Механизм действия пероксидазы

Механизм действия пероксидаз [c.44]

К - свободный радикал аминокислотного остатка белка. Эти последние формы вступают в химическую реакцию окисления субстратов. В целом механизм действия пероксидаз изучен намного меньше, чем цитохромов. [c.292]

На основе механизма действия пероксидазы лежит ее сп собность вступать во взаимодействие с пероксидом водорода образованием промежуточных комплексов [c.132]

Механизм действия пероксидазы окончательно не выяснен. Согласно Чансу, в его основе лежит образование промежуточного соединения (комплексов) фермента с перекисью. Образующийся комплекс I [c.227]

Механизм действия пероксидазы хрена может быть представлен следующими уравнениями [c.184]

МЕХАНИЗМЫ ДЕЙСТВИЯ ПЕРОКСИДАЗЫ [c.32]

Механизмы действия пероксидазы и каталазы изучаются сравнительно давно, однако ясного представления о них до сих пор еще не создано. [c.213]

При пероксидазном окислении двух субстратов отмечается активация окисления одного субстрата и ингибирование другого [Лебедева, Угарова, 1996]. При этом активации подвергается окисление медленно окисляемого субстрата и частичное или полное ингибирование превращения быстро окисляемого субстрата. Реакции совместного окисления субстратов имеют биологическое значение, так как по сравнению с реакциями индивидуального окисления более предпочтительны в живых организмах. Исследование этих реакций позволит разобраться в возможностях механизма действия пероксидазы и с учетом этих реакций выявить особенности функционирования пероксидазы в растительных и животных тканях, а также расширить аналитическое применение фермента. [c.42]

Каталаза является ферментом, неизменно присутствующим в аэробных клетках иногда ее количество может достигать 1% от сухого веса бактерий. Этот фермент катализирует распад Н2О2 на воду и кислород. Постулируемый механизм в основных чертах совпадает с механизмом действия пероксидаз. Если в уравнение (10-4) вместо АНг подставить Нг02, а вместо А — Ог, то получим [c.376]

Механизмы действия пероксидазы в реакциях индивидуального окисления были изучены на примере окисления аскорбиновой кислоты, которая в растительных и животных клетках уча- [c.53]

Участие норадреналина и викасола в механизмах действия пероксидазы было изучено на примере реакций пероксидазного окисления аскорбиновой кислоты и о-дианизидина [Рогожин, Верхотуров, 19986]. Показано, что в присутствии норадреналина скорость пероксидазного окисления АК возрастала, проявляясь при pH 4,5- [c.99]

РОЛЬ КАРБОКСИЛЬНЫХ ГРУПП ГЕМИНА В МЕХАНИЗМЕ ДЕЙСТВИЯ ПЕРОКСИДАЗЫ [c.123]

Для выяснения регуляторной роли углеводов в механизме действия пероксидазы нами было исследовано влияние углеводов на каталитические свойства фермента и на его термостабильность. В качестве представителей моно- и олигосахаридов были выбраны следующие соединения глюкоза, маннит, мальтоза, лактоза, сахароза. [c.132]

Вывод. Схе.мы цепных реакций, нредлсжеишле Габером и Вильштеттером для объяснения механизма действия пероксидазы и каталазы на Н2О2, не соответствуют фактам. [c.323]

Так при изменении структуры белка (белковая изомерия), меняется соотношение высоко- и низкоспиновых форм Ре(Ш)ПП. Ядами пероксидаз являются многие соединения особенно СЫ", Н8 , Р". Существует множество механизмов действия пероксидаз, так как они окисляют амины, фенолы, их производные, многие неорганические соединения. Однако из спектральных и кинетических данных следует [2, 96, 106], что любой механизм будет включать образование пероксидного комплекса (-1ш")(НОО)РеПП, в котором в качестве экстралигандов [c.292]

Комплекс II—Ре02+ соответствует промежуточному уровню восстановления в пероксидазной реакции. В результате действия комплекса I, как одноэлектронного окислителя, возникает фер-рил-ион (Ингрэм, 1964). Поэтому механизм действия пероксидазы в современной интерпретации выглядит так [c.186]

Катализаторы как неорганические, так и биологические, способны изменять скорость только таких реакций, которые в определенных условиях могут протекать сами по себе. Поэтому в механизме действия пероксидазы и каталазы на перекись водорода решающим моментом являются те направления, по которым может пойти разложение Н2О2 само по себе. Этих направленш три [c.131]

Не входя в обсуждение схемы Габера и Вильштеттера по существу, рассмотрим, насколько она применима к объяснению механизма действия пероксидазы и каталазы. Против применения ее к действию пероксидазы встречается пренеде всего следующее возражение. [c.319]

В живых организмах существует физиологически нормальный уровень свободнорадикальных процессов и перекисного окисления липидов, необходимый для регулирования липидного состава, проницаемости мембран, и ряда биосинтетических процессов (Бурлакова и др., 1991). В генерировании свободных радикалов в биогенных системах может принимать участие и пероксидаза. Однако, несмотря на многолетние исследования фермента, полностью раскрыть его роль в биогенных системах пока не удается. Это во многом связано с тем, что слабо изученным является механизм действия фермента и, в особенности, устройство активного центра пероксидазы. Поэтому в этой работе мы постарались раскрыгь механизм действия пероксидазы, а также роль фермента в составе антиоксидантной системы живых организмов, обобщая как литературные, так и собственные исследования. [c.6]

Выдвинутый Вильштетером и Габером много лет назад [1] цепной механизм действия пероксидазы и каталазы через радикалы ОН и НО2 окончательно отвергнут. [c.67]

Особенностью механизма действия пероксидазы в оксидазных реакциях является способность фермента в процессе каталитической реакции генерировать свободные радикалы , HOj и радикал органического субстрата. Типичным субстратом в оксидазных реакциях пероксидазы является диоксифумаровая кислота [Saunders et al., 1964]. Оксидазное окисление ДФК исследовал Чанс, используя метод остановленной струи при pH 4 [ han e, 1952]. Было показано, что для проведения реакции при 4 °С требовалось присутствие ионов марганца, однако повышение температуры способствовало протеканию реакции и в отсутствие ионов марганца. Для пероксидазы, активированной ионами марганца, Чанс определил константу взаимодействия с кислородом (10 М сек ), и показал, что образующийся комплекс ПО-О реагирует с ДФК, с константой равной 4 10 М сек . [c.33]

В монофафии рассматриваются структура и механизм действия гемсо-держащих белков, а также топография их активных центров. Показано участие гемина в каталитическом процессе гемсодержащих белков. Приводятся данные по строению и механизму действия пероксидазы в реакциях оксидазного и пероксидазного окисления субстратов. Показана функциональная роль фермента в биологических системах, а также возможности его использования в аналитических исследованиях. Приводятся результаты исследований авторов, раскрывающие особенности протекания перокси-дазных реакций с участием медленно и быстро окисляемых субстратов, а также роль индолил-З-уксусной кислоты в этих реакциях.Обсуждаются механизмы пероксидазных реакций индивидуального и совместного окисления фенотиазинов и влияние строфантина О на кинетику их окисления. Установлена роль функционально важных групп активного центра пероксидазы, участвующих в катализе. Показано влияние моно- и олигосахаридов на каталитические свойства и стабильность пероксидазы. Представлена динамическая модель активного центра пероксидазы. Рассмотрено действие антиоксидантной системы растений и животных. Показаны условия протекания перекисного окисления липидов в живых организмах и роль пероксидазы в действии антиоксидантной системы растений. Изучено влияние малых доз ультрафиолетового облучения семян на состояние антиоксидантной системы, прорастающих зерновок пшеницы. [c.2]

Структуры активных центров гемоглобина, миоглобина и каталазы являются более высокоорганизованными по сравнению с пероксидазой, т.к. их активные центры предназначены в основном для выполнения специфических функций в организме человека [Пратт, 1978]. Однако, несмотря на высокую структурную организацию, эти гемсодержащие белки сохранили способность участвовать в реакциях окисления, что, возможно, позволяет в ряде случаев использовать специализированные ферментные системы в окислительных реакциях, реализуемых при включении механизмов саморазрушения клеток, т.е. в механизмах апоптоза, участвуя в активизации механизмов перекисного окисления липидов в биогенных системах [Trost, Walla e, 1994]. Поэтому выявление общих закономерностей в строении активных центров и механизмов действия гемсодержащих белков поможет понять специфику их действия и, в частности, механизм действия пероксидазы и других гембелков в составе антиоксидантной системы. [c.9]

Одним из компонентов механизмов покоя является антиоксидантная система, поддерживающая жизнеспособность организма при проявлении его пониженной функциональной активности. При этом компоненты АОС могут не только обеспечивать продолжительность состояния покоя, но и при создании благоприятных условий активировать выход из состояния гипобиоза живых организмов [Рогожин, Курилюк, 1996]. Ведущим звеном этой системы являются процессы перекисного окисления липидов, запускающие у покоящихся организмов основные процессы жизнедеятельности. Доказательствами этого утверждения служат следующие факты. При создании благоприятных условий (температура, влажность, кислород) семена могут прорастать [Николаева и др., 1985 Обручева, Антипова, 1997]. Однако предварительно у них должно активироваться дыхание. В покоящихся семенах дыхание крайне ослаблено, отмечаются изменения в составе жирных кислот и функционально активных веществ мембран митохондриальной системы за счет которых обеспечивается разобщение механизмов окислительного фос-форилирования при сохранении активности окислительных процессов [Скулачев, 1996]. Однако при активизации дыхания поступивший кислород ускоряет пусковые механизмы процессов ПОЛ. Контроль за этими процессами осуществляет антиоксидантная система в составе низкомолекулярных (аскорбиновая кислота, гидрохинон, мочевая кислота, мочевина, глутатион и др.) и высокомолекулярных (супероксиддисмутаза, каталаза, пероксидаза) соединений [Кения и др., 1993 Меньшикова, Зен-ков, 1993 Зенков, Меньшикова, 1993]. Причем между компонентами системы просматривается взаимная зависимость [Верхотуров, 1999]. Среди ферментов следует вьщелить пероксидазу, которая, обладая широкой субстратной специфичностью, способна катализировать реакции окисления различных органических соединений [Угарова и др., 1981]. Причем особенностью механизма действия пероксидазы является способность фермента катализировать окисление органических субстратов с участием [c.48]

Выявлено, что при окислении медленно окисляемых субстратов, таких как аскорбиновая кислота, в механизме действия пероксидазы заложен сложный регуляторный механизм, имеющий биологическое значение. В основе этого механизма лежит способность самих субстратов регулировать процесс окисления. При этом аскорбиновая кислота, являющаяся основным антиоксидантом растений, может активировать реакции собственного пероксидазного окисления. Предложено, что данный регуляторный механизм обеспечивает выполнение избирательной антиоксидантной функции пероксидазы в растениях. Установлено биологическое значение эффекта активации пероксидазы в реакциях окисления медленно окисляемого субстрата в присутствии быстро окисляемого и ингибирование активности фермента высокими концентрациями субстрата. Выявленные закономерности позволяют понять механизм действия большого количества соединений, используемых в предпосевной обработке семян и обладающих стимулирующим, ретардантным, ингибирующим действием в отдельности, а также в различных сочетаниях. Пероксидаза входит в состав комплекса ферментов, катализирующих окисление различных соединений, используемых в аэробных метаболических процессах, интенсивность которых возрастает в процессе набухания и прорастания семян. До сих пор являются спорными вопросы относительно эффектов активирования всхожести семян низкими концентрациями соединений и механизмы понижения всхожести семян высокими концентрациями веществ. На основании полученных данных мы предложили механизм участия пероксидазы в этих процессах. Поскольку фермент является показателем проте- [c.69]

Ведущим звеном этой системы являются процессы перекисного окисления липидов (ПОЛ), запускающие у покоящихся организмов основные процессы жизнедеятельности. Доказательствами этого утверждения служат следующие факты. При создании благоприятных условий (температура, влажность, кислород) семена могут прорастать. Однако предварительно у них должно активироваться дыхание. В покоящихся семенах дыхание крайне ослаблено, отмечаются изменения в составе жирных кислот и функционально активных веществ мембран митохондриальной системы, за счет которых обеспечивается разобщение механизмов окислительного фосфорилрфования. Однако поступивщий кислород активирует пусковые механизмы процессов ПОЛ. Контроль за этими процессами осуществляет антиоксидантная система, в составе низкомолекулярных (аскорбиновая кислота, гидрохинон, мочевая кислота, мочевина, глутатион и др.) и высокомолекулярных (супероксиддисмутаза, каталаза, пероксидаза) соединений. Причем между компонентами системы просматривается взаимная зависимость. Особенностью механизма действия пероксидазы является способность фермента катализировать окисление органических субстратов с участием кислорода, т.е. фермент может выполнять роль оксидазы. Оксидазными субстратами фер- [c.209]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология