Железопорфирины

У ряда белковых соединений несколько сложных полипептидных цепей белка могут агрегироваться вместе, создавая более сложный комплекс определённого строения, называемый четвертичной структурой белка. Каждая полипептидная цепь, образующая четвертичную структуру, называется субъединицей и сохраняет свойственные ей первичную, вторичную и третичную структуры, однако биологическая роль комплекса в целом отличается от биологической роли субъединиц вне комплекса. Фиксация четвертичной структуры обеспечивается водородными связями и гидрофобными взаимодействиями между субъединицами. Например, молекула гемоглобина - белка с четвертичной структурой - состоит из четырёх субъединиц, окружающих гем (простетическую железосодержащую группу - железопорфирин) между субъединицами нет ковалентной СВЯЗИ, однако тетрамер представляет собой единое целое, в котором субъединицы тесно связаны и ведут себя в растворе как одна молекула. Наличие четвертичной структуры характерно также для других металлопротеинов и для иммуноглобулинов. При формировании четвертичной структуры белка образующийся комплекс может содержать, помимо субъединиц полипептидной структуры, и субъединицы иной полимерной природы, а также соединения других классов. [c.71]

Гемоглобин и миоглобин —комплексы железопорфиринов с белками, выполняющие функцию фиксации и транспорта молекулярного кислорода в организмах животных. Цитохромы, имеющие аналогичную принципиальную структуру, выполняющие роль переносчика электрона в схемах фотосинтеза, дыхания, окислительного фосфорилирования и др. окислительно-восстановительных реакциях, найдены у всех животных, растений и микроорганизмов. Хлорофиллы — главные участники процессов фотосинтеза — содержатся в высших растениях, водорослях и фотосинтезирующих бактериях. [c.265]

Железо может быть введено в протопорфирин IX без участия ферментов путем нагревания с солью железа(II) в уксусной кислоте или в пиридине. При физиологических значениях pH, однако, неферментативное включение железа осуществляется довольно медленно. Железо вообще не включается в порфириногены, конформация пиррольных колец которых не столь идеально соответствует образованию комплекса, как планарная сопряженная кольцевая система порфирина. В то же время цинк способен связываться с порфириногенами и порфиринами как ферментативным путем, так и без участия ферментов нежелательное образование комплексных соединений с цинком затрудняет изучение железопорфиринов. [c.658]

Центральная часть молекулы напоминает железопорфирино-вую систему кольцо называемое коррином, содержит два (из [c.381]

Установите симметрию групповых орбиталей лигандов, комбинирующихся с АО центрального атома железа в плоском фрагменте гема (железопорфирина) симметрии В4ь ис. 16). На каждом атоме азота учтите одну АО ст-типа (5/>-гибридную орбиталь) и одну АО р -типа, а на каждом атоме углерода — только одну р,-АО. [c.60]

Структурная и функциональная значимость изменений стереохимии железопорфирина в гемопротеинах [c.51]

В данном разделе будут рассмотрены современные представления о синтезе и распаде железопорфиринов, в частности гемоглобина—наиболее изученного хромопротеина. [c.503]

В. Железопорфирины (гемы, гемины) [c.177]

Обмен железопорфиринов будет рассмотрен на примере распада и синтеза гемоглобина — наиболее важного и хорощо изученного белка этой группы. На рис. 25.1 представлена сводная схема последовательных стадий деградации и [c.412]

Все цитохромы состоят из железопорфирина, связанного с белком. Цитохромы различаются между собой характером замещений в ядре порфирина, белковой частью и типом связи между белком и железосодержащим порфирином. Цитохромы связаны с субклеточными частицами (митохондриями, микросомами и хлоропластами). Наибольшее число данных получено в отношении свойств цитохрома с, который выделяется относительно легко из животных и растений. Остальные цитохромы связаны с субклеточными частицами более прочно, что затрудняет их получение в чистом виде. Кроме упомянутых цитохромов, существует еще ряд других цитохромов, найденных пока только у бактерий. [c.213]

Строение железопорфирина цитохрома с приведено на фиг. 55. Обнаружено, что химические и физические свойства белковой части цитохрома с, выделенного из ряда разных тканей, очень сходны. Определена также последовательность аминокислот в полученном из ряда тканей белке, соединенном с железопорфирином. Хотя в белках, выделенных из разных тканей, имеются небольшие различия, последовательность аминокислот у них в основном одна и та же. Предполагаемое строение цитохрома с схематически показано на фиг. 56 [12]. [c.213]

Стереохимия железопорфирина в модельных комплексах [c.40]

Параметры производных железопорфирина, соответствующие четырем валентным состояниям гемового железа в гемоглобине и миоглобине [c.42]

Изменение стереохимии железопорфирина [103, 104] и постулированное изменение длины связи Ре—Ы м дазол [127, 128] инициируют цепочку конформационных событий, ответственных за [c.51]

Как отмечалось, в нефтях порфирины встречаются в виде комплексов 165, 792- -795] с никелем и ванадилом. Наряду с этим сообщалось также о нахождении следов железопорфиринов [794, 7981. Надежных сведений о наличии в нефти комплексов других металлов или свободных порфиринов не имеется. Некоторые авторы склонны считать доказательством присутствия безметальных порфиринов слабое поглощение в электронных спектрах порфириновых фрагментов в области 630 нм [799], однако его с большим основанием можно отнести к поглощению ванадиловых комплек- [c.142]

Квантовомеханические расчеты уровней энергии по методу МВГ были сделаны, например, для комплекса железопорфирина (катализатор) и молекулы перекиси водорода (реагент). Эти расчеты показали, что верхние занолне1шые уровни в молекуле железопорфирина выше, чем в молекуле перекиси водорода. Поэтому при их взаимодействии в растворе происходит переход заряда от железопорфирина к молекуле перекиси водорода. Молекула Н,0. , получая заряд, становится неустойчивой и разлагается [c.459]

Известно большое число биологических систем, в структуре которых порфирины выполняют функции инициатора того или другого биологического процесса [52, 96, 97]. Наибольшее число исследований посвящено хлорофиллу и фотосинтезу, гемоглобину, его моделям и процессам обратимой фиксации атмосферного кислорода. Большой практический интерес представляет функционирование железопорфиринов в ферментных системах цитохромов, каталаз и пероксидаз [2,98]. [c.283]

Проблемы экстракоординации, безусловно, имеют решающее значение в функционировании ферментов на основе железопорфиринов, таких как цитохромы (Р-450, оксидазы а, аз, Ь, Ьг, Ьз, с, Сг, Сз, С4, с, с " и т.д.), пероксидазы и каталазы. Они выполняют функции регуляторов окислительно-восстановительных биохимических реакций, которые являются источником энергии в живых организмах, основой синтеза кислородсодержащих молекул, основой окислительной деструкции вредных молекул (лекарств, ядов, холестерина, канцеро- [c.288]

Дальнейшие стадии наименее изучены и не выходят за рамки предположений. Пятая стадия должна быть наиболее энергоемкой, так как связана с разрывом связи -0-0-. Имеются доказательства, что на этой стадии железопорфирин превращается в оксеноид, малоустойчивую, химически активную частицу 0=РеП, способную легко окислять многие органические соединения. Можно полагать, что оксеноид имеет структуру экстракомплекса с к.ч. = 6 типа [c.291]

Хромопротеины являются непременными и активными участниками аккумулирования энергии, начиная от фиксации солнечной энергии в зеленых растениях и утилизации ее до превращений в организме животных и человека. Хлорофилл (магнийпорфирин) вместе с белком обеспечивает фотосинтетическую активность растений, катализируя расщепление молекулы воды на водород и кислород (поглощением солнечной энергии). Гемопротеины (железопорфирины), напротив, катализируют обратную реакцию — образование молекулы воды, связанное с освобождением энергии. [c.78]

Группа гема прочно упакована между четырьмя свернутыми спиралью пептидными цепями, показанными с торца. Железо расположено в центре порфиринового диска, изображенного в виде прямоугольника. Пептидные цепи соединены с железопорфирином посредством 1) двух тиоэфирных связей между двумя остатками цистеина пептидной цепи и двумя випильными группами на краю [c.213]

Важные стереохимические свойства железопорфирина в гемопротеинах были установлены на основе рентгеноструктурного анализа высокого разрешения модельных низкомолекулярных ме-таллопорфириновых комплексов. Эти данные были получены при подробном кристаллографическом исследовании комплексов пор-фиринов с ионами металлов, имеющими неодинаковые ионные радиусы, и железопорфириновых комплексов в различных спиновых состояниях. Подробное обсуждение этих вопросов имеется в обзорах Хорда [104, 115—117]. Для последующего обсуждения необходимо привести лишь те данные, которые относятся к стереохимии железопорфирина в гемопротеинах. С этой целью на рис. 7 представлена диаграмма углерод-азотного каркаса порфинового ядра с величинами длин и углов связей для различных металло-порфиринов по кристаллографическим данным [116, 117). Радиус центральной полости, ограниченной пиррольными атомами азота, определяется электронной структурой ядра порфина и остается практически постоянным. Величина радиуса I...N, ближе всего соответствующая минимизации радиального напряжения, опреде- [c.40]

Структурные правила, основанные на стереохимии модельных металлопорфиринов и особенно железопорфириновых комплексов, представленных в табл. 6, оказались очень полезными при определении геометрии железопорфиринов, соответствующей спиновым состояниям гемопротеиновых комплексов. Однако данные по стереохимии и геометрии этих комплексов не могут быть прямо применены для рассмотрения конфигурации гема в белках без некоторого видоизменения. В частности, как указывалось ранее Хордом и сотр. [120], модельные низкоспиновые ферри-комплексы — пентакоор-динационные, тогда как высокоспиновые ферри-комплексы гемопротеинов содержат шесть лигандов. В связи с этим могут несколько измениться длины связей металл — лиганд и смещения металла из плоскости порфиринового кольца (разд. 2.1.3). Кроме того, расстояние С1...К, равное 201 пм, в высокоспиновом пентакоор-динационном комплексе, возможно, определено не точно. В действительности величина С1... М, вероятно, завышена. Следует подчеркнуть, что величины длин связей в табл. 6 определяют лишь общие принципы структуры, согласно которым происходит изменение стереохимии железопорфирина при изменении спинового состояния в гемопротеинах. Тем не менее, как будет указано в разд. 2.1.3, правила Хорда [115—117] и длины связей в табл. 6 дают возможность точно предсказывать стереохимию центральной железопорфириновой группы гемопротеина для каждого из обычных состояний окисления гемового железа в гемоглобине. [c.44]

Изменения в стереохимии железопорфирина, сопровождающие изменение спинового состояния гемового железа, не были зарегистрированы в ранних исследованиях разностным методом Фурье производных миоглобина кашалота. Что касается структуры высокоспинового (акво) метмиоглобина, эти исследования включали трехмерные разностные синтезы Фурье азидметмиоглобина с разрешением 200 пм [70] и дезоксимиоглобина с разрешением 280 пм [91 ], а также серии высоко- и низкоспиновых производных метмиоглобина с разрешением 280 пм, рассчитанные только для центросимметричных проекций [92]. Учитывая, что для ряда кристаллических белков разностный метод Фурье дал отличные результаты, отсутствие изменений в стереохимии железопорфирина, наблюдавшегося в молекулах типа гемоглобина, в случае миоглобина может быть обусловлено недостаточной точностью данных. [c.47]

Передачу изменений стереохимии железопорфирина более отдаленным областям белка через изменение ориентации порфирина с точки зрения структуры можно легко представить, учитывая данные рентгеноструктурного анализа [16, 99], касающиеся окружения гемовых групп. В области гемовой группы имеется около 60 атомов соседних аминокислотных остатков, которые связаны силами Ван-дер-Ваальса с атомами углерода каркаса порфирина. Вращательное изменение ориентации порфирина на 4° соответствует сдвигу положения ядер углеродов на периферии порфиринового кольца приблизительно на 30 пм. Такое структурное изменение легко может привести к конформационным изменениям третичной структуры ближайшего белкового окружения. Эти данные, следовательно, предполагают, что изменение ориентации порфирина на величину, наблюдаемую в спектроскопических исследованиях [133, 136], должно сопровождаться изменениями третичной структуры белка. Такие структурные изменения, происходящие, например, при отщеплении или связывании кислорода, могут затем передаваться к более отдаленным областям белковых субъединиц, таких, как контактные области Oi — Рг (рис. 2), посредством несвязывающих взаимодействий между каркасом порфирина и боковыми цепями аминокислот в ближайшем окружении гема. [c.56]

Наличие такого равновесия спиновых состояний свидетельствует о том, что увеличение кооперативного взаимодействия субъединиц гемоглобина в окислительно-восстановительной реакции в щелочных условиях обусловлено восстановлением низкоспинового гидроксометгемоглобина в дезоксигемоглобин. Из зависимости изменения ориентации порфирина от спинового состояния, показанной на рис. И, следует, что при переходе от высоко- к низко-спиновому состоянию ферригемопротеина происходит поворот порфиринового кольца приблизительно на 2 , сопровождающийся размещением атома железа в плоскости пиррольных атомов азота. Это приведет к поступательному движению порфиринового кольца относительно атома железа на 30 пм. Незначительное изменение ориентации порфиринового кольца, происходящее в результате его поступательного движения и поворота, подчеркивает важную роль малых конформационных изменений третичной структуры белка, сопровождающих изменение стереохимии железопорфирина. [c.59]

Однако отсутствие кооперативного взаимодействия субьединиц в окислительно-восстановительной реакции при pH 6 не может быть обусловлено только различной ориентацией порфирина относительно ближайшего белкового окружения гемовых групп. Кооперативное взаимодействие является следствием передачи структурных изменений, берущих начало с изменения ионного радиуса железа и завершающихся при передаче структурных изменений через поверхностные области субъединиц. Как указывалось выше, ответственными за передачу эффекта изменения ионного радиуса оказываются несвязывающие взаимодействия каркаса порфирина с белковым окружением. Увеличение pH не только вызывает увеличение доли низкоспиновых окисленных производных предположительно с копланарной конфигурацией железопорфирина, но также может приводить к ионизации боковых цепей аминокислот, переводя их в форму, благоприятную для несвязывающих взаимодействий с порфирииовым кольцом низкоспинового производного. Тем не менее эти малые изменения необходимы для полного проявления кооперативного взаимодействия субъединиц гемоглобина. Они не могут рассматриваться как структурные по сравнению с [c.59]

Общая органическая химия Т.11 (1986) -- [ c.658 ]

Влияние растворителя на скорость и механизм химических реакций (1968) -- [ c.101 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.0 ]

Методы и достижения бионеорганической химии (1978) -- [ c.34 , c.136 , c.142 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.708 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.356 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.356 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.147 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология