Ацетил метилхолин

Подобного рода исследования показали, что бутирилхолин является подходящим субстратом для холинэстеразы, но не для ацетилхолинэстеразы. Установлено также, что оба энзима гидролизуют ацетилхолин [61 ]. Используя в качестве субстратов ацетилхолин, бутирилхолин и ацетил-р-метилхолин, определяли активность холинэстеразы в цельной крови, сыворотке и красных кровяных тельцах [62]. Это простое исследование подтвердило тот факт, что ацетилхолинэстераза существует лишь в красных кровяных тельцах и представляет собой белок, связанный с мембраной, в то время как холинэстераза обнаруживается лишь в сыворотке. С помощью ацетилхолинселективного электрода определяли активность ацетилхолинэстеразы органофосфорных пестицидов [63]. [c.343]

Мехолил (ацетил- -метилхолин-хлорид) представляет собой гигроскопическое, растворимое в воде вещество. На парасимпатическую нервную систему он оказывает возбуждающее действие, противоположное тому, которое оказывают на симпатическую нервную систему адреналин, эфедрин и близкие к ним вещества. Вызывает падение кровяного давления, замедление деятельности сердца, сжатие бронхиол, расширение периферических кровеносных сосудов, сужение зрачков, повышение тонуса и перистальтики кишечника, стимуляцию мышц мочевого пузыря и сокращение мускулатуры матки. Применяется при лечении пароксизмальной тахикардии, болезни Рейно, диабетической гангрены, варикозных язв, ревматических артритов, атонических запоров, послеоперационного растяжения желудка, функциональной дисменорреи и атрофического ринита [c.362]

Пропионил- и бутирил-холин Ацетил- -метилхолин [c.20]

Давно известно, что в мозгу и эритроцитах разных видов животных содержится преимущественно АХЭ, отличающаяся от неспецифической холинэстеразы многими свойствами (торможение избытком субстрата, способность гидролизовать ацетил- -метилхолин, избирательная чувствительность к некоторым ингибиторам и т. д. (Голиков, Розенгарт, 1964 Usdin, 1970, и др.). Сходство между ферментами мозга и эритроцитов не вызывает удивления и не нуждается в специальном подчеркивании. В данном разделе речь пойдет о другом. Многими авторами отмечено, что АХЭ разных видов животных отличается различной чувствительностью к некоторым ингибиторам. Иногда эти видовые различия бывают выражены очень значительно. Например, но данным Паточка (Pato ka, [c.204]

Ацетил-Р-метилхолин бромистый [c.54]

О-Ацетил-р-метилхолин бромистый см. Аиетил- - [c.54]

При этом необходимо иметь в виду, что, работая с неочищенными ферментными препаратами (гомогенатами или экстрактами мозга, мышц и т. д.) и используя в качестве субстрата ацетилхолин, исследователь не имеет возможности различить холинэстеразу и ацетил-холинэстеразу и определяет суммарную скорость реакции, связанную с действием обоих типов фермента. Для изучения свойств отдельных ферментов необходимо их препаративное разделение с соответствующим контролем индивидуальности. В практике работы принято использование специфических субстратов, расщепляющихся одним и не расщепляющихся другим типом фермента, либо использование специфических ингибиторов. В последнем случае, если ингибитор избирательно тормозит действие] одного из ферментов, можно в качестве субстрата использовать ацетилхолин. Для измерения активности ацетилхолинэстеразы в присутствии холинэстеразы принято использование в качестве субстрата ацетил-Р-метилхолина для измерения активности холинэстеразы — бутирилхолина. [c.142]

Ацетил-Р-метилхолин Ацетилхолин. ... Бензоилхолин. . . Бутирилхолин. . . [c.160]

Оказалось, что зависимость Кт от температуры отличается от зависимости, обнаруженной Уилсоном и Кэбибом [78], а также Шукудза [114] для ацетилхолинэстеразы, и определяется природой субстрата. В случае гидролиза ацетил-Р-метилхолина, Кт не зависит от температуры. Для ацетилхолина и бензоилхолина/Ст незначительно растет с температурой, в то время как при расщеплении наиболее специфического для холинэстеразы субстрата — бутирил- [c.177]

Необычная зависимость /Сш и Е, определяемых по суммарной скорости реакции, от температуры объясняется сложным характером связи этих величин с константами скорости отдельных стадий процесса (см. уравнение на стр. 160). По-видимому, в настоящее время мы не располагаем возможностью для достаточно точной оценки констант скорости всех стадий каталитического действия холинэстеразы. Можно лишь дополнительно высказать некоторые соображения о лимитирующей стадии и соотношениях констант скорости реакции. Интересно в этом отношении сопоставить кинетику гидролиза ацетилхолина и ацетил-Р-метилхолина [c.178]

То обстоятельство, что величины максимальной скорости всего процесса, определяемые в основном второй стадией, не находятся в соответствии с относительной величиной энергии активации, свидетельствует о важной роли энтропийного фактора для этой стадии. Об этом говорит медленный ферментативный гидролиз ацетил-Р-метилхолина при низкой энергии активации и небольшой величине Кт- По-видимому, ЭТОТ субстрат обладает достаточной способностью к образованию комплекса Михаэлиса, однако некомпле-ментарность Р-метилхолина активному центру холинэстеразы создает пространственные затруднения при осуществлении следующего реакционного акта. [c.179]

Способность ацетохолинэстераз атаковать сложные эфиры вторичных спиртов является другой отличительной особенностью этого класса холинэстераз. Ацетил-р-метилхолин (гидроокись [c.639]

II —гидролиз ацетил- 3-метилхолина. pS—отрицательный логарифм молярной концентрации субстрата. [c.566]

Можно определять активность АХЭ или ХЭ. Для определения активности АХЭ в большинстве случаев подвергают гемолизу эритроциты ХЭ определяют в сыворотке крови. При использовании цельной крови можно путем выбора специфического субстрата (ацетил-р-метилхолина для АХЭ и бутирилхолина для ХЭ) или применяя определенные концентрации субстрата достигнуть дифференцирования ферментов. Последний из указанных способов основан на уже описанном ингибировании АХЭ более высокими концентрациями субстрата. Так, при концентрации ацетилхолина 10 М определяется преимущественно АХЭ, при концентрации же 10 М — ХЭ, однако в каждом случае в определенной степени (примерно на /б) проявляет активность и другой фермент. Определение активности осуществляют либо по установлению скорости ферментативного расщепления субстрата (кинетический метод) или путем определения конечных продуктов" и не вступившего в реакцию субстрата. [c.165]

Прежде чем обсуждать вероятность того, что повышение активности эстеразы действительно является причиной защитного эффекта против ФОС, следует точно решить, активность какой именно эстеразы при этом повышается Обычно для определения эстеразы применялся фенилбензоат, но были также поставлены опыты, в которых субстратами служили бензоилхолин и ацетил-Р-метилхолин. Эти опыты показали, что введение алдрина не влияет на активность ложной холинэстеразы сыворотки и ацетилхолинэстеразы эритроцитов. В то же время установлено, что способность гидролизовать триацетин возрастает строго параллельно действию на фенилбензоат. На этом основании авторы пришли к выводу, что сывороточная эстераза , активность которой увеличивалась после введения алдрина, была алиэстеразой. К сожалению, мы не можем больше считать, что [c.243]

Ацетил-бета-метилхолин хлористый [c.50]

О-Ацетил-р-метилхолин хлористый Ы-Ацетилтиохолин бромистый Ы-Ацетилтиохолин иодистый N-Aцeтилтиoxoлин хлористый Ацетилхолин бромистый Ацетилхолин иодистый Ацетилхолин хлористый [c.687]

Ацетил-бета-метилхолин [c.6]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология