Кератин сокращение

Таким образом, фибриллярные белки обладают той специфической структурой, при которой плавление должно сопровождаться сокращением. В некоторых из указанных систем, в частности в кератинах, существуют межмолекулярные ковалентные связи. Предполагается, что они возникают в процессе биосинтеза уже после образования волокна и, следовательно, накладываются на предварительно ориентированную структуру. Поэтому здесь следует ожидать обратимой сокращаемости при фазовом переходе кристалл — жидкость. Для фибриллярных белков, не имеющих межмолекулярных связей или не сохраняющих их при плавлении, возможно лишь необратимое изменение размеров. [c.199]

Хорошо известно, что а- и р-кератины существуют в ориентированном кристаллическом состоянии, имеют высокую концентрацию цистиновых остатков и могут сокращаться под действием различных реагентов [40]. Александер и Гудзон обнаружили два существенно различающихся типа процессов сокращения в а-кератиновых волокнах. [c.203]

Изогнутые макромолекулы а-кератина при растяжении шерсти распрямляются, превращаясь в Р-кератин. Исходя из того, что разрывное удлинение шерсти и других кератиновых волокон в мокром состоянии составляет около 100%, можно предположить, что петли макромолекулы а-кератина должны иметь примерно квадратную форму. Было определено, что сторона квадрата равна 5,1 А. При удалении натяжения цепи Р-кератина вновь сокращаются, превращаясь в макромолекулы а-кератина. Несомненно, что поперечные цистиновые связи, связывающие полипептидные цепи, аналогично тому, как это имеет место в коже, действуют подобно пружинам при растяжении шерсти они также деформируются и, когда нагрузка снята, стремятся возвратиться в ненапряженное состояние, вызывая тем самым сокращение макромолекул полипептида. [c.76]

Внутримолекулярные силы заставляют белковую цепь изгибаться, — так возникает вторичная структу-р а. Молекула белка может быть складчатой и спиральной. Складчата структура встречается обычно в белках с низким метаболизмом, например в кератине, входящем в состав ногтей и других роговых образований. Спиральное скручивание характерно для молекул миозина. Именно такой характер структуры обусловливает сокращение мышечного волокна. [c.44]

Такая молекула должна иметь длину около /3 молекулы а-кератина в направлении оси волокна, что приблизительно и соответствует экспериментально найденному сокращению. Если не устранить натяжения, то могут возникнуть новые мостики, которые, возрастая в числе и прочности, в конце концов создают перманентное оседание волокна. Для этого процесса перестройки волокна оказываются необходимы как аминогруппы, так и сера, так как деами-нированная шерсть не обнаруживает перманентного оседания даже после кипячения с водой в течение нескольких часов, а шерсть, обработанная баритовой водой, удаляющей серу, ведет себя аналогично. Это наводит на мысль, что перманентное оседание происходит в результате реакции [c.493]

Пример превращений последнего типа, как для а-, так и р-кератина, был впервые получен Уивеллом и Вудсом [41]. При помещении волокна в медно-аммиачный раствор достаточной концентрации наблюдается 20%-ное уменьшение длины при комнатной температуре. Сокращение сопровождается характерным изменением рентгенограмм, показывающим, что действительно происходит плавление. Вероятно, в этом случае изотермическое плавление вызвано реакцией комплексообразования между определенными аминокислотными остатками белкового волокна и медно-аммиачным раствором. При помещении сократившегося волокна в разбавленный кислый раствор происходит восстановление его начальной длины, а рентгенограммы приобретают вид, характерный для ориентированного кристаллического волокна. Таким образом, разрушение комплекса приводит к обращению плавления, т. е. кристаллизации. [c.203]

Плавление и сопутствующее сокращение кератиновых волокон можно также проиллюстрировать на примере их взаимодействия с водными растворами LiBr. Последний реагент действует как универсальный преобразователь упорядоченных полипептидных и белковых структур [42, 43]. При помещении а-кератино-вого волокна (шерсть овцы породы Линкольн) в большой объем раствора ЫВг определенной концентрации в узком температурном интервале пропходпт резкое сокращение волокна (рис. 63). [c.203]

Если уменьшить число дисульфидных связей, например путем восстановления (обработка сульфидами) или гидролиза, то растворимость кератина делается уже заметной (продукт восстановления называют кератеином). На этом явлении основано удаление волосяного покрова при обработке кож с помощью различных сульфидов. Процесс превращения дисульфидных групп в сульфгидрильные обратим, и обработка кератеина окислителями превращает его в исходный продукт — кератин. В кератине, кроме дисульфидных связей, соединяющих вытянутые пептидные цепи, имеются еще и связи других типов (водородные, солевые мостики). При нагревании в воде шерсти, богатой кератином, до температуры, близкой к температуре кипения, эти менее прочные связи рвутся и цепи испытывают сокращение в продольном направлении — происходит сверхсокращение и обнаруживается тенденция к свертыванию цепей в клубок. Сжатие цепей необратимо и приводит к известному явлению, когда шерстяные вещи садятся при стирке (рис. 17). [c.61]

Фибриллярные белки (от лат. fibrilla — волокно) состоят из вытянутых нитевидных волокон. У некоторых белков длина частиц превышает диаметр поперечного сечения в несколько тысяч раз. В эту группу входят миозин — белок мышц, кератин — белок волос и рога, коллаген и эластин — белки кожи и сухожилий, фиброин — белок естественного шелка. Большинство белков этой группы набухают в воде, но не растворяются в ней. Рентгеноструктурный анализ некоторых фибриллярных белков (миозина мышечного волокна, кератина волос) показал, что они состоят из длинных, более илп менее параллельно расположенных полипептидных цепей. В кератине эти цепи более извилисты, образуют ряд складок. Подобного типа белки способны к сокращению и растяжению, однако деление белков по форме молекул весьма относительно. [c.38]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология