Дейтеропорфирин

В результате обширных синтетических исследований в этой области Г. Фишером был осуществлен синтез гематопорфирина, протопорфирина и гемина. Исходным веществом послужил так называемый дейтеропор-фирин — синтетически доступный порфирин, отличающийся от гемина отсутствием двух ненасыщенных боковых цепей (—СН = СНг). При помощи уксусного ангидрида и четыреххлористого олова в дейтеропорфирин вводились две ацетильные группы, и образующийся диацетилдейтеро-порфирин затем восстанавливался кипящим спиртовым раствором едкого кали до гематопорфирина. Последний, отщепляя 2 молекулы воды, [c.976]

СШГГЕЗ И ЮУЧЕНИЕ ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИХ СВОЙСТВ АМИНОКИСЛОТНЫХ ПРОИЗВОДНЫХ ДЕЙТЕРОПОРФИРИНА К [c.154]

В 1928 г. Г. Фишер синтезировал дейтеропорфирин сплавлением двух иирр омете новых оснований, как показано на схеме (стр. 674). [c.673]

Два свободнЕлх положения в ядре дейтеропорфирина заместили ацетильными группами, обработкой уксусным ангидридом и хлористым оловом. Новые заместители превратили в винильные группы следующей последовательностью реакций [c.674]

На рис. 5.1 приведены изменения энтальпии растворения порфиринов группы протопорфирина (группы крови) в шести апротонных растворителях ( fiHg, I4, ДМФА, ДМСО, Ру, Pip) и протонодонорном хлороформе. Особое место среди растворителей занимает нитробензол. Строго закономерно изменяются энтальпии растворения во всех растворителях. Введение в дейтеропорфирин двух СгНз-групп в [c.275]

На рис. 5.2 представлены в наглядном виде энтальпии растворения комплексов Ni(II), u(H) и Zn(II) с дейтеропорфирином (МДП), прото- [c.278]

В качестве объектов исследования взяты дейтеропорфирин (ди-метиловый эфир), гематопорфирин (тетрабутиловый эфир) и их комплексы с цинком(П) и кадмием(П). [c.319]

Из табл. 7.9 видно, что рассматриваемая величина становится более экзотермичной в бензоле при переходе от преимущественно плоских р-замещенного дейтеропорфирина (4) или мезо-замещенного тетрафенилпорфина (7) к непланарным Ы-замещенным (8-9) или додека-замещенным (24) соединениям. [c.351]

На скорость включения металла влияет также структура пор-фиринового кольца. Например, фермент действует даже более эффективно в случае мезопорфирина и дейтеропорфирина, чем в случае протопорфирина IX. Как правило, связыванию с ферментом благоприятствует наличие двух свободных карбоксигрупп, особенно содержащихся в карбоксиэтильных группировках [74]. [c.658]

В работах [81, 83—85] было обращено внимание на адсорбционные явления в системе железосодержащий комплекс — углеродный электрод. Эти исследования проводились на графитовых электродах, пропитанных парафином, и пирографите [83]. Рассмотрим эти явления на примере восстановления Ре(1П)-дейтеропорфирина (гемина) [85]. [c.117]

Анализируя характер фрагментации порфиринов с массой 487 (массы 643, 645 и 647), содержащих два пиррольных протона и восемь алкильных атомов углерода в обрамлении, можно отметить, что основная масса изомеров представлена молекулами, аналогичными дейтеропорфирину с четырьмя этильными и двумя метильными группами. В гораздо меньщем количестве содержатся изомеры с одной пиррольной и пятью метильными группами (осколочные ионы 614, 616, 618). Хроматографическая подвижность как исходных, так и бромированных изомеров совпадает с таковыми для дейтероэтиопорфирина. [c.353]

Строение протопорфирина и одновременно гемина было установлено синтезом, исходящим из приведенного выше тетраметилпиррометена и бронированного пиррометена. При сплавлении последних с янтарной кислотой получается дейтеропорфирин [c.625]

Винильные группы в дейтеропорфирин можно ввести при помощи конденсации типа Фриделя — Крафтса (с уксусным ангидридом и 8пС14). При этом два свободных атома водорода порфиринового ядра замещаются на ацетильные группы и образуется диацетилдейтеропорфирин. В результате каталитического восстановления это вещество превращается в гематопорфирин, при дегидратации которого получается протопорфирин 2-СО-СНз->2-СНОН-СНз-->2-СН = СН, [c.625]

Принятые здесь сокращения (I) — Дейтеропорфирин-Х, днметиловый эфир [c.147]

Однако между этими ферментами в реакциях с аскорбиновой кислотой, ароматическими аминами и фенолами имеются существенные различия. Все указанные восстановители реагируют со скоростью, которая практически не зависит от pH, по крайней мере вблизи pH 7. И в этих случаях 54 > 43 и для каталазы, и для пероксидазы хрена, однако обе константы скорости в случае каталазы существенно меньше, чем соответствующие константы скорости для пероксидазы. Гваякол и л-аминобензойная кислота восстанавливает Fe -пероксидазу хрена ( 54 = 9-10 и 5-10 л-моль - с 1 соответственно) примерно в 25—30 раз быстрее, чем комплекс Fe того же фермента ( 43 = 3-10 и 2-10 л-моль - "i) [34]. Для каталазы соответствующие константы скорости не получены. Пирогаллол восстанавливает Fe -каталазу ( 54=2,4 10%-моль - с 1) [159] примерно в 30 раз быстрее, чем Ре -каталазу ( 43 = = 80 л -моль -с ) [159]. Однако последняя константа скорости на несколько порядков меньше, чем соответствуюшле константы для пероксидазы хрена ( 43 = 3-10 л-моль 1-с ) или для небелкового комплекса железопротопорфирина в присутствии избытка гистидина (( 43 = 6-10 л-моль" -с ) [219]. Можно также сравнить скорости реакций аскорбиновой кислоты при pH 7 с комплексами Fe -каталазы ( 54 = 300 л-моль -с ) 159], пероксидазы хрена ( 54 = 1,8-10 ) [49] и небелковым Fe -дейтеропорфирином ( 54 10 л-моль 1-с 1) [178]. Реакция с Fe -каталазой идет слишком медленно, чтобы ее можно было практически наблюдать. Таким образом, низкая активность каталазы в реакциях перекиси водорода с пирогаллолом и аскорбиновой кислотой обусловлена необычно низкими значениями констант 54 и 43 (табл. 16). По-видимому, белок в каталазе в действительности подавляет восстановление Fe и Fe такими большими молекулами, как пирогаллол или аскорбиновая кислота (примерно в 1000 раз), но не такими малыми частицами, как нитрит-ион. Как видно из данных табл. 16, эффект ингибирования становится еще больше (примерно в 10 раз) в случае таких реагентов, как гваякол и адреналин. То, что ингибирующий эффект белка обусловлен пространственными за- [c.216]

Лмеется ряд данных, позволяющих сравнить свойства пероксидазы хрена и небелковых железопорфиринов. Были определены константы скорости реакций второго порядка восстановления Ре -дейтеропорфирина до Ре " различными восстановителями при pH 7,4 [178]. По кинетическим данным не обнаружено отклонений от ожидаемого поведения для простой одностадийной реакции. Если считать, что исходный комплекс был правильно идентифицирован как комплекс Ре (а не Ре ), то это означает, что реакция идет в одну двухэлектронную стадию или 54 < 43, так что экспериментально определяемая константа скорости — 54, а не 43- Но, так как в случае пероксидазы хрена константы 54 и 43, по-видимому, различаются не более чем на два порядка, а мы рассматриваем гораздо большие различия в скоростях, можно пренебречь этим различием в константах. Зависимость скорости реакции от pH не изучена. В табл. 18 приведены данные по скоростям реакций пероксидазы хрена и железодейтеропорфирина с одними и теми же восстановителями и в сопоставимых условиях эксперимента. Как отмечено в работе [178], белок, по-видимому, слабо влияет на константы скорости 54 и (или) 43 по сравнению с тем большим эффектом белка, который наблюдается в отношении констант 35 и 53- Другими словами, белок не обладает общим свойством ускорять все реакции или влиять на субстратную специфичность путем изменения относительных скоростей реакций с различными восстановителями. Были также определены константы скорости железопротопорфирина в присутствии 0,3 М гистидина при pH 6,3— 6,5 с восстановителями лейкоформой красителя малахитового зеленого, гваяколом и пирогаллолом [219]. Константы скорости оценивали, исходя из общей каталитической активности в предположении (по аналогии с пероксидазой хрена), что лимитирующая стадия соответствует k s ( 4 в обозначениях авторов), однако нель- [c.217]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.673 , c.674 ]

Справочник биохимии (1991) -- [ c.9 , c.182 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.625 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.659 , c.660 ]

Основные начала органической химии Том 2 1957 (1957) -- [ c.542 ]

Основные начала органической химии Том 2 1958 (1958) -- [ c.542 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.102 , c.111 , c.116 , c.121 , c.122 ]

Хроматография Практическое приложение метода Часть 2 (1986) -- [ c.208 , c.209 , c.212 , c.213 , c.219 , c.222 , c.224 , c.228 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология