Гонадотропин

В гено.ме обнаруживаются также рассеянные или находящиеся в кластерах гены, кодирующие гомологичные белки со сходными функциями. Например, это гены для разных типов актина, тубули-на, белков оболочки яйца насекомых, гонадотропинов позвоночных. Перечисление этих генов показывает, что семейства таких генов могут выпатнять как общеклеточные, так и специализированные функции. Такие мультигенные семейства, включающие по 5—20 копий и кодирующие белки со сходными функциями, также можно отнести к фракции умеренно повторяющихся последовательностей [c.190]

Биохимические функции. В репродуктивных тканях андрогены отвечают за их дифференцировку и функционирование. Образовавшийся в семенниках тестостерон и его активный метаболит ДГТ проникают в клетки-мишени методом простой или облегченной диффузии и взаимодействуют с одним и тем же белковым рецептором. Образовавшиеся гормон-рецепторные комплексы перемещаются в ядро, связываются с хроматином и стимулируют процессы синтеза белка (гл. И). В репродуктивных органах эти процессы реализуются в половой дифференцировке, основные этапы которой представляют собой хромосомы—гонады—фенотип. Кроме того, андрогены стимулируют сперматогенез, половое созревание и по принципу обратной связи контролируют секрецию гонадотропинов. Помимо влияния на функционирование репродуктивной системы, андрогены участвуют в контроле клеточного метаболизма многих других тканей и органов. Независимо от типа ткани андрогены проявляют анаболические эффекты, связанные со стимуляцией процессов транскрипции и увеличения скорости синтеза белка. Более всего андрогенных клеток-мишеней находится в скелетных мышцах, причем под действием гормонов происходит резкое увеличение мышечных белков и наращивание мышечной массы. Стимуляция белок-синтетических процессов под действием андрогенов отмечена в почках, сердечной мышце, костной ткани. Андрогены образуются не только в семенниках, но и в яичниках. Их роль в организме женщин или самок животных заключается в формировании поведенческих реакций, а также в контроле за синтезом белка в репродуктивных органах. [c.161]

Биосинтез андрогенов осуществляется главным образом в семенниках и частично в яичниках и надпочечниках. Основными источниками и предшественниками андрогенов, в частности тестостерона, являются уксусная кислота и холестерин. Существуют экспериментальные доказательства, что путь биосинтеза тестостерона от стадии холестерина включает несколько последовательных ферментативных реакций через прегненолон и 17-а-окси-прегненолон (см. ранее). Регуляция биосинтеза андрогенов в семенниках осуществляется гонадотропными гормонами гипофиза (ЛГ и ФСГ), хотя механизм их первичного эффекта до сих пор не раскрыт в свою очередь андрогены регулируют секрецию гонадотропинов по механизму отрицательной обратной связи, блокируя соответствующие центры в гипоталамусе. [c.283]

Другие гормоны передней доли гипофиза — тиреотропный гормон, пролактин, гормон роста (соматотропин), гонадотропин и т.д. — также являются белковыми. Поджелудочная железа вырабатывает белковый гормон глюкагон, стимулирующий превращение гликогена в глюкозу. Назовем еще брадикинин, стимулирующий сокращение гладких мышц, со структурой [c.101]

ПОЛИПЕПТИДНЫЕ ГОРМОНЫ Хорионический гонадотропин Гормон роста [c.187]

Хорионический гонадотропин Женское бесплодие [c.205]

Увеличение числа яйцеклеток, в которых будет инъецирована чужеродная ДНК, путем стимуляции гиперовуляции у самок-доно-ров. Сначала самкам вводят сыворотку беременной кобьшы, а спустя примерно 48 ч — хорионический гонадотропин человека. В результате гиперовуляции образуется примерно 35 яйцеклеток вместо обычньис 5—10. [c.421]

ХОРИОНИЧЕСКИЙ ГОНАДОТРОПИН (хориогонадо-тропин), гликопротеид, молекула к-рого состоит из двух субъединиц (а и 3), нековалентно связанных друг с другом мол. м. 38 ООО. Число аминокислотных остатков в полипептидной цепи а-Х. г. колеблется от 89 до 92, в полипептидной цепи Р-Х. г. составляет 147. На углеводную часть приходится ок. 30% мол. массы X. г. а-Х. г. содержит две оли-госахаридные цепи (присоединены к полипептидной цепи по остаткам аспарагина), fi-X. г.— пять (две из них присоединены по остаткам аспарагина, а три — по остаткам серина). [c.665]

ГОМОПОЛИМЕРЫ, см. Высокомолекулярные соединения. ГОМОТОПИЯ, см. Топные отношения. ГОНАДОЛИБЕРЙН (гонадотропин-рилизинг фактор, ри-лизинг фактор лютеинизирующего и фолликулостимулирующего гормонов, ЛГ/ФСГ-РФ), пептидный гормон гипоталамуса. Первичная структура Г, у человека и др. позвоночных PyrG lu—His—Trp—Ser—Tyr—Gly—Leu—Arg— [c.594]

Pro—Gly—NHj (PyrGlu-пироглутаминовая к-та, др. буквенные обозначения см. в ст. Аминокислоты)-, мол. м. 1182. В организме Г, образуется из высокомол, предшественника и транспортируется в гипофиз, где стимулирует секрецию в кровь лютеинизирующего и фолликулостимулирующего гормонов (гонадотропинов), к-рые действуют на гонады [c.594]

Молекулярный механизм действия Г. в гипофизе включает связывание с мембранными рецепторами клеток, что приводит к ускорению обмена кислых фосфолипидов (напр,, фосфатидилинозитолов, фосфатидовых к-т) и увеличению в клетках концентрации ионов Са . Эти процессы способствуют освобождению гонадотропинов. Синтез последних при длительном воздействии Г. на гипофиз происходит при участии фермента аденилатциклазы. [c.594]

Установлена важная роль первых трех аминокислотных остатков в молекуле Г. для проявления им биол. активности и боковых цепей аминокислотных остатков в положениях 2, 3 и 6 для связывания с рецептором. Модификация последних позволила получить высокоактивные и длительно действующие аналоги Г. Так, пептид, образующийся при замене в Г. первого аминокислотного остатка на остаток N-ацетилаланина, второго-на остаток D-N-(и-xлopфe-нил)аланина, третьего и четвертого-на остаток D-триптофана, представляет собой мощный блокатор овуляции. При замене в Г. аминокислотного остатка в положении 6 на остаток D-триптофана, а также при ряде др. модификаций Г, образуются пептиды, к-рые при непродолжит. действии индуцируют пролонгированное освобождение гонадотропинов и овуляцию, а при длительном-угнетают секрецию этих гормонов и ф-ции гонад. [c.594]

Предполагается, что пептидные гормоны (инсулин, пролактии, гормон роста, паратиреоидный гормон, гонадотропин, гормоноподобные факторы роста и др.) также могут проникать через клеточную мембрану внутрь клетки [575]. Это предположение уже выдвигалось в 50-х годах двумя группами исследователей, но эндокринологи настаивали на концепции взаимодействия пептидных гормонов исключительно лишь со связанными с мембраной рецепторами. Согласно современным воззрениям, такие трудноин-терпретируемые долговременные эффекты, как, например, влияние на рост клетки и белковый синтез в случае инсулина, Можно объяснить, лишь принимая возможность проникновения гормона в клетку. Кратковременные эффекты могут быть вызваны, по существующему представлению, обычным путем, т. е. взаимодействием с рецептором, связанным с мембраной. Относительно процесса входа в клетку существуют различные точки зрения, как, например, совместное действие высокомолекулярного белка-носителя (а2-макроглобулин для инсулина или эпидермального фактора роста) или совместное с рецептором клеточной стенки проникновение гормона в клетку. Но в общем случае ясность в вопросе о функциях полипептидного гормона в клетке пока отсутствует. Дискуссируются следующие предположения [c.235]

Гонадолиберин (рилизинг-фактор гонадотропина) [647] [c.257]

Рилизинг-фактор гонадотропина удалось впервые (1971 г.) выделить из гипоталамуса свиньи и овцы группе Шалли [645], а тремя годами позднее также группе Гийеме-иа [646]. Гонадолиберин рассматривается как исключение из так называемой единой концепции, поскольку он вь1зывает выделение как лютеинизирующего гормона (ЛГ), так и фолликулостимулирующего гормона (ФСГ). Антитела к синтетическому гормону одновременно тормозят выделение ЛГ и ФСГ. Но поиски второго гормона, стимулирующего выделение ЛГ и ФСГ, все-таки продолжаются. [c.257]

Эта группа гликопротеинов включает фолликулостимулирующий Гормон, лютеинизирующий гормон, хорионический и менопаузальный гонадотропины человека, гонадотропин сыворотки жеребых кобыл и тироидстимулирующий гормон. Первичная структура углеводных фрагментов этих гликопротеинов еще не определена нз-за сложности отделения достаточного количества чистого гормона от очень похожих (по химическим и физическим свойствам) гормонов и других макромолекул, включая гликопротеины, присутствующие в окружающей среде. Методам исследования гормонов посвящен обзор [190]. Очистка отдельного гормона включает ряд Стадий, причем успех этой операции зависит от специфических свойств молекулы гормона наличия кислотных или основных групп Р некоторых аминокислотных остатках и кислотных групп 5-ацет- [c.265]

С помощью иммунологических реакций гормональных гликопротеинов показано значительное сходство этих соединений. Например, антисыворотка к фолликулостимулирующему гормону перекрестно реагирует с лютеинизирующим гормоном, хорионическим гонадотропином человека и тироидстимулирующим гормоном, что указывает на наличие в молекулах этих гормонов ряда общих антигенных групп наряду с их специфическими антигенными детерминантами. Показано, что такие гормоны состоят из субъединиц [195, 196], которые могут высвобождаться при действии трипсина, растворов пропионовой кислоты (I М), мочевины (8 М) или доде-цилсульфата натрия. Хотя таким образом были испытаны не все гликопротеины человека, однако в настоящее время полагают, что Р-субъединицы ответственны за специфичность гормона, тогда как а-субъединицы являются взаимозаменяемыми. Такой вывод согласуется со сходством аминокислотных последовательностей в а-субъединицах и уникальным характером р-субъединиц. При совместной инкубации а- и р-субъединиц в физиологических условиях возможна их рекомбинация, причем конечная биологическая активность выше суммарной активности отдельных субъединиц. Найдено также, что субъединицы гормонов из разных источников взаимозаменяемы. Более важен, однако, тот факт, что путем комбинации субъединиц из различных гликопротеиновых гормонов могут быть получены гибридные молекулы [196, 197], причем тип гормональной активности гибридного гликопротеина определяется первоначальной активностью р-субъединицы. [c.266]

Применение гликозидгидролаз и Химических методов для яня-лиза хорионического гонадотропина человека оказалось более успешным, были определены типы связей [200] н порядок расположения углеводных остатков [201, 202] в интактной молекуле этого соединения. Изучение строения чистой а-субъединицы [203] показало наличие двух гликопептидов (50) и (51). [c.267]

Кортикотропин-рилизинг-фактор Тиротропин-рилизинг-фактор Гонадотропин-рилизинг-фактор Рилизинг-фактор фолликулостимулирующего гормона Соматотропин-рилизинг-фактор Соматотропинингибирующий фактор Пролактин-рилизинг-фактор Пролактинингибирующий фактор Меланотропин-рилизинг-фактор Меланотропинингибирующий фактор [c.253]

Практическое применение. На основе ЛГ в медицине применяют препарат для инъекций гонадотропин хорионический (гопабиол, прегнил). Он показан при атрофии или понижении функций половых желез у мужчин и у женщин в связи с патологией гипофиза, а также при бесплодии у женщин. [c.149]

На основе ФСГ применяется гонадотропин менопаузный (гопал Ф, пурегон) для инъекций. Показан при бесплодии у мужчин и женщин. [c.149]

Регуляция биосинтеза андрогенов определяется гормонами центральных желез — гонадолиберином и гонадотропинами. Под их контролем находится синтез ферментов, участвующих в образовании тестостерона и других половых гормонов. Гонадотропные гормоны контролируют также секрецию андрогенов в кровяное русло, где они связываются с белком глобулиновой фракции — тестостерон-связывающим глобулином. [c.160]

Среди гормонов белками являются инсулин, секретируемый поджелудочной железой, паратиреоидный гормон щитовидной железы, а также ряд гормонов гипофиза — гормон роста, липотропин, про-лактин. гонадотропин, лютеинизирующий и фолликулостимулирующий гормоны, тиреотропин белковую природу имеют и некоторые, пока мало изученные гормоны кишечника. Значительное число известных гормонов являются пептидами — окситоцин, вазопрессин, адренокортикотропный гормон, а- и -меланоцитстимулирующие гормоны (гипофиз), глюкагон (поджелудочная железа), гастрин, секретин и холецистокинин (желудочно-кишечный тракт), кальци-тонин (щитовидная железа), тканевые гормоны брашкинин и ангиотензин, вещества гормонального характера глутатион и офтальмовая кислота и др. [c.21]

К белковым гормонам относятся такие важнейшие соединения, как инсулин, гормон роста (соматотропин), некоторые гормоны гипофиза — центральной железы внутренней секреции тиротропин, гонадотропин, лютропин, липотропин. Еще один белкосый гормон — паратгормон — синтезируется в паращнтовидных железах. [c.238]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.235 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.238 , c.471 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.0 ]

Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов (1949) -- [ c.0 ]

Эволюция без отбора Автоэволюция формы и функции (1981) -- [ c.33 , c.302 , c.340 ]

Эволюция без отбора (1981) -- [ c.33 , c.302 , c.340 ]

Полярография лекарственных препаратов (1976) -- [ c.184 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология