Аргинин синтез

В печени в процессе образования мочевины принимают участие три аминокислоты орнитин, цитруллин и аргинин. Синтез протекает следующим образом. Орнитин вступает в реакцию с аммиаком и углекислым газом, в результате чего образуются цитруллин и вода [c.225]

Расщепление аргинина с образованием орнитина переводит путь-биосинтеза аргинина в цикл синтеза мочевины. Этот цикл присущ только организмам, экскретирующим азотистые шлаки в виде мочевины,., тогда как путь, ведущий к биосинтезу аргинина, используется почти всеми организмами. [c.98]

Нек-рые Ь-а-А. ввиду сложности синтеза и разделения оптич. изомеров получают микробиол. способом (лизин, триптофан, треонин) или выделяют из гидролизатов прир. белковых продуктов (пролин, цистин, аргинин, гистидин). Перспективны смешанные химически-ферментативные способы синтеза, напр. [c.139]

Образование пептидной связи между двумя аминокислотами или пептидами, помимо самой конденсации, сопряжено с некоторыми дополнительными химическими операциями. Так, при образовании пептидной связи между карбоксильной группой одного реагента и аминогруппой второго часто необходима защита не только концевой а-аминогруппы первого реагента и концевой карбоксильной группы второго, но и других реакционноспособных групп от нежелательных побочных реакций. К числу таких групп относятся боковые аминогруппы лизина и орнитина, гуанидиновая группировка аргинина, гидроксильные группы серина, треонина, оксипролина и тирозина, тиоловая группа цистеина и даже имино-группа имидазольного кольца гистидина. Поэтому при синтезе сложных пептидов применяется целый ряд временных защитных групп, большая часть которых рассматривается" в главе Защитные группы (стр. 190). [c.158]

Как видно, в структуре грамицидина 8 имеются 2 остатка орнитина (Орн), производные аминокислоты аргинина и 2 остатка неприродных В-изомеров фенилаланина. Стрелки указывают направление синтеза от КН,-групп к СООН-группам каждого остатка, и вследствие цикличности грамицидин 8 не имеет конца. [c.77]

Этот важный регуляторный процесс легко демонстрируется на большинстве штаммов Е. соИ при сравнении культур, выращенных на основной среде, содержащей глюкозу и минеральные соли, в присутствии L-аргинина и без него [31]. Орнитин — карбамоилтрансфераза катализирует шестую, заключительную, стадию синтеза конечного продукта—L-аргинина. В присутствии L-аргинина синтез фермента репрессируется. Это можно показать при выращивании дикого штамма в течение ночи в любой подходящей солевой среде (например, как описано в других разделах этой главы), содержащей для культуры 1 0,02 М раствор глюкозы для культуры 2 0,02 М раствор глюкозы и L-аргинин (ЮО мкг/мл) для культуры 3 0,02 М раствор глюкозы и другую аминокислоту, например гистидин (100 мкг/мл). [c.416]

РИС. 14-4. Биосинтез цитруллина, аргинина и мочевины. Сплошными стрелками указаны реакции, непосредственно связанные с дезаминированием аминокислот и синтезом [c.95]

Если аминогруппа блокируется ацетилированием (рис. 14-2, стадия 2) до восстановления глутамата в полуальдегид, то циклизация предотвращается. у Альдегидная группа путем переаминирования может быть переведена в аминогруппу, и удаление блокирующей ацетильной группы приводит к образованию орнитина >. Последний в результате реакций, приведенных на рис. 14-4, превращается в аргинин. Эти реакции не только обеспечивают пути биосинтеза аргинина, протекающие во всех организмах, но обеспечивают также синтез мочевины, главного конечного азотистого продукта у млекопитающих и ряда других организмов. Интересная особенность замечена у нейроспоры когда она растет на минимальной среде, в ее клетках накапливаются большие количества орнитина и аргинина, из которых свыше 98% заключены в плавающие в цитоплазме пузырьки [ЗЗЬ]. [c.96]

Однако константа равновесия в этом случае оказывается очень низкой (0,04 при pH 9, 10 °С). Теперь считают, что карбаматкиназа обычно работает в обратном направлении, обеспечивая синтез АТР у бактерий, разлагающих аргинин (разд. В, 5, г). [c.97]

Полиамины составляют ряд родственных соединений, частично образующихся из аргинина они присутствуют во всех клетках в относительно больших количествах (зачастую в миллимолярных концентрациях). Содержание полиаминов в клетках часто находится в стехио-метрическом соотношении с содержанием РНК. Однако у Т-четных бактериофагов н большинства бактерий содержание полиаминов ассо-ииировано с ДНК. Полиаминам приписывают множество функций. Они могут в известной мере замещать клеточный К" " и M.g + и, видимо, играют существенную регуляторную роль в процессах синтеза нуклеиновых кислот и белков [36]. Спермидин, по всей вероятности, играет специфическую роль в процессе клеточного деления [40а]. Полиамины могут взаимодействовать с двойной спиралью нуклеиновых кислот, образуя мостики между полинуклеотидными цепями в этом случае положительно заряженные аминогруппы взаимодействуют с отрицательно заряженными фосфатами остова нуклеиновых кислот [40]. В одной модели (предложенной Тсубои [40Ь]) тетраметиленовая часть молекулы полиамина укладывается в малой бороздке, связывая три пары оснований, а триметиленовые группы (одна в спермидине и две в спермине) образуют мостики между смежными фосфатными группами [c.99]

Помимо сильно упакованных молекул РНК в состав 308-субча-стицы входит приблизительно 21 белковая молекула, различающаяся по аминокислотному составу и по аминокислотной последовательности (табл. 15-5). Многие из этих белков (их обозначают символами S1, S2, S3 и т.д.) имеют сравнительно небольшой мол. вес. Кроме того, многие из них обладают сильно выраженными основными свойствами. Они содержат большое число остатков лизина и аргинина, которые бесспорно обусловливают взаимодействие этих белков с молекулами РНК. Вместе с тем в состав 305-субчастиц входит также несколько кислых и нейтральных белков. Рибосомная 508-субчастица содержит - 34 различных белка, причем в одной субчастице может находиться несколько молекул белка одного и того же типа. Белковый состав рибосом может подвергаться изменениям, и установить его точно — задача довольно трудная. Большая часть белков (обычно их называют структурными единицами) присутствует в соотношении 1 1. Другие белки могут отсутствовать в некоторых рибосомах. Аналогично дополнительные копии некоторых субчастиц могут содержаться лишь в части рибосом. В процессе синтеза белка с функционирующими рибосомами временно может связываться ряд других белков. [c.228]

Примевение. Наиб, интерес представляют 20 L-a-A. (аланин, аргинин, аспарагин и др.), входящих в состав белковых молекул. Смеси L-A., а также индивидуальные А. (напр., метионин) применяют в медицине для парэнтерального питания больных с заболеваниями пищеварит. н др. органов, при нарушениях обмена в-в и др. лизин, метионин, треонин, триптофан-ъ животноводстве для обогащения кормов глутамат натрия и лизин-в пищ. пром-сти. (о-А. и их лактамы служат для пром. произ-ва полиамидов. у-Амино-масляная к-та (аминалон)-медиатор в центр, нервной системе, применяется как лек. ср-во при сосудистых заболеваниях головного мозга. Ароматич. А. используют в синтезе красителей и лек. ср-в. На основе аминокарбоновых и ами-нофосфоновых к-т синтезируют селективные комплексоны. комплексообразующие иониты, лигандообменные сорбенты, ПАВ. [c.139]

Если аминокислоты содержат еще и другие функциональные группы, например, ОН, SH, ННг— = NH, или карбоксильные группы, то синтез пептидов иногда сопровождается побочными процессами. Поэтому целесообразно по возможности защищать эти группы. Так, аргинин применяют обычно в виде нитроаргинина. [c.488]

Если в пептидном синтезе используют полифункциональные аминокислоты, такие, как глутаминовая кислота, аспарагиновая кислота, лизин, аргинин, серин, тирозин и т. д., то функциональная группа их боковой цепи должна быть селективно блокирована. Нужные для этого защитные группы не отличаются от тех, которые применяются для блокирования а-амино-или а-карбсйссильных групп. Собственно, проблему представляет собой селективное блокирование, в то время как выбор комбинаций защитных групп является вопросом тактики. Точно так же требуется блокировать тиольные и гуанидиновые группы. В других случаях можно предотвратить или свести к минимуму побочные реакции, обусловленные третьей функцией, поддерживая специфические условия при конденсации. Несмотря на эти возможности, на практике предпочитают варианты с максимальной защитой. [c.125]

Бензилоксикарбониларгинингидробромид получают очень просто из Z-Arg-OH обработкой 1,4 н. НВг в метаноле и высаживанием продукта абсолютным эфиром. Производное гидробромида аргинина со свободной -аминогруппой можно использовать в синтезах в качестве аминокомпонента. [c.127]

Гуанидиновая группа аргинина может блокироваться нитрованием или тозилированием. Последний метод, очевидно, предпочтительнее, так как тозильный остаток может быть удален как посредством HF, так и с помощью расщепления бортрис-(трифторацетата) [427]. В случае нитроаргинина существует опасность расщепления с образованием орнитина. Все еще недостаточно решена проблема защиты цистеина при твердофазном синтезе, хотя перепробовано множество вариантов. Амидные группы глутамина и аспарагина целесообразно защищать. Общеизвестные побочные реакции при применении многофункциональных аминокислот, такие, как, например, транспептидация в случае аспарагиновой кислоты или образование пирролидон-5-карбоновой-2 кислоты с глутамином, представляют опасность также и в случае синтезов Меррифилда. [c.188]

Например, ставшие классическими синтезы окситоцина, вазопрессина и инсулина спланированы так, что временные защитные группы удалялись ацидолизом, постоянные — восстановлением после завершения синтеза. Защита а-аминогрупп осуществлялась бензилоксикарбонильной группой, которая деблокировалась при обработке бромоводородом в уксусной кислоте, в то время как е-аминогруппы остатков лизнна и гуанидиновые группы остатков аргинина были защищены тозильными группами, удаляемыми лишь восстановлением натрием в жидком аммиаке. Но, поскольку обработка натрием в жидком аммиаке ведет к различным повреждениям продукта, эту методику восстановительного отщепления применяют теперь редко. [c.222]

Этот простейший из возможных методов защиты аминогрупп находит лишь ограниченное применение. Как было установлено,. Р-аминоспирты могут быть окислены в а-аминокислоты, если аминогруппу сначала превратить в замещенный аммониевый ион. Например, 2-аминопропанол-1 был превращен в замещенный аммонйй--сульфат и затем окислен перманганатом калия [62] в соответствии со схемой 15. Гуанидиновая группа аргинина была защищена лутем образования соли во время синтеза аргин ил пептидов [63]. [c.202]

При синтезе пептидов из аргинина необходимо подавить основность гуанидиновой группировки, что может быть достигнуто нитрованием до N-нитроаргинина [142, 143]. Нитрогруппа может быть отщеплена каталитическим гидрированием. [c.212]

Вырожденность кода является статистической необходимостью. Триплетов больще (4 = 64), чем аминокислот. Эта вырожденность распределена неоднородно (см. табл. 22.5.1). Аргинин, лейцин и серии обладают каждый шестью кодонами, в то время как триптофан обходится одним. Как мы уже видели, кодон AUG имеет двойное назначение, для инициации синтеза белка с использованием тРНК г и для включения метионина во внутренние положения цепи с использованием тРНК т- [c.210]

Обычные или белковые аминокислоты можно классифицировать по их боковым радикалам. Аминокислоты, содержащие функциональные группы в боковом радикале, например кислые аминокислоты— аспарагиновая и глутаминовая кислота (карбоксильная группа), основные аминокислоты — лизин (аминогруппа), аргинин (гуанидиногруппа) и гистидин (имидазол), а также цистеин (ти-ольная группа) и серин, треонин и тирозин (гидроксильная группа), могут требовать определенной защиты в зависимости от условий создания пептидной связи (см. разд. 23.6.3) и общей стратегии синтеза (см. разд. 23.6.5). Кроме того, в случае аминокислот, содержащих в боковом радикале аминогруппу или карбоксильную группу, сама намечаемая схема синтеза требует четкого разграничения условий синтеза, идущего по этим боковым группам и а-амнно- и карбоксигруппам с тем, чтобы исключить неоднозначность в создаваемой последовательности остатков в конечном продукте. [c.382]

Очень устойчивые У /а-толуол-м-сульфонилпроизводные аргинина находят все возрастающее применение особенно в твердофазном синтезе [44, 45]. Толуол-п-сульфонильная группа может быть удалена только при действии очень сильной кислоты (жидкого фторида водорода) [46] или путем восстановления натрием в жидком аммиаке. [c.386]

Другой подход к получению пептидов аргинина состоит в использовании производных орнитина, содержащих в боковом радикале защитные группы, с последующим превращением на конечных стадиях синтеза орнитиновой боковой группировки в аргини-новую схема (27) . Таким путем можно избежать осложнений при синтезе, связанных с наличием в молекуле гуанидиновой функции. [c.386]

Данные о специфичности транспорта аминокислот через биомембраны клеток были получены при анализе наследственных дефектов всасывания аминокислот в кишечнике и почках. Классическим примером является цистинурия, при которой резко повышено содержание в моче цистина, аргинина, орнитина и лизина. Это повышение обусловлено наследственным нарушением механизма почечной реабсорбции. Цистин относительно нерастворим в воде, поэтому он легко выпадает в осадок в мочеточнике или мочевом пузыре, в результате чего образуются цистиновые камни и нежелательные последствия (закупорка мочевыводящего тракта, развитие инфекции и др.). Аналогичное нарушение всасывания аминокислот, в частности триптофана, наблюдается при болезни Хартнупа. Доказано всасывание небольших пептидов. Так, в опытах in vitro и in vivo свободный глицин всасывался значительно медленнее, чем дипептид глицилглицин или даже трипептид, образованный из трех остатков глицина. Тем не менее во всех этих случаях после введения олигопептидов с пищей в портальной крови обнаруживали свободные аминокислоты это свидетельствует о том, что олигопептиды подвергаются гидролизу после всасывания. В отдельных случаях отмечают всасывание больших пептидов. Например, некоторые растительные токсины, в частности абрин и рицин, а также токсины ботулизма, холеры и дифтерии всасываются непосредственно в кровь. Дифтерийный токсин (мол. масса 63000), наиболее изученный из токсинов, состоит из двух функциональных полипептидов связывающегося со специфическим рецептором на поверхности чувствительной клетки и другого — проникающего внутрь клетки и оказывающего эффект, который чаще всего сводится к торможению внутриклеточного синтеза белка. Транспорт этих двух полипептидов или целого токсина через двойной липидный слой биомембран до настоящего времени считается уникальным и загадочным процессом. [c.426]

Таким образом, весь цикл мочевинообразования может быть представлен следующим образом. На первом этапе синтезируется макроэрги-ческое соединение карбамоилфосфат—метаболически активная форма аммиака, используемая в качестве исходного продукта для синтеза пиримидиновых нуклеотидов (соответственно ДНК и РНК) и аргинина (соответственно белка и мочевины) [c.448]

Реакция требует затраты двух молекул АТФ, открыта в митохондриях клеток иечени и используется преимущественно для синтеза аргинина и мочевины. В этой реакции в качестве активного стимулирующего аллостерического эффектора действует N-ацетилглутамат. [c.449]

В качестве примера приводим схему биосинтеза креатина, в котором принимают участие три аминокислоты аргинин, глицин и метионин. Реакция синтеза протекает в две стадии. Первая стадия-биосинтез гуани-динацетата-осуществляется в почках при участии глицин-амидинотранс-феразы (КФ 2.1.4.1) [c.455]

С метаболизмом глутаминовой кислоты связаны также пути обмена пролина и аргинина (см. рис. 12.9), хотя следует напомнить, что аргинин относится к частично незаменимым аминокислотам организма, особенно в молодом возрасте, когда его синтез из глутамата не может обеспечить потребности быстрого роста организма. Основным путем метаболизма [c.463]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология