Эффекторы отрицательные и положительны

Рис. 16.9. Кривые насыщения субстратом для гиперболических и сигмоидных ферментов. А. Кривые насыщения субстратом гиперболического фермента (черная) и сигмоидного фермента (красная). Б. Эффекторы изменяют ход кривой-положительные эффекты ( + ) в сторону повышения сродства фермента к субстрату, а отрицательные (-) в сторону его понижения. Серым и красным цветом показаны области наибольшей чувствительности.

Регуляция на уровне активности ферментов свойственна, как правило, только ключевым ферментам клеточного метаболизма. Каталитическая активность ферментов, участвующих в том или ином пути биосинтеза, может подвергаться изменениям она может повышаться (под действием положительного эффектора) или снижаться (под действием отрицательного эффектора). При ингибировании конечным продуктом (ретроингибировании) этот продукт подавляет активность первого фермента, участвующего в данной цепи реакций. [c.473]

Рис. 36. Регуляция иэолейцином своего биосинтеза по механизму отрицательной обратной связи (а), гпиколитического пути отрицательными и положительными эффекторами (б), амфиболического фермента, изоцитратдегидрогеназы, по типу анаболических ферментов (глутаматом) и катаболических ферментов ADP (в) и разветвленного пути по механизму раздельного ингибирования изоферментов (альдолаз) ка>кдым из конечных продуктов (г)

Вторым сигналом, оповещающим клетку о слишком высокой скорости процессов катаболизма, является выход из митохондрий накопившегося цитрата. Это имеет существенное значение для синтеза жирных кислот одновременно цитрат действует как отрицательный эффектор на фосфофруктокиназу (рис. 9-3) и таким образом снижает общую скорость гликолиза. При понижении концентрации АТР и накоплении ADP последний служит положительным эффектором для окисления изоцитрата, вызывая в результате быстрое снижение концентрации цитрата. [c.325]

Присоединение лиганда к аллостерическому центру фермента изменяет скорость реакции, причем если скорость реакции возрастает, то такой эффектор называют положительным, если снижается — отрицательным. [c.81]

Как следует из уравнения (16.22), если ApE- te < [Flo при определенных соотнощениях констант ингибирования (активации) могут наблюдаться как положительные, так и отрицательные кооперативные эффекты - в зависимости от того, какая форма катализатора - димерная или мономерная - более каталитически активна и более прочно связывает молекулы эффектора. [c.480]

АМФ действует как положительный эффектор и ликвидирует влияние отрицательного эффектора — АТФ на процесс регуляции активности. [c.51]

Адениловые ну1 леотиды относятся к числу важнейших эффекторов. АМФ и АДФ действуют как положительные эффекторы, стимулирующие скорость энергетических процессов и, следовательно, повышающие выход АТФ. Наоборот, АТФ служит отрицательным эффектором, сигнализирующим о превышении процессов образования АТФ над его потреблением. В результате регуляции процессов синтеза и распада АТФ в клетке поддерживается стационарное энергетическое состояние, характеризующееся так называемым энергетическим зарядом клетки [c.124]

Кроме каталитических центров, распознающих и связывающих субстраты, у регуляторных ферментов есть и другие стереоспецифические участки - так называемые аллостерические центры. Это места связывания эффекторов, изменяющих сродство фермента к субстрату. Имеются особые участки для связывания положительных эффекторов (активаторов) и для отрицательных эффекторов (ингибиторов). Под влиянием эффекторов изменяется форма кривой насыщения (степень ее сигмоидно-сти (рис. 6.9,Б). Говорят не только об аллостерических центрах, но [c.487]

Сигмоидальная зависимость между скоростью реакции и кон-дентрацией субстрата, 2. Тот же фермент в присутст зии положительного эффектора (активатора). 3. Тот же фермент в присутствии отрицательного эффектора (ингибитора). Пунктирная кривая соответствует кинетической кривой Михаэлиса — Мен-теи для фермента, не обладающего аллостерическими свойствам и. [c.58]

Для НАД-зависимой изоцитратдегидрогеназы из митохондрий млекопитающих в роли положительного эффектора выступает АДФ, а отрицательного — НАДН [64]. АДФ уменьшает кооперативность по субстрату, в то время как НАДН увеличивает ее. Это особенно хорошо видно, если проанализировать кинетические данные с помощью следующего эмпирического уравнения [c.99]

Рис. 4.25. Взаимодействие аллостерического фермента с субстратом и эффекторами (схема), а-активный комплекс б-неактивный комплекс 1 - активный центр 2 - аллостеричесюгй центр 3 - субстрат 4-положительный эффектор 5 - отрицательный эффектор.

Рис. 29. Связывание субстрата с ферментом (А) и действие отрицательного (Б) и положительного (В) эффектора на каталитическую активность аллостери-ческого фермента

Очень важное свойство ферментов, окончательно установленное лишь сравнительно недавно, состоит в том, что их каталитическая активность подвержена регуляции. Эта регулируемость ферментной активности-одно из возможных объяснений гармоничного протекания всех метаболических продессов в клетке. По крайней мере некоторые ферменты (хотя бы по одному в каждом специфическом пути биосинтеза) подвергаются регуляторным воздействиям. Такие ферменты с помощью своего каталитического центра распознают субстрат, а с помощью другого центра-конечный продукт данной цепи реакций или иные низкомолекулярные вещества, определенным образом влияющие на их активность. У этих ферментов имеется второй связываюпщй участок-регуляторный центр. Связывание конечных продуктов или других метаболитов, называемых также эффекторами, влияет на каталитический центр, изменяя его активность. Конечные продукты действуют как отрицательные эффекторы. Положительные эффекторы повышают активность фермента. Таким образом, концентрации метаболитов, играющих роль эффекторов, определяют активность фермента, а тем самым [c.217]

Теоретически он может колебаться от 1 (только АТФ) до О (только АМФ). В растущей культуре его значение приблизительно равно 0,8. При значении энергетического заряда < 0,5 клетки погибают. АМФ и АДФ являются положительными эффекторами энергодающих процессов, а АТФ — отрицательным эффектором. Можно сказать, что интенсивность катаболических процессов регулируется внутриклеточным содержанием АТФ. [c.236]

Рис. 18.2. Влияние положительных и отрицательных 1 эффекторов на аллостери- I ческую регуляцию фермен- тативной активности.

В катаболических (энергетических) путях метаболизма отрицательным эффектором для ферментов часто служит соединение, являющееся аккумулятором энергии (АТФ, пирофосфат и др.), тогда как другие компоненты аденилатной системы (АМФ, АДФ) могут выступать в качестве положительных эффекторов. Например, фосфофруктокииаза (КФ 2.7.1.11) активируется АДФ, но ингибируется фосфоенолпируватом. Следовательно, активность рассмотренных ферментов определяется общим энергетическим зарядом клетки последний вычисляется по формуле [c.49]

Итак, аллостерическая регуляция обеспечивает быстрое включение и выключение фермента в ответ на малые -изменения концентрации регулятора. Аллостерическим ферментам свойственна сигмоидальная зависимость от концентрации субстрата. В присутствии эффекторов сигмоидальность сохраняется, однако активаторы (положительные эффекторы) делают подъем кривой более крутым, а ингибиторы (отрицательны -эффекторы) — более пологим (рис. 5). Факторы, на [c.17]

Если аллостерическим эффектором является сам субстрат, то говорят о гомотропном аллостерическом эффекте, если же эффектор не является субстратом — о гетеротропном аллостерическом эффекте. Некоторые ферменты имеют несколько аллостерическнх центров, одни из которых специфичны к положительным, а другие— к отрицательным эффекторам. Аллостерические центры аналогично субстратсвязывающим участкам активных центров могут проявлять различную специфичность при связывании эффекторов она может быть либо абсолютной, т. е. проявляться только к одному определенному эффектору, либо относительной, т. е. проявляемой к группе сходных по структуре эффекторов. Наиболее важным является то обстоятельство, что все эффекторы, действующие in vivo, участвуют в нормальном метаболизме клетки, причем их эффективность является функцией их концентрации в клетке. [c.269]

СТР — отрицательный эффектор АТСазы следовательно, когда накапливается много СТР, происходит торможение образования карбамоилфосфата. Напротив, если концентрация СТР мала, образование карбамоилфосфата может ускоряться, увеличивая синтез СТР. АТР является положительным эффектором АТСазы, увеличивая (при высоких концентрациях) каталитическую активность фермента. Действие СТР на АТСазу является одним из многих примеров регуляции, когда конечный продукт метаболического пути, включающего ряд последовательных ферментативных реакций, может временно снижать скорость своего собственного синтеза. На примере рассматриваемой системы видно также, как одно из соединений (в данном случае АТР), участвующее в ряде метаболических процессов вместе с СТР, может влиять на синтез последнего. Такой тип метаболической регуляции на уровне ферментов юбсуждается в гл. 11. [c.274]

Активность изоцитратдегидрогеназы регулируется в зависимости от концентраций Mg +, изоцитрата, NAD+, NADH и АМР. Кроме субстратсвязывающих центров для NAD+, изоцитрата и Mg + фермент имеет еще и положительные, и отрицательные эффектор-ные участки. Изоцитрат — положительный эффектор его связывание кооперативно, т. е. связывание на каком-либо одном участке облегчает связывание на других. Оба участка связывания для АМР стимулируют активность фермента. Когда они заполнены, связывание изоцитрата облегчается. В направлении уменьшения активности работают четыре участка, которые могут заполняться или NADH. или АТР, повышая таким образом Кт для изоцитрата на субстратных центрах. [c.416]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология