Лиганды коферменты и витамины

Соединения типа кофермент-кобаламина, у которых вместо нуклеозидного лиганда имеются алкил-, алкен-, ацил- или 8—Со-связанные группы, получают из витамина 6125 (XV), действуя на него различными реагентами, имеющими сродство к электрону. Обычно это сильные алкилирующие и ацилирующие вещества. Так, для синтеза метилкобаламина можно использовать диазометан, диметилсульфат [63, 242] или йодистый метил, причем последний применяют как в щелочной среде, так и в уксусной кислоте [2311. Конденсацию с витамином проводят в атмосфере инерт- [c.612]

Для спектра поглощения кофермента витамина В г характерен ярко выраженный максимум при 260 нм и плечо при 375 нм Хиакс 260, 315, 340, 375, 522 нм [204]. Спектры аналогов кофермента различаются лишь максимумами в длинноволновой части в зависимости от наличия других лигандов. [c.607]

Интересно отметить, что кофермент витамина и его аналоги с нук-леозидным лигандом реагируют с синильной кислотой гораздо быстрее, чем с цианистым калием, возможно, потому, что начальное протонирование нуклеотида облегчает реакцию замещения [68], которая проходит даже в темноте. [c.609]

Следует отметить, что у аденилкобамидкофермента — соединения, отличающегося от кофермента витамина Bj2 тем, что нуклеотидным лигандом в нем является аденин, связанный с D-рибозой -гликозидной связью, — в описанных выше условиях разрываются гликозидные связи обоих лигандов, причем образуются аденин (2 моля) и корриноза. Нуклеотидный лиганд с -гликозидной связью легко гидролизуется уже, 0,07 н. раствором соляной кислоты (85° С, 10 мин), а гликозидная связь 5 -дезоксиаденознль-ного лиганда и его связь с кобальтом оказываются стабильными. [c.610]

Установление структуры [СрМо(СО)з]2 показало существование ковалентной связи металл-металл без мостиковых лигандов Шоу и Чатт описали реакцию окислительного присоединения Кроуфур-Ходжкив устанавливает структуру кофермента витамина Васка обнаружил "комплекс Васки" [c.908]

В книге не обсуждается подробно бионеорганическая химия [9], лишь в гл. 3 очень кратко упомянуты ферредоксины и гем-носители кислорода. Перегруппировки органических субстратов, катализируемые коферментом витамина В12, включают свободнорадикальные реакции [10] и упоминаются в гл. 14. Некоторые каталитические реакции оксигенирования олефинов, осуществляемые под действием ферментативного цитохрома Р-450, могут включать промежуточное образование оксометал-лациклов, содержащих связи металл — углерод [П], но о такой гипотезе говорится лишь вскользь в конце разд. 9.3. Мы также не касались обширной, сложной и все еще загадочной области, связанной с фиксацией азота [12] в гл. 3 отмечаются лишь структурные свойства элементарного азота как лиганда. [c.16]

Обычно витамин выделяют из тканей в растворе, содержащем ионы N , которые играют роль шестого лиганда Со+, но комплекс витамина с N не активен in vivo. Метаболически активная форма (В[2-кофермент) вместо N содержит адено-зин, непосредственно связанный с Со+ через С-5 рибозного остатка. Кофермент участвует в реакциях перегруппировки, таких, как перегруппировка метилмалонил-СоА в сукцинил-СоА. [c.185]

Важным комплексом Со", встречающимся в природе, является витамин Bi2- Этот фермент содержит ион кобальта внутри порфи-риноподобного кольца, координированного с четырьмя атомами азота, а пятая вершина октаэдра занята атомом азота из молекулы аде-нина. Шестую вершину часто занимает ион N или другие самые разнообразные лиганды, причем именно это место, по-видимому, и является активным центром фермента [131. В молекуле кофермента ОЕЮ занято алкильной группой (см. также обсужде[1не на стр. 192). [c.290]

Ни в одной из известных ферментативных реакций витамин Bjj не играет роли кофермента. Коферментную функцию выполняет группа родственных соединений — В 12-коферменты, или тбамидные коферменты. Впервые эти соединения были выделены в 1958 г. Баркером и его сотрудниками. Химические и рентгенографические исследования показали, что В12-кофермент, содержащий 5,6-диметилбензимидазол, имеет структуру XIV, в которой лигандом для кобальта служит вместо цианида 5-дезоксиаденозильная группа [c.237]

Кобамидный кофермент был открыт Barker й др. в 1958 г. при изучении ферментативного превращения глутаминовой кислоты в ip-метиласпарагиновую [1]. В печени и других органах человека и животных витамин Bia всегда находили в форме кобамидного кофермента — ДБК-кофермента [2]. Метилкобаламин и ДБК-кофермент были первыми металлоорганическими соединениями, содержащими а-Со-С-связи, выделенными из природных источников. Эти соединения во многих отношениях отличались от традиционных комплексных соединений трехвалентного кобальта. В связи с этим проблема их исследования включает определение реального валентного состояния атома кобальта, изучение реакционной способности кобальта, выяснение роли групп, замещающих транс-аксиальные лиганды и их влияния на свойства корриновой системы, а также на другие гранс-аксиальные лиганды и на атом кобальта. Исследование химических и физико-химических свойств кобамидного кофермента является основой для понимания механизма действия В12-зави-симых ферментов. [c.309]

Цианидный лиганд может замещаться водой с образованием так называемого аквокобаламина, или витамина В12, в котором кобальт присутствует в окисленном состоянии 4-3. В двух биологически активных формах кофермента аксиальное положение занято или метильной (метилкобаламин), или, как в кофермен-те В12, 5 -дезоксиаденозильной (рис. 7.24) группами. Обе формы витамина В12 чрезвычайно чувствительны к свету. [c.160]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология