Глутамин в синтезе аргинина

Возможную роль аминокислот в качестве предшественников, в биосинтезе пуринового ядра изучали уже давно. В опытах с применением меченых соединений было найдено, что гистидин и аргинин, несмотря на их структурное сходство с пуринами, не являются непосредственными источниками азота для синтеза пуринов [669, 670]. Вместе с тем было показано, что срезы печени голубя синтезируют гипоксантин и что добавление глутамина или щавелевоуксусной кислоты к таким тканевым препаратам повышает количество синтезируемого гипоксантина [671—673]. [c.283]

Для прямой ассимиляции аммиака, приводящей к образованию аминокислот, растения используют главным образом два пути. В нервом пути азот аммиака становится а-аминным азотом в результате восстановительного аминирования а-кетокислоты, во втором пути азот аммиака включается в амидную группу глутамина и аспарагина. Существуют и некоторые другие пути ассимиляции аммиака, например при аспартазной реакции или при образовании карбамоилфосфата, предшествующем синтезу цитруллина и аргинина. Однако с количественной точки зрения эти пути имеют меньшее значение. [c.207]

Содержание азота в аргинине составляет 32,2%, т. е. значительно больше любой другой аминокислоты. Он может, наряду с амидами (аспарагином и глутамином), служить соединением, в виде которого связывается избыток азота, поступающий в растение и не используемый для синтеза белков. При азотном голодании растений большая часть свободного аргинина в растениях распадается, и его азот служит для построения других аминокислот, а затем белков. [c.199]

Аминокислоты в глюконеогенезе. Обмен белков тесно связан с обменом углеводов через цикл трикарбоновых кислот. Атомы углерода различных аминокислот мотут преобразовываться в ацетил-КоА или промежуточные продукты цикла, т. е. аминокислоты могут служить источником в синтезе углеводов. По способности участвовать в глюконеогенезе аминокислоты делятся на три группы I) гликогенные, 2) кетогеи-иые, 3) гликогенные и кетогенные. Гликогенные — это аминокислоты, которые могут быть предшественниками пировиноградной кислоты, а следователбно, и глюкозы. К гликогенным относятся 15 аминокислот аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, гистидин, метионин, цистеин, пролин.серин, треонин, триптофан, валнн. Кетогенные — это, аминокислоты, при катаболизме которых может образоваться ацетоуксусная кислота. Лейцин — только кетогевяая аминокислота. Четыре аминокислоты (фенилаланин, тирозин, лизин, изолейцин) являются одновременно и гликогенными, и кетогенными. [c.6]

На уровне кетоглутарата от цикла Кребса имеется ответвление, ведущее к системе глутамин — глутамат. Эта система является узлом, от которого отходят метаболические пути, ведущие к образованию аминокислот аргинина и пролина. Другое ответвление имеется на уровне оксалоацетата аспартата, участвующего далее в ряде реакций, приводящих к синтезу аспартата лизина, треонина и др. [c.218]

Гуанидиновая группа аргинина может блокироваться нитрованием или тозилированием. Последний метод, очевидно, предпочтительнее, так как тозильный остаток может быть удален как посредством HF, так и с помощью расщепления бортрис-(трифторацетата) [427]. В случае нитроаргинина существует опасность расщепления с образованием орнитина. Все еще недостаточно решена проблема защиты цистеина при твердофазном синтезе, хотя перепробовано множество вариантов. Амидные группы глутамина и аспарагина целесообразно защищать. Общеизвестные побочные реакции при применении многофункциональных аминокислот, такие, как, например, транспептидация в случае аспарагиновой кислоты или образование пирролидон-5-карбоновой-2 кислоты с глутамином, представляют опасность также и в случае синтезов Меррифилда. [c.188]

Фосфитные смешанные ангидриды применялись для получения пептидов глицина, DL-аланина, DL-валина, L-лейцина, L-фенилаланина, L-тирозина и L-лизина. Возможность применения этого метода, по-видимому, такая же, как и метода со смешанными ангидридами на базе алкилугольных кислот. Можно ожидать, что выходы будут ниже среднего в случае производных L-серина, L-треонина, L-аспарагина и L-глутамина. Однако если применить обратный порядок добавления реагентов так, чтобы предпочтительно образовывался фосфитамид, а не смешанный ангидрид, то это должно дать возможность избежать этого затруднения. Пептиды на основе L-аспарагина были получены по амидному методу [66, 415, 416]. Этот метод применялся также для синтеза пептида из L-аргинина [23, 406] и ключевых промежуточных соединений окситоцина [417, 418] и аргининвазо-прессина [86]. [c.297]

Семейство глутатионпероксидаз является примером наиболее филогенетически старых белков. Они выявлены у бактерий и простейших [325]. У позвоночных известны четыре гена, контролирующих синтез различных селен-содержащих ферментов [325, 326]. Кроме рассмотренных выше классической , плазматической и мономерной глутатионпероксидаз, особый изофермент найден в желудочно-кишечном тракте [326]. Аминокислотная последовательность у всех ферментов, за исключением мономерной глутатионпероксидазы, совпадает приблизительно на 90 %, тогда как гомология между классической и мономерной глутатионпероксидазой — менее 30 % [326]. Такое значительное различие в аминокислотной последовательности этих белков указывает, что расхождение между соответствующими генами началось около миллиарда лет назад. Наиболее консервативным фрагментом у глутатионпероксидаз является каталитический центр, состоящий из селеноцистеина, триптофана и глутамина [325]. Его высокая филогенетическая устойчивость обусловлена, по-видимому, идеальным выполнением своих функций, исключающим одноэлектронный перенос и образование радикальных и других высокоактивных интермедиатов, как это характерно для гем-содержгццих и селен-независимой пероксидаз [326]. Дивергенция селен-содержащих ферментов проходила в направлении изменения субстратной специфичности связывающего участка. Более высокая его липофильность у глутатионпероксидазы фосфолипидов обусловлена отсутствием остатков аргинина в этом локусе [326]. [c.44]

Аминокислоты и белки. Белки синтезируются из двадцати аминокислот, предшественниками которых являются различные интермедиаты катаболизма. Все аминокислоты делятся на группы в соответствии со своим биосинтетическим происхождением. Синтез аминокислот группы глутаминовой кислоты (глутаминовая кислота, глутамин, аргинин, пролин) берет начало от а-кетоглу- [c.222]

О нарушении в азотном объеме в отсутствие молибдена свидетельствуют также другие показатели. Уменьшение синтеза белка в растениях, лишенных молибдена, как правило, сопровождается падением содержания аминокислот — аланина, аспарагиновой, глутаминовой, а также пролина и аргинина. Одновременно падает количество аспарагина и глутамина. [c.105]

Известно много биохимических синтезов, при которых используется накопленная в аденозинтрифосфате энергия, например реакции синтеза эфиров глюкозы, образования сахарозы и гликогена из глюкозо-1-фосфата, синтез гиппуровой кислоты, глутатиоиа, глутамина, аргинина, пировиноградной кислоты, щавелевоуксусной, ацетоновой, масляной, лимонной кислот н многих других соединений, образующихся в процессе обмена веществ Эти синтезы осуществляются через ряд реакций. Процесс начинается с переноса макроэргических фосфатных связей [c.258]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология