Дыхательная цепь обратный перенос электронов

Природа остроумно решила эту проблему ценой дополнительных энергетических затрат в тех случаях, когда место включения электронов с окисляемого субстрата находится ниже энергетического уровня, на котором образуется НАД Н2, работает система обратного переноса электронов, т.е. лифт , поднимающий электроны по дыхательной цепочке в сторону более отрицательного потенциала, необходимого для восстановления молекул НАД" . Процесс обратного транспорта электронов требует энергии, и часть молекул АТФ, получаемых за счет окислительного фосфорилирования на конечном этапе дыхательной цепи, тратится для образования восстановителя. Окисление соединений с положительным окислительно-восстановительным потенциалом происходит, таким образом, без участия флавопротеинов и хинонов. Эти переносчики функционируют только в процессе обратного переноса электронов. Следовательно, у таких эубактерий дыхательная цепь работает в двух направлениях осуществляет транспорт электронов для получения энергии в соответствии с термодинамическим потенциалом и перенос электронов против термодинамического потенциала, идущий с затратой энергии, чтобы синтезировать восстановитель (см. рис. 97). [c.370]

Когда к клеткам добавляют разобщающий агент, например динитрофенол, поглощение кислорода митохондриями значительно возрастает, так как скорость переноса электронов увеличивается. Такое ускорение связано с существованием дыхательного контроля. Полагают, что этот контроль основан на прямом ингибирующем влиянии электрохимического протонного градиента на транспорт электронов. Когда в присутствии разобщителя электрохимический градиент исчезает, не контролируемый более транспорт электронов достигает максимальной скорости, возможной при данном количестве субстрата. Напротив, возрастание протонного градиента притормаживает электронный транспорт, и процесс замедляется. Более того, если в эксперименте искусственно создать на внутренней мембране необычно высокий электрохимический градиент, нормальный транспорт электронов прекратится совсем, а на некоторых участках дыхательной цепи можно будет обнаружить обратный поток электронов Это последнее наблюдение позволяет предполагать, что дыхательный контроль отражает просто баланс между величинами изменения свободной энергии для перекачивания протонов, сопряженного с транспортом электронов, и для самого транспорта электронов или, другими словами, что величина электрохимического протонного градиента влияет как на скорость, так и на направление переноса электронов в принципе таким же образом, как и на направление действия АТР-синтетазы (разд. 9.2.3). [c.33]

Рис. 4.18. Обратный перенос электронов по дыхательной цепи митохондрий. Схематически показаны ответы полученных обработкой ультразвуком субмитохондриальных частиц в присутствии NAD+. А. Восстановление NAD+ (измеряемое при 340 нМ) вызвано обратным переносом электронов в комплексе I. Сукцинат действует одновременно и как донор электронов для обратного переноса, и как субстрат для комплексов III и IV. Б. Сукцинат служит лишь донором электронов для восстановления NAD+, а Д гн + генерируется при гидролизе АТР. Комплекс III блокирован антимицином А.

Чтобы преодолеть это затруднение, бактерия использует обратный перенос электронов в средних и начальных сегментах дыхательной цепи. Названный процесс питается энергией A biH, образуемой в конечном сегменте цепи. [c.99]

Согласно одной из гипотез о механизме переноса протонов в дыхательной цепи (модель петель) выброс протонов из матрикса происходит в результате транспорта электронов мевду переносчиками П-атомов и чисто электронными переносчиками. К атомным переносчикам относят ФМП, убихинон, цитохром с- оксидазу. По теории Митчелла электрохимический трансмембранный потенциал ионов водорода является источником энергии для синтеза АТФ за счет обратного тока протонов через канал мембранной АТФ-синтетазы (Скулачев, 1989). [c.136]

Поскольку у тионовых бактерий место включения электронов в дыхательную цепь находится на уровне цитохрома с, у них функционирует система обратного переноса электронов для обеспечения конструктивных процессов молекулами НАД Н3. [c.372]

Электроны поступают на цитохром и через цитохром с на терминальную оксидазу аа , где акцептируются молекулярным кислородом (рис. 98, Б). При этом происходит перенос через мембрану 2Н" . Поток электронов от N62 на О2 происходит с участием очень короткого отрезка дыхательной цепи. Так как пары N02/N0з равен -1-420 мВ, восстановитель образуется в процессе энергозависимого обратного переноса электронов. Большая нагрузка на конечный участок дыхательной цепи объясняет высокое содержание цитохромов с и я у нитрифицирующих бактерий. [c.382]

Образование восстановителя происходит в результате энергозависимого обратного переноса электронов. Активность участка дыхательной цепи, обеспечивающей обратный электронный транспорт, на порядок ниже активности короткого участка, функционирование которого приводит к получению энергии. В целом для фиксации 1 молекулы СО2 в цикле Кальвина необходимо окислить больше 22 молекул Ре2+. [c.338]

Вскоре стало очевидным, что протонный потенциал используется не только при синтезе АТФ, но и при обратном переносе электронов по дыхательной цепи. Затем у одной из бактерий обнаружили образование неорганического пирофосфата из двух молекул фосфорной кислоты за счет энергии протонного потенциала. Тем самым было показано, что синтез АТФ главный, но не единственный вид химической работы, производимой протонным потенциалом. [c.165]

Два электрона, оставшиеся после выведения в среду двух ионов Н , возвращаются обратно, т. е. переходят на другую сторону мембраны, с помощью переносчика (серые стрелки), транспортирующего восстановительные эквиваленты в виде электронов. На каждую пару электронов, поступающих от субстрата ЕНг на кислород, эти три петли переносят из митохондриального матрикса в среду шесть ионов водорода (3-2 = 6Н ). Предполагается, что все компоненты дыхательной цепи фиксированы на мембране. Этим обеспечивается их необходимое расположение друг относительно друга. [c.533]

Обратный перенос электронов за счет энергии АТР. Особые проблемы встают перед бактериями, использующими такой донор электронов, у которого окислительно-восстановительный потенциал более положителен, чем у пиридиннуклеотидов. Восстановленные пиридиннуклеотиды необходимы для процессов синтеза, в частности для восстановления 3-фосфоглицерата при автотрофной фиксации СО2. Поэтому восстановление пиридиннуклеотидов требуется и в тех случаях, когда донорами электронов служат сульфид, тиосульфид, сера, нитрат или Fe . Так как прямое восстановление NAD такими донорами невозможно по термодинамическим причинам, приходится предположить, что NAD восстанавливается здесь путем переноса электронов в обратном направлении за счет энергии АТР и что регенерация АТР происходит только на конечном (кислородном) участке дыхательной цепи. Такой АТР-зави-симый обратный транспорт электронов, сопровождающийся восстановлением NAD, уже обнаружен у Nitroba ter и Thioba illus. [c.246]

Поскольку нитрифицирующие бактерии, а также бактерии, окисляющие серу, сульфит и железо, обладают разделенной дыхательной цепью, вполне возможно, что у некоторых облигатных автотрофов в первом участке этой цепи имеется необратимый этап, который делает невозможной ее нормальную функцию, а именно окисление НАВНз (этот отрезок используется только для обратного переноса электронов). Такое нарушение обратимости цепи, возможно связанное с регуляцией ферментов, могло бы служить для сохранения восстановительной силы (КАОНг), полученной с большими затратами энергии. [c.357]

Образование восстановителя происходит в результате энергозависимого обратного переноса электронов. Ахтивность участка дыхательной цепи, обеспечивающей обратный электронный транспорт, на порядок ниже активности короткого участка, функционирование которого приводит к получению энергии. В целом для фиксации 1 молекулы СО2 в восстановительном пентозофосфатном цикле необходимо окислить больше 22 молекул Fe " . Таким образом, из всех представителей эубактерий, у которых обнаружена способность к окислению железа и/или марганца, только облигатно ацидофильные формы могут использовать энергию окисления Fe " для ассимиляции СО2, т. е. существовать хемолитоавтотрофно. Именно они являются истинными железобактериями, соответствуя тому названию, которое было введено С. Н. Виноградским. [c.380]

Если водородные бактерии содержат обе формы гидрогеназы, функции между ними четко разделены. В случае отсутствия у водородных бактерий цитоплазматической гидрогеназы возникает проблема получения восстановителя при хемолитоавтотрофном способе их существования. Она решается с помощью механизма обратного переноса электронов на НАД . При функционировании только цитоплазматической гидрогеназы она выполняет обе функции часть восстановительных эквивалентов с НАД Нз поступает в дыхательную цепь, другая расходуется по каналам конструктивного метаболизма. Таким образом, из всех хемолитоавтотрофных эубактерий только водородные бактерии с помощью определенной формы гидрогеназы могут осуществлять непосредственное восстановление НАД окислением неорганического субстрата. В электронтранспортную цепь электроны, следовательно, могут поступать с НАД Нз или включаться на уровне переносчиков с более положительным окислительно-восстановительным потенциалом. С этим связан энергетический выход процесса функционирование в дыхательной цепи 3 или 2 генераторов Ар1н+- [c.386]

Таким образом, АцН -зависимое образование АТФ — главный, но не единственный процесс трансформации АцН в химическую работу К этому же типу энергетических превращений относятся синтез неорганического пирофосфата и перенос восстановительных эквивалентов в направлении более отрицательных редокс-потенциалов, например обратный перенос электронов в дыхательной цепи и трансгидрогеназная реакция. Зависящий от транспорт через мембрану различных веществ в сторону большей их концентрации представляет собой трансформацию энергии по типу АцН" — осмотическая работа, а вращение бактериального жгутика за счет энергии АцН+ служит примером превращения АцН — механическая работа. Образование теплоты митохондриями животных описывается превращениями типа ДцН — теплопродукция. [c.206]

Согласно современным представлениям (Кагава, 1985 Скулачев, 1988), сопрягающие ионы Н+ и N3+ могут участвовать по крайней мере в 5 различных процессах преобразования электрохимического потенциала в три вида полезной работы в зависимости от типа мембранных структур. При этом под химической работой подразумевают синтез АТФ, синтез неорганического пиро-фосфата, перенос восстановленных эквивалентов в направлении более отрицательных редокс-потенциалов, обратный перенос электронов в дыхательной цепи. Под механической работой и.меют в виду преобразование электрохимической энергии в движение, на-при.мер вращение жгутиков одноклеточных организ.мов. Осмотическая работа связана с транспортом веществ против градиента их концентрации. [c.121]

Суммарная разность редокс-потенциалов при переносе электрона по всей цепи составляет 1,1 В — это разность междуре-докс-парами NAD-t/NADH и О2/2Н2О. Большая часть дыхательной цепи обратима (разд. 4.7), и для того, чтобы происходил прямой или обратный перенос электронов, необходимо, чтобы как окисленные, так и восстановленные формы компонентов присутствовали в сопоставимых концентрациях. Другими словами, действующий редокс-потенциал пары Eh (разд. 3.3) не должен сильно отклоняться от ее потенциала полувосстановления Ещ- Как будет показано на рис. 5.11, это требование выполняется на всех участках цепи, что может быть использовано для определения порядка расположения переносчиков. [c.100]

А[гН-Зависимое образование АТФ — главный, но не единственный процесс трансформации Др1Н в химическую работу. К тому же типу энергетических превращений относятся синтез неорганического пирофосфата и перенос восстановительных эквивалентов в направлении более отрицательных редокс-потенциалов. Таковы обратный перенос электронов в дыхательной цепи и трансгидрогеназ-ная реакция. [c.17]

Опыты, проведенные с двумя видами железобактерии М. И. X. Алимом и сотрудниками, а также Г. В. Тихоновой, показали, что Fe + действительно может восстанавливать НАД+ посредством обратного переноса электронов, который поддерживается энергией, продуцируемой в конечном сегменте дыхательной цепи. В соответствии с этой схемой было также найдено, что Th. ferrooxidans содержит огромные количества цитохромов с и цитохромоксидазы, в то время как компоненты среднего и на- [c.99]

Переход в область низких значений рО сопровождается появлением двух характерных для этого случая особенностей в работе дыхательной цепи происходит снижение относительной чувствительности дыхания к амиталу, что может рассматриваться как ограничение НАД-зависимого окисления, и активируется окисление сукцината [32, 34, 43, 44, 74]. Вывод об ограничении транспорта электронов через НАД-зависимый участок дыхательной цепи в условиях низкого рОг не только основывается на данных об уменьшении чувствительности дыхания к амиталу (рис. 27), но и подтверждается снижением эффективности его действия на восстановление пиридиннуклеотидов, а также уменьшением восстанавливающего НАД-зависимый участок дыхательной цепи действия сукцината (ограничение обратного переноса электронов) (рис. 28). [c.110]

Преинкубация срезов печени сытых животных с сукцинатом приводит к интенсификации окисления амидопирина, так как сукцинат за счет обратного переноса электронов поставляет восстановительные эквиваленты в систему микросомального окисления. При использовании других субстратов дыхательной цепи стимулированное амидопирином дыхание было значительно меньше. [c.249]

Было предложено множество схем образования высокоэнергетических промежуточных соединений в результате переноса электронов. В этом случае естественна аналогия с субстратным фосфорилировани- ем, при котором высокоэнергетические промежуточные соединения образуются при переходе электронов от субстрата к субстрату. Как мы уже видели (гл. 8, разд. 3,5), альдегидная группа глицеральдегид-З-фосфата превращается в ацилфосфат, который после переноса фосфатной группы на ADP освобождается в виде карбоксилатной группы. В этом процессе свободная энергия окисления альдегида в карбоксильную группу расходуется на синтез АТР. Реакция отличается от митохондриального переноса электронов тем, что продукт 3-фосфоглицери-Новая кислота уже не превращается обратно в глицеральдегид-З-фос- фат. В то же время переносчики электронов дыхательной цепи должны быть регенерированы в каком-то циклическом процессе. Последнее тре- бование вынуждает искать какие-то иные механизмы окислительного фосфорилирования. [c.410]

Хотя хемиосмотическая гипотеза получила широкое признание в той своей части, которая касается главного организующего принципа передачи энергии от процесса переноса электронов к синтезу АТР в митохондриях, бактериальных клетках и хлоропластах (гл. 23), тем не менее она оставляет пока без ответа многие важные вопросы. Пожалуй, больше всего споров порождает вопрос о механизме, при помощи которого перенос электронов, происходящий во внутренней мембране, вызывает откачивание ионов Н из матрикса митохондрии наружу. Митчелл предложил остроумное решение этого вопроса (рис. 1). Основой его решения послужил тот факт, что восстановительные эквиваленты переносятся некоторыми переносчиками (например, убихино-ном) в виде атомов Н, а другими (например, железо-серными центрами или цитохромами)-в виде электронов. Митчелл предположил, что во-дородпереносящие и электронпереносящие белки чередуются в дыхательной цепи, образуя в ней три петли . В каждой такой петле два атома Н выносятся через мембрану наружу и отдают два иона Н в окружающую среду соответствующая пара электронов переносится затем обратно, с наружной поверхности мембраны на внутреннюю (рис. 1). Каждая пара восстановительных эквивалентов, проходя через такую петлю, переносит два иона Н из матрикса в окружающую среду. Предполагается, что каждая петля поставляет осмотическую энергию для образования одной молекулы АТР. [c.532]

Окислительно-восстановительный потенциал. Транспорт водорода и транспорт электронов-процессы эквивалентные. Дыхательная цепь может рассмЕ триваться как цепь переноса электронов. Компоненты дыхательной цепи переходят попеременно из окисленного состояния в восстановленное и обратно, т. е. ведут себя как типичные окислительно-восстановительные катализаторы. Они обладают окислительно-восстано-вительнбш потенциалом, который может быть измерен непосредственно (у цитохромов) или косвенно (у NAD, FAD). [c.239]

У гемоглобина и родственных ему пигментов функция простетической группы состоит в переносе О2, причем присоединение и отш епление кислорода не влияет на валентность иона железа, которое во всех случаях остается в двухвалентном состоянии. У гидропероксидаз простетическая группа переносит и разлагает перекиси, ВО — ОН, сохраняя при этом свой ион железа в окисленном состоянии (Ее +). В противоположность этому цитохромы не связывают никаких субстратов, но зато атом железа у них постоянно переходит из двухвалентного в трехвалентное состояние и обратно. Именно поэтому цитохромы способны служить переносчиками электронов. Они выполняют свою челночную функцию, снуя между дегидрогеназами, с одной стороны, и конечными акцепторами — с другой. В зависимости от величины потенциала конечного акцептора (от —0,20 до 0,80 в) число таких переносчиков в дыхательной цепи (цепи переноса электронов) может меняться. Мы рассмотрим этот вопрос в следуюш ем разделе. [c.386]

Дыхательная цепь внутренней митохондриальной мембраны содержит три главных ферментных комплекса, участвующих в переносе электронов с NADH на О2. Если любой из этих комплексов выделить и встроить в мембрану липосомы, то можно продемонстрировать способность его переносить через эту мембрану протоны одновременно с транспортом электронов. В естественной мембране цепь переноса электронов дополняют мобильные переносчики - убихинон и цитохром с, передвигающиеся, подобно челнокам, от одного ферментного комплекса к другому и обратно. Путь электронов в этой цепи можно представить следующей схемой NADH NADH-дегидрогеназный комплекс убихинон комплекс Ь-С] цитохром с цитохромоксидазный комплекс - молекулярный кислород (О2). [c.459]

В процессе окислительного фосфорилирования при окислении одной молекулы NADH (т.е. при прохождении двух электронов через все три ферментных комплекса дыхательной цепи) образуется не более трех молекул АТР. Если предположить, что обратное прохождение трех протонов через АТР-синтетазу обеспечивает синтез одной молекулы АТР, можно заключить, что в среднем перенос одного электрона каждым комплексом сопровождается перемещением полутора протонов (иными словами, при транспорте одного электрона некоторые комплексы перекачивают один протон, а другие-два протона). [c.32]

Рис. 5.16. Перенос протонов цитохромоксидазой (Wikstrom, Krab, 1978). Митохондрии печени крысы добавляли в среду с низкой буферной емкостью, содержащую КС1 (для поддержания осмотического равновесия), валиномицин (для компенсации переноса зарядов при начальном выбросе Н+), ротенон и антимицин А (чтобы предотвратить перенос электронов на других участках дыхательной цепи). Для восстановления цитохрома с добавляли ферроцианид после отброса пера самописца, обусловленного этой добавкой, наблюдалось закисление среды (/), которое затем сменялось постоянным защелачиванием (II), так как протоны проникали обратно в матрикс. В присутствии протонофора III) наблюдалось лишь поглощение Н+. А. Запись с помощью Ог-электрода. . Запись с помощью рН-электрода. В. Начальные условия. Г. Стационарные условия.

Цитохромоксидаза—гемопротеин, широко распространенный в растительных и животных тканях. Она служит конечным компонентом цепи дыхательных переносчиков, локализованных в митохондриях, и катализирует реакцию, в результате которой электроны, высвобождающиеся из молекул субстрата при их окислении дегидрогеназами, переносятся на конечный акцептор —кислород. Данный фермент отравляется окисью углерода, цианидом и сероводородом. Иногда цитохромоксидазу называют цитохромом j. Первоначально предполагали, что цитохром а и цитохром fltj—это автономные гемопротеины, поскольку каждый из них характеризуется определенным спектром, кроме того, они проявляют разную чувствительность к действию окиси углерода и цианида. В дальнейшем же было показано, что эти два цитохрома входят в сосх ав комплекса, который получил название цитохром аа Он содержит две молекулы гема, в каждой из которых атом железа может переходить из состояния Fe + в состояние Fe + и обратно в ходе окисления и восстановления, а также два атома Си, каждый из которых взаимодействует с одним из гемов. [c.120]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология