ядами и бактериальными токсинами, объясняют их действием на лецитин, который гидролизуется и превращается в лизолецитин, содержащий только один остаток жирной кислоты [41]. Фактор распространения токсинов змей [42], повидимому, идентичен с гиалуронидазой (см. стр. 291). В токсине Vipera aspis найдена мощная аминоокси-даза [43], [c.359]


Смотреть страницы где упоминается термин Бактериальные токсины: [c.158]    [c.537]    [c.122]    [c.217]    [c.51]    [c.62]    [c.558]    [c.120]    [c.122]    [c.184]    [c.354]    [c.43]    [c.130]    [c.355]   
Смотреть главы в:

Химия и биология белков -> Бактериальные токсины


Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.6 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.65 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.140 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.6 , c.335 , c.347 , c.355 , c.359 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.153 , c.395 ]




ПОИСК







© 2024 chem21.info Реклама на сайте