Аденозин-дегидрогеназа

Никотинамидные коферменты принимают участие в отдельных реакциях углеводного, липидного и аминокислотного обмена в процессах фотосинтеза в растениях. Дегидрогеназы катализируют отдельные этапы реакций анаэробного расщепления моносахаридов с высвобождением свободной энергии и накоплением ее в аденозин-5 -трифосфате (АТФ), который является основным аккумулятором и затем генератором энергии в живой клетке. В этой метаболической реакции происходит образование макроэргической связи с превращением АДФ в АТФ, которые являются ключевыми энергетическими переносчиками. [c.318]

Формирование рецепторов, ответственных за высокоспецифич-ное связывание инициаторов (жерминантов), происходит в процессе формирования спор. Во время инициации проявляют свою активность фермеЕ1ты, действующие на инициаторы - аланин-раце-маза, аденозин-дегидрогеназа, нуклеозид-фосфорилаза. [c.108]

Карман, предназначенный для связывания аденина, не является высокоспецифичным. Аденозин NAD связывается в кармане, который нестрого специфичен к этому лиганду, а к ароматическим остаткам вообш,е. Единственным инвариантным остатком аденозин-связывающих центров у все.х четырех дегидрогеназ является последний остаток первого 3-складчатого листа шпильки Россмана (рис. 5.12, б). Это — глицин любой более крупный остаток помешал бы связыванию рибозильного фрагмента. Сохраняется также последний остаток второго 3-складчатого листа. Это — аспарагиновая кислота, которая образует водородную связь с атомом 0-2 рибозы, имеющую решающее значение для способности ферментов различать NAD и NADP. [c.260]

N - (6-аминогексил) аденозин-5 -фосфат (т. е. АМФ и пространственная цепь Се), иммобилизованный на агарозе бромциановым методом. Групповой БСС для разделения НАД-зависимых дегидрогеназ и некоторых АТФ-зависимых киназ. Содержание связанного лиганда 2 мкмоль/см набухшего геля. Поставляют в виде лиофилизированного порошка. Набухаемость 4,0 см /г. [c.226]

Иммобилизсшанный на агарозе аденозин-2, 5 -дифосфат(вместе с пространственной группой —NH( Hj)eNH—). Групповой БСС со специфичностью по отношению к НАДФ-зависимым дегидрогеназам и другим ферментам. Поставляют в виде лиофилизированного порошка со стабилизирующими добавками, которые перед употреблением отмывают нейтральным фосфат1й>1м буферным раствором. Набухаемость 4,0 см /г, содержание лиганда в набухшем геле около 2 мкмоль/см . При pH > 10 фосфатные группы могут отщепляться. [c.226]

Сравнивая связывание различных дегидрогеназ и киназ па N - (6-аминогексил) -5 -АМР—сефарозе и Р - (6-аминогексил) -Р -(5 -аденозин) пирофосфат—сефарозе, Харвей и др. [9] выразили силу взаимодействия между ферментом и иммобилизованным нуклеотидом с иомоплью так называемой связываемости . Этот параметр представляет собой концентрацию хлорида калия (мМоль/л) в центре пика фермента при элюировании фермента линейным градиентом концентрации КС1 (рис. 4.6 и табл. 4.2). Для определения константы диссоциации комплекса лактатдегидрогеназы с №-(6-аминогексил)-5 -АМР, связанным с сефарозой, Лоу и др. [11] использовали линейную зависимость между количеством связанного фермента и концентрацией иммобилизованного нуклеотида. [c.58]

Регулирование сложной цепи химических реакций, называемой клеточным метаболизмом, несомненно, является жизненно важным. В настоящее время известно, что для биосинтеза пуринов существует ряд возможных контрольных механизмов, которые включают подавление синтеза метаболитов самими же метаболитами, родственными с ними веществами или конечными продуктами. Так называемое ингибирование по принципу обратной связи может влиять либо на активность, либо на синтез фермента, ответственного за образование метаболита. Так, активность фосфорибозилпирофосфатами-дотрансферазы (которая катализирует синтез рибозиламин-5-фосфата из глутамина и рибозо-1-пирофосфат-5-фосфата) заметно подавляется АМФ, АДФ, АТФ, ГМФ, ГДФ и ИМФ, но не ингибируется большим числом других пуриновых или пиримидиновых производных, в случае некоторых мутантных штаммов бактерий с генетическим блоком, ведущим к накоплению предшественников аминоимида-зола, некоторые пурины могут вызывать аллостерическое торможение, если только генетический блок не препятствует взаимопревращению пуринов. Однако, когда это взаимопревращение затруднено, аденин становится специфическим ингибитором (препятствует накапливанию предшественников имидазола) и контроль по принципу обратной связи осуществляется на уровне аденина (или аденозина, или АМФ), а не с помощью других пуринов. Превращение гуанозин-5 -фосфата в производные аденина (через восстановительное дезаминирование ГМФ до инозин-5 -фосфата) заметно ингибируется АТФ, что свидетельствует о возможности контроля производными гуанина за синтезом адениновых нуклеотидов. Взаимоотношения между этими отрицательными типами контроля за скоростью синтеза и концентрацией нуклеотидов в клетке и положительными моментами взаимосвязи биосинтетических реакций, как, например, потребность АТФ для синтеза ГМФ и ГТФ для синтеза АМФ, представляются исключительно сложными. Как уже упоминалось выше, контроль за синтезом фермента также может быть установлен по принципу обратной связи примером может служить влияние гуанина на образование ИМФ-дегидрогеназы в мутантных штаммах бактерий с подавленным синтезом ксантозин-5 -фос-фатаминазы. [c.310]

В качестве сырья для производства ферментов и коферментов обычно используют различные микроорганизмы, отдельные части растений, органы животных, яичный белок и другие материалы органического происхождения, богатые искомым ферментом. Так, из пекарских дрожжей получают алкогольдегидрогеназу и иикотин-амид-аденин-динуклеотид (НАД) из пивных дрожжей — глюко-ао-6-фосфат-дегидрогеназу из мышц кролика — альдолазу, -глицерофосфат-дегидрогеназу, триозофосфатизомеразу, пируват-киназу фосфоглицеромутазу, глицеральдегидфосфат-дегидрогена-зу, миокиназу и аденозин-5 -трифосфорную кислоту из бычьей поджелудочной железы — трипсин, трипсиноген, рибонуклеазу, дезоксирибонуклеазу, карбоксипептидазу из яичного белка — лизоцим из поджелудочной железы свиньи — пепсин и липазу из хрена — пероксидазу и т. д. [c.54]

В митохондриях синтезируется донор энергии — аденозинтри-фосфорная кислота (АТФ), используемая в различных видах клеточной деятельности. Синтез АТФ происходит в результате процессов окисления органических субстратов и фосфорилирова-ния. Главная система превращения энергии в митохондриях — дыхательная цепь переноса электронов, элементы которой находятся во внутренней мембране. В составе дыхательной цепи есть ферменты сукцииатдегидрогеназа, НАД-дегидрогеназа, цитохро-мы и другие компоненты. В различных точках цепи из аденозин-дифосфориой кислоты (АДФ) и фосфата образуется АТФ. [c.123]

Производные аденина ингибируют глицерофосфатдегидрогеназу конкурентно по отношению к НАД. Из приведенных данных следует, что чем большему фрагменту молекулы НАД соответствует соединение, тем более эффективно оно связывается в активном центре дегидрогеназы константа ингибирования падает. Ингибирование возрастает в ряду аденозин < АМФ < АДФ, т. е. с увеличением числа отрицательно заряженных фосфатных остатков. Подобная зависимость наблюдается и для ряда других дегидрогеназ. Это свидетельствует в пользу того, что в активном центре дегидрогеназ имеется катионный участок, взаимодействующий при связывании НАД с остатками фосфорной кислоты. [c.56]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология