Флавинмононуклеотид

Другую группу важнейших коферментов дегидрогеназ представляют ФАД (флавинадениндинуклеотид) и ФМН (флавинмононуклеотид), которые являются производными рибофлавина (витамина В2) и катализируют отщепление водорода от групп -СН2-СН2- с образованием двойной связи. Примером может быть реакция превращения сукцината в фумарат, катализируемая сукцинатдегидрогеназой, коферментом которой служит ФАД. Схема действия ФАД (или ФМН) показана на рис. 16. [c.40]

Флавиновые К.-коферментная форма витамина рибофлавина. Среди оксидоредуктаз дыхательной цепи, участвующих в переносе электронов и водорода, большое значение имеют флавопротеи-ды-ферменты, содержащие в качестве простетич. групп флавинмононуклеотид (ФМН Па) и флавинадениндину-клеотид (ФАД 116). В нек-рых ферментах (напр., в сукци-натдегидрогеиазе) ковалентная связь ФАД с апоферментом образована пирофосфатной группой К. и атомом N имада-зольного кольца гистидина. Восстановление флавиновых К. осуществляется через ряд промежут. стадий, включающих образование радикалов. [c.488]

Флавинмононуклеотид (рибофлавин-5 -фосфат FMN) [c.119]

Вз (рибофлавин) 1932 1,7 Флавинадениндинуклеотид (ФАД), флавинмононуклеотид (ФМН) Дыхание, перенос водорода [c.209]

Флавинмононуклеотид (рибофлавин-5 -фосфат, ФМН) Флавинадениндинуклеотид (ФАД) [c.13]

Существуют два основных флавиновых кофермента — флавинмононуклеотид (FMN) и флавинадениндинуклеотид (FAD). Строение этих соединений показано на схемах 8.2 и 8.3. Фла-финзависимые ферменты можно разделить на три группы в соответствии с выполняемыми ими функциями [c.190]

Комбинация синтетического флавинмононуклеотида со специфическим белком желтого фермента дает активный флавопротеид (Кун, Каррер). [c.720]

В. получают хим. (витамины А, Bg, тиамин, фолиевая к-та и др.) и микробиол. (рибофлавин, витамин В, 2) синтезом или выделяют из прир. источников (витамин Е, аскорбиновая к-та, биофлавоноиды и др.). Выпускаются также активные коферментные формы и разл. производные В. тиамиимоно- и тиаминдифосфат (коферментная форма тиамина), флавинмононуклеотид и флавинадениндинуклео-тид (коферментные формы рибофлавина), пиридоксальфос-фат (коферментная форма витамина В ) и др. В СССР в 1980 выпущено 4140 т В., в США и Японии (по оценке на 1975) соотв. 21 ООО и 16000 т. [c.388]

Рибофлавин-5 -фосфат, флавинмононуклеотид, является коферментом и в соединении со специфическим белком в виде соответствующих ферментов катализирует окислительно-восстановительные реакции обмена веществ (см. флавиновые коферменты). [c.509]

Рибофлавин-5 -фосфорный эфир, рибофлавин-5 -фосфат, флавинмононуклеотид — РМФ, ФМН (V) — кристаллическое вещество желто-оранжевого цвета с т. пл. 215° С, [al + 44,5° (HjO). [c.548]

В то время как основные цепи белков и нуклеиновых кислот, не говоря уже о полисахаридах, не являются цепями сопряженных я-связей, большинство важнейших коферментов — л-электронные сопряженные системы, содержащие ароматические циклы или гетероциклы. Таковы, как мы уже видели, аденилаты. Во флавиновых коферментах — во флавинмононуклеотиде ФМН и флавинадениндинуклеотиде ФАД фигурирует сопряженный [c.48]

В начале этого века было обнаружено, что два удаляемых атома водорода перемещаются на водородпереносящие коферменты, такие, как никотинамидадениндинуклеотид (NAD) ч, никотинамидадениндинуклео-тидфосфат (NADP), флавинадениндинуклеотид (FAD) и рибофлавин-5 -фосфат (называемый также флавинмононуклеотидом, FMN). [c.237]

Биолюминесценция бактерий происходит с участием восстановленного флавинмононуклеотида (ФМН.Нг, ср. 13.1). Предполагаемая схема процесса следующая [c.481]

Рибофлавин, связанный с фосфорной кислотой, входит в состав ферментов, обычно называемых флавиновыми ферментами. Желтый рибофлавин сообщает желтую окраску флавиновым ферментам, входящим в группу аэробных дегидрогеназ. Таким образом, витамин Ва участвует в окислительно-восстановительных процессах. При восстановлении витамин Ва (желтый цвет) переходит в лейкоформу (бесцветный). Рибофлавин встречается в виде флавинмононуклеотида (ФМН) и флавинадениндинуклеотида (ФАД), а также в связанном с белками состоянии, образуя качественно новые системы — желтые дыхательные ферменты. Нейтральный водный раствор рибофлавина обладает желто-зеленой флуоресценцией. При подкислении или при подщелачивании флуоресценция рибофлавина уменьшается и исчезает. В щелочной среде витамин Ва разрушается, в кислой среде он устойчив. [c.141]

Важным направлением биоэлектрохимических исследований является изучение свойств мембран с встроенными ферментными системами. Так, предприняты попытки встраивания в бислойные фосфолипидные мембраны компонентов ферментных систем, присутствующих во внутренней мембране митохондрий (никотинамид — аденин — динуклеотида (ЫАОН), флавинмононуклеотида и коэнзима Р,), а также хлорофилла. На таких мембранах при наличии в водном растворе окис-лительно-восстановительных систем генерируется мембранный потенциал, вызванный протеканием окислительно-восстановительных реакций на границе мембрана — электролит. В определенных условиях мембраны оказываются проницаемыми для электронов или протонов. Эти опыты важны для понимания механизма превращения энергии и переноса электронов в живых организмах. [c.141]

Представителем другой важной группы дегидрогеназ—флавопро-теидов является желтый кофермент дрожжей (Варбург и Теорелл , 1934). Его хромофорной группой является рибофлавин, сам кофермент представляет собой 5 -фосфат рибофлавина — флавинмононуклеотид [c.719]

В аэробных дегидрогеназах коферментом являются флавиновые нуклеотиды — флавинмононуклеотид (ФМН) и флавинаденинди-нуклеотид (ФАД), способные отнимать и передавать водород кис- [c.116]

Биол. роль P. определяется его участием в качестве предшественника коферментов (т. наз. флавиновых коферментов)-флавинадениндинуклеотида (ФАД, FAD ф-ла 1в) флавинмононуклеотида, или рибофлавин-5 -фосфа-та (ФМН, FMN Ьг) 8а-(3-К-Ь-гистидил)- и 8о-(5-Ь-цистен-нил)флавинадениндииуклеотида (соотв. ф-лы 1д и 1е). Этн коферменты (гл. обр. ФАД) входят в большое число важнейших окислит.-восстановит. ферментов (флавиновые ферменты, флавиновые оксидоредуктазы, или флавопротеиды). [c.266]

При этом в роли акцепторов водорода выступают никотинамидаденинди-нуклеотид, флавинадениндинуклеотид или флавинмононуклеотид. Образующийся аммиак токсичен для организмов и выделяется у человека и других млекопитающих в виде мочевины, у птиц и рептилий в виде мочевой кислоты. [c.69]

Имеются два флавиновых кофермента, называемых обычно флавинмононуклеотидом FMN (12) и флавинадениндинуклеоти-дом FAD (13). Эта номенклатура неверна, поскольку FMN — не нуклеотид, а FAD — не динуклеотид. Более подходящими названиями были бы флавинмонофосфат и флавинадениндифосфат, и хотелось бы надеяться, что принятые сокращения FMN и FAD вскоре будут изменены. В этих названиях термин флавин [c.588]

Флавопротеины содержат прочно связанные с белком простетические группы, представленные изоаллоксазиновыми производными —окисленными флавинмононуклеотидом (ФМН) и флавинадениндинуклеотидом (ФАД). Флавопротеины входят в состав океидоредуктаз —ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в клетке. Некоторые Флавопротеины содержат ионы металлов. Типичными представителями флавопротеинов, содержащих также негемовое железо, являются ксантин-оксидаза, альдегидоксидаза, СДГ, дигидрооротатдегидрогеназа, ацил-КоА-дегидрогеназа и транспортирующий электроны флавопротеин. На долю двух последних приходится до 80% митохондриальных флавопро- [c.85]

Термин флавинмононуклеотид — не точный рибофлавин-5 -фосфат представляет собой нуклеотид с 0-ря6оэой, восстановленной в О-рибит. [c.548]

Распространение. Рибофлавин имеет важное биологическое значение, поскольку он является функциональной частью фла-вопротеинов и двух коферментов — флавинмононуклеотида (рибофлавинфосфата, FMN) и флавинадениндинуклеотида, FAD, которые используются во многих окислительно-восстано- [c.230]

Структурные формулы флавинмононуклеотида ФМН и флавин-адениндинуклеотида ФАД имеют вид [c.96]

Фосфат рибофлавина (витамин Вг) также построен по типу нуклео гидов, его называют флавинмононуклеотидом. Он содержит остатки основания изаллоксазина, углеводного спирта D-рибита и фосфорной кислоты. Продуктом конденсации флавинмононуклеотида и АМР является флавинадениндинуклеотид (FAD). [c.662]

Флавинмононуклеотид и FAD служат важными кофермеитам переноса водорода в цикле дыхания (см. раздел 3.8.4). [c.662]

Далее NADH и NADPH переносят водород на флавиновые ферменты (флавопротеиды, желтые ферменты), на флавинадениндинуклеотид FAD или флавинмононуклеотид, причем пиримидиновое кольцо хиноид-пой формы флавина переходит в бепзоиднуьо форму [c.709]

У аэробных дегидрогеназ переносчиком водорода является кофер-мент флавинмононуклеотид (сокращенно ФМН). Имеются флавино-вые фергменты, коферментом которых является флавинадециндинуклео-тид (сокращенно ФАД). [c.105]

Гликолатоксидаза относится к флавиновым оксидазам и в качестве кофермента содержит флавинмононуклеотид. Переносит электроны с субстрата непосредственно на молекулярный слород с образованием пероксида водорода. Окисляет глико- евую кислоту с образованием глиоксалевой кислоты и Н2О2. ° присутствии каталазы происходит разложение пероксида водо-на водород и кислород. При этом могут окисляться этило- й спирт, нитриты и другие вещества. [c.131]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.719 , c.720 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.0 , c.5 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.85 , c.224 , c.307 , c.308 , c.309 , c.432 ]

Биохимия (2004) -- [ c.194 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.789 ]

Основы органической химии (1983) -- [ c.295 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.703 , c.704 ]

Химия жизни (1973) -- [ c.105 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 2 (1963) -- [ c.0 ]

Курс физиологии растений Издание 3 (1971) -- [ c.232 , c.233 ]

Введение в биомембранологию (1990) -- [ c.127 ]

Физиология растений Изд.3 (1988) -- [ c.75 , c.241 ]

Полярография лекарственных препаратов (1976) -- [ c.203 ]

Электрофорез и ультрацентрифугирование (1981) -- [ c.86 ]

Биохимия мембран Биоэнергетика Мембранные преобразователи энергии (1989) -- [ c.65 , c.80 , c.81 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология