Вазопрессин

К пептидным гормонам относятся инсулин, продуцируемый поджелудочной железой, регулирующий метаболизм углеводов, жиров и белков, содержащий 51 аминокислотный остаток секретин, вырабатываемый в желудочно-кишечном тракте, определяющий секреторную функцию желудочно-кишечного тракта, содержащий 21 аминокислотный остаток в передней доле гипофиза вырабатываются адренокор-тикотропин (34 аминокислоты), контролирующий активность коры надпочечников, пролактин (198 аминокислот), влияющий на рост грудных желез и секрецию молока в задней доле гипофиза вырабатываются вазопрессин (9 аминокислот), действующий как диуретик и сосудосуживающее, и окси-тоцин (9 аминокислот), стимулирующий сокращение гладкой мускулатуры. Это только иллюстративный перечень гормонов пептидной структуры — их значительно больше, многие из них еще изучены не полностью, как в плане строения, так и функциональности. Особенно важно и проблематично исследование связи их строения с активностью. Данные по связи структура — активность позволяют иногда получать синтетические полипептиды с активностью, превосходящей природные. Так, варьируя аминокислотный состав нейрогипофизных гормонов (схема 4.4.1) было получено около 200 аналогов, из которых один, [4-ТИг]-оксито-цин оказался высокоактивным. [c.81]

Одними из первых были изучены два гормона белковой природы — вазопрессин и окситоцин, действующие на мышцы матки и на кровяное давление. Они оказались построенными довольно просто, в состав каждого гормона входят 9 аминокислот. Дю-Виньо не только полностью расшифровал строение обоих гормонов, но и получил их синтетически, впервые осуществив, таким образом, синтез пpиpoднor(J полипептида. Сфоение отпх гормонов выражается следующими схемал и [c.342]

Одними из первых природных полипептидов, строение которых было установлено полностью и подтверждено синтезом, были белковые гормоны — окситоцин и вазопрессин. Оба вещесгва построены очень сходно, различие отмечается лишь в двух звеньях полипептидной цепи (эги места отмечены в приводимых формулах стрелками), в то время как физиологическое действие обоих гормонов резко отлично [c.335]

Пептидный гормон [8-аргинин]вазопрессин, например, включает 9 аминокислот, две из которых одинаковые ( ys) [c.91]

Многие пептиды являются гормонами. Так, например, присутствующие в гипофизе гормоны окситоцин и вазопрессин состоят из девяти аминокислотных остатков, т. е. относятся к нанопептидам. Первый влияет на протекание родов у женщин и образование молока, второй контролирует водный обмен в организме. Инсулин, вырабатываемый поджелудочной железой, контролирует метаболизм сахаридов, и его недостаток приводит к диабету. Инсулин состоит из двух цепей, одна из которых содержит 21, а другая — 30 аминокислотных остатков. Цепи соединены серными мостиками —5—5—, которые образуются при окислении групп 5Н двух цистеиновых остатков (при этом получается остаток аминокислоты цистина). Структура инсулина точно известна, и он был синтезирован. Другой пептидный гормон, адренокортикотропный гормон (АКТГ), регулирует синтез стероидных гормонов в коре надпочечников, а соматотропин контролирует рост. Оба этих гормона вырабатываются передней долей гипофиза. К гормонам, образующимся в пищеварительном тракте, относятся, например, секретин и гастрин. Среди пептидов имеются и антибиотики, например бацитрацин (составная часть фрамикоина). [c.191]

Строение окситоцина, вазопрессина, грамицидина С и грамицидина J подтверждено синтезом [c.527]

Таким образом, наряду с главным доминирующим типом связи в белке NH— СО имеется еще вторая S—S-дисульфидная связь. Мостики S—S могут образовываться между различными цепями (например, в инсулине) или связывать отдельные звенья одной и той же цепи (например, в рибонуклеазе), или же вызывать образование циклов (см. стр. 527), например, в окситоцине и вазопрессине. [c.529]

ВАЗОПРЕССИН — гормон, выделенный из задней доли гипофиза животных представляет собой циклический пептид, содержащий по 8 остатков -аминокислот. Синтезом установлено строение В. крупного рогатого скота С4вН85М1501а32 и свиней 46HJ5NlзOl2S2. В.— гигроскопические кристаллы хорошо растворим в воде. Вызывает повышение кровяного давления, снижение мочеотделения, сокращение матки, выделение молока молочной железой в период лактации животных. Применяют В. при лечении несахарного диабета и заболеваний, связанных с недостаточностью В. в организме. [c.51]

Как правило, механизмы гормональной регуляции многоступенчаты. Воздействие гормонов на О.в. осуществляется через клеточную мембрану, во мн. случаях посредством активирования аденилатциклазной системы (см. Аденилатциклаза). Обратные связи в эндокринной системе часто замыкаются через нервную систему. При этом нервная система, получая сигналы из внеш. среды или от внутр. органов, управляет железами внутр. секреции. Напр., гипоталамус по сигналам от центр, нервной системы, передаваемым гормонами-медиаторами (напр., норадренали-ном, ацетилхолином), секретирует пептидные нейрогормоны (релизинг-факторы), разрешающие секрецию гормонов гипофиза. Последние стимулируют секрецию гормонов периферич. эндокринными железами. Эти гормоны влияют на О.в. в соответствующих органах и тканях т. обр., чтобы компенсировать изменения во внутр. среде или подготовиться к возможным ее изменениям, прогнозируемым центр, нервной системой (напр., при стрессовых ситуациях). Гипо-таламо-гипофизарная система, в частности, играет центр, роль в регуляции водно-солевого обмена животных (см. Вазопрессин, Окситоцин). [c.317]

Биологически активные П. Большую группу таких П составляют пептидные гормоны (в т. ч. нейропептиды) -адренокортикотропин, вазопрессин, гастрин, меланоцитсти-мулирующий гормон, окситоцин, опиоидные пептиды и др. [c.471]

Прежде чем перейти к методам, которые химики применяют для разрушения ( анализа ) и получения ( синтеза ) биологически активных полипептидов, рассмотрим три полиамида, представляющие интерес с медицинской точки зрения,— окситоцин, вазопрессин и инсулин. Обратите внимание на то, что аминокислотная последовательность двух из них почти одинакова, хотя они выполняют совершенно различные физиологические функции. Все три полипептида содержат дисульфидную связь (—8—3—) и утрачивают [c.401]

Все эти положения были высказаны Э. Фишером более 50 лет тому назад. Но за последние 10—15 лет был накоплен огромный фактический материал о продуктах распада белка и было синтезировано огромное число пептидов, среди них ряд природных, что окончательно подтвердило эту точку зрения (см. стр 524—525). Наряду с полипептидами и белками за последнее время среди природных соединений найдено значительное количество циклических пептидов. Некоторые из них обладают гормональным действием, например вазопрессин, регулирующий кровяное давление, другие являются продуктами жизнедеятельности микроорганизмов, например грамицидины. Одни из этих циклопептидов состоят только из аминокислотных остатков (грамицидин), другие содержат в цикле и другие элементы— серу. Швицер предложил называть первые гомодетными и вторые гетеродетными циклопептидами. [c.486]

Пептидный гормон окситоцин. — Задняя доля гипофиза выра- батывает ряд гормонов, два из которых были выделены в чистом виде. Один из них, окситоцин, стимулирует гладкую мускулатуру матки др угой, вазопрессин — антидиуретовый гормон, обладающий прессорной активностью. Эти два гормона настолько близки по физическим свойствам, что долгое время их считали одним веществом, обладающим широким спектром активности. Однако применением фракционного осаждения, хроматографии и электрофореза удалось их частично разделить (1928—1944). Применив противоточное распределение для продажного экстракта, имеющего окситоциновую активность 20 ед мг, Дю Виньо (1949) получил значительно более чистый [c.693]

Наряду с вазопрессином О.-один из первых пептидных гормонов, полученных искусств, путем (В. Дю Виньо, 1953). [c.361]

В одноцепочечных молекулах существуют внутрицепочечные дисульфидные связи. Если имеется только один внутрицепочечный дисульфидный мостик, как, например, в окситоцине, вазопрессине, соматостатине, то говорят о моноциклических одноцепочечных молекулах. Одноцепочечную молекулу, содержащую много внутрицепочечных дисульфидных мостиков (гормон роста, рибонуклеаза и др.), называют полициклической. [c.204]

Окситоцин и вазопрессин — гормоны задней доли гипофиза. Строение установлено дю Виньо в 1950 и 1951 гг. Отличаются один от другого третьим и восьмым аминокислотными остатками [c.527]

ВАЗОПРЕССЙН (от лат. vas-сосуд и presso-давлю) (анти-диуретич. гормон, адиуретин), пептидный гормон гипофиза. Первичная структура В. у большинства млекопитающих, в т.ч. у человека (аргииин-вазопрессин, мол. м. 1084 букв, обозначения см. в ст. Аминокислоты) [c.342]

Окситоцин и вазопрессин — это гормоны полипептидной природы, которые выделяются гипофизом. Окситоцин контролирует сокращение матки и выделение молока, а вазопрессин поддерживает баланс жидкости в организме, действуя в качестве анти диуретического агента. Поскольку окситоцин вызывает сокращение гладкой мускулатуры, в частности матки, его применяют в медицине для стимуляции родов. Вазопрессин и окситоцин, вопреки своей различной физиологической активности, содержат одни и те же шесть аминокислот (из восьми) и замкнутое кольцо благодаря наличию дисульфидной связи. Если разрушить (восстановить) эту дисульфидную связь, то образуется нециклическая структура, не обладающая биологической активностью этих гормонов. [c.401]

В эти годы созданы новые физ.-хим. методы аиализа. Были заложены основы хроматографич. методов (М. С. Цвет, 1906). В 20-х гг. Т. Сведберг предложил использовать для седиментации белков ультрацентрифугу, вскоре этим методом был выделен ряд вирусов. В 30-х гг. А. Тизе-лиусом заложены основы электрофореза, в 1944 А. Мартином и др. создана распределит, хроматография, для определения структуры прир. соед. впервые стал использоваться рентгеноструктурный анализ (Д. Кроуфут-Ходжкин, 40-е гг.). Благодаря использованию физ.-хим. методов в 50-х гг. достигнуты крупные успехи в изучении двух важнейших классов биополимеров-белков и нуклеиновых к-т Э. Чар-гафф провел детальный хим. анализ нуклеиновых к-т, открыта двойная спираль ДНК (Дж. Уотсон и Ф. Крик, 1953), определена структура инсулина (Ф. Сенгер, 1953), одновременно осуществлен синтез пептидных гормонов -окситоцина и вазопрессина (Дю Виньо, 1953), открыт один из элементов пространственной структуры белков- спираль (Л. Полинг, 1951). В эти годы Р. Замечником открыты рибосомы, что послужило стимулом для изучения механизма синтеза белка. [c.292]

Вазопрессин ы. Антндиуретические и повышающие кровяное давление гормоны задней доли гипофиза. От окситоцина отличаются остатками третьей и восьмой аминокислот. У крупного рогатого скота найден аргинин-вазопрессин, у свиней—лизин-вазопрессин (Дю Виньо) [c.393]

Аргинин-вазопрессин 394 Арекаидин 1067 Ареколиднн 1067 Ареколин 1067, 1081 Арилазиды 590 Ариларсины 621 [c.1160]

В-третьих, химический синтез преследует цель изменить пептиды для модификации фармакологического действия. Эта задача тесно связана с предыдущей, так как при исследовании связи между строением и активностью неизбежно выявляются новые аспекты для фармацевтического использования. Можно осуществлять различные модификации природной аминокислотной последовательности для получения веществ с улучшенными свойствами. Особый интерес обращается на пролонгирование или усиление биологического действия. В случае пептидов, проявляющих несколько эффектов, важно бывает выделить определенные из них. Путем модификации конечных амино- или карбоксильных групп можно повысить устойчивость пептида к ферментативному расщеплению. При этом следует учитывать, что не все пептиды можно одинаково подвергать химическим изменениям в связи с опасностью частичного или полного инактивирова-ния. В то время как в случае, например, вазопрессина и окситоцина замещение в К-концевой аминофункции ведет к снижению биологического дей- [c.93]

Вазелин 94 Вазицин 1092, 1093 Вазопрессин 389, 394 Валентность 21 [c.1164]

ВАЗОПРЕССИН (антидиуретич. гормон, адиуретин), пеп-тидпы гop юи. Первичная структура у большинства млекопитающих, в т. ч. у человека (т. н. аргинин-В.)1 — HjN — [c.91]

L-изолейцин заменен на L-фенилаланин, а ь-лейцин — либо на L-лизин (в вазопрессине свиньи), либо на ь-аргинин (в вазо-прессине быка). Первичная структура инсулина быка, который содержит 51 аминокислотный остаток, показана ниже. Конец пептидной цепи, содержащий концевую аминогруппу, изображен символом Н-(например, H-Gly- в схеме означает H2N H2 O—), а конец, содержащий карбоновую кислоту, обозначен ОН (-Ala-ОН означает —NH H(СНз)СО2Н). [c.299]

Пептидные Г. условно делят на четыре подгруппы пептиды (вазопрессин, окситоцин и др.), полипептиды (адрено-кортикотропин, г.ткагон, инсулин, кальцитонин и др.), про- [c.598]

Основы неорганической химии для студентов нехимических специальностей (1989) -- [ c.297 ]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.693 ]

Введение в химию природных соединений (2001) -- [ c.81 , c.82 ]

Химия природных соединений (1960) -- [ c.486 , c.527 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.89 , c.91 , c.93 , c.94 , c.204 , c.222 , c.229 , c.238 , c.247 , c.286 ]

Проблема белка (1997) -- [ c.328 , c.333 , c.334 , c.335 , c.385 , c.389 ]

Успехи органической химии Том 1 (1963) -- [ c.164 , c.177 , c.182 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.256 , c.257 ]

Справочник биохимии (1991) -- [ c.18 ]

Биоорганическая химия (1991) -- [ c.355 , c.360 , c.370 ]

Биохимия (2004) -- [ c.149 , c.150 ]

Органическая химия (1998) -- [ c.416 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.2 , c.401 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.412 , c.413 , c.414 , c.447 ]

Основные начала органической химии том 1 (1963) -- [ c.815 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.3 , c.34 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.763 , c.780 , c.785 , c.786 , c.791 ]

Основы органической химии (1983) -- [ c.275 , c.276 , c.303 , c.305 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.212 , c.213 ]

Биохимия аминокислот (1961) -- [ c.72 , c.74 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.53 , c.96 ]

Органическая химия (1972) -- [ c.427 ]

Химия жизни (1973) -- [ c.151 ]

Методы разложения в аналитической химии (1984) -- [ c.250 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.318 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.270 ]

Лекарственные средства _1964 (1964) -- [ c.86 ]

Органическая химия (1972) -- [ c.427 ]

Органическая химия Издание 2 (1976) -- [ c.426 ]

Основы стереохимии (1964) -- [ c.590 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.2 , c.60 , c.106 , c.237 , c.241 , c.261 , c.294 , c.350 , c.352 , c.424 , c.468 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.389 , c.394 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.504 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.664 , c.668 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.733 , c.738 ]

Курс органической химии _1966 (1966) -- [ c.308 ]

Хроматография Практическое приложение метода Часть 1 (1986) -- [ c.64 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.0 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.126 , c.162 , c.173 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.159 , c.162 , c.183 , c.184 , c.220 , c.249 , c.257 , c.269 , c.270 ]

Проблема белка Т.3 (1997) -- [ c.328 , c.333 , c.334 , c.335 , c.385 , c.389 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.159 , c.162 , c.183 , c.184 , c.220 , c.249 , c.257 , c.269 , c.270 ]

Полярография лекарственных препаратов (1976) -- [ c.120 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.50 , c.434 , c.449 ]

Модифицированные аминокислоты и пептиды на их основе (1987) -- [ c.0 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.0 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология