Химозин

Новые пищевые продукты обычно подвергаются многочисленным проверкам. Однако, чтобы упростить процедуру тестирования и снизить себестоимость продукта, при лицензировании учитывается сходство нового продукта с известным, который и предполагается заменить на рынке. Например, FDA утвердила к применению фермент химозин, полученный с помощью технологии рекомбинантных ДНК и предназначенный для производства сыров, хотя соответствующие испытания не были проведены в полном объеме. Химозин, один из ключевых ферментов сычуга жвачных животных, является сбраживающим молоко протеолитическим ферментом, который гидролизует к-казеин. В результате такого гидролиза в молоке образуется сгусток, который в свою очередь ферментируется с образованием сыра. Обычно сбраживающий молоко агент, используемый при производстве сыра, получают из четвертого отдела желудка жвачных животных (сычуга) он представляет собой смесь веществ, известных под общим названием сычужный фермент . [c.520]

Получены трансгенные овцы с геном химозина [c.106]

Для приготовления сычужного казеина необходим сычуг. Сычугом называют четвертое отделение телячьего желудка. Но не всякий сычуг годен для приготовления казеина, так как не сам по себе желудок оказывает коагулирующее, или, как его называют в данном случае, сычужное действие, а лишь сычуг молодых телят, не питавшихся иным кормом, кроме молока. Только такой сычуг имеет на своих стенках необходимый фермент, называемый химозином, или химазои. [c.75]

Чтобы обеспечить надежный, удобный и по возможности наиболее дешевый промышленный способ получения химозина, кодирующий его ген клонировали и экспрессировали в Е. соИ К-12. Готовый продукт был вьщелен из бактериальных клеток, и в FDA направлена просьба дать разрешение на коммерческое использование рекомбинантного химозина для промышленного производства сыров. Перед FDA встал вопрос какие критерии использовать в этом случае Поскольку применение сычужного фермента, содержащего химозин, в сыроваренной промышленности имеет долгую историю, FDA резонно заключила, что если рекомбинантный химозин идентичен природному ферменту, то дополнительное тестирование проводить не обязательно. По существу лицо, запрашивающее разрешение, должно было лишь подтвер- [c.520]

Далее, необходимо было показать, что рекомбинантный химозин безопасен для применения. Компания представила данные, подтверждающие, что конечный препарат, экстрагированный из бактериальных телец включения и прошедший все необходимые этапы очистки, не загрязнен целыми бактериальными клетками, клеточным дебрисом и другими примесями, в том числе нуклеиновыми кислотами. Кроме того, многочисленные исследования показали, что штамм Е. со И К-12 нетоксичен и непатогенен для человека. Результаты тестирования на животных не выявили никаких побочных эффектов препарата, что свидетельствовало об отсутствии в нем токсинов. После изучения всей полученной информации FDA пришла к выводу, что рекомбинантный химозин может быть разрешен для коммерческого использования. [c.520]

КАЗЕИН, фосфопротеид, богатый фосфосерином гл. белковый компонент молока. Известны неск. видов a,i-K., З К., х-К. и др. Казеин — важнейший источник питания новорожденных млекопитающих. Отщепление под действием фермента химозина С-концевого макрогликопептида от х-К., состоящего из 169 аминокислотных остатков,— первая стадия створаживания молока (р-ция использ. в сыроделии). Техн. К- примен. в произ-ве клеев, пластмасс, красок. КАЛАНДРОВАНИЕ (каландрирование), метод обработки пластмасс, резиновых смесей, тканей, бумаги на машинах (каландрах), состоящих из 2 или большего числа полых цилиндров (валков), расположенных параллельно и вращающихся навстречу друг другу (см. рис.). Примен. для получ. [c.231]

Для галалита хорош не всякий казеин. Лучшими пластическими свойствами обладает казеин, приготовленный из свежего не прокисшего молока путем коагуляции ферментами—химозином, пепсином и др. Это заставляет нас уделять внимание и ферментам. [c.41]

Как д.ля химозина, так н для пепсина замечено синтетическое действие. В растворах пептонов в присутствии этих ферментов наблюдалось образование осадков, что приписывается их синтетическому действию. [c.67]

II. 0,1 г сухого препарата сычужного фермента извлечь в течение суток 50-ю мл воды при температуре около -Ьб С и при повторном встряхивании жидкости. Прозрачный раствор употребить для опытов. В четыре пробирки налить по 5 мл свежего молока (pH 6,6—6,8). Затем в первую прибавить 0,25 мл раствора химозина, во вторую — 0,25 мл раствора химозина и несколько [c.55]

Коагулазное действие еще более выражено у другого фермента— химозина (реннина), находящегося, наряду с пепсином, [c.185]

ХИМОЗИН (реннин, сычужный фермент), фермент класса гидролаз, относится к эндопентидазам. Мол. масса бычьего X. 35 600, р1 4,6, оптим. каталитич. активность нри pH 3,5—4,0. Образуется в слизистой желудка телят из предшественника (нрохимозина) отщеплением 42 членного пептида с N-конца. По строению активного центра относится к ферментам тина пепсина. Катализирует гидролиз белков и пептидов по связям, образованными нреим. гидрофобными аминокислотами. Ингибируется пепстатином и ингибиторами, содержащими диазо- или эпоксигругигу. Использ. в сыроделии. [c.653]

Под, д,ействием пищеварительных ферментов (пепсина. химозина) ка еиноген превращается в ка еин, кальциевая соль которого в отличие от казеиногена нерастворима в воле. [c.49]

В настоящее время выделены гены и промоторы aSl-казеина, р-казеина, а-лактоальбумина, 3-лактоглобулина и сывороточного кислого протеина (WAP). Молочная железа — великолепный продуцент чужеродных белков, которые можно получать из молока и использовать в фармацевтической промышленности. Из молока трансгенных животных извлекают следующие рекомбинантные белки человеческий белок С, антигемофильный фактор IX, а-1-антитрипсин, тканевой плазменный активатор, лактоферин, сывороточный альбумин, интерлейкин-2, урокиназу и химозин. В большинстве проектов, за исключением а-1-антитрипсина и химозина, эти исследования пока еще на стадии разработки и ведутся в основном на трансгенных мьппах, поэтому оценивать их с точки зрения коммерческого интереса еще рано. [c.131]

Для свертывания молока в сьфоделии применяют молокосвертывающие ферменты животного происхождения сычужный фермент и пепсин, а также ферментные препараты на их основе. Сычужный фермент получают из желудков (сычугов) молодых телят, ягнят и козлят. Он представляет собой смесь ферментов химозина (ренни-на) и пепсина. Молокосвертывающий препарат вносят в молоко в виде раствора, приготовленного за 25...30 мин до использования. Потребное количество ферментного препарата растворяют в пастеризованной при температуре 85 °С и охлажденной до 35 °С воде. [c.1091]

Многие традиционные технологии пищевой промышленности основаны на изменении структуры белков, что позволяет получать продукты разной текстуры. Наиболее известными примерами являются клейковина, а также казенны. Так, при хлебопечении замешивание теста из муки с водой и солью изменяет структуру клейковины и вызывает образование упругой и растяжимой белковой сети, в которую заключены крахмальные зерна. От реологических характеристик этой белковой сети зависят важнейшие свойства теста, а также конечное качество хлеба. Среди участвующих здесь молекулярных механизмов важную роль, по всей видимости, играют окисление за счет кислорода воздуха сульфгидрильных групп клейковины и перекомбинация дисульфидных мостиков. В процессе сыродельного производства молоко претерпевает изменения и переходит из жидкого в твердое состояние. Это преобразование связано с дестабилизацией мицелл казеина под действием сычужного фермента химозина или молочнокислого брожения. В этом случае происходит образование белкового геля, свойства которого тесно связанные с условиями получения геля, предопределяют правильный ход процесса созревания и конечное качество сыра. [c.528]

Познакомившись с основными веществами, находящимися в молоке, мы переходим теперь к главной, с нашей точки зрения, составной части его — к белковым веществам. Их в молоке находится от 3,0 до 3,5%, и большая часть принадлежит казеиногену. Так называют то вещество, которое, будучи коагулировано и выделено из молока, называется казеином. Есть ли разница между казеиногеном и казеином, и какова эта разница, точно ответить нельзя. Вероятно она есть, так как казеиноген находится в молоке в определенном коллоидном состоянии, будучи связан с кальцием и фосфором. При коагуляции, изменяется не только коллоидное состояние, но повреждается и вся система казеиногена, изменяется его связь с некоторыми солями (кальций и фосфор). Возможно рассматривать казеиноген как сложный протеин, т. е. как протеид, состоящий из казеина плюс фосфорнокальциевое соединение (Оппенгеймер). Казеиноген представляет собой более сложный ассоциат по сравнению с казеином. Действием химозина — фермента, находящегося в желудке теленка, в сычуге, казеиноген, коагулируя, переходит в казеин есть предположение, что при этом более сложная мицелла казеиногена распадается на менее сложные — казеина. Какая-либо значительная химическая разница между казеином н казеиногеном не доказана. Установлено лишь, что казеин выпадает в осадок легче казеиногена и что соли кальция и других двузначных металлов осаждают казеин уже при комнатной температуре, а казеиноген — лишь при нагревании. [c.60]

Из молока казеин получают действием или кислоты, или сычужно фермента— химозина. В первом случае происходит снятие заря/ с казеиновой частицы. Причина коагуляции во втором случае ь установлена окончательно. Есть мнения, что в данном случае наст нает дезагрегация казеиновой мицеллы согласиться с этим оче трудно, так как если дезагрегация и имеет место в первой стади) f то в следующий момент наступает обратное явление, обнаруживаемс невооруженным глазом казеин в разбавленных растворах молок начинает скопляться, образуя хлопья. Во всяком случае при коагул ции ферментам нельзя говорить о снятии заряда. Здесь происходя явления иного порядка, требующие исследований, — отрицательны заряд казеиновой мицеллы сохраняется и pH раствора остаетс выше 4,6. [c.66]

Таким образом первая стадия процесса — коагуляция казеиноген молока — предшествует всем остальным процессам. Для осуществлени коагуляции желудок выделяет соответствующие ферменты. У моло дых животных, питающихся только молоком, в особенности у теля и молодых овец, в желудке присутствует особенно сильно действую щий коагулирующий фермент, названный химозином. Действие этог( фермента называют сычужным действием, видимое проявление кото poro есть коагуляция. У взрослых животных процесс коагуляци казеиногена в желудке имеет место и при отсутствии химозина. Этс свертывание, или сычужное действие, осуществляется у них други ферментом — пепсином. Следовательно сычужное действие не специ фично для химозина. Разница в действии ферментов-—-химозин и пепсина — количественная, а не качественная. [c.66]

При воздействии фермента на казеиноген проиеходит коагуляция последнего. Она может быть произведена любой из протеаз — химозином или пепсином. Оптимальным pH сычужного действия этих ферментов является pH =5,0. Казеиноген переходит в казеин. Разн 5ца между этими двумя веществами со стОроны химического строения их не установлена, с физико-химической же точки зрения они различаются между собой величиной мицелл. Происходит дезагрегация белковой мицеллы, что доказывается различной степенью высаливаемости казеиногена и казеина солями кальция из растворов. [c.67]

Сравнивая оптимальные pH для различных групп ферментов, можно вывести такое заключение для сычужного действия характерно изоэлектрическое или близкое к нему состояние казеина, для пепти-аации пепсином требуется наличие положительного заряда в казеине. Для разрушения рептонов трипсином заряд протеина должен быть изменен на отрицательный. Иными словами, химозин действует на [c.67]

Эти ферменты нельзя рассматривать как изолированные чистые чрерменты и химозин и пепсин состоят из группы ферментов. В сычуге телячьего желудка, из которого получают химозин, обнаруживаю ферменты как сычужного, так пептического действия. Трипсин составляет довольно сложную группу ферментов, которая не только производит разрушение пептонов с переводом их в полипептиды, но будучи активирован выделениями кишок, трипсин в состоянии ката визировать распад полипептидов до аминокислот при pH около 7,0 т. е. в нейтральной среде. [c.68]

Работа 31. Коагулирующее действие химозина и других протеаз (пептид-пептидогидролаза) [c.55]

В клетках слизистой оболочки желудка образуется неактивная форма химозина (реннина) —прохимозин (прореннин). Прохимозин при кислотности большей чем pH 5,0 превращается в химозин — фермент, вызывающий свертывание молока. Это свертывание представляет собой конечный результат ферментативного расщепления белка молока — казеина—-на парака-зеиц и сывороточную альбумозу. Образовавшийся параказеин в присутствии ионов кальция превращается в нерастворимую кальциевую соль, которая и выпадает "в виде осадка. [c.55]

Химозин, специфичность ферментативного действия которого ограничена упомянутым превращением казеина в параказеин (коагулазное действие), образуется в значительных количествах слизистой сычуга телят, чем и вызвано название его сычужный фермент . Однако, коагулирующее действие проявляет не только химозин —оно присуще всем животным и растительным про-теазам пепсину, химотрипоину, папаину и другим. Оптимальное pH коагулирующего действия химозина 5,4 пепсина — 5,3, хи-мотрипсина — 7,0. Химозин практически неактивен при pH 7,0, но относительно устойчив в сравнении с пепсином в щелочной среде при pH 9,0 (пепсин быстро инактивируется при pH 9). [c.55]

Ход работы. I. Для получения препарата химозина хорошо измельченную слизистую оболочку сычуга теленка смешать, перемешивая с 0,04 н. соляной кислотой, беря на одну часть слизистой одну часть кислоты. Через 10—15 мин профильтровать через марлю. Фильтрат с pH 5,2 подвергнуть диализу против водопроводной воды до тех пор, пока раствор фермента не достигнет pH 5,4 (около 3—4 ч). Затем к раствору фермента добавить спирта до концентрации 50% и выпавший осадок отделить центрифугированием. Осадок снова растворить в дистиллированной воде и отделить центрифугированием нерастворив-шийся белок (муцин). К раствору снова добавить спирт до концентрации 50% и выпавший осадок фермента отделить, отжать, высушить на воздухе и измельчить.. [c.55]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.653 ]

Молекулярная биотехнология принципы и применение (2002) -- [ c.520 ]

Технология белковых пластических масс (1935) -- [ c.41 , c.66 , c.67 , c.68 , c.75 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.653 ]

Технология синтетических смол и пластических масс (1946) -- [ c.459 ]

Химико-технические методы исследования Том 3 (0) -- [ c.520 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.238 , c.294 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.181 , c.333 , c.335 , c.336 , c.536 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.3 , c.4 , c.4 , c.23 , c.135 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.287 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.287 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.382 , c.383 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология