Ферменты обнаружение

На рис. 15.15 приведена структура протеолитического фермента карбоксипептидазы А. Полипептидная цепь этого фермента образована 307 аминокислотными остатками и содержит один ион цинка. В цепи имеется несколько а-спиральных участков, а также несколько искривленных участков складчатого слоя (около центра молекулы). Каталитически активный центр фермента расположен рядом с атомом цинка. Пространственная структура части молекулы лизоцима (этот фермент, обнаруженный в слезах и яичном белке, защищает организм от инфекций, гидролизуя полисахариды клеточных стенок бактерий) вместе с [c.445]

Рис. 3.29. Первичная структура лизоцима. Лизоцим — это фермент, обнаруженный во многих тканях и секретах человеческого тела, в растениях и яичном белке. Этот фермент катализирует разрушение клеточных стенок бактерий. Молекула лизоцима состоит из одной полипептидной цепи, в которую входят 129 аминокислотных остатков. В молекуле имеется четыре внутрицепочечных дисульфидных мостика.

После действия ДHK-N-rликoзилaзы в ДНК остается АР-сайт. Репарация такого повреждения может идти одним из двух путей. У эукариот был обнаружен фермент ДНК-иксертаза, способный непосредственно пришивать к дезоксирибозе основание в соответствии с комплементарной цепью ДНК- Пока обнаружены лишь пуриновые инсертазы, видимо вследствие того, что апуринизация происходит значительно чаще, чем потеря пиримидинов- Второй путь репарации открывают ферменты, обнаруженные у всех организмов,— kV-эндонуклеазы. АР-эндонуклеазы разрывают саха- [c.76]

Обмен сахарозы у животных начинается с того, что под действием сахаразы (инвертазы) происходит гидролиз дисахарида на фруктозу и глюкозу [уравнение (12-9), реакция а]. Этот фермент обнаружен также в высших растениях и грибах. Расщепление сахарозы сахарозофосфорилазой [уравнение (12-9), реакция б], имеющее место у некоторых бактерий, приводит к образованию активированного глюкозо-1-фосфата, который далее может непосредственно использоваться в качестве субстрата в процессах катаболизма. Расщепление сахарозы для обеспечения биосинтетических процессов происходит согласно реакции в в уравнении (12-9), в ходе которой образуется (в один этап) UDP-глюкоза. [c.530]

ДНК-полимераза у, по-видимому, состоит из нескольких идентичных субъединиц с молекулярной массой около 50 кД. Это митохондриальный фермент, который осуществляет синтез ДНК митохондрий. Сходный фермент обнаружен в хлоропластах растений. [c.51]

Об активации гексокиназы при адсорбции судят, сравнивая активность фермента, обнаруженного в мембранном препарате, с убылью исходной активности после иммобилизации [c.376]

Среди ферментов окисления липидов наиболее характерны, вероятно, липоксигеназы (рис. 6.13). Эти ферменты, обнаруженные в листьях люцерны [37, 113], очень активны, но малоустойчивы к термической денатурации. Особенно примечательно, что некоторые из них связаны с ламеллами хлоропластов [21], тогда как другие растворимы [22]. Они принимают участие в распаде [c.257]

Сейчас известен целый ряд микроорганизмов, продуцирующих нейраминидазу. Этот фермент обнаружен также в тканях животных куриных эмбрионах, почках, печени, селезенке, мозге крыс и морских свинок и в слюне человека. Богаты нейраминидазой некоторые мембраны, митохондрии и лизосомы. [c.349]

Этот фермент обнаружен в растениях, но не получен в высокоочищенном состоянии [c.398]

В самом начале развития учения о ферментах обнаруженным ферментам давали названия без определенной системы, например эмульсин, пепсин, трипсин, диастаза. [c.51]

Сходный фермент обнаружен и в печени млекопитающих. Общий баланс этого ряда реакций также приведен в подписи к фиг. 85. [c.293]

Действительно, в хлоропластах локализовано 30—40% каталазы от всего количества фермента, обнаруженного в листьях, но роль ее в процессе фотосинтеза оставалась неясной, так как до самого последнего времени об участии или неучастии каталазы в выделении [c.174]

ДНК-полимераза III — фермент, обнаруженный в экстрактах из кишечной палочки. Этот фермент более термолабилен, чем ДНК-полимераза II, и легче ингибируется солями. Известны двойные мутанты кишечной палочки, биосинтез ДНК в которых весьма чувствителен к температуре. Эти мутанты не обладают активностью ДНК-полимеразы I, но имеют нормальную активность ДНК-полимеразы II и температурочувствительную активность ДНК-полимеразы III, что служит доказательством участия ДНК-полимеразы III в процессе репликации ДНК. [c.52]

Пока нет веских доказательств существования РНК-зависимого синтеза РНК в нормальных клетках млекопитающих. Строго доказан такой синтез РНК при исследовании клеток, зараженных РНК-содержащими вирусами. Теоретически для репликации вирусной РНК имеется несколько возможностей. Например, под влиянием вирусной РНК может индуцироваться синтез ДНК, которая затем служит матрицей для воспроизведения вирусной РНК. Но возможен и прямой синтез РНК на вирусной матрице. Эти два варианта можно различить, исследуя активность ДНК-полимеразы, ДНК-зависимой РНК-полимеразы и РНК-зависимой РНК-полимеразы. Оказалось, что после инфицирования в экстрактах клеток активность последнего фермента заметно увеличивается, тогда как активность первых двух ферментов остается прежней. Эти результаты и данные изотопных методов исследования подтверждают существование РНК-зависимой РНК-полимеразы в животных клетках. Описываемый фермент обнаружен в нескольких типах клеток, зараженных РНК-содержащими вирусами,— в бактериях, клетках млекопитающих и растений. [c.78]

Этот фермент обнаружен у всех позвоночных и некоторых беспозвоночных, причем особенно высоким содержанием отличаются эритроциты. Прн прохождении крови через легкие, он способствует освобождению из нее СО2, а при прохождении через ткани—поглощению СО2. [c.348]

РНК-зависимая РНК-полимераза — фермент, обнаруженный первоначально в экстрактах некоторых микроорганизмов, катализирующий синтез определенных полирибонуклеотидов в присутствии природных и синтетических РНК-матриц. Этот фермент получил название РНК-синтетазы, или РНК-репликазы. Обязательным условием проявления его активности является наличие двухвалентных катионов и рнбонуклеозидтрифосфатов. В синтетическом продукте последовательность нуклеотидов комплементарна матрице. Матрицей в этой реакции могут быть и синтетические гомополимеры, в таком случае синтетический продукт будет представлять собой гомополимер, комплементарный матричному. [c.78]

Среди ферментов, обнаруженных в живых организмах к настоящему времени, имеется несколько сотен деполимераз, основная функция которых заключается в деградации полимерных субстратов вплоть до мономеров или до фрагментов с относительно малой степенью полимеризации. Эти ферменты различаются по типу катализируемой ими химической реакции (гидролиз, перенос определенных химических групп, дегидратация, изомеризация и т. д.), по способу действия, специфичности к природе мономерных остатков полимера, специфичности к типу связей, соединяющих мономерные остатки и т. д. По-видимому, самая большая группа деполимераз в современной номенклатуре ферментов представлена 0-гликозидгидролазами, которые к тому же наиболее изучены по сравнению с другими ферментами с точки зрения их деполимераз-ного действия, а также строения протяженных участков их активного центра. [c.34]

В змеиных ядах содержится большая группа ферментов, главным образом гидролаз (Jimenez-Porras, 970 Д. Н. Сахибов с соавт., 1972, и др.). В табл. 19 приведены ферменты, обнаруженные к настоящему временн в з.меииых ядах с указанием их тривиального на. вания, а также систематического названия и шифра, присвоенному данному энзиму Международной комиссией по ферментам (Диксон, Уэбб, 1966). Подавляющее большинство ферментов является общим для морских змей, эла- [c.81]

Ингибируется Л. гидроксиламином, гидразином и их производными, а также циклосеринон серин-О-сульфокис-лотой, пропаргилглицином и нек-рыми двухосновными к-тами. Фермент обнаружен у млекопитающих, птиц, растений и микроорганизмов. Активность А. в крови человека резко возрастает при инфаркте миокарда, что используется для диагностич. целей. [c.210]

Этот фермент обнаружен во всех растительных и животных тканях, но он отсутствует в некоторых бактериях, приспособленных к определенным условиям. Хорошо изученная альдолаза из мышц кролика представляет собой белок с мол. весом 160 000 это тетрамерная молекула, состоящая из четырех почти идентичных полипептидных цепей [144—146]. [c.163]

Этот фермент обнаружен только в клетках пропионовокислых бактерий и у Entamoeba. По-видимому, этот фермент обычно функционирует в обратном направлении, обеспечивая в этих организмах синтез оксалоацетата из фосфоенолпирувата. Гидролиз образующегося пирофосфата, очевидно, тянет реакцию в требуемом направлении [162]. [c.173]

Этот фермент обнаружен в митохондриях, выделенных из артишоков и прорастающей кукурузы, но с другими ферментами растительного происхождения механизм этой реакции не изучали. Исследования, проведенные с АТФ, меченным в соответствующих положениях, показывают, что происходит прямой перенос пирофосфат-ного остатка. В этих исследованиях установлено, что конечная и средняя фосфатные группы АТФ переносятся на рибозо-5-фосфат. Фосфорибозилпирофосфат участвует в синтезе нуклеотидов [c.91]

Этот фермент обнаружен у ряда растений. Однако он, по-види-мому, отсутствует в определенных тканях, которьге тем не менее синтезируют сахарозу. [c.156]

Фермент обнаружен также в тканях растений и животных. Действие фермента неспецифично. Состав затравки также не оказывает влияния на состав синтезируемого продукта. В качестве за яравки можно взять любую РНК или любой полинуклеотид. Состав образующейся под действием фермента РНК зависит только от количества и соотношения нуклеозиддифосфа-тов в реакционной среде. Если в реакционной среде будут все четыре нуклеозиддифосфата в равных соотношениях, то и в синтезированной РНК получается такое же соотношение между нуклеотидами если в среде будет преобладать какой-либо нуклеозиддифосфат, то он же преобладает и в составе РНК. Можно внести в среду только один нуклеозиддифосфат, например АДФ или УДФ, и в этом случае под действием фермента синтезируются соответственно полимеры адениловой или уридиловой кислот. Однако связи, возникающие между отдельными нуклеотидами в цепи, всегда аналогичны связям между отдельными нуклеотидами в РНК- [c.278]

Ланг и Вейланд [9] сообщили о выделении из печени и почек животных активной ферментной системы которая разрушает рутин и кверцетин в аэробных условиях. Этот фермент обнаружен в небольшом количестве в мозге и мышцах фермент полностью локализован в митохондриях. [c.372]

Понять состояние хлорофилла в пластидах растений позволило в некоторой степени также изучение природы ферментов — обнаружение Вильштеттером сложного состава энзимов из двух компонентов ( симплекс ). Открытие Вильштеттера было развито Краутом, который установил, что двухкомпонентную систему энзимов можно представить в виде комплекса, состоящего из активной группы ( агона ) и коллоидного носителя ( феро-на ). Опираясь на так.ое представление, Штольвысказал в 1936 г, предположение, что хлорофилл в хлоропластах представляет такую же двойственную систему как ферменты, в частности гемоглобин, и назвал эту систему хлоропластипом, не упомянув, однако, при этом, что термин хлоропластин в свое время уже употреблялся Цветом (1901), [c.185]

Этот фермент, обнаруженный в ку.тьтурах Staphylo o us, разрушает ДНК с образованием смеси нуклеозид-З -монофосфатов и олигонуклеотидов с концевыми З -фосфатными группами [30]. Фермент действует преимущественно на денатурированную нагреванием ДНК, а также на РНК. Для максимальной активности фер-лгента необходимо присутствие ионов Са . [c.91]

Интересный механизм фосфорилирования нуклеозидов будет, возможно, найден в нуклеозидтрансферазной системе, описанной Брауэрманом и Чаргаффом [46]. Эти ферменты, обнаруженные у бактерий, животных и растений, катализируют перенос фосфорной кислоты от органических фосфатов, принадлежащих к категории соединений, бедных энергией, на многие нуклеозиды, образуя при этом 5 -нуклеотиды. [c.177]

Таким образом, физиологическая роль рибу-лозодифосфаткарбоксилазы остается, по крайней мере у некоторых организмов, невыясненной. Этот фермент обнаружен у различных хемосинтезирующих аутотрофов, а также у растений. В случае аутотрофов доступная концентрация СОг может быть достаточно высокой, чтобы фермент начал работать с максимальной скоро- [c.39]

У алкаптонуриков отсутствуют два фермента, участвующие в окислительном превращении тирозина п-оксифенилпируватоксидаза и оксидаза гомогентизиновой кислоты. Первый фермент обнаружен только в печени, второй — в почках. Коэнзим Qio (стр. 248) и витамин С стабилизируют эти ферменты и предохраняют их от инактивирования. [c.394]

Обратимое дезаминирование глутаминовой кислоты имеет первостепенное значение в обмене веществ. У млекопитающих и у многих других видов эта реакция служит одним из главных механизмов взаимопревращения азота а-аминогруппы и аммиака. Дегидрогеназа глутаминовой кислоты распространена очень широко она найдена у растений [155—157], у животных [158, 159] и у микроорганизмов [155, 160, 161]. Фермент обнаружен почти во всех тканях млекопитающих в тканях печени я почек он наиболее активен. Дегидрирование глутаминовой кислоты можно представить следующим образом [c.190]

Некоторые L-аминокислоты, в том числе гистидин, цистеиновая кислота, цистеинсульфиновая кислота, 3,4-диоксифенилала-нин, глутаминовая кислота и 5-окситриптофан, декарбоксилируются ферментами, обнаруженными в тканях млекопитающих. Реакции декарбоксилирования в общем не играют в количественном отнощении существенной роли в превращении аминокислот в организме животных вместе с тем некоторые реакции декарбоксилирования, например те, которые ведут к образованию серотонина и гистамина, имеют большое биологическое значение. У млекопитающих первая аминокислотная декарбоксилаза была открыта в 1936 г. Верле, который обнаружил, что при инкубировании гистидина с ферментными препаратами из почек кролика образуется вещество, обладающее физиологическими свойствами гистамина [200]. Фермент, в дальнейшем полученный в очищенном виде, катализирует следующую реакцию [201, 202] [c.200]

Из ацетонового порошка стеблей ячменя выделена и частично очищена а-дезаминаза, катализирующая дезаминирование ь-фенилаланина с образованием транс-кощчшй кислоты. Реакция необратима, и первоначальным ее продуктом является скорее шраме-изомер коричной кислоты, чем г ис-изомер. Фермент обнаружен также у пяти других исследованных растений. [c.323]

Реакция менаду а-кетоглутаровой кислотой и аммиаком катализируется глутаматдегидро-геназой этот фермент обнаружен у многих [c.207]

Характер их действия неизвестен, но едва ли связан с ингибированием холинэстеразы, хотя схожий с аце-тилхолинэстеразой животных фермент обнаружен и в растениях, и имеются некоторые доказательства того, что ацетилхолин участвует в процессах, связанных с фитохромом. [c.228]

Обратная транскриптаза —РНК-зависимая ДНК-полимераза. этот фермент обнаружен в составе онкогенных и неонкогенных вирусов, в спонтанной карциноме млекопитающих, в нормальных клетках мыши и человека, а также в клетках опухолей человека при отсутствии каких-либо РНК-содержащих вирусов. Обратная транскриптаза, осуществляющая синтез ДНК, использует в качестве матрицы одноцепочечную РНК. Рибонуклеозидтрифосфаты в этой реакции не могут заменить дезоксирибо-нуклеозидтрифосфаты. Актиномицин D в этом случае не влияет на процесс синтеза ДНК. Непосредственным продуктом реакции является двухцепочечный гибрид РНК—ДНК, образующийся в результате синтеза комплементарной цепи ДНК на одноцепочечной РНК. . [c.64]

Равновесие в реакции достигается при использовании для синтеза 60—80% нукле-озиддифосфатов. Этот фермент обнаружен в составе многих микроорганизмов и в растительных тканях. Присутствие его в тканях животного происхождения требует дополнительных доказательств. Он широко применяется в лабораторной практике синтеза искусственных полирибонуклеотидов. Для действия неочищенных препаратов полирибонуклеотид—иуклеотидилтрансферазы не требуется затравки, тогда как для проявления активности высокоочищенных препаратов нужно добавить не( ьшое количество полинуклеотида или некоторых олигонуклеотидов. Олигонуклеотид-ные затравки включаются в синтетический продукт и являются неспецифичны- [c.67]

Этот первый метод выделения генов был разработан в конце 1960-х — начале 1970-х гг. Его появление стало возможным благодаря открытию ферментов, называемых рестрикционными (от англ. restri ting — ограничивающий) эндонуклеазами или рестриктазами. Эти ферменты обнаруженные в бактериях, способны разрезать ДНК, например они разрезают любую вторгающуюся в бактериальную клетку вирусную ДНК, ограничивая (рестрицируя) таким образом размножение вирусов внутри клетки. Разные виды бактерий продуцируют различные рестрикционные эндонуклеазы. Каждая из них разрезает нуклеиновую кислоту (отсюда, нуклеаза ) в строго определенных точках ( эндо означает, что фермент разрезает молекулу изнутри, а не атакует ее с концов). Фермент распознает некую последовательность оснований и взаимодействует именно с ней. Точки разрезания называются сайтами рестрикции. К настоящему времени выделено более 2000 рестриктаз, активных в отнощении 230 разных последовательностей. Свою собственную ДНК бактерия защищает путем присоединения к определенным основаниям в сайтах рестрикции метильной группы. [c.219]

Глицерофосфатдегндрогеназная активность была обнаружена Эйлером и его сотрудниками в мышцах крыс. Кристаллический фермент был получен Барановским из мышц кролика. В настоящее время фермент обнаружен во многих органах и тканях (сердечная и скелетные мышцы, печень, почки, мозг и др.). Высокой активностью он обладает в летательных мышцах насекомых, активность его в скелетных мышца позвоночных животных намного выше, чем в сердечной мышце и почках, низкая активность в мозге. [c.102]

Коферментом этого фермента является НАДФ. В некоторых микроорганизмах обнаружена активность с НАД. Фосфоглюконатдегидрогеназная реакция впервые была установлена Варбургом в дрожжевых Экстрактах в 1936 г., ггочти одновремен-во спим — Диккенсом и Липманом. Сейчас фермент обнаружен почти к) всех животных и растительных тканях, в микроорганизмах. Количественное содержание н активность его в тканях различна. В клетке фериюнт находится в растворимой 4ч>акции. [c.138]

С. М. Манская 22 проследила изменение активности окислительных ферментов, обнаруженных ею в камбиальном соке и молодых клетках древесины в разные сроки вегетационного периода, и сопоставила результаты с динамикой образования и расходования кониферина в эти же сроки. Для этой цели камбиальный и прикамбиальные слои снимались ножом со свеже-срубленных стволов сосен пятнадцатилетнего возраста (каждый раз с пяти стволов). Активность окислительных ферментов опре- [c.650]

Ведущее место в синтезе клеточной РНК принадлежит РНК-полиме-разе (РНК—нуклеотидилтрансферазе). Данный фермент обнаружен в животных и растительных тканях, а также в микроорганизмах. Максимальная активность РНК-нолимеразы в опытах in vitro проявляется в присутствии четырех нуклеозидтрифосфатов (АТФ, ЦТФ, ГТФ, УТФ), ДНК, ионов Mg или Мп , а также (З-меркаптоэтанола или других реагентов, содержащих SH-группы рН-оптимум фермента 7,5—8,0. Удаление из реакционной среды одного из нуклеозидтрифосфатов, ионов Mg + или ДНК почти полностью прекращает реакцию. [c.443]

Акцепторами водорода, передаваемого восстановленной дегидрогеназой, могут служить разнообразные соединения. Установлено, однако, что анаэробные дегидрогеназы не способны передавать полученный ими водород субстрата непосредственно кислороду. Данный заключительный этап дыхания катализируется специальной группой ферментов, активирующих кислород (оксидазы, пероксидазы). Наряду с этим больщую роль выполняют также катализаторы промежуточного типа, осуществляющие передачу водорода, мобилизуемого анаэробными дегидрогеназами, активированному оксидазами кислороду, либо некоторым другим системам, расположенным между анаэробными дегидрогеназами и кислородом. Первыми звеньями цепи промежуточных переносчиков мобилизуемого анаэробными дегидрогеназами электрона по направлению к кислороду являются аэробные дегидрогеназы, называемые еще флавиновыми оксидазами. Пиридиновые дегидрогеназы весьма широко распространены как в животных, так и в растительных клетках и являются в буквальном смысле универсальными окислительными системами. Несмотря на структурную близость обоих коферментов, они, как правило, друг друга не замещают. В соответствии с этим действие ряда дегидрогеназ в живой клетке сопряжено с НАД. тогда как другие дегидрогеназы связаны с НАДФ. Из ферментов, обнаруженных в тканях растений, к первой груп- [c.223]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология