Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Бутирилхолин

Рис. 41. Определение в координатах Диксона константы неконкурентного ингибирования гидролиза бутирилхолина, катализируемого холинэстеразой. Концентрации субстрата (а) — МО-3 м- (б) 2,5-10- М (в)-9.1-10-5 М (г) -5-10-5 М Рис. 41. Определение в <a href="/info/829291">координатах Диксона</a> константы <a href="/info/99788">неконкурентного ингибирования</a> гидролиза бутирилхолина, катализируемого холинэстеразой. Концентрации субстрата (а) — МО-3 м- (б) 2,5-10- М (в)-9.1-10-5 М (г) -5-10-5 М

Рис. 39. Неконкурентное ингибирование бензоатом 1,2,5-три-метилпиперидола-4 реакции гидролиза бутирилхолина, катализируемой холинэстеразой. Рис. 39. <a href="/info/99788">Неконкурентное ингибирование</a> бензоатом 1,2,5-три-метилпиперидола-4 <a href="/info/2684">реакции гидролиза</a> бутирилхолина, катализируемой холинэстеразой.
    Бензоат 1,2,5-триметилпиперидол-4(р-изомер) является ингибитором гидролиза бутирилхолина, катализируемого холин-эстеразой [9]. Определить тип ингибирования и найти константу [c.89]

    Влияние Э-изомера бензоата 1,2,5-триметилпиперидола-4 на кинетику гидролиза бутирилхолина, катализируемого холинэстеразой. Условия опыта pH 7,4 25° С фосфатный буфер (0,001М) [c.92]

Рис. 40. Определение константы неконкурентного ингибирования гидролиза бутирилхолина, катализируемого холинэстеразой Рис. 40. <a href="/info/9272">Определение константы</a> <a href="/info/99788">неконкурентного ингибирования</a> гидролиза бутирилхолина, катализируемого холинэстеразой
    Бензоат 1,2,5-триметилпиперидола-4 (Р-изомер) ингибирует гидролиз бутирилхолина, катгишзируемый холинэстеразой Определите тип ингибирования и рассчитайте копстанту диссоциации комплекса фермент-ингибитор. Экспериментальные данные  [c.239]

    Алюминия окись I и II степени активности для хроматографии, ацетон (ч. д. а.), бензол, гидразин сульфат, кадмия иодид, калия гидроксид, калия дигидрофосфат, меди (II) сульфат, меди (I) хлорид, моноэтаноламин, мочевина, натрия нитрат, натрия нитрит Сухая сыворотка, бутирилхолин иодид, щавелевая кислота, буерный раствор, индикатор  [c.380]

Рис. 2. Зависимость скорости гидролиза бутирилхолина под влиянием холинэстеразы сыворотки крови лошади от концентрации субстрата pH 7,5 I = 25° Рис. 2. <a href="/info/1142837">Зависимость скорости гидролиза</a> бутирилхолина под влиянием <a href="/info/1675138">холинэстеразы сыворотки крови</a> лошади от концентрации субстрата pH 7,5 I = 25°
    Для многих неосложненных ферментативных реакций эта зависимость строго выполняется, что свидетельствует о правильности положенных в основу теории представлений о механизме процесса. Для иллюстрации на рис. 2 показана такая зависимость стационарной скорости гидролиза бутирилхолина при действии холинэстеразы сыворотки крови лошади [2]. [c.41]


Рис. 3. Зависимость I/o от 1/[5] для гидролиза бутирилхолина под влиянием холинэстеразы сыворотки крови лошади (по данным, приведенным на рис. 2) Рис. 3. Зависимость I/o от 1/[5] для гидролиза бутирилхолина под влиянием <a href="/info/1675138">холинэстеразы сыворотки крови</a> лошади (по данным, приведенным на рис. 2)
    При этом необходимо иметь в виду, что, работая с неочищенными ферментными препаратами (гомогенатами или экстрактами мозга, мышц и т. д.) и используя в качестве субстрата ацетилхолин, исследователь не имеет возможности различить холинэстеразу и ацетил-холинэстеразу и определяет суммарную скорость реакции, связанную с действием обоих типов фермента. Для изучения свойств отдельных ферментов необходимо их препаративное разделение с соответствующим контролем индивидуальности. В практике работы принято использование специфических субстратов, расщепляющихся одним и не расщепляющихся другим типом фермента, либо использование специфических ингибиторов. В последнем случае, если ингибитор избирательно тормозит действие] одного из ферментов, можно в качестве субстрата использовать ацетилхолин. Для измерения активности ацетилхолинэстеразы в присутствии холинэстеразы принято использование в качестве субстрата ацетил-Р-метилхолина для измерения активности холинэстеразы — бутирилхолина. [c.142]

    Ацетил-Р-метилхолин Ацетилхолин. ... Бензоилхолин. . . Бутирилхолин. . .  [c.160]

    Михаэлиса для четырех известных субстратов одним и тем же методом и при строго одинаковых условиях [71]. Исследована кинетика ферментативного гидролиза ацетилхолина, ацетил-Р-метил-холина, бутирилхолина и бензоилхолина, катализируемого холинэстеразой сыворотки крови лошади (очищенный препарат фермента с уд. активностью по ацетилхолину 4,3 Е/мг при температуре 25°, pH 8,0 и концентрации Na l в среде 6,05 М). Для измерения начальной скорости реакции использован потенциометрический метод с регистрирующим рН-метром. [c.160]

    Что касается бензоилхолина и бутирилхолина, то сейчас трудно высказаться определенно по поводу соотношения для их гидролиза величин и +3- Интересен тот факт, что энергия активации гидролиза этих субстратов, рассчитанная по максимальной скорости, суш ественно выше, чем для двух других субстратов. В то же время скорость их гидролиза также значительно выше. Можно предполагать, что в данном случае в каталитическом действии холинэстеразы также проявляется значение энтропийного фактора. [c.180]

    Если остаток определенной аминокислоты маскирован или каким-либо иным образом защищен от действия реагента, можно пометить все остальные остатки этого типа, т. е. ввести негативную метку. Коэн и Варинга [226] обрабатывали холин-зстеразу с помощью ДФФ в присутствии бутирилхолина, маскирующего активный центр. Затем модифицированный белок обрабатывали меченым ДФФ ( Р) в отсутствие бутирилхолина. Аналогичный метод был применен Кошландом с сотр. [227] при исследовании антител вначале антитела к га-азобензоларсенату иодировали в присутствии гаптена, а затем в модифицированный белок вводили [c.371]

    Хранение. Плотно укупоренный, защищенный от влаги и воздуха. БУТИРИЛХОЛИН БРОМИСТЫЙ, Ч [c.84]

    Внеш1шй вид — белый или слегка желтоватый кристаллический порошок , Бутирилхолин бромистый, %—99—101 [c.84]

    Бутирилхолин иодистый, %, не менее— 99,0 98,0 Температура плавления, °С — 88—91. 88—91  [c.85]

    Внешний вид—белые или белые с кремовым оттенком кристаллы Бутирилхолин хлористый, % — не менее 98,0 Иодиды (I), %—не более 0,1 [c.85]

    А) таким образом, легко расщепляются ацетил-а- и -метил-холины, пропионилхолин и N-этильные аналоги ацетилхолина а также такие субстраты, как -бутиловый эфир пропионовой кислоты и -амилацетат. Соединения, отличающиеся от этих двух групп (например, бутирилхолин, я-гексилацетат, н-бутиловый эфир масляной кислоты), гидролизуются весьма медленно. К сожалению, первыми исследованными эфирами жирных кислот были [c.638]

    Важное отличие фосфорорганических соединений от эзерина И его аналогов заключается в том, что первые ингибируют широкий круг эстераз, в то время как последние, насколько пока известно, специфичны относительно холинэстераз. Однако имеются некоторые холинэстеразы, аномально нечувствительные к действию эзерина одной из них является энзим молочной железы крысы, гидролизующий бутирилхолин (Myers, 1953). [c.644]

    В большинстве отделов мозга гидролиз ацетилхолина осуществляется истинной (специфической) холинэстеразой (ацетилхолинэстеразой), которая гидролизует ацетил-холии быстрее, чем другие субстраты (например, бутирилхолин). Известны эстеразы, которые также гидролизуют ацетилхолин, но значительно медленнее, чем другие эфиры холина и поэтому называются псевдохолинэстеразами или просто холинэстеразами . Обе эти группы холинэстераз отличаются также различной чувствительностью к парализаторам. [c.435]

    БУТИРИЛХОЛИН ИОДИСТЫЙ (подид холинового эфира масляной кислоты) [c.221]

    Бромнитробензол Бутиловый эфир уксусной кислоты трег-Бутил хлористый Бутирилхолин иодистый [c.381]

    Авторы работы [626] предложили определять фосфорорганические пестициды в воде, измеряя скорость снижения pH, которое наблюдается при ферментативном гидролизе бутирилхолина ацетилхолин-эстеразой. Такое определение возможно потому, что фосфороргани-ческий пестицид снижает активность холинэстеразы. [c.206]


    Можно определять активность АХЭ или ХЭ. Для определения активности АХЭ в большинстве случаев подвергают гемолизу эритроциты ХЭ определяют в сыворотке крови. При использовании цельной крови можно путем выбора специфического субстрата (ацетил-р-метилхолина для АХЭ и бутирилхолина для ХЭ) или применяя определенные концентрации субстрата достигнуть дифференцирования ферментов. Последний из указанных способов основан на уже описанном ингибировании АХЭ более высокими концентрациями субстрата. Так, при концентрации ацетилхолина 10 М определяется преимущественно АХЭ, при концентрации же 10 М — ХЭ, однако в каждом случае в определенной степени (примерно на /б) проявляет активность и другой фермент. Определение активности осуществляют либо по установлению скорости ферментативного расщепления субстрата (кинетический метод) или путем определения конечных продуктов" и не вступившего в реакцию субстрата. [c.165]

    Более быстрым и специфичным для определения ХЭ является метод с использованием индикаторной бумаги, описанной Матоушеком и Церманом при изготвлении которой в качестве субстрата применяется бутирилхолин. После инкубации этой бумаги с каплей сыворотки (0,05 жл) измеряют время выравнивания окраски испытуемого вещества с окраской эталона (pH 6,47). [c.168]

    Особенности метода. Метод основан на измерении скорости гидролиза эфира холина (бутирилхолина) стандартными растворами холинэстеразы в присутствии фосфбрсфгаШчёскйх соедйн [c.200]

    Холинэстераза, содержащаяся в сыворотке лошадиной крови, активно разрушает бутирилхолин с образованием холина и масляной кислоты. При этом среда подкисляется, изменяется и окраска индикаторно-буфер- [c.200]


Смотреть страницы где упоминается термин Бутирилхолин: [c.108]    [c.108]    [c.108]    [c.108]    [c.108]    [c.108]    [c.639]    [c.55]    [c.141]    [c.178]    [c.85]    [c.85]    [c.641]    [c.224]    [c.224]    [c.394]    [c.566]    [c.183]    [c.368]    [c.161]   
Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.371 ]

Хроматография на бумаге (1962) -- [ c.386 ]

Биологические мембраны Структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами (2000) -- [ c.51 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте