Органические кофакторы ферментов

Кофакторы. Для осуществления каталитической функции многие ферменты содержат в молекуле небелковый фрагмент — кофактор. В качестве кофактора выступают большей частью либо органические вещества весьма сложного строения (и выполняющие в катализе роль [c.13]

Различают две группы кофакторов ионы металлов (а также некоторые неорганические анионы) и коферменты, представляющие собой органические вещества. Примерно треть из всех известных в настоящее время ферментов активируется ионами металлов. Прочность связи ионов металлов с белковой частью фермента колеблется в широких пределах. Некоторые металлокомплексы ферментов в процессе их выделения из биологических материалов вследствие достаточной лабильности теряют ион металла. Эти особенности приходится учитывать при исследовании фи-зико-химических и биохимических характеристик таких ферментов, восстанавливая их активность путем добавления в среду соответствующих ионов. Такие белки образуют группу ферментов, активируемых ионами металлов. Другие металлоферментные комплексы отличаются большей стабильностью, т. е. сохраняют ион металла при выделении и очистке ме-таллоферменты). В роли кофакторов ферментов могут выступать различные по природе ионы металлов. [c.95]

Существует обширная группа ферментов, активность которых проявляется только в присутствии определенных соединений небелковой природы. Эти соединения называются кофакторами. Кофакторами могут быть, например, ионы металлов или органические соединения сложного строения — их обычно называют кофер-ментами. В большинстве случаев связь между коферментом и белком слабая и кофермент можно отделить от белка весь комплекс в целом есть холофермент, а белок (лишенный активности) без кофермента называют апоферментом. [c.356]

Для обеспечения эффективного каталитического действия ферменты нуждаются в кофакторах, которые к концу реакции не претерпевают изменений и являются существенным ее элементом [1, 22]. Коферменты—это вещества органической природы, сложной структуры (алифатические и ароматические производные, нуклеотиды, гетероциклы). Они, как правило, непосредственно участвуют в каталитической реа щии как переносчики оп деленных химических группировок. Активаторы—это вещества неорганической природы, например,неорганические ионы, оказывающие активирующее воздействие на ферменты. В соответствии с их функциями в ферментативном катализе коферменты делятся на три основные группы [c.166]

Органические кофакторы ферментов по их функциям в различных процессах обмена веществ подразделяют на следующие группы [c.249]

ОРГАНИЧЕСКИЕ КОФАКТОРЫ ФЕРМЕНТОВ [c.249]

Несмотря на то, что многие ферменты являются простыми белками, большинство из них для своего действия требует кофакторов, которые к концу реакции не изменяются и представляют важный элемент механизма катализа. Существует два основных типа кофакторов специфические коферменты и вещества-активаторы. Коферменты (органические кофакторы) — почти всегда органические вещества относительно сложного строения. Они непосредственно участвуют в каталитической реакции, чаще всего как переносчики определенных химических групп. Активаторы (неорганические кофакторы) — почти всегда простые вещества, например неорганические ионы. Они действуют на фермент, приводя его в активное состояние. [c.64]

Как видно из приведенных примеров, кофакторы ферментов и коферменты являются зачастую достаточно сложными органическими молекулами. Поэтому многие из них у ряда животных синтезируются из достаточно сложных предшественников, которые должны присутствовать в качестве обязательных компонентов пищи. Такие вещества-предшественники называют витаминами (см. 4.7). [c.60]

Катализируемая ферментом (ферментативная) реакция протекает на особом участке его белковой цепи такой участок называется активным центром фермента. Вещества, вступающие в реакцию на этом участке, называются субстратами. Кроме субстрата в ферментативной реакции могут участвовать и другие необходимые вещества, называемые кофакторами, или коферментами. Например, для действия фермента иногда необходимо присутствие иона Mg или другого металла или участие какой-либо небольшой органической молекулы. [c.450]

Кофермент — сложный органический кофактор, который в процессе каталитической реакции последовательно связывается с двумя разными ферментами. [c.239]

Наряду с органическими кофакторами большое значение в каталитической активности многих ферментов имеют различные ионы металлов Ка" ,, РЬ , , Са , С(1 +, Сг +, Си +, Ре +, Со +, и Ар-", а также КН [415]. [c.264]

Приведенные примеры показывают, что многие основные реакции, протекающие в активных центрах ферментов, можно моделировать, используя взаимодействие обычных органических соединений в отсутствие белков. Роль последних заключается в узнавании субстратов н их ориентации, а сама химическая реакция часто осуществляется под действием кофакторов (коферментов), которые в свою очередь должны специфически узнаваться белками или ферментами. Последняя глава этой книги посвящена химическим аспектам функционирования коферментов и их строению. [c.20]

Наряду с органическими кофакторами большое значение в каталитической активности многих ферментов (металлопротеидов) имеют различные ионы металлов Na K Rb s a Zn [c.17]

Клеточный метаболизм находится под контролем ферментов, а ферментам для проявления каталитической активности, как правило, необходимо особое вещество, или кофактор. В таких системах белковая часть фермента называется апоферментом, и она обычно неактивна. Кофактор — это или пон металла, или органическое вещество небелковой природы. Многие ферменты даже требуют присутствия обоих кофакторов. Прочно связанный кофактор называется простетической группой. Однако если органический кофактор начинает действовать только во время каталитического процесса, то он называется коферментом. Комплекс, образующийся в результате присоединения кофермента к апофер-менту, называется холоферментом (или, для краткости, ферментом). [c.398]

Б предшествующих параграфах этой главы фигурировало значительное число сложных органических соединений — коферментов и кофакторов ферментов. Биосинтез каждого из них из простых исходных веществ проходит через значительное число стадий и требует наличия соответствующей системы специальных ферментов. [c.153]

Известны сотни ферментов, для функционирования которых необходимы металлы или органические кофакторы, однако количество металлов и кофакторов в организме ограничено. Многие органические кофакторы рассмотрены далее некоторые из них не могут синтезироваться в организме млекопитающих и являются необходимыми компонентами пищи, или витаминами. Примерами кофакторов являются никотинамидадениндинуклеотид NAD, содержащий витамин никотинамид (гл. 13), и флавинадениндинук-леотид FAD, содержащий витамин рибофлавин (гл. 50). Действие этих и многих других кофакторов станет понятным при рассмотрении соответствующих реакций метаболизма. [c.247]

Часто активность ферментов связана с наличием в их структуре кофакторов — органических соединений с ионами металлов. Так, активная группа оксидаз и каталазы представляет собой соединение железа с четырьмя пиррольными ядрами [c.187]

Необходимость во многих витаминах обусловлена их участием в формировании циклически работающих сложных органических молекул, в первую очередь кофакторов и коферментов. Ниже приведены краткие сведения о витаминах, необходимых для обеспечения работы основных групп ферментов, рассмотренных ранее. [c.154]

Синтонами многих низкомолекулярных биорегуляторов являются различные оптически активные спирты. Наиболее эффективными способами получения таких соединений в современном органическом синтезе считается кинетическое разделение их рацемических смесей с помощью препаратов липаз и карбоксилэстераз. Такие ферменты не требуют кофактора и могут быть использованы для катализа этери-фикации спиртов в органических растворителях, проявляя при этом в ряде случаев высокую стереоселективность. В настоящее время применение в органическом синтезе нашли лишь некоторые коммерческие препараты липаз и карбоксилэстераз, которые не всегда удовлетворяют требованиям, предъявляемым к промышленным биокатализаторам. В связи с этим является актуальной разработка новых биокатализаторов, способных катализировать стереоселективную этерификацию рацемических спиртов. [c.58]

Кофермент - сложное органическое соединение (кофактор), которое в процессе каталитической реакции последовательно связывается с двумя разными ферментами и участвует в химическом превращении. [c.549]

Ферменты образуются внутри клеток, но они могут действовать и вне клетки, причем их можно выделить из клеток без потери активности. Следовательно, ферментативные реакции можно проводить и во внеклеточной среде. Биокатализаторы — высокомолекулярные белки с определенной надмолекулярной структурой, содержащие активный центр, который обычно находится во впадине (рис. 14.2). Во многих случаях активный центр представляет собой сложную органическую молекулу или ион металла (кофактор) и может быть либо связан, либо не связан с белком гомео-полярной связью. Комплекс белка (апофермент а) с кофактором называют голоферментом. [c.300]

К двух- и многокомпонентным ферментам относятся ферменты, в состав которых кроме белкового компонента входит небелковая часть, представляющая собой органическую молекулу, ион металла или комбинацию органической молекулы и иона металла (см. раздел Кофакторы ферментов ). Небелковая часть фермента называется коферментом или простетической группой. Белковый компонент сложных ферментов называют апоферментом. Кофермент или простетическая группа многокомпонентных ферментов, как правило, входит в состав активного центра фермента. [c.195]

Большинство органических кофакторов ферментов имеет довольно сложную структуру. Однако ключевую роль в каталитическом процессе обычно выполняет небольшой участок молекулы кофактора. Остальная часть молекулы является довеском , который, но-видимому, предназначен для того, чтобы облегчить связывание кофактора с апоферментом и обеспечить специфическое поведение функциональных групп кофактора. Этим довеском может служить фосфат, пирофосфат, углеводфосфат или аденозинпирофосфат. [c.249]

Некоторые органические кофакторы ферментов действуют как акцепторы или доноры атомов или функциональных групп, которые удаляются от субстрата или присоединяются к нему. Такие кофакторы часто легко диссоциируют из комплекса с ферментом, и в этом случае их. принято называть кофертентами. Более строго [c.246]

Многие белки используют в качестве кофактора не металлы, а небольшие молекулы органических соединений. Большинство этих молекул связывается, по-видимому, с лизи-новым остатком. Некоторые из них изображены на рис. 2.8. Все органические кофакторы сообщают белку химические свойства, которыми не обладают составляющие его обычные аминокислоты. Например, длинная гибкая цепь в биотине и в липоевой кислоте позволяет этим коферментам перемещать связывающийся с ними субстрат с одного места связывания в ферменте на другое. Детальное расположение этих органических молекул в белках неизвестно неясно также, что происходит с локальной структурой в их присутствии. Тем не менее пиродоксали и ретиналь служат очень полезными спектроскопическими зондами, позволяющими получить информацию об их окружении в белках. [c.65]

Коферментами принято называть кофакторы ферментов, непрочно соединенные с апоферментом и отделяющиеся от него, например, с помощью диализа. Коферменты — переносчики химических группировок — представляют собой органические вещества небольшого молекулярного веса в ходе катализа они обычно мигрируют от одной молекулы ферментного белка к другой. Примером таких соединений является пикотинамид-адениндинуклеотид, который служит коферментом (переносчиком водорода) многих оксидоредуктаз, находящихся в клеточной плазме в растворенном виде. Кроме того, к коферментам можно отнести неорганические ионы, играющие роль активаторов ферментов. [c.247]

В качестве активаторов — кофакторов — в ферментах встречаются ионы железа, меди, цинка, магния, марганца, калия, натрия, молибдена. Роль коферментов в важнейших процессах, катализируемых ферментами, — именно в переносах водорода и электронов — играют сложные вещества, молекулы которых представляют сочетание нескольких звеньев. Из них особенно часто встречаются никотинамиддинуклеотид (НАД+), молекула которого состоит из аденина (органическое основание), d-рибозы фосфатной группы и никотинамида, и флавиновых нуклеотидов (ФМН и ФАД) [c.356]

До недавнего времени считалось, что обязательным компонентом всех ферментов являются белки. Был накоплен огромный материал, свидетельствующий, что именно белки способны опознавать определенные субстраты, обеспечивая тем самым высокую специфичность биологического катализа. Кроме того, многочисленные данные демонстрировали, что белки обеспечивают оптимальную ориентацию субстратов относительно функциональных групп фермента, осуществляющих химическое превращение. Этими группами в случае кислотного, основного и нуклеофильного катализа чаще всего являются группы, входящие в состав белка. В случае электрофильного и окислительно-восстановительного катализа в химическом превращении, как правило, участвуют специальные кофакторы — ионы металла или сложные органические молекулы. Но в этом случае белковая часть фермента организует работу кофактора так, чтобы обеспечивалась свойственная ферменту специфичность и одновременно с Высокой эффективностью реализовался каталитический потенциал кофактора. Однако в начале 80-х годов были от крыты и стали объектом интенсивных исследований ферменты, построенные из молекул рибонуклеиновых кислот (рибозимы). Интерес к этой группе ферментов резко усилился в связи с разработкой методов молекулярной селекции нуклеиновых кислот, позволившей, в частности, начать направленное конструирование рибозимов с разнообразными типами каталитической активности. [c.11]

Кофакторы ферментов. Активность многих ферментов зависит от присутствия молекул небелковой природы - кофакторов. В их роли могут выступать простые ионы, например Mg , или органические соединения. Если кофактор представляет собой сложное соединение, его называют коферментом. Предшественники кофермен-тов (витамины) потребляются с пищей. Как правило, витамины участвуют во многих ферментативных реакциях, и их недостаток в нище вызывает в организме состояние, называемое авитаминозом. [c.41]

Если фермент содержит белковую часть (апофермент) и небелковую (кофактор или кофермент), то его называют холоферментом. Если фермент содержит только белковую часть, то его относят к простым, а если есть кофактор (неорганическая часть) или кофермент (органическое соединение) - сложным. Ферменты могут объединяться в сложные надмолекулярные комплексы, или мультиферменты. [c.28]

Помещая химические группы в неполярное окружение, можно увеличить скорость в 50 ООО раз. Простой механизм, предложенный для пируватдекарбоксилазы, — тиаминпирофосфатсодержащего фермента основан на двух наблюдениях [7461. Одно состоит в том, что аддукт пирувата и аналог кофактора (рис. П.З) декарбоксилирует-ся в органических растворителях в 10 ч- 10 раз быстрее, чем в воде [c.279]

Биологическая активность фермента в ходе хроматографии может измениться (как уменьшиться, так иногда в возрасти) в силу ряда дополнительных причин. Например, кажущееся увеличение активности фермента может быть результатом его отделения от протеаз. Снизиться активность может как в результате истинной денатурации илп окисления 8Н-групп белка, так и при отделении апофермепта от кофакторов. Иногда инактивация обусловлена разъединением двух или нескольких последовательно работающих ферментов. Такого рода кажущиеся инактивации могут быть обнаружены при объединении хроматографических фракций, когда активность фермента восстанавливается. Для сохранения биологической активности липофильных белков мембран в элюент иногда приходится добавлять спирт или ацетон. При этом может возникнуть определенная неравномерность распределения органического растворителя между жидкостью внутри и снаружи гранул — ионы сорбента, гидратируясь, оттягивают на себя воду. Следствие этой неравномерности — наложение на ионный обмен эффекта распределетельной хроматографии. Для сохранения биологической активности ферментов в элюент часто добавляют глицерин (до 25%) или этиленгликоль (до 5%). [c.292]

Ферменты имеют различные молекулярные мвссы — от 10 000 до 1 ООО ООО и выше. Они могут быть построены из одной полипептидной цепи, нескольких полипептидных цепей или представлять собой сложные (иногда полиферментиые) комплексы. В состав фермента входят и небелковые компоненты, получившие название коферментов (кофакторов),— ионы металлов, небольшие органические молекулы типа витаминов и т. п. [c.177]

В состав многих ферментов, помимо полипептидных цепей из десятков, сотен и тысяч молекул аминокислот, составляющих специфическую белковую (протеиновую) его часть, входит одна или несколько молекул относительно низкомолекулярного органического соединения небелковой природы (основания, кислоты, спирта, кетона и т. д. алифатического, алициклического или гетероциклического ряда) — так называемая простетическая группа, или кофермент. В таком случае протеиновая часть фермента назь1вается апоферментом. В состав некоторых ферментов также входят неорганические кофакторы — ионы металлов Ре, Со, Си, Мп и др. [c.12]

Прежде чем приступить к описанию этих ферментов, следует отметить, что для многих из них характерно участие в качестве кофакторов сложных органических молекул, в первую очередь гема или флавиновых кофакторов. О гемопротеидах уже шла речь в 1.1. Флавопротеиды содержат в качестве кофактора флавинмоноиуклеотид (68 а, б), сокращенно FMN, или флавинадениндинуклеотид (69), сокращенно FAD [c.132]

В большом числе случаев, особенно если речь идет о видах катализа, для осуществления которых белковые молекулы не приспособлены (электрофильный, окислительно-восстановительный катализ), белковые молекулы, составляющие основу фермента, сами по себе, каталитически не активны и становятся катализаторами лишь в сочетании со специальными кофакторами — ионами металлов или сложными органическими молекулами. Последние часто называют прос7петичес-хими группами, а лишенные кофактора белковые компоненты фермента — апо-ферментами. [c.205]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология