Реннин

Пепсин, катализирующий гидролиз пептидных связей, образованных остатками ароматических аминокислот, расщепляет практически все природные белки. Исключение составляют некоторые кератины, протамины, гистоны и мукопротеины. При их гидролизе образуются различного размера пептиды и, возможно, небольшое число свободных аминокислот. В желудочном соке детей грудного возраста, а также в секрете четвертого желудочка телят и других молодых жвачных животных содержится отличный от пепсина весьма активный фермент реннин. Он катализирует свертывание молока (превращение растворимого казеиногена в нерастворимый казеин). У взрослых людей эту функцию выполняет пепсин. Механизм этого процесса, несмотря на кажущуюся простоту, в деталях пока не выяснен. Предполагают, что реннин превращает растворимый казеиноген молока в параказеин, кальциевая соль которого нерастворима, и он выпадает в осадок. Интересно отметить, что после удаления ионов Са из молока образования осадка не происходит. Наличие активного реннина в желудочном соке детей грудного возраста имеет, по-видимому, важное физиологическое значение, поскольку при свертывании молока, являюще- [c.424]

В пищевой промышленности в производстве ряда продуктов и напитков применяют ферменты. Традиционно источником ферментов служило сырье растительного и животного происхождения. Успехи микробиологической промышленности позволили перейти в последние 20—25 лет к широкому использованию ферментов, полученных методами биотехнологии на основе дрожжей, грибов и микроорганизмов. В производстве пищевых продуктов в настоящее время используют около 10 типов таких ферментов, в их числе амилоглюкозидазы, глюко-изомеразы, бактериальные амилазы, пектиназы, реннины и др. В 1985 г. в странах капиталистического мира на долю пищевой промышленности приходилось 52% общего потребления ферментов, вырабатываемых из нетрадиционного сырья, что составило 260 млн. дол. [c.217]

Известно несколько различных семейств протеиназ, причем не все они обязательно содержат в активном центре серин. В одно из семейств входит пепсин желудка и родственные ферменты, например реннин из четвертого желудка (сычуга) теленка. Реннин вызывает быстрое свертывание молока и широко применяется в сыроварении. К этому же семейству относятся некоторые внутриклеточные катепсины и протеиназы различных грибов. Необычным свойством пепсинового семейства протеиназ является то, что они наиболее активны в интервале pH от 1 до 5. Это свойство делает понятным, почему серин и гистидин не входят в состав активного центра этих ферментов. Считают, что у кислых протеиназ в механизме двойного замещения роль нуклеофила выполняет карбоксилат-ион, а донором протона по отношению к уходящей группе служит вторая карбоксильная группа. Таким образом, механизм действия пепсина подобен механизму действия лизоцима. [c.113]

Створаживание молока проводят также с помощью реннина — сычужного фермента из желудка (сычуга) молодых телят, или реннина микробного происхождения. [c.414]

Легочная протеиназа I и реннин. Очищенная протеиназа, выделенная из легкого быка, разрывает в цепи Б окисленного инсулина те же связи, что и пепсин [67]. Синтетические субстраты для легочной протеиназы до сих пор не найдены. [c.213]

Изучено также действие кристаллического реннина на окисленный инсулин [103]. Найдено, что он гидролизует некоторые связи, атакуемые пепсином. Б условиях, в которых исключена возможность загрязнения препарата реннина пепсином, было установлено, какие связи разрывает этот фермент (см. рис. 2). [c.213]

Реннин. Фермент реннин выделен из сока четвертого отдела желудка телят в кристаллическом виде. Он есть также в желудочном соке детей грудного возраста. По механизму и специфичности действия реннин сильно отличается от пепсина, тогда как по структуре близок к нему так же состоит из одной полипептидной цепи с мол. массой 40000. Изоэлектрическая точка реннина равна 4,5. [c.420]

При производстве сыра одной из основных стадий является коагуляция молока, которая осуществляется при помощи реннина. [c.90]

Реннин. Реннин, фермент из четвертого отдела сложного желудка жвачных, по своим свойствам близок к пепсину. Молекула реннина состоит из одной полипептидной цени с молекулярным весом около 40 ООО. Изоэлектрическая точка ренпипа лежит при pH 4,5. По специфичности этот фермент почти идентичен пепсину. Только после получения реннина в кристаллическом виде и определения его аминокислотного состава и других свойств было установлено, что это белок, отличный от пепсина. [c.425]

Коагулазное действие еще более выражено у другого фермента— химозина (реннина), находящегося, наряду с пепсином, [c.185]

Существуют три причины, по которым образование молочной кислоты так важно в сыроварении 1) она способствует образованию сгустка при добавлении реннина 2) уменьшает объем сгустка, что облегчает отделение сыворотки 3) молочная кислота препятствует развитию нежелательных микроорганизмов в ходе производства и при созревании сыра 4) она влияет на эластичность сгустка и способствует слипанию и затвердению творожистой массы 5) сказывается на характере и выраженности ферментативных превращений в ходе созревания, участвует в формировании вкусового букета сыра. [c.96]

Иммобилизованные ферменты найдут дальнейшее применение в молочной промышленности. При производстве сыра могут использоваться иммобилизованные свертывающие молоко белки — реннин и пепсин. Для гидролиза жира в молоке можно использовать иммобилизованные липазы и эстеразы. [c.171]

Реннин Фермент, вызывающий свертывание молока присутствует в соке четвертого отдела сложного желудка жвачных [c.430]

Сычужный фермент, реннин [c.520]

ХИМОЗИН (реннин, сычужный фермент), фермент класса гидролаз, относится к эндопентидазам. Мол. масса бычьего X. 35 600, р1 4,6, оптим. каталитич. активность нри pH 3,5—4,0. Образуется в слизистой желудка телят из предшественника (нрохимозина) отщеплением 42 членного пептида с N-конца. По строению активного центра относится к ферментам тина пепсина. Катализирует гидролиз белков и пептидов по связям, образованными нреим. гидрофобными аминокислотами. Ингибируется пепстатином и ингибиторами, содержащими диазо- или эпоксигругигу. Использ. в сыроделии. [c.653]

Изопропиловым спиртом иможно пользоваться также для осаждения протеинов, пептонов, пепсина, трипсина, панкреатина, реннина, папаина и других энзимов, а также для различных растительных смол, сахаров, растворимых крахмалов, протеиновых препаратов серебра и глицерофосфатов. Изопропиловый спирт находит значительное применение для денатурации этилового спирта в разнообразных сортах денатурированного спирта, которыми пользуются в производстве парфюмерных и косметических изделий . Другими важными областями применения этого благодарного продукта являются также использование его в качестве средства проти1з ожогов фенолом, для наполнения термометров, термостатов и в приготовлении незамерзающих жидкостей для автомобильных радиато1ров. [c.398]

Гипертенсин. При действии реннина на белок сыворотки крови образуется несколько веществ, повышающих кровяное давление (236, 279, 291]. Порядок расположения аминокислот [c.196]

В настоящее время известно около 2000 ферментов, более 100 из них получены в кристаллическом состоянии [3]. Наиболее развита ферментная промышленность в США, Японии, Великобритании, Германии, Дании, Нидерландах и Франции. Ежегодный прирост объемов производства ферментов за последние 25 лет составлял от 5 до 15 %. Основными ферментными препаратами являются грибные и бактериальные амилазы и протеиназы, глюкоамилазы, глюкозоизомераза, целлюлазы и гемицеллюлазы, липазы, р-галактозидаза, реннин и некоторые другие [4, 5]. Наибольший удельный вес (до 65 % выпускаемых препаратов) имеют протеиназы для производства синтетических моющих средств и амилазы для переработки крахмала. До 10 % вьтускаемых ферментов потребляет виноделие и производство соков по 5 % приходится на производство сыра, хлеба и спирта 4%— на пивоварение и 6 %—на остальные отрасли промьппленности [6, 7]. Доля ферментов для медицинских целей и научных исследований в общем объеме производства невелика. Они отличаются высокой степенью очистки, сложной и энергоемкой технологией, необходимостью использования дорогостоящих материалов. [c.160]

Следовательно, для полного гидролиза белковой молекулы необходим целый набор ферментов. Реннин (сычужный фермент) ь>зывает створаживание молока. Он применяется при изготовле- ии сыров. [c.23]

В 1857 г., после того как Шёнбайном было сформулировано представление о трех аллотропных формах кислорода, претерпела изменение и схема окислительных процессов. В статье Химические контактные действия [15] окислительные процессы в организме представлены им как результаты каталитических актов, однако эти представления, так же как более ранние представления о возбудителях и переносчиках кислорода, ему не удалось связать с какими-либо г веществами тканей или выделенными препаратами. Попытку приписать наличие каталитической активности у красных кровяных телец необходимо признать неудачной, хотя она и вызвала большое число спекуляций и попыток экспериментальных проверок. Однако последовательное развитие этих представлений применительно к процессам (а не веществам) имело большое принципиальное значение. Особенно важным было распространение Шёнбайном взгляда на каталитические процессы, протекающие в организме, как на разновидность процессов, катализируемых платиной и другими подобными металлами, с той лишь разницей, что биологические катализаторы могут быть чисто органическими по природе [16]. Здесь уже имела место попытка проверить окислительную ( озонобразующую ) активность отдельных ферментов из числа известных в то время — диастаза, эмульсина, мирозина, реннина и др., а также дрожжей клейковины, тканей и соков более чем 100 видов растений и, наконец, некоторых веществ животного происхождения. [c.185]

В клетках слизистой оболочки желудка образуется неактивная форма химозина (реннина) —прохимозин (прореннин). Прохимозин при кислотности большей чем pH 5,0 превращается в химозин — фермент, вызывающий свертывание молока. Это свертывание представляет собой конечный результат ферментативного расщепления белка молока — казеина—-на парака-зеиц и сывороточную альбумозу. Образовавшийся параказеин в присутствии ионов кальция превращается в нерастворимую кальциевую соль, которая и выпадает "в виде осадка. [c.55]

После внесения закваски для формирования сгустка и сыворотки обычно добавляют сычуг. Роль последнего заключается в превращении жидкого молока в гель (сгусток). Если этот экстракт сычуга не применяется, то получают творожистую массу параказеината кальция. Различие между двумя этими способами створаживания молока в том, что без сычуга оно занимает до 16 ч, а с ним — всего 15—30 мин. Время, проходящее от момента добавления закваски до внесения сычуга, называется временем созревания молока (до 60 мин в зависимости от сорта сыра). За этот период бактерии успевают выработать достаточно кислоты, чтобы активировать реннин. [c.97]

Сычуг, применяемый в сыроварении, —это часть желудка телят В последние двадцать лет ввиду нехватки этого сырья были предприняты поиски его заменителей. Функции реннина могут выполнять большинство протеиназ, однако реннин помимо створаживания молока участвует и в протеолизе, происходящем в сыре при созревании. Любой заменитель сычуга должен, кроме створаживания молока, обеспечивать и эту реакцию. Большинство изшстныз заменителей реннина обладают большей, чем у сычуга, протеолитической активностью при равной способности к створ аживанию. Такая избыточная активность может уменьшать выход сыра и содержание в нем жиров. Кроме тог некоторые продукты протеолиза искажают вкус готового сыра Так, горечь сыра определяется некоторыми пептидами, обр азующи-миея в сырах при длительной выдержке. Быстро созревающие и плесневые сыры менее подвержены порче возможно, в ходе созревания протеолиз заходит не слишком далеко. Многие про-теиназы могут створаживать молоко, и поиск возможных заменителей сычуга вели именно среди протеиназ растений, животных, бактерий и грибов. Как выяснилось, большинство препаратов-коагулянтов из растений обладает слишком большой протеолитической активностью. Наилучшие заменители были получены из микробов они в достаточном количестве поступают на рынок в Америке и Европе. [c.97]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.653 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.113 ]

Общая химия (1979) -- [ c.483 ]

Успехи органической химии Том 1 (1963) -- [ c.197 , c.213 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.420 , c.424 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.653 ]

Химия углеводородов нефти и их производных том 1,2 (0) -- [ c.398 ]

Общая химия (1964) -- [ c.491 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.425 , c.430 ]

Химико-технические методы исследования Том 3 (0) -- [ c.520 ]

Методы химии белков (1965) -- [ c.125 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.238 , c.294 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.394 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.313 , c.316 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.335 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.3 , c.4 , c.4 , c.23 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.287 , c.292 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.287 , c.292 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.382 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология