Ферменты алкогольдегидрогеназа

Рис. 9-16. Предполагаемый механизм биологического окисления спирта в альдегид. От молекулы спирта отщепляются два атома водорода при этом гидрид-ион переносится на NADH, а протон поступает в водную среду. Показанные стадии процесса протекают на поверхности фермента алкогольдегидрогеназы и катализируются его специфическими группами. (По Р. F. ook,

В организме человека этот процесс происходит под действием фермента (алкогольдегидрогеназы), [c.534]

В качестве примера можно привести обратимую дегидрогенизацию этилового спирта в ацетальдегид ферментом алкогольдегидрогеназой (Веннесланд и Весткеймер, 1954). Коферментом этого белка является НАД, который содержит никотинамидную группировку, осуществляющую обратимую окислительно-восстановительную функцию фермента положительный заряд на атоме азота кольца уравновешивается отрицательным зарядом одной из двух фосфатных групп. Когда фермент реагирует с дейтерированным этиловым спиртом СНзСОгОН, атом дей- [c.726]

Данная реакция катализируется ферментом алкогольдегидрогеназой. Эту реакцию можно эффективно затормозить путем введения большой, почти токсической дозы этанола. Этанол является конкурентным ингибитором алкогольдегидрогеназы и тем самым предотвращает окисление этиленгликоля в альдегидное производное. В результате этиленгликоль выводится, не причиняя вреда организму. Этот же принцип лежит в основе лечения отравлений метанолом (см. главу 16). [c.117]

Спиртовое брожение — это расщепление глюкозы в анаэробных условиях смесью ферментов, зимазой, которую выделяют дрожжевые грибки В результате анаэробного ферментативного расщепления глюкоза превращается в пировиноградную кислоту, которая декарбоксилируется пируватдекарбоксилазой Образующийся при этом уксусный альдегид восстанавливается до этанола восстановленным никотинамидадениндинуклеотидом (НАД Н), входящим в состав фермента алкогольдегидрогеназы [c.779]

Эта реакция обратима. Когда в организм попадает избыточное количество этанола, фермент алкогольдегидрогеназа начинает детоксикацию спирта этанол окисляется до ацетальдегида с отщеплением гидрид-иона. [c.55]

Фермент алкогольдегидрогеназа Итого Пировиноградная кислота-> Этанол + СО2 [c.350]

Можно утверждать, что без катализа вообще была бы невозможна жизнь. Достаточно сказать, что лежащий в основе жизнедеятельности процесс ассимиляции двуокиси углерода хлорофиллом растений является фотохимическим и каталитическим процессом. Простейшие органические вещества, полученные в результате ассимиляции, претерпевают затем ряд сложных превращений. В химические функции живых клеток входит разложение и синтез белка, жиров, углеводов, синтез различных, часто весьма сложных молекул. Таким образом, клетка является своеобразной и весьма совершенной химической лабораторией, а если учесть, что все эти процессы каталитические — лабораторией каталитической. Катализаторами биологических процессов являются особые вещества — ферменты. Если сравнивать известные нам неорганические катализаторы с ферментами, то прежде всего поражает колоссальная каталитическая активность ферментов. Так. 1 моль фермента алкогольдегидрогеназа в 1 сек при комнатной температуре превращает 720 моль спирта в уксусный альдегид в то время как промышленные катализаторы того же процесса (в частности, медь) при 200 °С в 1 сек превращают не больше 0,1—1 моль на один грамм-атом катализатора. Или, например, 1 моль фермента каталазы при О °С разлагает в одну секунду 200 ООО моль перекиси водорода. Наиболее же активные неорганические катализаторы (платиновая чернь) при 20 °С разлагают 10—80 моль перекиси в 1 сек на одном грамм-атоме катализатора. Приведенные примеры показывают, что природные биологические катализаторы во много раз превосходят по активности синтетические неорганические катализаторы. Высокая специфичность и направленность действия, а также способность перерабатывать огромное количество молекул субстрата за короткое время при температуре существования живого организма и позволяет ферментам в достаточном количестве давать необходимые для жизнедеятельности соединения или уничтожать накапливающиеся в процессе жизнедеятельности бесполезные, а иногда и вредные продукты. [c.258]

Так, время полупревращения для реакции разложения мочевины водой при 25°С составляет 10 с, а в присутствии фермента уреазы оно уменьшается до 10 с. Каталитическая активность ферментов во много раз превосходит активность известных нам неорганических катализаторов. Например, 1 моль фермента алкогольдегидрогеназы в 1 с при комнатной температуре превращает 720 молей спирта в уксусный альдегид, в то время как промышленные катализаторы того же процесса (в частности, медь) при 200°С превращают в 1 с не более 1 моля на 1 моль катализатора. [c.301]

Витамин А и ретинены могут превращаться друг в друга ферментом алкогольдегидрогеназой, действующей совместно с коферментом НАД по уравнению [c.106]

Цис-ретинол при участии фермента алкогольдегидрогеназы и НАД окисляется в цис-ретинен и, наконец, 11-цис-рети-нен захватывается белком опсином и образуется родопсин. [c.78]

Следы этилового спирта в сложных смесях определяют так. Пробу вносят в раствор одного из динуклеотидов и добавляют фермент алкогольдегидрогеназу. В результате реакции образуется восстановленный продукт динуклеотида, который легко поддается спектрофотометрированию. Этим путем определяют до 0,5 мкг спирта в 1 мл. [c.217]

Значительные трудности встретились при определении соотношения металл — белок в алкогольдегидрогеназе из печени. Имеются сообщения, что этот фермент содержит либо 2 г-атома [97], либо 4 г-атома [107, 108] цинка на 1 моль фермента. Алкогольдегидрогеназа из печени содержит два центра связывания НАДН [109, 110], в то время как фермент из дрожжей содержит четыре центра связывания этого кофермента [Ш]. Недавно обширные исследования [91] пролили свет на эту путаницу в отношении стехиометрии соотношения цинк — белок и было однозначно показано, что содержание цинка в алкогольдегидрогеназе из дрожжей составляет 4 г-атома/моль фермента, однако два из этих атомов цинка играют в большей степени структурную, чем каталитическую роль [91, 107]. Однако при проверке этого вывода изучением связи между содержанием цинка и каталитической активностью были получены противоречивые данные [91, 108]. Эти разногласия не могут быть связаны с разными образцами ферментов, так как изоферменты алкогольдегидрогеназы дрожжей содержат одинаковое количество цинка [ИЗ]. [c.458]

Детоксикации в печени подвергаются и такие вещества, как алкоголь и никотин. Длительное потребление больших количеств спиртных напитков может привести к поражению печени, например к ее циррозу. Алкоголь окисляется в печени ферментом алкогольдегидрогеназой. [c.430]

В печени и почках крыс и морских свинок также происходит восстановление 7 и 12 до ариламинов, но основная деятельность этих органов направлена на то, чтобы вызвать гидролиз 7 и 12. Восстановление 7 катализируется ферментом при оптимальном значении pH, равном 7.8, и активируется коферментами НАД-Нг (2а) и ФМН-Нг (4а), а также этиловым спиртом. Поскольку восстановленные коферменты 2а и 4а образуются в результате ферментативного окисления спирта в ацетальдегид (по крайней мере, в п[)п-сутствии фермента алкогольдегидрогеназы), то роль спирта может заключаться в том, чтобы вызывать образование восстановленных коферментов. Ферментативная активность была обнаружена как в цитоплазме клетки, так и в находящихся в клетке микросомах [289], причем в обоих случаях действует ряд окислительно-восстановительных ферментативных систем, использующих никотинамидные и флавиновые коферменты. Интересно, что известные ингибиторы нитратредуктаз, нанример дипиридил, иитрат серебра, кислород, салицилат натрия и сульфат аммония, ингибируют реакцию восстановления [290, 291]. [c.168]

Введение понятия энантиотопии было бы бессмысленным, если бы не существовало возможности экспериментально обнаружить энантиотопные различия. Такую возможность дают реакции с хиральными (оптически активными) реагентами, в особенности ферментативные реакции, а также физические методы, в частности, ЯМР. Так, этиловый спирт при действии фермента алкогольдегидрогеназы окисляется в ацетальдегид [c.59]

Окисление этанола под действием ЫАО+ (в присутствии фермента алкогольдегидрогеназы) приводит к образованию ацетальдегида и ЫАОН, при этом от этанола на молекулу ЫАО+ переносятся два электрона и протон. В уравнении (8.2) символом К обозначена остальная часть молекулы ЫАО+, изображенной на схеме 8.1. Видно, что ЫАО+ принимает непосредственное участие в реакции, расходуясь стехиометрически, причем имеет место прямой перенос протона [3]. Изучению ЫАО+-зависимых ферментов посвящено огромное количество работ, что обусловлено не только важным значением этих ферментов, но и простотой методов слежения за протеканием катализируемых ими реакций. Окислительно-восстановительные реакции с участием ЫАО+ сопровождаются сильным изменением оптического поглощения на длине волны 340 нм, связанным с восстановлением пиридинового цикла в молекуле ЫАО+ [левая часть уравнения [c.188]

Прочные комплексы с азотсодержащими группировками белка образуют ионы меди и железа. Ионы кальция и магния преимущественно связываются с карбоксильными группами белка. Фермент алкогольдегидрогеназа содержит в своем составе цинк, прочно связанный с серосодержащими аминокислотными остатками белкового компонента макромолекулы. Ферридоксины переносят электроны при участии атомов железа, прочно связанных с остатками цистеина. В некоторых истинных металлоферментах присутствует более одного атома металла. Примером тому является супероксиддисмутаза — фермент, содержащий в своем составе медь и цинк. [c.63]

В растениях-продуцентах имеются специальные энзимы, осуществляющие реакцию Пиктэ—Шпенглера. Однако этот химический процесс может достаточно эффективно протекать и без всяких ферментов в условиях, близких к физиологическим. С этим связано образование так называемых животных алкалоидов . Если в организме млекопитающего создается избыток альдегидов или фенилэтиламинов, то происходит неферментативный синтез тетрагидроизохинолинов. Как мы видели в разд. 6.2, фенилалкиламины (катехоламины) играют важную роль в регуляции деятельности центральной нервной системы. Их избыток наблюдается при некоторых психических расстройствах. Возникновение симптомов шизофрении, депрессий, паркинсонизма связывают не только с высоким уровнем катехоламинов в мозгу, но и с неферментативным синтезом алкалоидов. Например, у млекопитающих обнаружено основание 6.231, которое, как нетрудно видеть, возникло при реакции дигидроксифенилэтиламина (ДОФА. разл. 6.2) и пиридоксаля 6.136. Избыток ацетальдегида создается в организме человека после приема алкоголя, так как последний окисляется в ацетальдегид под действием фермента алкогольдегидрогеназы. В этих условиях в мозгу образуется салсолинол (см. формулу 6.229), который, помимо прочего, обладает свойством стимулировать так называемые центры удовольствия головного мозга. Это служит одним из факторов развития пристрастия к алкоголю. [c.479]

На первом этапе транс-ретинен под влиянием фермента алкогольдегидрогеназы и НАД Нг частично восстанавливается в транс-ретинол. Образовавшийся при восстановлении и поступивший с пищей транс-ретинол (витамин А) под влиянием фермента ретинол-изомеразы переходит в цис-ре-тинол. [c.78]

Фермент алкогольдегидрогеназа переводит этилеигликоль в ядовитый оксалат-ион, а этанол — в ацетат-ион по механизму, приведенному в задаче 23.16. Величина kilk2 = K для равновесия Е + S ES намного меньше для этиленгликоля, чем для этанола. Зная это, объясните, почему при отравлении этиленгликолем вводят внутривенно этанол. Это уменьшает наполовину вероятность смертельного исхода п, конечно, опьяняет пострадавшего. [c.260]

Окисленный поливиниловый спирт, содержащий карбонильные группы, может быть получен также окислением ферментом алкогольдегидрогеназой [58]. Дальнейший распад полимера может проходить как в присутствии ферментов, так и химически [29]. Биораспад поливинилового спирта в условиях озонирования рассмотрен в работе [51]. [c.255]

НОЛ является мембранотропным агентом и может в концентрациях, вызывающих опьянение, менять состояние рецепторов и многих энзимов, инкорпорированных в мембрану. Во-вторых, широко представленный в организме, особенно в печени, фермент — алкогольдегидрогеназа, участвующая в метаболизме многих регуляторных соединений (гамма-оксимасляной кислоты, ряда стероидов, некоторых биоаминов и др.), вступает в контакт с поступающим извне этанолом и как бы отвлекается от ряда нормальных функций, что, в свою очередь, ведет к отклонениям в синтезе ряда регуляторов. В-третьих, наконец, алкогольдегидрогеназа быстро превращает часть поступающего этанола в ацетальдегид последний может быть источником образования ряда биоактивных факторов и, кроме того, его прямое действие на мозг вызывает неприятные ощущения — синдром похмелья далее ацетальдегид постепенно окисляется митохондриальной ацетальдегиддегц2фогеназой и образующийся ацетат может служить для синтеза жирных кислот и т.п. [c.418]

Разногласия в этих вопросах все еще существуют. Частично проблема заключается в нашей неспособности доказать негативное утверждение если мы неспособны продемонстрировать наличие отбора, это не означает, что он отсутствует. Ведь найдено же адаптивное объяснение для изменчивости белков в случаях, в которых, как прежде считалось, она отсутствует. Показано, например, что изменчивость фермента алкогольдегидрогеназы у Drosophila melanogaster оказывает влияние на каталитическую активность, устойчивость к нагреванию, субстратную специфичность и удельную активность этого фермента. Поэтому возможность равновесия, обусловленного пространственной или временной изменчивостью, например, температуры или наличия подходящего субстрата, представляется достаточно реальной. Вместе с тем обнаружение нескольких случаев, связанных с уравновешивающим отбором, нельзя считать доказательством его всеобщности. Для решения этой проблемы необходимо провести подробное исследование на большом числе локусов с учетом как экологических, так и генетических факторов. [c.75]

Спирты изменяются при обязательном участии ферментов, катализаторов, резко ускоряющих течение тех или иных химических реакций. За первую стадию окисления (образование альдегидов) отвечает фермент алкогольдегидрогеназа. В ходе этой стадии спирты медленно превращаются в альдегиды. Затем на второй стадии альдегиды при участии фермента альдегиддегидрогеназы переходят в кислоту. Оказалось, что, чем быстрее осуществляется превращение альдегида в кислоту, тем меньше вредное действие. [c.36]

Первая реакция дегидрирования протекает в цитозоле при участии NAD -зависимого фермента алкогольдегидрогеназы. Этот фермет содержится в основном в печени (95%), а также в других органах (мозге, почках, легких, кишечнике). Последующее окисление ацетальдегида катализируется ацетальде-паддегидрогеназой. Продуктом реакции является уксусная кислота, которая далее превращается в аце-тил-КоА при участии ацетил-КоА-синтетазы, HSKoA и АТР. Затем ацетильный остаток включается в цитратный цикл или используется для синтеза жирных кислот, жиров, холестерина. [c.383]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология