РНК-полимераза субъединицы

В отличие от ДНК-полимеразы РНК-полимераза состоит из субъединиц. [c.153]

Оказывается, новосинтезированные цепи ДНК всегда содержат на 5 -конце несколько рибонуклеотидов. Иными словами, сннтеэ ДНК начинается с синтеза РНК- РНК-затравку для синтеза ДНК образует специальный фермент, называемый ДНК-праймазой (от англ. праймер — затравка). Праймаза может быть отдельны. 1 ферментом, как у бактерий, илн входить в качестве субъединицы в ДНК-полимеразу (как у ДНК-полимеразы а животных). В любом случае праймаза — это фермент, отличный от РНК-полимераз, синтезирующих разнообразные клеточные РНК и тоже способных инициировать синтез новых полинуклеотидных цепей (см. гл. VII). Почему же в таком случае для инициации цепей ДНК используются рибонуклеотиды Возможное объяснение состоит в том, что в ходе эволюции прай.чазы произошли из РНК-полимераз. Но есть и другое, функциональное, объяснение. Поскольку требования инициа- [c.51]

Рифампицин — чрезвычайно эффективный ингибитор бактериальной РНК-полимеразы при концентрации антибиотика 2-10 М степень ингибирования достигает 50%. Рифампицин не препятствует связыванию полимеразы с ДНК, но ингибирует инициацию транскрипции. У мутантов Е. соИ, резистентных к рифампицину (/- /-ген), образуется РНК-полимераза с измененной -субъединицей (иногда это проявляется и в изменении электрофоретической подвижности). Родственный антибиотик стрептолидигии также связывается с -субъединицей РНК-полимеразы и блокирует элонгацию. На хромосомной карте мутации, обусловливающие резистентность к этому антибиотику, располагаются очень близко к /-мутациям. [c.208]

Он состоит из собственно полимеразы (субъединица а) и ряда других субъединиц. [c.903]

ДНК-полимераза у, по-видимому, состоит из нескольких идентичных субъединиц с молекулярной массой около 50 кД. Это митохондриальный фермент, который осуществляет синтез ДНК митохондрий. Сходный фермент обнаружен в хлоропластах растений. [c.51]

ДН К-полимераза o имеет молекулярную массу около 150 кД и состоит из двух неидентичных субъединиц. Этот фермент обладает сопряженной З -экзонуклеазной активностью. Его роль в синтезе ДНК не ясна. [c.51]

По аминокислотной последовательности субъединицы РНК-полимераз далеких видов бактерий существенно различаются, но по пространственной структуре, по-видимому, весьма сходны, так как в пробирке удается собирать активные гибридные молекулы, часть субъединиц которых взяты от одного вида бактерий, а часть— от другого. [c.136]

Модифицированная, поздняя , РНК-полимераза перестает узнавать промоторы ранних генов, что, очевидно, связано с утерей функционально-активной о-субъединицы ( узнающего компонента хозяйского фер.мента). [c.297]

После начала репликации вирусного генома транскрипция мн -гих (хотя и не всех) ранних генов угнетается и активируется считывание поздних генов. Промоторы поздних н ранних генов различны в частности, первые как будто несколько беднее А-Т-парами, чем вторые. Считают, что поздние промоторы узнаются модифицированной вирус-специфической РНК-полимеразой модификация заключается в том, что в состав этого фермента включается субъединица клеточной РНК-полимеразы П. [c.307]

Необычайный интерес в последние годы вызвали РНК-содержащие онкогенные вирусы. Большинство исследователей, занимающиеся биохимической генетикой и функциями нуклеиновых кислот, считали, что ДНК образуется только за счет репликации других молекул ДНК- Если транскрибирование РНК с ДНК может протекать свободно, то обратный процесс, а именно образование ДНК на РНК-матрице, считался маловероятным. Большой неожиданностью поэтому оказалось обнаружение во многих онкогенных РНК-содержащих вирусах, и в том числе в вирусах, вызывающих у животных лейкоз, РНК-зави-симой ДНК-полимеразы (т.е. обратной транскриптазы). Этот фермент обнаруживается в зрелых вирусных частицах. Наиболее тщательно очищенный фермент вирусов миелобластоза птиц состоит из двух белковых субъединиц, имеющих мол. вес ПО ООО и 70 000, и содержит два атома связанного Zn +. Для функционирования фермента необходима короткая затравка и матричная цепь РНК. При этом сначала получается гибрид ДНК—РНК, из которого затем (вероятно, после гидролитического расщепления цепи РНК под действием РНКазы Н, разд. Д, 5, в) получается двухцепочечная ДНК. Таким образом, заражение РНК-содержащими вирусами сопровождается образованием [c.288]

П. представлены большой группой ферментов. ДНК-за-висимые ДНК-полимеразы участвуют в репликации (удвоении) ДНК в цикле деления клетки, репарации (устранении дефектов) ДНК и репликации ДНК митохондрий и хлоропластов матрицей для синтеза ДНК, катализируемого этими ферментами, служит односпиральная ДНК. Все семейства, роды и виды известных живых организмов содержат ферменты, не содержащие коферменты, и отличающиеся по мол. массе, кол-ву субъединиц, pH, при к-ром фермент обладает макс. активностью. [c.625]

Различны. неполным агрегатам субъединиц ранее приписывали функцию ДНК-полимеразы 1И. Обнаружение з.тмх неполных агрегатов есть следствие нестабильноспг хо-тофермекта в ходе выделения нз клетка. [c.49]

Следующая стадия, инициация, требует наличия субстратов РНК-полимеразы, нуклеозидтрифосфатов и заключается в образовании первых нескольких звеньев цепи РНК- Первый нуклеотид входит в состав цепи, сохраняя свою трифосфатную группу, а последующие присоединяются к 3 -ОН-группе предыдущего с освобождением пиро юсфата. На стадии инициацни РНК-продукт связан с матрицей и РНК-полн.меразой непрочно и с высокой вероятностью может освобождаться из комплекса. В этом случае РНК-полимераза, не покидая промотора, снова инициирует РНК- Такой синтез ДИ-, три- и более длинных олигонуклеотидов называют абортивной инициацией в противоположность продуктивной (т.е. завершающейся образованием полноценного РНК-продукта) инициации. Когда РНК-продукт достигает критической длины (от 3 до 9 нуклеотидов на разных промоторах), абортивная инициация полностью прекращается, транскрибирующий комплекс стабилизируется и уже не распадается до тех пор, пока синтез. молекулы РНК не будет доведен до конца. Примерно в этот же мо.мент, который считается концом инициации и началом элонгации, ог РНК-полимеразы отделяется а-субъединица. [c.138]

Субъединица формирует центр связывания антибиотиков ри-фампицина и стрептолидигина, являющихся специфически.ми ингибиторами бактериальных РНК-полимераз. Функция а-субъеди-ницы не известна. [c.135]

Транскрипцию генов рибосомных РНК, тРНК и большинства генов, кодирующих белки, обеспечивают молекулы РНК-полимеразы, содержащие главную а-субъединицу (молекулярная масса у Е. oli 70 кД, у Вас. subtilis— 43 кД). На несколько тысяч молекул РНК-полимеразы, имеющихся в бактериальной клетке, приходится примерно тысяча молекул главной а-субъединицы. В меньших количествах имеются минорные а-субъединицы, используемые для транскрипции ограниченного числа генов (см. раздел 3 этой главы). Набор минорных а-субъединиц у разных бактерий неодинаков. По размеру они меньше главной а-субъединицы. Сравнение нуклеотидных последовательностей генов разных а-субъединиц свидетельствует о том, что все они произошли от одного предкового гена. [c.135]

Включение определенных генов фага X происходит за счет выключения р-зависимых и р-независимых терминаторов, расположенных перед ними, под действием белка, кодируемого геном N. Кроме фагового N-белка в антитерминации участвуют по крайней мере три белка, кодируемых клеткой-хозяином, из которых более подробно изучен белок, кодируемый геном nusA, который способен взаимодействовать с минимальной РНК-полимеразой, занимая на ней место а-субъединицы. Хотя белок NusA является компонентом системы антитерминации, сам по себе он способен удлинять паузы в некоторых участках ДНК и даже вызывать терминацию. [c.161]

В самых больших субъединицах эукариотических РНК-полимераз обнаружено несколько участков, которые по аминокислотной последовательности у всех трех форм сходны между собой и с -субъединицей РНК-полимеразы Е. oli. В следующих за ними по раз.меру субъединицах эукариотических РНК-поли.мераз обнаружено сходство в аминокислотной последовательности с -субъе-диницей РНК-полимеразы Е. oli. Эти данные свидетельствуют о том, что на заре эволюции эукариот у них имелась одна форма РНК-полимеразы, а разные формы возникли за счет умножения предко-вых генов (общих для про- и эукариот) и последующего расхождения их нуклеотидных последовательностей в результате множества мутаций. [c.136]

Особая а-субъединица участвует в транскрипции ряда генов, ответственных за метаболизм азота. К ним относятся ген, кодирующий глутаминсинтетазу, и гены, контролирующие фиксацию атмосферного азота. Про.моторы этих генов не содержат обычных для других промоторов последовательностей —10 и —35 . Вместо них имеются участки гомологии, центры которых расположены в поло- кениях —11 и —21 . Поэтому неудивительно, что эти промоторы ле используются РНК-полимеразой, содержащей главную сигма-субъединицу, а . Транскрипцию этих промоторов обеспечивает одна из минорных а субъединиц, о ", кодируемая геном rpoN. Однако для функционирования промотора гена глутаминсинтетазы белка а недостаточно. Необходим еще ДНК-связывающийся белок, называемый NRi. Перед промотором имеется пять участков его связывания наибольшее сродство NR, проявляет к двум отдаленным участка.м. Эти последовательности необходимы для активации промотора при низких концентрациях NRi и не обязательны при высоких. Если эти последовательности отодвинуть на тысячу пар нуклеотидов от промотора, они продолжают обеспечивать активность промотора. Предполагается, что белок NR взаимодействует с РНК-поли.меразой, расположенной на промоторе. Посадка NRi на ДНК облегчает это взаимодействие, сопровождаемое, по-видимому, образованием петли ДНК- [c.153]

В пользу того, что и в живых клетках гуанозинтетрафосфат действует непосредственно на РНК-полимеразу, свидетельствует получение мутаций, изменяющих ее -субъединицу и приводящих к нечувствительности синтеза РНК к гуанозинтетрафосфату. [c.154]

Молекулярные механизмы, с помощью которых описанные элементы промотора регулируют транскрипцию, еще не выяснены, но несомненно, что активность промоторных элементов обусловлена связыванием с определенными белковыми факторами, обеспечивающими точную и эффективную транскрипцию генов РНК-полимеразой П. Выделены разные белки, взаимодействующие с разными участками промотора, содержащими ТАТА, ССААТ или G -мотивг. По-видимому, существует несколько белков, способных связываться с мотивом ССААТ , среди них — гетеродимер, состоящий из разных субъединиц. Белок, узнающий G -мотив , связывается с участком ДНК, включающим 18—20 п. н., в центре которого находится G -элемент. Эффективность промотора, по крайней мере частично, определяется эффективностью отдельного элемента ( мотива ) в составе промотора, числом этих элементов и их взаимным расположением. Эти элементы, вероятно, функционируют в зависимости от ближайшего нуклеотидного окружения. Замены близлежащих нуклеотидов могут сильно сказываться на эффективности действия элемента. Так, например, замены выделенных жирным шрифтом нуклеотидов в окружении G -мотива (GGGG GGGG ) могут снижать активность промотора, тогда как замена первого G на Т вполне допустима. Если область промотора содержит как G , так и СААТ-элементы, то разные белковые факторы транскрипции, взаимодействующие с ними, могут согласованно активировать транскрипцию. [c.199]

Особенность участков генов 5S РНК и тРНК, узнаваемых фак4 торами транскрипции и РНК-полимеразой и обеспечивающих инициацию транскрипции, состоит в том, что они локализованы непосредственно в транскрибируемом районе (или районах) гена. Так, район внутри генов 5S РНК лягушки, кодирующий нуклеотиды с 55-го по 80-й, необходим для инициации транскрипции (рис. 114). Размеры транскрипционного комплекса, включающего субъединицы полимеразы, достаточно велики, чтобы взаимодействовать с внутренними районами небольшого по размерам гена и одновременно инициировать транскрипцию. Сигналом терминации транскрипции служит последовательность из нескольких следующих друг за другом тимидиловых нуклеотидов. Роль спейсера в транскрипции, по крайней мере в опытах in vitro, пока не была обнаружена. Новообразованная 5S РНК, по-видимому, не подвергается модификации и процессингу. [c.210]

Для посадки и элюции РНК-полимеразы авторы использовали иной буфер 0,05 М Трис-НС1 (pH 7,9) -Ь 0,1 мМ ЭДТА + 0,1 мМ ДТТ + 5% глицерина. На колонку объемом 130 мл сажали 200 мг фермента 30%-ной чистоты в 100 мл указанного буфера, промывали 0,1 М раствором Na l в этом же буфере, а затем вели элюцию линейным градиентом (1,2 л) 0,1 — 1 М Na l. При промывке выходили посторонние белки. РНК-полимераза, как и в работе Лове и соавторов, фракционировалась начала выходило ядро фермента ( a2), а затем полный фермент, содержащий в своем составе п субъединицу а (рис. 144). [c.426]

Смотреть страницы где упоминается термин РНК-полимераза субъединицы: [c.334] [c.49] [c.50] [c.53] [c.79] [c.135] [c.136] [c.136] [c.137] [c.140] [c.152] [c.152] [c.153] [c.163] [c.164] [c.207] [c.282] [c.297] [c.305] [c.422] [c.426] [c.188] [c.205] [c.206] [c.207] [c.208] [c.248] [c.625]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология