Цинк Цистеин

Функцию радиопротекторов выполняют сульфгидрильные соединения (глутатион, цистеин, цистеамин и др.) и такие восстановители, как аскорбиновая кислота ионы металлов и элементы питания (бор, висмут, железо, калий, кальций, кобальт, магний, натрий, сера, фосфор, цинк) ряд ферментов и кофакторов (каталаза, пероксидаза, полифенолоксидаза, цитохром с, NAD) ингибиторы метаболизма (фенолы, хиноны) активаторы (ИУК, кинетин, гибберелловая кислота) и ингибиторы роста (абсцизовая кислота, кумарин) и др. [c.439]

Цинк образует активный сайт координацией с аминокислотными остатками белковых молекул (гистидина, цистеина, аспарагиновой кислоты) с использованием как ионных, так и донор-но-акцепторных связей. Обычно таких лигандов три-четыре, на оставшиеся координационные вакансии (одна-две) катион цинка присоединяет молекулы или фрагменты молекул, подлежащие активации (схема 13.2). [c.355]

Цинковые пальцы представляют собой серию повторяющихся доменов (от двух до девяти), имеющих форму пальца. В центре координации каждого домена находится цинк. В одних случаях цинк соединен с четырьмя остатками цистеина, в других — с двумя цистеинами и двумя гистидинами. [c.474]

Цинк уксуснокислый, 2-водный (дигидрат ацетата цинка) 4-цистеин гидрохлорид [c.589]

Мешают определению цистеина иодиды (при содержании более V5 от содержания цистеина в молях), цинк, кадмий, кобальт и медь. [c.569]

Цинковый палец включает около 20 аминокислотных остатков, образующих петлю при участии цинка цинк соединен с двумя остатками цистеина и двумя остатками гистидина (могут быть также все четыре связи с цистеином). Эти элементы супервторичной структуры придают белкам геометрическую форму, [c.115]

Так же, как и в случае цинк-энзимов, основными лигандами иона меди при формировании активного сайта являются имидазольные фрагменты гис-тидиновых остатков белков их может быть до четырех на один атом металла. В качестве дополнительных лигандов выступают фрагменты тирозина, аргинина и цистеина белковой цепи, молекулы воды. Более слабые координационные связи ион меди образует [c.357]

Более надежным представляется использование условных констант, учитывающих физиологические условия. При наличии необходимой информации о константах устойчивости индивидуальных соединений, присутствующих в данной системе, можно с помощью ЭВМ оценить направление реакций, происходящих в организме. Так, применение компьютерных расчетов равновесий в растворе, содержащем одновременно ионы меди (II), цинка (II) и 22 аминокислоты, присутствующие в плазме крови [939], показало, что при рН=7,4 медь и цинк образуют смешанный комплекс с гистидином и цистеином. Таким образом, при прогнозировании результата введения в такую систему молекулы комплексона необходимо учитывать в качестве конкурирующих реакций не только образование биометаллами комплексов с аминокислотами, но и смешанно лигандных соединений. [c.493]

Прочные комплексы с азотсодержащими группировками белка образуют ионы меди и железа. Ионы кальция и магния преимущественно связываются с карбоксильными группами белка. Фермент алкогольдегидрогеназа содержит в своем составе цинк, прочно связанный с серосодержащими аминокислотными остатками белкового компонента макромолекулы. Ферридоксины переносят электроны при участии атомов железа, прочно связанных с остатками цистеина. В некоторых истинных металлоферментах присутствует более одного атома металла. Примером тому является супероксиддисмутаза — фермент, содержащий в своем составе медь и цинк. [c.63]

Известна последовательность еще одного участка КПВ, содержащего сульфгидрильную группу [156]. Единственный остаток цистеина в КПВ алкилируется иодацетамидом в отсутствие восстанавливающих агентов при условии, если удален цинк. Таким образом, для КПВ химические данные более определенно указывают на то, что цистеин служит лигандом цинка. Однако последовательность [157] вокруг этого остатка цистеина гомологична последовательности КПА не в районе третьего лиганда цинка (His-196), а в начале спирального участка у С-конца. Остаток цистеина соответствует остатку А1а-290, а-углеродный атом которого удален от атома цинка на 11 А. Если считать, что химические данные доказывают участие цистеина в связывании металла, то возникает следующая дилемма или две высокогомологичные последовательности расположены в двух белках в разных положениях, или их третичные структуры не одинаковы. Объяснение противоречия может заключаться в том, что остаток цистеина, как и А1а-290, спрятан внутри молекулы и вступает в реакцию только после некоторого ее разворачивания, вызываемого удалением цинка. Скорее всего, цистеин не является лигандом цинка, однако обращение к истории установления природы лигандов металла в КПА (разд. 3.3.2) показывает, что разумнее отложить этот вопрос до установления полной первичной структуры КПВ и сравнения третичных структур прямыми методами. [c.553]

Точно так же как живые организмы реагируют на тепло, свет и некоторые другие физические факторы (например, на действие радиации) путем изменения характера транскрипции определенных генов, они реагируют и на действие металлов с помощью гомеостатических реакций. Одни металлы токсичны (например, кадмий и ртуть), другие являются необходимыми компонентами пищи, но ядовиты в высоких концентрациях (например, медь и цинк). Главная роль в ответе на действие металлов принадлежит активации транскрипции генов металлотионеина. Эти гены кодируют небольшие полипептиды, богатые цистеином, которые связывают как необходимые для организма, так и токсичные тяжелые металлы. [c.82]

Цинк, влияние вирусной ипфекции на содержание 249 Цистеин в вирусном белке 76 Цис тин 76 [c.589]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология