содержание ферментов

Определение количественного содержания ферментов в биологических объектах представляет известные трудности, поскольку, за редким исключением, ферменты в тканях присутствуют в ничтожно малых концентрациях. Поэтому о количестве ферментов судят по скорости катализируемой реакции в определенных, согласованных условиях измерения. При оптимальных условиях температуры, pH среды и полном насыщении фермента субстратом скорость катализируемой реакции пропорциональна концентрации фермента. О скорости ферментативной реакции судят или по скорости убыли субстрата, или по скорости образования продукта реакции. Для выражения концентрации фермента и количественной оценки его активности в условных единицах Комиссией по ферментам Международного биохимического союза была рекомендована стандартная международная единица (Е или Ц) за единицу активности любого фермента принимается то количество его, которое в оптимальных условиях катализирует превращение 1 микромоля субстрата или образование 1 микромоля продукта в минуту (мкмоль/мин) . [c.157]

Содержание фермента в препарате выражают через удельную активность — количество фермента на 1 мг белка. [c.187]

Международного биохимического союза рекомендован единый условный способ выражения абсолютных количеств фермента. За единицу количества фермента (Е) принимается такое его количество, которое катализирует превращение 1 мкмоля субстрата в 1 мин в стандартных условиях действия фермента (температура 25°, оптимальная концентрация субстрата и оптимальное значение pH). Производными единицами являются кило-Е (1000 Е) и милли-Е (0,001 Е). Содержание фермента в биологическом материале и в выделяемых ферментных препаратах может быть выражено числом единиц фермента на 1 мг веса или 1 мг белкового азота. Эта величина носит название удельной активности фермента. Сам по себе этот термин нельзя признать вполне удачным, поскольку здесь идет речь о содержании фермента в материале. Термин активность правильнее относить к свойствам фермента (см. ниже раздел Активность ферментов ). [c.10]

Исследуют рН-зависимость активности связанной и свободной форм гексокиназы в диапазоне изменений pH 7,0—8,5. Поскольку прочность связи фермента с мембранами уменьшается при закислении среды, иммобилизацию фермента в данной серии экспериментов проводят при pH 7,0 содержание фермента в пробе составляет 5 инт. ед. [c.377]

Синтез ферментов, как и всех других белков, идет на рибосомах из свободных аминокислот. Концентрация различных ферментов в клетке не является постоянной величиной. Их количество можно тысячекратно увеличить путем индукции, которую вызывают добавлением в среду субстрата. Внесение мальтозы в среду выращивания хлебопекарных дрожжей вызывает, например, увеличение содержания фермента мальтазы в клетках дрожжей. [c.36]

Для выделения ферментов часто используют семена растений, которые богаты белками, могут сохранять ферментативную активность на протяжении ряда лет. К недостаткам растительного сырья следует отнести сезонность его заготовки и неодинаковое содержание ферментов в различных частях растения. [c.162]

Группы животных, доза (мг/кг) Содержание ферментов, % [c.310]

Таким образом, сравнивая активность разных препаратов фермента, можно судить о содержании фермента в этих препаратах. [c.65]

Логически следует (и даже может быть доказано), что в присутствии двух ингибиторов, одного в растворе, а другого в виде иммобилизованного аффинного лиганда, в равновесии находится только небольшое количество свободного фермента [Е], хотя общее содержание фермента в растворе может быть значительным (в виде [Е1]). В большинстве случаев общее количество фермента в растворе можно без большой ошибки выразить как У [Е1] вместо У ([Е1]-)-[Е]). При таком упрощении, используя уравнение (3.25), а также введя p=V v, Грейвс и Ву вывели следующее уравнение для доли полученного фермента [c.31]

Таблица 15. Содержание ферментов гидроксилирующего комплекса микросом печени самок и самцов крыс [74, 75]

Часто в практике получения ферментов из биологического материала и при работе с ними возникает необходимость измерения абсолютного количества и содержания ферментов в исходном материале, а также в получаемых по ходу очистки препаратах. До недавнего времени для этих целей применялись совершенно произвольные единицы, которые не позволяли сравнивать результаты, полученные разными авторами. В настоящее время Комиссией по ферментам [c.9]

Третий тип механизмов, регулирующих метаболизм, связан с изменением концентрации данного фермента в клетке. Концентрация всякого фермента в любой данный момент определяется соотношением скоростей его синтеза и распада. Скорость синтеза некоторых ферментов при определенных условиях резко возрастает соответственно увеличивается и концентрация данного фермента в клетке. Если, например, животное получает рацион, богатый углеводами, но бедный белком, то в печени у него оказывается крайне низким содержание ферментов, катализирующих в обычных условиях распад аминокислот до ацетил-СоА. Поскольку при таком рационе эти ферменты практически не нужны, они и не вырабатываются в больщих количествах. Стоит, однако, перевести животное на рацион, богатый белком, и уже через сутки в его печени заметно повысится содержание ферментов, которые потребуются теперь для расщепления перевариваемых аминокислот. Клетки печени, следовательно, обладают способностью включать или выключать биосинтез спе- [c.390]

Для того чтобы достичь этой цели, необходимо оценить относительную важность различных факторов, ограничивающих фотосинтез. Действие этих факторов определяется как внутренними фотобиологическими и физиологическими ограничениями,, так и теми характеристиками окружающей среды, которые сказываются на проявлении этих лимитирующих факторов. К числу таких важнейших факторов относятся индекс урожайности,, свет, СОг, вода, температура, питательные вещества, вредители и болезни, влияние кислорода и фотодыхание, темновое дыхание, ограничение скорости переноса электронов, содержание ферментов карбоксилирования, светособирающих пигментов,, диссипация энергии в побочных реакциях и скорость переноса веществ из хлоропластов. [c.49]

Необходимо, однако, еще раз напомнить, что при всех. определениях активности фермента, которая при прочих равных условиях пропорциональна содержанию фермента в растворе, для получения сравнимых данных следует самым тщательным образом придерживаться раз навсегда установленных для данной методики условий опыта (температуры, кислотности среды и т. п., стр. 116, 117). В противном случае неизбежно более или менее резкое изменение активности фермента и получение неправильных результатов. [c.124]

Из всего сказанного выше ясно, что любая ткань животного или растительного организма может служить материалом для получения ферментов. Однако содержание ферментов в различных тканях далеко не одинаково практически для извлечения ферментов удобнее использовать лишь те ткани и органы, которые богаты данным ферментом. Особенно важное значение при выборе подходящего объекта для получения ферментов имеют данные, характеризующие прочность связи фермента со структурными элементами клетки. Чем прочнее связан фермент с тканью, тем труднее использовать эту ткань как материал для получения ферментов. [c.132]

Содержание фермента аргиназы в животных тканях, % [c.42]

Содержание ферментов в ферментных препаратах определяется числом единиц фермента на 1 мг или 1 г препарата или на 1 мг белкового азота. Данная величина называется удельной активностью фермента, являющейся весьма произвольной величиной. [c.27]

Гиперболический характер рассматриваемой зависимости имеет значение также и для практики. В частности, поскольку для определения содержания фермента в препарате обычно используют субстрат в высокой концентрации, на результаты не влияют небольшие ошибки при отмеривании раствора субстрата, а также случайное присутствие ингибиторов данного фермента. Действительно, начальная скорость реакции прямо пропорциональна концентрации фермента при любой концентрации субстрата, за исключением крайнего случая, когда молярные концентрации субстрата и фермента по порядку величины близки. [c.41]

На основе таких аппаратов создана [117] установка для концентрирования и очистки ферментных препаратов методом ультрафнльтрации (рис. 111-14). Установка оснащена двенадцатью аппаратами 2 общей рабочей поверхностью 23 м . В исходной культуральной жидкости около 3% сухого вещества с небольшим содержанием ферментов. Конечное содержание сухих веществ 30—45%. Производительность установки 150—250 л/ч. Полученный концентрат представляет собой густой сироп. [c.122]

Получают препарат II изозима гексокиназы из растворимой клеточной фракции скелетных мышц крысы. После определения белка микробиуретовым методом оценивают удельную активность фермента, а также степень очистки. При этом учитывают, что на долю II изозима гексокиназы приходится 60% от общего содержания фермента в растворимой клеточной фракции скелетных мышц. [c.376]

Одним из компонентов дыхательной цепи митохондрий является коэнзим Q, или убихинон. Это соединение способно к редокс-превраще-ниям и присутствует в митохондриях в количествах, более чем на порядок превышающих содержание ферментов дыхательной цепи. Коэнзим Q акцептирует электроны от дегидрогеназ, локализованных во внутренней мембране митохондрий (сукцинат- и НАДН-дегидроге-назы), и передает их комплексу III (с. 415). Согласно хемиосмоти-ческой гипотезе Митчела, в процессе редокс-превращений коэнзим Q осуществляет векторный перенос протонов через мембрану в так называемом Q-цикле . Реакция переноса электронов и протонов с участием коэнзима Q в комплексе III сопровождается высвобождением энергии, достаточной для синтеза одной молекулы АТФ. [c.421]

Яды обществ, пчел и ос имеют много общих элементов состава (табл. 3) и характеризуются относительно невысоким содержанием ферментов, напр, в нативном яде пчел воды 88%, пептвдов 7%, ферментов 1-2%. Характер токсич. действия определяют в осн. полипептвды и биогенные амины. При поражении ядом шершней характерны геморрагия и гемолиз, что связывают с неск. иным соотношением компонентов. [c.524]

Рекомендации по использованию нормативных величпп содержания ферментов амилолитического комплекса в полупродуктах спиртового производства с целью его контроля. — М. Минпищепром СССР, ВНИИПрБ, 1973.— 13 с. [c.321]

Издавна внимание исследователей, занимающихся поиском источников уреазы, привлекал растительный мир и, в особенности, растения, принадлежащие к семействам тыквенных и бобовых, семена которых богаты белком. В результате поисков была обнаружена уреаз-ная активность в бобах сои и тропического растения канавални мечевидной, в которых содержание фермента достигает от 0,02 % до 0,15 / [c.211]

Концепция об ограниченной подвижности прочно адсорбирующихся ферментов по матрице целлюлозного субстрата предполагает изменение подвижности ферментов при изменении свойств субстрата, в первую очередь его кристаллической структуры. Лействительно, эфф кт синергизма и различие в скоростях гидролиза прочно и слабо адсорбирующимися фракциями целлюлазного препарата значительно уменьшается при переходе от относительно кристаллического субстрата (измельченного хлопкового линта, ИК 66%) к полностью аморфному субстрату (линт, измельченный и после этого регенерированный из кадоксена), см. табл. 3.2. Причем содержание ферментов в прочно адсорбирующихся фракциях было одинаковым как в случае кристаллической, так и аморфной целлюлозы и составило по эндоглюканазе около 50% (ферментный препарат A.foetidus). Отметим также, что прочно адсорбирующиеся ферменты при сравнительно небольших глубинах гидролиза целлюлозного субстрата более существенно уменьшают его реакционную способность, чем слабо адсорбирующиеся. Однако при дальнейшем увеличении глубины гидролиза реакционная способность под действием слабо адсорбирующихся ферментов практически не изменяется, тогда как под действием прочно адсорбирующихся продолжает уменьшаться (более подробно см. выше, в разделе 1.3). Наблюдаемый эффект объ- [c.85]

При более низкой, чем предполагается при назначении лекарственного средства, скорости метаболизма препарата у пациентов наблюдаются симптомы интоксикации. Согласно различным данным, использование в химиотерапии рекомендуемых доз приводит к отравлению лекарственными средствами 10% пациентов, а у 1-2% больных может даже наступить летальный исход. Если же за счёт повышенного содержания ферментов СУРЗ А4 препарат метаболизируется быстрее, чем предполагается, то вполне вероятно, что используемая доза не достаточна для терапии. Поэтому перед назначением каждому конкретному пациенту курса химиотерапии является предпочтительным определить скорость метаболизма используемого лекарственного средства. [c.476]

Вопрос, как образуется TNF, не ясен, но некоторые предположения в этом отношении имеются. Заражение мышей B G вызывает значительное повышение в сыворотке содержания ферментов, особенно тех, которыми богаты лизосомы активированных макрофагов. Активность этих ферментов в сыворотке мышей еще более повышается в состоянии шока после введения эндотоксина. Существует много данных, что макрофаги, активированные B G или эндотоксином, приобретают избирательную токсичность in vitro в отношении трансформированных (опухолевых) клеток по сравнению с нормальными. Поскольку TNF также обладает такой избирательной токсичностью, можно предположить, что TNF несет цитотоксические свойства активированных макрофагов. [c.185]

Действительное количество фермента, присутствующего в любой данный момент времени, определяется относительными скоростями его синтеза и распада, а также концентрациями различного рода ингибиторов и активаторов. Как правило, распад ферментов протекает медленно и не известно ни одного специального примера, когда содержание фермента регулировалось бы его распадом. В то же время показано, что существует высокоспецифичная регуляция синтеза ферментов, осуществляемая за счет гормональных механизмов, механизма репрессии и дерепрессии (индукции), а также других пока еще недостаточно изученных процессов. Такая регуляция синтеза ферментов мол ет быть абсолютно по спе ,ифичности, но осуществляется она медленно. У бактерий для значительных изменений содержан 1я фермента таким путем необходимы минуты, а у высших растений— часы. [c.16]

Из приведенных данных видно, что добавление ЫаС1 в количестве 0,1—0,2% по весу культуры с одновременным растиранием с песком позволяет одночасовым настаиванием извлекать на 30% больше амилазы по сравнению с контролем. Поэтому добавление хлористого натрия для лучшего извлечения ферментов следует рекомендовать при анализе культур грибов на содержание ферментов. [c.55]

Полоску разрезают на части равной длины. Содержание фермента в каждой части определяют по его активности. Например, распределение уреазы на бумажной хроматограмме может быть исследовано манометрически на аппарате Варбурга. [c.160]

На рис. 73 приведены кривые динамики осахаривания амилозы, амилопектина, а-амилодекстрина и фосфодекстринов вытяжками из ячменного и просяного солодов с различным содержанием ферментов. Вытяжка из ячменного солода содержала значительное количество а- и -амилазы и следы декстри- [c.201]

Одна группа таких данных касается изменений количества карбоангидразы, происходящих при изменении содержания СО2 в окружающей среде. Как правило, при дефиците СО2 содержание фермента высокое при обилии СО2 этот высокий уровень не сохраняется. Например, если клетки hlorella, росшие в богатой СО2 среде, перенести в среду с низким содержанием СО2, они будут примерно в течение получаса неспособны к фотосинтезу. Для восстановления прежнего уровня фотосинтеза [c.95]

Приведенные выше уравнения предлагаются авторами при неявном предположении постоянства содержания фермента в клетке. Однакб в микробных клетках происходит индуцируемый субстратом синтез ферментов. [c.80]

Содержание фермента, активирующего гутион, в регенерирующей печени было низким это значит, что процессы регенерации в печени происходят с большей скоростью, чем синтез фермента. Введение однократной дозы карциногена — 3-метилхолантрена — взрослым самкам или молодым самцам повышало активирующую способность печени в 2—3 раза, но эти дозы почти не оказывали никакого эффекта на взрослых самцов. Создается впечатление, что печень взрослых самцов обладает максимально возможной активностью (экспериментально было показано, что это не обусловлено действием растворимого активирующего фактора, содержащегося в печени взрослых самцов). Стимулирующий эффект 3-метилхолантрена полностью предотвращался предварительным введением этионина. Совершенно такое же антагонистическое действие оказывали эти два вещества на другую ферментную систему микросом, катализирующую деметилирование 4-диметиламиноазобензола. [c.170]