Фенилаланин см кератинах

При низкой температуре (77" К) такое свечение в белковых системах встречается значительно чаще. Альбумин бычьей сыворотки, яичный альбумин, у -глобулин, желатина, кератин, цеин, фибриноген и шелковый фиброин обладают характерной голубой фосфоресценцией. Дебай и Эдвардс [58] установили, что из 18 исследованных ими аминокислот заметное послесвечение, которое авторы связывают с триплетно-синглетными переходами, наблюдается только у кислот, молекулы которых содержат ароматическое кольцо (тирозин, триптофан и фенилаланин). [c.133]

Уменьшение количеств отдельных аминокислот в облученном коллагене изменяется в зависимости от условий облучения, однако, обобщая все имеющиеся данные, можно сделать вывод, что наибольшему разрушению подвергаются фенилаланин, тирозин и гистидин лейцин, изолейцин, валин, серин и треонин почти совершенно не разрушаются под действием излучения. Эти результаты, полученные при облучении коллагена, отличаются от эффектов, наблюдаемых при облучении кератинов и других белков, богатых цистином. В фенилаланиновых, тирозиновых и гистидиновых остатках могут образовываться положительно заряженные центры или участки, обладающие недостатком электронов, которые могут создаваться при непосредственном взаимодействии с частицами высоких энергий или в результате реакций с электрофильными частицами, образующимися в среде под действием излучения. Как указывалось ранее, пептидный карбонил может внутримолекулярно взаимодействовать с этими положительно заряженными центрами, расположенными в боковых цепях, образуя неустойчивые циклические промежуточные продукты, которые затем распадаются, образуя продукты деструкции. Этим предположением может быть объяснено разрушение под действием излучения аминокислотных остатков фенилаланина, тирозина и гистидина. Но лейцин, изолейцин и валин имеют такое строение, которое пространственно затрудняет атаку образованных ими пептидных связей, и этим, в частности, может быть объяснена их устойчивость к действию реакционноспособных осколков, образующихся в среде под действием излучения. [c.436]

Макромолекулы кератина построены из остатков девятнадцати различных аминокислот, связанных между собой пептидными связями — ONH—. На концах цепей с одной стороны имеется аминогруппа, с другой — карбоксильная группа. Чередование и последовательность расположения отдельных аминокислотных остатков в макромолекуле кератина полностью не известны. Однако имеются вполне достоверные сведения о строении отдельных фрагментов таких цепей. Так, установлено строение участка полипептидной цепи, построенной из остатков аргинина, треонина, фенилаланина и серина. [c.15]

Э. Абдерхальден) глицил-L-аланин, глицил-Ъ-тирозин и L-аланил-глицин из фиброина шелка глицил-L-лейцин и Ь-аланил-Ь-лейцин из эластина, а также Ь-пролил-Ъ-фенилаланин из глиадина. Из последнего белка был выделен также тетрапептид, дающий при гидролизе гликоколь, L-аланин и L-тирозин. Из кератина гусиных перьев был выделен тетрапептид, состояпщй из гликоколя, пролина и оксипролина. [c.411]

Частично это обусловлено тем, что в каждом из этих белков преобладают разные типы аминокислот. а-Кератины особенно богаты аминокислотами, содержащими гидрофобные, нерастворимые в воде К-группы. К таким аминокислотам относятся фенилаланин, изо-лейцин, валин, метионин и аланин. Кроме того, мы видели, что в полипептидных цепях а-кератинов К-группы аминокислотных остатков расположены с наружной стороны обвитых одна вокруг другой спиралей. В результате на поверхности фибрилл а-кератина оказывается большое число гидрофобньк К-групп, занимающих фиксированное положение и обращенных в сторону водной фазы. Именно этим и объясняется нерастворимость а-кератина. Хотя в глобулярных белках тоже может содержаться много гидрофобных К-групп, полипептидные цепи этих белков свернуты таким образом, что гидрофобные К-группы оказываются спрятанными внутри глобулы, где они не соприкасаются с водой, а на наружной поверхности распола- [c.173]

КЕРАТИНЫ — белки группы склеропротеинов. К. составляют основную массу волос, шерсти, перьев, ногтей, рогового слоя эпителия и т. п. К. нерастворимы в воде, разбавленных к-тах и щелочах, этиловом спирте, эфире, ацетоне. По данным рентгеноструктурного анализа, полипептидные цепи К. существуют в двух формах вытянутой ( -форма) и складчатой (а-форма). В К. имеется много дисульфидных связей, обусл()вливающих нерастворимость этих белков, К. растворяются при нагревании с водой при 150—200 , Сульфиды щелочных металлов, тиогликолевая к-та, цианиды восстанавливают дисульфидные связи К. При этом получаются более растворимые вещества, называемые к е р а т е и н а м и. Химич, состав продуктов гидролиза К. шерсти (в процентах, ориентировочно) аланин 4,1 глицин 6,5 валин 4,6 лейцин 11,3 пролин 9,5 фенилаланин 3,6 тирозин 4,6 триптофан 1,8 серии 10 треонин 6,4 цистин/2 11,9 метионин 0,7 аргинин 10,4 гистидин 1,1 лизин 2,7 аспарагиновая к-та 7,2 глутаминовая к-та 14,1 амидный азот 1,2, К- очищают обработкой измельченных роговых тканей органич, растворителями, водой, затем пепсином и трипсином. [c.272]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология