Галактокиназа

Обмен галактозы. Основным источником галактозы является лактоза пиши, которая в пищеварительном тракте расщепляется до галактозы и глюкозы. Обмен галактозы начинается с превращения ее в галактозо-1-фосфат. Эта реакция катализируется галактокиназОй. Известно, что галактокиназа печени плода и ребенка характеризуется и примерно в 5 раз выше, чем у взрослого. Последующие превращения галактозо-1-фосфата могут происходить двумя путями. [c.180]

Обмен галактозы начинается с превращения ее в галактозо-Ьфосфат. Эта реакция катализируется галактокиназой с участием АТФ [c.337]

У некоторых больных галактоземией отсутствует галактокиназа, но чаще встречается дефицит галактозо-1-фосфат—уридилтрансферазы. Этот фермент превращает галактозо-1-фосфат и UDP-глюкозу в глюко-зо-1-фосфат и UDP-галактозу [уравнение (12-1)]. Далее происходит [c.523]

При недостаточности галактокиназы накапливается галактоза. При недостаточности галактозо-1-фосфат-уридилилтрансферазы накапливается галактозо-1-фосфат. Последний более токсичен. [c.718]

Тяжесть клинических симптомов, обусловленных ферментной недостаточностью. Клинические симптомы двух форм галактоземии, одна из которых обусловлена недостаточностью галактокиназы, а другая [c.476]

Галактоза в печени сначала фосфорилируется при участии АТФ и фермента галактокиназы с образованием галактозо-1-фосфата. Для га-лактокиназы печени плода и ребенка характерны значения К и примерно в 5 раз превосходящие таковые у ферментов взрослого человека. Большая часть галактозо-1-фосфата в печени превращается в ходе реакции, катализируемой гексозо-1 -фосфат-уридилилтрансферазой [c.555]

Галактокиназа выявлена в препаратах из маша в противоположность гексокиназа, рассмотренной на стр. 121, она катализирует фосфорилирование кислорода альдегидной группы при 1-м атоме углерода. УДФ-глюкозо-пирофосфорилаза получена в частично очищенном виде из проростков маша она, по-видимому, специфична по отношению к глюкозо-1-фосфату. Имеются данные, что значительная часть активности этого фермента связана с клеточными стенками. Галактозо-1-фосфат-урндил-трансфераза катализирует легко обратимый перенос группы урндила между глюкозо-1-фосфатом и галактозо-1-фосфатом. Фермент выделен из животных тканей и из микроорганизмов недавно получены данные о его наличии в корнях сои. УДФ-глюкозо-4-эпимераза найдена в растениях маша подробно она изучена на препаратах, полученных из дрожжей и печени. В присутствии Т2О или НгО метка в нуклеотидах не появляется. Эти данные, а также потребность в НАД указывают на участие окислительно-восстановительного механизма. Однако выделить предполагаемый при действии этого механизма промежуточный продукт уридиндифосфо-4-кетогексозу не удалось. [c.143]

D-галактоза, образующаяся в результате гидролиза дисахарида лактозы (молочного сахара) сначала фосфорилируется по 1-му атому углерода под действием фермента галактокиназы за счет АТР [c.459]

Недостаточность фермента иОРглюкоза a-D-галактозо-1 -фосфат-уридилилтрансферазы обусло вливает га лактоземию - наследственное заболевание человека, проявляющееся в раннем детстве. Поскольку превращение галактозы в глюкозу при этом нарушено, галактоза и га-лактозо-1-фосфат, образующиеся при переваривании лактозы, накапливаются в тканях, вызывая повреждения мозга и печени, а также помутнение хрусталика (катаракту). Свободная галактоза обнаруживается в значительных количествах также и в крови. Одна из более легких форм галактоземии вызывается недостаточностью галактокиназы. [c.460]

Фруктоза и манноза фосфорилируются неспецифичиой гексокиназой с образованием соответствующих 6-фосфатов. Механизм взаимопревращения маннозо-6-фосфата и фруктозо-6-фосфата уже обсуждался выше. В-галактоза фосфорилируется в присутствии галактокиназы в положении 1 с образованием галактозо-1-фосфата. [c.307]

Галактоземия (недостаточность галактокиназы) [c.155]

Другие моносахариды — галактоза и фруктоза фосфорилируются под действием специфических ферментов — галактокиназы и фруктокиназы соответственно [c.400]

В дрожжах также была обнаружена киназа, которая переносит фосфат от АТФ к редуцирующей группе в-галактозамина [37]. Содержание фермента возрастает при росте дрожжей на галактозе, однако это увеличение, вероятно, связано с повышением активности неспецифической галактокиназы, которая, очевидно, также находится и в тканях животных. Недавно Карлсон и сотр. [38] использовали этот фермент для получения а-в-галактозамин-1-фосфата (несколько граммов). [c.276]

У человека генные кластеры пока не выявлены. Как уже упоминалось выше, у бактерий функционально родственные гены часто тесно сцеплены они находятся под общим контролем внутри оперона. Логично предположить, что такие опероны есть и у человека. Однако имеющиеся в настоящее время данные не дают оснований для такого вывода. Известно, например, что у бактерий гены галактозо-1-фосфат-уридил-трансферазы и галактокиназы относятся к одному оперону. У человека эти гены расположены в хромосомах 3 и 17 соответственно. Аналогично ген ОбРВ человека локализуется в Х-хромосоме, а ген б-РОВ, контролирующий следующий этап биохимического пути,-в хромосоме 1. Попытки найти у человека мутации регуляторных генов, так часто встречающиеся у бактерий, тоже до сих пор не увенчались успехом. [c.208]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.0 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.337 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.459 , c.460 ]

Успехи стереохимии (1961) -- [ c.624 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.31 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.307 ]

Молекулярная генетика (1974) -- [ c.68 , c.69 , c.119 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.2 , c.6 , c.7 , c.137 , c.169 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.209 ]

Генетика человека Т.3 (1990) -- [ c.55 , c.208 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.209 ]

Химия протеолиза Изд.2 (1991) -- [ c.140 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.69 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.140 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.134 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология