Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Железо ферментах

    Начальным компонентом этого пути является фермент НАДН-дегидрогеназа, имеющий в качестве простетической группы рибофлавинсодержащий флавинмононуклеотид (ФМН), а также белки, включающие серу и железо. Фермент катализирует перенос водорода с НАДН на ФМН. [c.52]

    Активность сукцинатдегидрогеназы зависит от наличия в белковом компоненте ее молекулы железа и свободных сульф-гидрильных групп. При связывании сульфгидрильных групп или потере атома железа фермент инактивируется. [c.134]


    Является специфическим ингибитором цитохромоксидазы за счет соединения с трехвалентным железом фермента а полностью подавляет его активность при pH = 5,8—-7,2. [c.262]

    Химотрипсин. Процесс переваривания белков, начинающийся в желудке под влиянием пепсина, продолжается в двенадцатиперстной кишке (самая верхняя часть тонкого кишечника) под действием ферментов, присутствующих в секрете поджелудочной железы. Ферменты эти — трипсин и химотрипсин — очень сходны по своим свойствам. [c.425]

    В основе химической переработки пищи лежат процессы гидролиза основных ее веществ — белков, жиров и углеводов. Пища уже в ротовой полости подвергается действию слюны, выделяемой слюнными железами. Ферменты слюны превращают крахмал в глюкозу. В средней кишке происходят дальнейшая переработка белков, углеводов и жиров под влиянием пищеварительных ферментов и всасывание пищи. В этой кишке обычно наблюдается щелочная реакция среды (pH до 8... 10), рел<е она бывает слабокислая (pH [c.9]

    Согласно экспериментальным данным, полученным в последние годы, восстановление углекислоты высшими растениями осуществляется при участии биметаллической ферментной системы, активируемой марганцем и железом (Бойченко, 1949, 1963, 1966 Бойченко, Саенко, 1959, 1961). Восстановленное железо фермента участвует в восстановлении углекислоты Мп +, имеющийся в составе фермента, способствует образованию липидной гидроперекиси, образование которой предшествует выделению свободного кислорода при фотосинтезе. [c.101]

    Участие железа в синтезе белка может быть прямым, а также опосредовано его включением в реакции, тем или иным способом связанные с белковым обменом. Характер и число подобных воздействий полностью предсказать невозможно. Известно, что многие активируемые железом ферменты включаются в ассимиляционный процесс на пути восстановления нитратов до аммиака. Влияют также на ход этого процесса ряд хорошо известных окислительных железосодержащих ферментов. [c.224]

    Исходя из факта усиления молибденом марганцевого хлороза лишь при недостаточном снабжении растения железом и, наоборот, ослабления его при избытке последнего, можно попытаться представить себе складывающиеся при этом взаимоотношения между элементами. В первом случае можно ожидать проявления конкурентных взаимоотношений между металлом, находящимся в избытке, марганцем и железом за место в активных центрах железосодержащих каталитических систем. В результате будет иметь место выключение из сферы биохимических реакций целого ряда важнейших активируемых железом ферментов. [c.250]


    В нем имеется цитохром а и цитохром С. При добавлении двухвалентного железа вначале происходило восстановление цитохрома С, а затем первого фермента, Бесклеточная система, полученная из названной бактерии, содержала до 90% активности железоцитохромредуктазы и цитохромоксидазы. Железо-цитохром-С-редуктаза оказалась специфичной для двухвалентного железа. Фермент сравнительно устойчив и при pH 5 выдерживает нагревание в течение 30 мин при 100° С, [c.123]

    Характерным примером заместительной терапии можно счи тать применение пепсина, протеаз поджелудочной железы, ферментов амилолитического действия и даже целлюлаз при лечении различных заболеваний желудочно-кишечного тракта. Пепсин обычно применяют вместе с соляной кислотой при пониженной  [c.318]

    После выяснения структуры инсулина было установлено строение некоторых других пептидов, а также белков. С каждым годом число белков и пептидов, у которых исследуется аминокислотная последовательность, становится все больше. В настоящее время к ним относятся, кроме инсулина, важнейшие гормоны окситоцин и вазопрессин, меланотропный и адренокортикотроп-ный гормоны гипофиза, глюкагон из поджелудочной железы, фермент рибонуклеаза, гемоглобин, цитохроы С и белок вируса табачной мозаики и др. [c.36]

    В процессе фотосинтеза в листьях высших растений, так же как н в освещенных хлоропластах, происходило восстановление Ре + в Ре2+ и одновременно осуществлялось окисление Мп2+ в Л1п +. При этом комплекс участвовал как в восстановлении СОг, так и в выделении кислорода. На свету с участием марганца (МпЗ+) флавин образовывал линидную гидроперекись и одновременно восстанавливал железо фермента. Двухвалентное железо далее восстанавливало углекислоту. Окислительно-восстановительные превращения железа и марганца в фотосинтезе нашли отражение в схеме (Бойченко, 1966). [c.194]

    В общем случае участие железо-ферментов и железа в биосинтезе железо- и магнийпорфиринов может определяться их ролью в энергетическом обмене клетки. [c.223]

    Каталитическая роль железа заключается в его способности к окислению и восстановлению путем отдачи и присоединения электрона. Железо в цитохроме легко переходит нз двухвалентного в трехвалентное, что соответствует окислению, и, наоборот, нз трехвалентного в, двухвалентное, что соответствует восстановлению. Обратимое окнслеине и восстановление цитохромов связано с изменением валентности железа фермента в коферменте. Таким образом, цитохромы являются переносчиками электронов, а цитохромоксидаза играет роль последнего звена, которое способствует их переносу на кислород воздуха. [c.243]

    Предполагается, что сульфид, необходимый для образования железосероцентра, продуцируется реакцией с встречающимся повсеместно и содержащим железо ферментом роданезой, которая, как давно известно, катализирует реакцию между тиосульфатом и цианидом [c.483]


Смотреть страницы где упоминается термин Железо ферментах: [c.46]    [c.81]    [c.263]    [c.122]    [c.205]    [c.226]    [c.68]    [c.68]   
Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.156 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте