Замещение субстрата

Декарбоксилирование карбоксилат-ионов в процессе электролиза с последующей рекомбинацией образующихся радикалов носит название реакции Кольбе [356]. Реакция используется для получения симметричных углеводородов R—R. Алкильные группы могут иметь прямую или разветвленную цепь, однако разветвление в а-положении к карбоксильной группе затрудняет реакцию. К ароматическим соединениям реакция неприменима. В реакцию вступают функционально замещенные субстраты, но некоторые функциональные группы препятствуют реакции [356]. Введение в реакцию смеси солей двух разных кислот позволяет получать несимметричные димеры R—R. [c.111]

Влияние уходящей группы В результате нуклеофильного замещения субстрат покидает его часть (уходящая группа) в виде аниона или нейтральной молекулы Скорость реакции зависит от природы уходящей группы [c.448]

Другой маршрут с к , как полагают, включает процесс бимолекулярного замещения субстрата на бензол, а также инверсию конфигурации [c.484]

Одна из трудностей, возникающих иногда при проведении реакций нуклеофильного замещения, заключается в том, что реагенты не смешиваются. Для осуществления реакции реагирующие молекулы должны столкнуться. В реакциях нуклеофильного замещения субстрат обычно нерастворим в воде и других полярных растворителях, тогда как нуклеофил чаще всего представляет собой анион, который растворим в воде, но не растворим в субстрате и других органических растворителях. Следовательно, при смешении таких реагентов их концентрация в одной фазе оказывается слишком низка для проведения реакции с удобными скоростями. Один из способов преодоления этой трудности — использование растворителя, растворяющего оба реагента. Как обсуждалось в разд. 10.14, для этой цели подходит диполярный апротонный растворитель. Другой спо- [c.91]

Механизм реакции можно представить как бирадикальный процесс [576] [здесь заместители в положении С(3) стабилизируют радикал] показанные на схеме частицы не обязательно являются интермедиатами, но могут быть переходными состояниями. Установлено, что в случае некоторых замещенных субстратов конфигурация при С(1) и С (5) сохраняется, а при С(3) обращается [577]. [c.222]

Формилирование ]]. Новый вариант реакции формилирования по Вильсмейеру включает взаимодействие Т. с диметилформамидом в присутствии подходящим образом замещенного субстрата. Предполагается, что формилирующий реагент имеет структуру (1) [c.284]

На рис. 33 представлена зависимость логарифма скорости сольволиза различным образом замещенного субстрата 60 от констант а. [c.112]

В качестве промежуточного соединения (таков, в частности, механизм действия фосфорилазы сахарозы). В механизме первого типа, или механизме однотактного замещения, субстраты связываются на ферменте в необходимой близости друг от друга что обеспечивает возможность реакции между ними (фиг. 18). Таким образом, происходит одна реакция — однотактное замещение. Механизм двухтактного замещения, или образования замещенной формы фермента, предусматривает, напротив, сначала взаимодействие фермента с одним из субстратов с образованием замещенной формы фермента и одного из продуктов реакции. Далее замещенная форма фермента принимает участие во второй реакции замещения с другим субстратом, что приводит к регенерации фермента и образованию второго конечного продукта реакции. [c.122]

Согласно второму механизму, фермент путем взаимодействия с АТР сначала фосфорилируется, образуя переходный ковалентный ферментсубстратный интермедиат, который затем претерпевает замещение субстратом. В результате суммарного процесса конфигурация сохраняется, т. е. имеют место два процесса обращения [c.140]

Взаимодействие серебряных солей карбоновых кислот с бромом носит название реакции Хунсдиккера-, она представляет способ уменьшения длины углеродной цепи на единицу [361]. Реакция находит широкое применение и дает хорошие результаты в случае иеразветвленных алкильных групп с числом атомов углерода от 2 до 18, а также в случае многих разветвленных алкильных групп, давая первичные, вторичные и третичные алкилбромиды. В реакцию вступают функционально замещенные субстраты, за исключением соединений, содержащих заместители в а-положении к карбоксильной группе. Реакция распространяется также на ароматические соединения. Однако при лаличии в R кратных связей редко получаются хорошие результаты. Помимо брома для реакции иногда используют хлор и иод. [c.112]

При электрофильном ароматическом замещении субстрат подвергается атаке электрофильного реагента, сродство которого к электронам связано с наличием координативно ненасыщенного атома, подобного имеющимся в соединениях типа кислот Льюиса — AI I3, ВРз, Fe ls и т. п. Субстрат же — ароматический углеводород — на первом этапе этих реакций ведет себя как основание, передающее свои электроны реагенту. Поэтому целесообразно рассмотреть строение продуктов, образующихся при действии на ароматические углеводороды кислот Льюиса и протонных кислот, моделирующих первый этап реакций. электрофильного ароматического замещения. [c.35]

Реакции с хорошими нуклеофилами в растворителях с низкой иони-ауюшей способностью зависят от структурного типа углеродного атома, у которого происходит замещение. Реакции этого тина наиболее близки к реакциям прямого замещения, они замедляются пространственными затруднениями в переходном состоянин. Относительные скорости реакций алкилхлоридов с иодид-ионом в ацетоне составляют метил- 93, этпл- 1,0 и нзопропил- 0,0076 [62]. Это соотношение скоростей является примером случая, когда доминирует пространственный эффект. Статистический анализ скоростей для 18 групп реакций нуклеофильного замещения субстратов типа ХСН,У, где У — уходящая грунпа и X —Н или алкил, показал, что пространственное влияние X является наиболее важным фактором [03]. В табл, 5,3 приведены некоторые данные, огкосящнеся к этому аспекту. [c.193]

Путем ацилирования ряда прохиральных производных 2-карбамоил-метил-1,3-пропандиолов (57) с помощью липазы Ашапо PS получены соответствующие моноацетаты (58) высокой оптической чистоты (80-99 % ее). Отмечено изменение энантиосе-лективности липазы в зависимости от структуры 2-карбамоилме-тильной группы диола 57 N-моноалкил-замещенные субстраты приводили к моноацетату 58 S-конфигурации, тогда как К,М-ди-алкилзамещенные соединения давали моноацетаты 58 R-конфигу-рации [c.454]

Изучение характера действия а-амилаз позволяет обнаружить многие детали возможного типа связывания субстрата, а также выяснить возможные механизмы ферментативного действия [22, 23]. У фермента из поджелудочной железы свиньи область связывания субстрата имеет, по-видимому, пять подцентров, каждый из которых способен удерживать один остаток глюкозы. Расщепление цепи происходит По связи между остатками, связанными со вторым и третьим подцентра-ми (пронумерованными от восстанавливающего конца молекулы субстрата). При использовании различных 0-замещенных субстратов было найдено, что наличие оксиэтильных групп во многих частях молекулы субстрата не мешает проявлению каталитического действия фермента. Однако при использовании субстратов, содержащих оксиэтильную группу при С-2, С-3 или С-6 того остатка глюкозы, у которого происходит замещение, ферментативное действие блокируется. Лактон мальто-бионовой кислоты (4-глюкозильное производное 5-глюконолактона) является мощным ингибитором конкурентного типа. Следовательно, можно думать, что субстрат этого фермента имеет конформацию полукресла в переходном состоянии или в состоянии, близком к переходному. Френч и др. [23] высказали предположение, что фермент прочно удерживает глюкозильный остаток за счет образования водородных связей с гидроксильными группами при С-3 и С-6, а затем вызывает вращение вокруг связи С-2—С-3 путем точного захвата и смещения гидроксильной группы при С-2 [стадия а в уравнении (7-12)]. Таким образом, конфор- [c.101]

В табл. 12.5 приведены значения параметров Акат и К, полученные графически, как показано на рис. 12.10. Константы связывания лежат в интервале от 10 до 10 М и мало отличаются от констант связывания, характеризующих некоторые ферменты. В средней колонке табл. 12.5 константы скорости нормированы на константы скорости некаталитического маршрута. В таком виде они показьшают величины максимального ускорения реакций в присутствии циклоамилозы. Ускорения сильно различаются в зависимости от природы субстрата так, например, в случае л-грег-бутилфенилацетата эффект составляет только 20%, а в случае м-трет-буттфенилапетата — 260 раз. Зтот пример лишний раз показывает специфичность катализа циклоамилозами по отношению к жега-замещенным субстратам, которая пролстекает из характера комплексообразования. [c.323]

Дифференциация мета- и /гара-замещенных фенилацетатов обусловлена характером связывания молекулы-гостя в полости молекулы-хозяина, и в частности характером связывания неполярной (углеводородной) части молекулы-гостя в полости молекулы-хозяина. При объяснении этого эффекта следует принимать во внимание следующее I) максимальная мета1пара-специфичность наблюдается для наиболее громоздких групп 2) реакционная способность незамещенных субстратов занимает промежуточное положение между реакционными способностями пара- и иега-замещенных субстратов, причем пара-за-мещенные молекулы характеризуются отрицательной специфичностью, а л ега-замещенные— положительной. Исходя из этих фактов, была предложена модель катализатора, показанная на рис. 12.11. В случае пара-замещенного эфира (небольшое ускорение) его сложноэфирная свя зь расположена на значительном расстоянии от каталитически активных групп циклоамилозы, тогда как в случае л ега-замещенного эфира (большое ускорение) сложноэфирная связь находится вблизи вторичных гидрок-сигрупп, окружающих полость циклоамилозы. Следовательно, катализ должен обеспечиваться стереоспецифическим взаимодействием одного из гидроксилов циклоамилозы с карбонильной группой сложного эфира (стереоспецифическое связывание). [c.324]

Для характеристики эндоглюканаз широко используется и изложенный выше метсд Определения КМЦ-азной активности на ранних стадиях гидролиза, когда вклад других компонентов комплекса в образование васстанавливающих сахаров минимален. Достоинством метода, по сравнению с вискозиметрией, являются простота его проведения, возможность вырг1жать активность непосредственно в международных единицах. К недостаткам метода относятся сложность определения истинного начального участка гидролиза КМ-целлюлозы, зависимость результата от степени замещения субстрата. Обычно для характеристики очищенных [c.136]

Несмотря на это, удается определить относительную стабильность также и короткоживущих радикалов, образующихся в реакциях. Для этой цели термически получают в исследуемом субстрате грег-бутокси-радикалы. Если субстрат легко образует свободные радикалы, то радикал-инициатор в значительной степени превращается в трет-бутанол посредством замещения субстрата (ср. реакцию 1, в, а на стр. 527). Напротив, в случае субстратов, превращающихся в свободные радикалы лишь с трудом, грег-бутокси-радикал распадается преимущественно с образованием ацетона. Поэтому аналитически определяемое отношение ацетона к трвг-бутанолу для различных субстратов со- [c.530]

С О-глутаматом, но лишь с О-изомером р-глутамата и Ь-изомером а-метилглутамата. Эти наблюдения позволили сделать определенный вывод о характере пространственного расположения группировок субстрата й комплементарного расположения соответствующих групп в активном центре. Прогнозы, основанные на этом выводе, были подтверждены в дальнейших исследованиях разнообразных замещенных субстратов. [c.99]

В дальнейнюм мы будем придерживаться общепринятой точки зрения, согласно которой скорость замещения подвижного водорода с промежуточным образование.м свободного радикала контролирует стадия взаимодействия субстрата с активным атакующим радикалом, а влияние заместителей сводится к эффектам в переходном состоянии. Образованию радикалов обычно благоприятствует увеличение сопряженной системы. Между тем, в ряде 411 -реакций ненасыщенные заместители акцепторного типа замедляют скорость передачи свободной валентности, а данные по реакциошюй способности замещенных субстратов подчиняются обычным для гетеролитнческих реакций зависимостям от полярных свойств заместителей. [c.7]

Следов ельно, свободаая энергия активации замещенного субстрата может быть представлена в виде суммы членов, соответствупцих свободной энергии активации дяя того же субстрата со стандартным заместителем вклада [c.230]