Протеолиз специфический

Брадикинин и каллидин вызывают расслабление гладких мышц и являются продуктами протеолиза специфических а2-глобу-линов плазмы, поэтому эти пептиды содержат только протеиногенные аминокислоты [c.34]

Короткие полипептиды брадикинин и каллидин вызывают расслабление гладких мышц и являются продуктами ограниченного протеолиза специфических белков плазмы. Поскольку эти пептиды происходят из белков, они содержат только аминокислоты, встречающиеся в белках [c.35]

Имеющее регуляторное значение изменение активности фермента часто усиливается при помощи каскадного механизма первый фермент воздействует на второй, второй — на третий и т. д. Этот механизм обеспечивает быстрое появление больших количеств активной формы последнего фермента цепи. Примером каскадного механизма может служить механизм свертывания крови [89], представленный схематически на рис. 6-16. Мы видим последовательность, состоящую из пяти ферментов и начинающуюся с фактора XII, в которой каждый фермент активирует следующий путем отщепления небольшой части пептидной цепи (ограниченный протеолиз). На конечном этапе тромбин воздействует на фибриноген и, отщепляя небольшой пептид, превращает его в фибрин — специализированный белок, который спонтанно свертывается. Какие факторы препятствуют выходу каскадного механизма из-под контроля Почему при небольшом кровоподтеке весь протромбин в нашем организме не превращается в тромбин и не происходит свертывания всей крови Здесь, несомненно, имеет место та же ситуация, что и в случае сАМР, который быстро удаляется из системы с помощью специфического фермента существуют механизмы удаления активированного фермента из каскадной последовательности, представленной на рис. 6-16. Помимо этого имеется специальная ферментная система, растворяющая сгусток крови при заживлении раны [89]. [c.72]

Аспекты специфического протеолиза [c.73]

Известен также процесс, противоположный специфическому протеолизу, а именно наращивание белков [1411. Примером присоединения С-конца одного белка к Ы-концу другого является процесс сборки бактериальных вирусов [1421. [c.74]

Изучение первичной структуры р-липотропина различных животных показало, что видовые различия касаются только 7У-конца, в то время как С-конец в значительной степени консервативен. Специфический протеолиз Р-липотропина, кроме упомянутых выше эндорфинов, приводит к образова- [c.146]

Наряду с развитием общих представлений физико-химии полимеров применительно к специфическим полимерным системам, образующим искусственную пищу, потребовалось модифицировать или разработать многие методы исследования структуры и свойств жидких и твердых пищевых полимерных систем. Так, например, были разработаны модифицированные приборы и методы исследования гранулированных и массивных студнеобразных систем с низкими значениями модуля упругости методы и приборы для изучения протеолиза и др. [c.321]

Термоустойчивость спор, по-видимому, объясняется наличием соответствующих белков, часть которых происходит из ферментов вегетативной клетки в результате ограниченного протеолиза, становясь при этом термостабильными. Другие специфические ферменты, синтез которых индуцируется при споруляции, также термоустойчивы. [c.58]

Как известно, ряд ферментов синтезируется в организме в неактивной форме предшественника фермента. В этом случае специфический белок-фермент образуется из неспецифического белка-предшественника, еще неспособного выполнять каталитическую функцию, и его превращение в биокатализатор происходит под влиянием субстрата, который играет ведущую роль в соответствующей перестройке специфического белка в фермент. Появление ферментативной активности в данном случае может быть сопряжено с изменением конформации полипептидной цепи, агрегацией субъединиц фермента, разрушением специфического ингибитора ферментов. Протеолитические ферменты, катализирующие различные процессы пищеварения в желудочно-кишечном тракте, например трипсин и химотрипсин, синтезируются в неактивной форме в виде трипсиногена и химотрипсиногена. Активация их происходит за счет протеолиза, катализируемого ферментом трипсином. Как видно, трипсин активирует пре-фермент и регулирует необходимое количество активной формы фермента. [c.438]

Так, например, активация трипсиногена происходит при протеолизе (гидролизе трипсином специфической пептидной связи) (рис. 31). В результате гидролиза разрывается пептидная связь между остатками лизина и изолейцина и отщепляется N-концевой гексапептид Val—(Asp)4—Lys. Можно предположить, что активность фермента трипсина объясняется [c.216]

Продукты протеолиза имели более низкое содержание азота, чем исходное вещество А, а также отличались друг от друга и от вещества А количественным содержанием аминокислот. Качественный состав углеводной части продуктов расщепления был идентичен, а количественный сходен с составом исходного вещества А. Аналогичные изменения наблюдались независимо от специфичности групповых веществ крови и это подтверждает, что при обработке фицином разрываются общие для всех веществ связи при этом ие затрагиваются те части углеводной цепи, которые ответственны за специфичность. Вызывает удивление то, что при разрушении пептидной части молекулы группового вещества наблюдается уменьшение серологической активности, измеренной по угнетению реакции гемагглютинации. По-видимому, хотя сама пептидная часть не определяет специфичность группового вещества, тем не менее для максимального эффекта специфических групп, очевидно, необходима целостность макромолекулярной структуры. [c.197]

Фибринолизом называют разрушение фибрина протеолитическим ферментом плазмином. Плазмин гидролизует в фибрине пептидные связи, образованные остатками аргинина и триптофана, причем образуются растворимые пептиды (рис. 21.21). В циркулирующей крови находится предшественник плазмина — плазминоген. Он активируется путем частичного протеолиза специфическими ферментами — активаторами плазминогена (тканевой и урокиназный активато- [c.513]

Наиболее простой цикл репликации / транскрипции вирусной РНК — это когда с геномной РНК снимается комплементарная копия и эта копия, в свою очередь, служит матрицей для синтеза геномной РНК роль мРНК в образовании всех необходимых для размножения вируса белков выполняет родительская РНК. Если отвлечься от частностей, то этот принцип реализуется у фага Ор и у вируса полиомиелита. Однако стратегии этих вирусов различаются в одном существенном отношении. Фаг Ор размножается в клетках прокариот, поэтому его (+)РНК может функционировать как истинная полицистронная мРНК. Хозяин вируса полиомиелита — эукариотная клетка. Соответственно на (+)РНК этого вируса имеется единственная точка инициации трансляции, и все зрелые вирус-специфические белки возникают в результате ограниченного протеолиза единого полипротеина-предшественника. Как и у ДНК-содержащих вирусов, у вирусов с РНК-геномом разные вирус-специфические белки требуются в разных количествах и в разное время, а образование всех этих белков из единого предшественника затрудняет количественную и временную регуляцию их производства. Поэтому у РНК-содержащих вирусов эукариот возникли механизмы, обеспечивающие появление разных мРНК для [c.331]

Специфический протеолиз — удобный процесс для образования сложных белковых структур. Во многих случаях белки модифицируются путем расщепления одной или нескольких пептидных связей. Для обозначения этого типа катализируемых ферментами реакций, которые играют доминирующую роль во многих физиологических процессах [137—139], используются термины ограниченный протеолиз или специфический протеолиз (табл. 4.2). Хорошо известными примерами специфического расщепления полипептидов являются активация предшественников пищеварительных ферментов, морфогенетические процессы в бактериальных вирусах и каскадные процессы коагуляции и комплементного действия крови [138, 140]. Недавно было показано, что механизмы посттрансля-ционного расщепления имеют место также при образовании таких разных белков, как инсулин, коллаген и специфичные белки вирусов. Кроме того, высокоспецифичное протеолитическое расщепление ферментов важно при инактивации и активации специфических внутриклеточных ферментов (табл. 4.2). [c.72]

Трипсиноген превращается в трипсин, который в свою очередь активирует многие другие ферменты. Во многих системах специфические протеазы не были обнаружены. Типичным примером достаточно подробно изученного процесса ограниченного протеолиза является активация в пищеварительном тракте зимогенов [1, 138, 139], неактивных предшественников ферментов [143]. Ключевым пищеварительным ферментом считается протеаза трипсин [1], не только ввиду его собственной активности по отношению к перевариваемому белку, но и потому, что он является единственным активатором других зимогенов, в частности химотрипсиногенов, прокарбоксипептидазы, проэластазы и профосфолипазы А. Сам трипсин выделяется в двенадцатиперстной кишке в виде неактивного предшественника трипсиногена (рис. 4.5). [c.74]

Активация трипсиногена характерна для других систем. Система трипсиноген — энтеропептидаза представляет собой, по-види-мому, типичную систему специфического протеолиза (табл. 4.2) в следующих аспектах [c.75]

Общеизвестно, что биологически активные белки, особенно секретируемые клетками, такие как ферменты и полипептидные гормоны, синтезируются в виде молекул неактивных предшественников, активируемых посредством специфического гидролитического удаления пептидных фрагментов в результате действия протеолитических ферментов. Этот ограниченный протеолиз вызывает конформационное изменение, в результате которого важные для активности группы занимают правильное пространственное взаимное расположение. Иногда расщепление пептидной связи может высвободить существенную для активности амино- или карбоксильную группу. Одним из простейших примеров ограниченного цротеолиза является активация трипсиногена до трипсина, катализируемая энтерокиназой и автокатализируемая самим трипсином. Процесс активации заключается в отщеплении гексапептида от Л -концатрипсиногена (12). [c.551]

Проферменты. Протеолитические ферменты пищеварительного тракта, а также поджелудочной железы синтезируются в неактивной форме—в виде проферментов (зимогенов). Регуляция в этих случаях сводится к превращению проферментов в активные ферменты под влиянием специфических агентов или других ферментов—протеиназ. Так, трипсин в поджелудочной железе синтезируется в форме неактивного трипсиногена. Поступив в кишечник, он превращается в активный трипсин в результате аутокатализа или под действием других протеиназ (механизм активации подробно рассматривается в главе 12). Превращение неактивного пепсиногена в активный пепсин происходит аутокаталитически в результате специфического ограниченного протеолиза в присутствии соляной кислоты и также связано с отщеплением от профермента специфического ингибитора пептидной природы. Эти превращения зимогенов в активные ферменты связаны с конформационными изменениями молекулы фермента и формированием активного центра или его раскрытием (демаскирование). Синтез протеиназ в неактивной форме и ряда других неактивных белков-пред-шественников имеет, очевидно, определенный биологический смысл, предотвращая разрушение клеток органов, в которых образуются проферменты. Примерами подобного активирования белков является активиро- [c.153]

Ниже представлены пептидные гормоны, образующиеся из 3-липотро-пина путем специфического протеолиза. [c.262]

Пространственная разобщенность протеолитических ферментов и субстрата в сложно организованных клетках эукариот обеспечивает клеточную целостность. В случае незапланированного выхода протеиназ из лизосом каждая из них связывается со своим специфическим ингибитором - белком, расположенным в цитозоле, ингибирование носит конкурентный характер и препятствует развитию автолиза растущей и делящейся клетки. При закисле-нии среды (pH < 4-6) протеазы освобождаются от ингибиторов путем автокатализа и производят неселективный протеолиз других клеточных (дрожжевых) белков. При синтезе протеаз они в форме проферментов транспортируются из цитозольных полисом в вакуоли, что защищает клеточные белки от разрушения. В процессе [c.82]

Еще один механизм регуляции активности автолизинов сопряжен с их инактивацией протеиназами, в которой доминирующую роль отводят сериновым протеиназам. Специфические природные ингибиторы сериновых протеиназ, в частности низкомолекулярный пептид МАР1, регулируя активность протеолиза, вторично влияют на функциональность автолизинов. [c.84]

Агрегация поздних компонентов происходит в результате ряда последовательных реакций протеолитической активации с участием рашшх компонентов (С1, С2, СЗ, С4, фактора В н фактора D). Большинство этих ранних компонентов-проферменты, последовательно активируемые путем протеолиза Когда какой-либо нз этих проферментов специфическим образом расщепляется, он становится активным протеолитическим ферментом и расщепляет следующий профермент, и т.д. Поскольку многие из активированных компонентов прочно связываются с мембранами, большинство этих событий происходит на поверхностях клеток. [c.46]

Поскольку каскад комплемента действует как усилитель (см. разд. 17.5.1), может вызывать воспаление и приводить к разрушению клеток, необходимо, чтобы ключевые активные компоненты инактивировались вскоре после нх появления. Инактивация достигается по меньшей мере двумя способами. Во-первых, специфические белки-ингибиторы, содержащиеся в кро№, останавливают каскад путем связывания нли расщепления определенных компонентов, стоит нм только активироваться в результате протеолиза. Например, некоторые белки-ингибиторы присоединяются к активированным копонентам комплекса С1 и блокируют нх действие, в то время как другие расщепляют и тем самым инактивируют СЗЬ. Без этих ингибиторов весь СЗ, имеющийся в сыворотке крови, мог бы быть израсходован из-за наличия положительной обратной связи в цепи реакций альтернативного пути. [c.49]

Внутренний фактор Кастла — это низкомолекулярный специфический гликопротеин, не чувствительный к протеолизу. Он секретируется париетальными клетками слизистой кардии и дна желудка. После освобождения от К-протеинов кобаламины связываются [c.363]

Первыми работами, целью которых было выявление связи между специфической функцией определенных структур нервной ткани и их белковым обменом, являются исследования, выполненные еще в 1926— 1929 гг. в Институте биохимии Академии наук УССР. Удалось показать (Городиська, 1926), например, что у кошек, которые в течение нескольких дней не получали световых раздражений (зашивание век), интенсивность протеолиза в зрительных центрах и трактах заметно снижалась и возвращалась к норме уже через 15 мин. после возобновления поступления световых раздражений. При этом в участках мозга, не связанных со зрительной функцией, интенсивность протеолиза не изменялась. Снижение интенсивности протеолиза было обнаружено (Фом1н, 1929) также в слуховых центрах мозга собак, не получавших звуковых раздражений в течение трех суток. [c.20]

Кроме того, в гипофизе обнаружено более 50 нейропептидов, названных эндогенными морфинами — эндорфинами. Эти вещества пептидной природы являются продуктами частичного протеолиза гормонов гипофиза. Установлено, что они являются медиаторами синапсов и влияют на функции нейронов (см. главу 16). Многие нейропептиды обладают обезболивающим действием, эффективность которого во много раз превышает эффект действия морфина (см. главу 20). Обезболивающее влияние иглоукалывания также связано с действием эндорфинов, которые активно синтезируются организмом при механическом воздействии на специфические зоны. Эндорфины влияют на поведенческие реакции, процессы памяти, сна, обучения. [c.296]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология