Каталаза активность

Рис. 29. Прибор для определения активности каталазы

Опыт 6. Гетерогенный и гомогенный катализ. Каталитическую активность гетерогенных катализаторов можно продемонстрировать на примере реакции разложения 3 %-ного раствора пероксида водорода при внесении в него гранулированных оксидов свинца (IV), марганца (IV), железа (III), меди (II). Ферментативный катализ демонстрируют на примере разложения пероксида водорода при внесении в него кусочка сырого мяса, содержащего в крови каталазу. Пероксид водорода можно использовать и для показа гомогенного катализа окисление индиго-кармина в присутствии хлорида железа [c.166]

По данным А. Н. Баха и А. И. Опарина, в зерне активность ферментов дыхания — оксидазы, пероксидазы и каталазы — выше активности гидролитических ферментов. Проращивание повышает активность обеих групп ферментов, но соотношение их активности резко изменяется в обратную сторону и тем сильнее, чем ниже температура. Поэтому в процессе солодоращения накапливается значи- [c.131]

Результат опыта. В зависимости от объекта исследования количество выделившегося кислорода будет неодинаковым. Чем больше в процессе проведения опыта выделяется кислорода, тем большей активностью обладает фермент каталаза в данном растении. [c.98]

Гем, или порфирин железа, входит также в активные центры ферментов, таких, как пероксидаза и каталаза. Многие другие переходные металлы также являются важнейшими участниками ферментативного катализа некоторые из них будут обсуждены в гл. 21. В результате появления миоглобина и гемоглобина были сняты ограничения на размеры живых организмов. Это привело к появлению разнообразных многоклеточных организмов. Поскольку переходные металлы и органические циклические системы с двойными связями, подобные порфиринам, чрезвычайно приспособлены к поглощению видимого света, а их комбинации проявляют разнообразные окислительно-восстановительные свойства, жизнь можно рассматривать как одну из областей, где протекают процессы координационной химии. [c.262]

Химическая природа активной группы пируватдекарбоксилазы в настоящее время полностью выяснена. Она представляет собой соединение молекулы витамина В, и двух остатков фосфорной кислоты. Пируватдекарбоксилаза является примером фермента, активная группа которого содержит витамин. Как показали исследования, витамины являются неотъемлемой составной частью целого ряда важнейших ферментов (каталаза, пероксидаза и др.). [c.169]

К оксидоредуктазам относятся также пероксидаза и каталаза. Первая катализирует окисление органических соединений пероксидом водорода или органическими пероксидами, вторая — разложение пероксида водорода на воду и молекулярный кислород. Оба фермента двухкомпонентны, активной группой в них является гема-тин, содержащий трехвалентное железо. [c.117]

Что касается отдельных соединений, обладающих сходством в строе- нии и активности с ферментами или их кофакторами, то мы ограничимся некоторыми типичными моделями важнейших ферментов. Окислительно-восстановительные ферменты моделировались особенно часто. Каталаза, активная группа которой является металлопорфирином, и доныне представляет собой излюбленный объект моделирования. Модели активной группы каталазы искали среди комплексных соединений различных металлов. [c.148]

Можно утверждать, что без катализа вообще была бы невозможна жизнь. Достаточно сказать, что лежащий в основе жизнедеятельности процесс ассимиляции двуокиси углерода хлорофиллом растений является фотохимическим и каталитическим процессом. Простейшие органические вещества, полученные в результате ассимиляции, претерпевают затем ряд сложных превращений. В химические функции живых клеток входит разложение и синтез белка, жиров, углеводов, синтез различных, часто весьма сложных молекул. Таким образом, клетка является своеобразной и весьма совершенной химической лабораторией, а если учесть, что все эти процессы каталитические — лабораторией каталитической. Катализаторами биологических процессов являются особые вещества —ферменты. Если сравнивать известные нам неорганические катализаторы с ферментами, то прежде всего поражает колоссальная каталитическая активность последних. Так, 1 моль фермента алкогольдегидрогеназа в 1 сек при комнатной температуре превращает 720 моль спирта в уксусный альдегид, в то время как промышленные катализаторы того же процесса (в частности, мeдь)J при 200° С в 1 сек превращают не больше 0,1 — 1 моль на один грамм-атом катализатора. Или, например, 1 моль фермента каталазы при 0°С разлагает в одну секунду 200 000 моль перекиси водорода. Наиболее же активные неорганические катализаторы (платиновая чернь) при 20° С разлагают 10—80 моль перекиси в 1 сек на одном грамм-атоме катализатора. Приведенные примеры показывают, что природные биологические катализаторы во много раз превосходят по активности синтетические неорганические катализаторы. Высокая специфичность и направленность действия, а также способность перерабатывать огромное количество молекул субстрата за короткое время при температуре существования живого организма и позволяет ферментам в достаточном количестве давать необходимые для жизнедеятельности соединения или уничтожать накапливающиеся в процессе жизнедеятельности бесполезные, а иногда и вредные продукты. [c.274]

Пример. Ниже приведены данные сравнения активности каталазы по выделению кислорода в ячменях, выращенных в различных пунктах Советского Союза [c.98]

Из приведенных данных видно, что активность каталазы ячменя, выращенного в северном пункте, значительно выше по сравнению с южным. [c.99]

Супероксиддисмутаза обладает совершенно феноменальной активностью— она почти в сто раз активнее каталазы, а одна молекула этого фермента за одну секунду способна разложить около миллиона молекул пероксида водорода. Таким способом организмы, потребляющие кислород, защищаются от его разрушительного действия. [c.190]

Активность разнообразных биологических катализаторов (ферментов), а нередко и специфика происходящих в тканях биохимических процессов связаны с ограниченными зонами значений pH. Так, пепсин желудочного сока активен при pH 1,5—2,0 каталаза крови — при pH 7,0 тканевые катепсины при реакции среды, близкой к нейтральной, катализируют синтез белка, а при кислой реакции его расщепляют. [c.59]

Часто активность ферментов связана с наличием в их структуре кофакторов — органических соединений с ионами металлов. Так, активная группа оксидаз и каталазы представляет собой соединение железа с четырьмя пиррольными ядрами [c.187]

Между количествами реагентов и катализаторов существует огромная диспропорция (хотя действие последнего примерно пропорционально его количеству). Так, одна массовая часть катализатора вызывает превращение миллиона массовых частей аммиака при его окислении в азотную кислоту. Эта диспропорция особенно велика для таких активных катализаторов, как ферменты, являющиеся ускорителями биологических процессов одна молекула фермента каталазы за 1 с способна разложить 100 ООО молекул НА. [c.131]

Катализ термического разложения. Этот процесс часто называют каталазным , так как он является модельным для определения активности некоторых ферментов, в частности каталазы. [c.344]

Каталитическая активность. По активности биологические катализаторы в миллионы раз превосходят активность химических катализаторов. Даже лучший из неорганических катализаторов — атомная платина — уступает, например, ферменту каталазе по ак-тивиости в расчеге на 1 активный центр в тысячи раз. О скорости ферментативных реакций можно судить по следующему примеру [c.166]

Ферменты отличаются высокой каталитической активностью и специфичностью. По каталитической активности они значительно превосходят активность неорганических катализаторов. Так, 1 моль фермен-. та каталазы при 0°С разлагает за одну секунду 200 000 молей пероксида водорода. Наиболее актив- ный для этой реакции неорганический катализатор —> платина — при 20 С разлагает за одну секунду только 10—80 молей пероксида (в расчете на 1 моль атомов катализатора). [c.111]

Каталаза функционирует очень быстро, почти в 10 раз быстрее пероксидаз. Молекулярная активность (иа каталитический центр) состав-ляе г примерно 2-10 [c.376]

Другая методика состоит в нанесении раствора перекиси на бумагу или целлюлозу с выдерживанием при комиатной температуре в течение одного или нескольких дней. Отбелка может производиться, например, во время хранения или перевозки. Наряду с обычными мерами предосторожности, принимаемыми для устранения разложения перекиси, з процессах отбелки древесной массы требуется тщательно устранять возможность развития бактерий путем применения подходящих ингибиторов, так как многие из этих бактерий вырабатывают фермент каталазу, активно разлагающий перекись водорода. Для отбелки древесной массы применяется также гидросульфит иатрия Ыа23 04 или гидросульфит цинка часто гидросульфит используют последовательно с перекисью водорода. [c.484]

Параллельно с повышением содержания восстановленной формы аскорбиновой кислоты, под влиянием марганца и цинка по аммиачному и нитратному азоту, идет и повышение активности фермента каталазы. Активность ее в фазу трубкования составляет по ( NN4)2 504 1224, а при добавлении марганца 1323 мл 2% Н3О2 на 1 г сырого вещества. По нитратному азоту цинк увеличивает активность каталазы с 1282 до 1309 мл. [c.188]

При удобрении огурцов углекислым газом соотношение между тычиночными и пестичными цветками смещается в сторону пестичных, снижается окислительно-восстановительный потенциал, повышается каталазиая активность листьев. Таким образом, увеличение концентрации СОа в воздухе оказывает значительное влияние иа физиологические и биохимические процессы в растениях. В процессе фотосинтеза сельскохозяйственные растения на 1 га посева при обычных условиях роста усваивают из воздуха за день в среднем 120—250 кг углекислого газа. Установлено, ЧТО в 1 м воздуха содержится в среднем 0,5 г СО2 и для получения 1 г сахара растение должно усвоить 1,5гуглекис-лого газа, т. е. переработать 3 м воздуха (А. А. Ничипорович). В фазы бутонизации и цветения, а также в период наиболее интенсивного роста корнеплодов сахарная свекла поглощает до 100 кг углекислого газа на 1 га в день. Такое его количество содержится в слое воздуха высотой 200 м над 1 га посева. Восхо- [c.221]

С. Д. Заугольннковым и В. А. Кондрашовым (1974). Авторы на примере активности каталазы показали роль биохимических особенностей кожи в изменении силы воздействия веществ. Они установили, что в коже кроликов и крыс активность фермента сравнительно невысокая, в ткани легких этих же животных она в 5—7 раз выше. Авторы обоснованно полагают, что вещества, подверженные действию каталазы, сохраняют большую активность при контакте с кожей, а не с тканью легких. [c.144]

Следствием повышения окислительного процесса в почве является содержагпге катапазьг. После 65 суток в сильнозагрязгюнных почвах (5- 0 < ) содержание каталазы снижается наиболее значительно в черноземе (в 4 раза), а серо-лесной почве - в 3 раза. БП за это время на активность этого фермента влияния практически не оказывает. Наибольшее влияние БП обнаружено после 1 года с 5 %-ным загрязнением нефтью в обоих образцах почвы. Анализы микрофлоры исследуемых образцов почв приведены в табл. 4.4. [c.145]

Полимолекулярные пленки белков позволяют изучать некоторые ферментативные реакции, устанавливать структурные особенности белковых молекул, научать иммунохимические явления и др. В частности, для изучения влияния линндных слоев на активность ферментов на гидрофильную и гидрофобную, т. е. смачиваемую и несмачиваемую водой, поверхности стекла наносили слои стеариновой кислоты различной кратности, а затем на эти поверхности из объема раствора наносили каталазу. Схема строения слоев стеариновой кислоты н фермента (Ф) показана на рис. 18. Оказалось, что большей активностью обладает фермент, адсорбирующийся на четном числе слоев стеариновой кислоты, если поверхность стекла вначале была гидрофильной. Такой же результат был получен при адсорбции фермента на нечетном числе слоев, нанесенных на гидрофобную поверхность. Это означает, что гидрофильная поверхность карбоксильных групп не инактивирует фермент. [c.47]

В отсутствие посторонних веществ или ионов Н2О2 — стабильное вещество. Энергия активации реакции его разложения равна 750 кДж/моль (см. гл, 10, табл. 10,1 и 10.2), Однако многие вещества и ионы катализируют эту реакцию, В частности, как катализаторы разложения пероксида водорода ведут себя соединения железа (III). При этом относительная каталитическая активность ак-вокомплекса равна I, гема — 10 и каталазы — 10 (рис. 1.2). [c.15]

Высокое термодинамическое сродство к субстрату является существенным, но не определяющим свойством фермента. Установление механизма распада перекиси водорода дало возможность найти для разных катализаторов истинные значения энергии активации Е и предэкспоненциального множителя к . Огромная активность каталазы и других ферментов целиком обусловливается сильным снижением энергии активации по сравнению с другими типами катализаторов ни один из неорганических катализаторов не способен проводить распад Н2О2 с активационным барьером ниже 46 кДж (платина), каталаза же проводит его при вдвое меньшей высоте энергетического барьера 23 кДж. [c.116]

Для каталитических реакций характерны некоторые особенности. Как правило, катализатор вводится в систему в очень небольших количествах по сравнению с массой реагентов. Тем не менее эффективность действия этих малых добавок необыкновенно высока. Так, одна частица мелкодисперсной платины (платиновая чернь) способна в 1 с разложить 10 молекул перекиси водорода. Активность фермента каталазы еще выше — 3-10 молекул Н2О2 в 1 с. В результате реакции катализатор остается в химически неизменном состоянии и не расходуется, т. е. участие катализатора в реакции не отражается общим стехиометрическим уравнением. Однако физические его изменения возможны. Например, кристаллический МпОг в процессе каталитического разложения хлората калия КСЮз превращается в мелкодисперный порошок. Физически изменяется и платина при каталитическом окислении диоксида [c.232]

Благодаря высокой активности и специфичности Ф. к. находит применение в пром-сти. Широко примен. протеолитические ферменты, липазы, глюкозооксидаза, каталаза и др. Новые успехи в пром. применении Ф. к. связаны с получ. т. н. иммобилизов. ферментов, искусственно связанных с нерастворимыми в воде носителями и длительно сохраняющих (полностью или частично) каталитич. св-ва. Иммобилизов. ферменты фактически являются гетерог. биокатализаторами, к-рые м. б. использованы в колонках или проточных аппаратах, что позволяет перевести мн. хим. процессы на непрерывный режим. Получение иммобилизов. ферментов и их примен. для технол. целей входит в круг проблем, решаемых инженерной энзимологией. [c.617]

Исследовано действие олово- и цинксодержащих сополимеров на интенсивность дыхания и активность ферментов перекисного окисления липидов (каталаза, СОД) грибов - основных биодеградантов промышленных материалов. Показано, что олово- и цинксодержащие полимеры ингибируют более интенсивно и при меньших концентрациях процесс дыхания у грибов по сравнению с оловосодержащими. Однако снижение активности каталазы и СОД происходит в меньшей степени при действии олово- и цинксодержащих сополимеров, чем при действии оловосодержащих. Эго позволяет предположить, что основными точками действия олово- и цинксодержаитих сополимеров могут являться другие дыхательные ферменты, в частности, гликолиза шшЦПС [c.80]

По характеру действия ферменты обладают строгой специфичностью, которая обусловлена структурным соответствием между молекулами субстрата ш фермента. Каждый из них катализирует определенную химическую реакцию. На течение последних влияют условия среды (температура, pH, наличие химических соединений, облучение) и присутствие других ферментов [26]. Под действием факторов среды могут синтезироваться и новые ферменты. Их называют адаптивными, так как они позволяют микроорганизмам приспосабливаться к новым условиям. Ферменты, которые участвуют во внутриклеточных процессах,, называют эндоферментами, а ферменты, выделяемые микроорганизмами в окружающую среду, — экзоферментами. Последние могут являться биоцидами для других микроорганизмов или стимулировать процессы коррозии и биоповреждений материалов техники и сооружений. Каталитическая активность ферментов во много раз превышает неорганические катализаторы. Например, 1 мг железа, входящего в состав фермента каталазы, эквивалентен каталитическому действию 10 т железа в составе неорганического соединения прн разложении перекиси водорода, а 1 г амилазы может превратить 1 т крахмала в сахар при соответствующих условиях. [c.14]

КАТАЛАЗА, фермеит класса оксидоредуктаз. Содержится в клетках животных и растений. Хромопротеид состоит иэ четырех идентичных субъединиц с мол. м. 62 ООО, р1 5,4, оптим. каталитич. активность при pH 7,0. Катализирует разложение Н2О2 до воды и кислорода. [c.247]

Специфический характер снязи также имеет влияние на активность катали-затора. Каталаза. актипность которой обусловлена содержанием н ней железа, значительно более активна, чем простые железные системы. Это видно и следующего [c.105]

N-Замещенные, попадая в кровь, превращ. гемоглобин в метгемоглобин, вызывая кислородное голодание. О-Заме-щенные-ферментные яды, дезактивирующие каталазу. Нек-рые Г. п. о. проявляют мутагенную и канцерогенную активность. [c.560]

КАТАЛАЗА (от греч katalysis-разрушение) (перекись водорода перекись водорода оксидоредуктаза), фермент класса оксидоредуктаз, катализирующий разложение HjOj на HjO и Оз При низких концентрациях HjOj каталаза проявляет также пероксидазную активность, окисляя низшие спирты, полифенолы и др. [c.334]

Н2О2 к системам Ре - каталаза - Н2О2 и Ре - гемин - Н2О2 константа скорости химической реакции к возрастает на 5-7 порядков. Каталитическая активность комплексов зависит от природы донорных групп, числа и характера звеньев в координационном узле, их взаимного расположения. [c.457]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология