Биохимические реакции

Биохимические реакции у растений и животных ускоряются биологическими катализаторами, называемыми фермента-м и. Они представляют собой либо высокомолекулярные белки, либо сочетание белков с соединениями небелковой природы. Каждый фермент характеризуется высокой избирательностью по отношению в каждому конкретному процессу. Например, окисление сахара в организме протекает примерно в 10 раз быстрее, чем при той же температуре в водном растворе под влиянием кислорода. В сложной цепи биохимических процессов окисления сахара в организме участвует неско.лько ферментов, каждый из которых катализирует отдельную стадию. [c.82]

Ферменты (разд. 25.3)-белки, играющие роль катализаторов в биохимических реакциях. [c.466]

Белки-это макромолекулярные соединения, имеющиеся во всех живых клетках. Они служат важнейшим строительным материалом в тканях животных, являются главной составной частью кожи, хрящей, ногтей и мышц. К белкам относятся и ферменты-катализаторы биохимических реакций, протекающих во всех живых организмах. Белки осуществляют перенос жизненно важных веществ в организме. Например, гемоглобин, который переносит О2 от легких к клеткам, представляет собой белок. Антитела, выполняющие в организме защитную функцию (защищают от вредных веществ), тоже состоят из белков. [c.444]

Г. Исследования при низких температурах. Изучение биохимических реакций в широком температурном интервале, в особенности проникновение в область отрицательных температур, позволяет установить термодинамику процессов, выявить элементарные стадии сложных реакций. В практическом отношении пониженные температуры позволяют проводить реакции в таких условиях, которые необходимы для обеспечения селективности процессов и максимального выхода желаемого продукта. [c.287]

При рассмотрении биокинетики можно выделить четыре подсистемы биохимическую, биофизическую, микробиологическую и популяционную. Первая подсистема — биохимическая — описывается закономерностями скоростей биохимических реакций вторая — биофизическая — описывается закономерностями протекания физических явлений в живых организмах (например, диффузия макромолекул через полупроницаемую мембрану, меха- [c.145]

Алкилирование, окисление и восстановление в биосинтезах. Часто в процессе биосинтеза происходит метилирование с последующим введением или удалением атомов кислорода, гидрирование и дегидрирование и т. д. Известную биохимическую реакцию представляет собой гидроксилирование фенолов в орто- или пара-положение,. Часто происходит также введение кислорода в аллильные и бензильные положения в результате самоокисления. Третичные амины могут превращаться в аминоспирты через N-окиси [c.1139]

Не легко проводить, биохимические реакции — такие, которые были недавно разработаны с парафиновыми фракциями нефти. Уголь фактически построен из очень стойких ароматических структур именно этим в значительной степени объясняется то, что он не подвергся биологическому разложению во время углефикации. Попытки селективного обессеривания угля с помощью специализированных микроорганизмов натолкнулись на препятствие, связанное с очень малой скоростью процесса. [c.40]

Атом серы с его нолярнзуемы.м (т. е. деформируемым) электронным об.ча-ком — один из лучших нуклеофилов, которые только известны, н цистеин, подобно сернну, может участвовать в некоторых биохимических реакциях. Кроме того, сульфгидрильная группа цистеина легко окисляется с образованием дисульфида цистнна. [c.29]

Дыхание так же, как и все другие биохимические реакции в организме, осуществляется при помощи молекул, называемых ферментами. Ферменты — это катализаторы, т. е. вещества, способствующие повышению скорости химических реакций (более подробно они рассматриваются в гл. VII). Ферменты внутри нас действуют как специалисты узкого профиля. Они помогают образованию и разрыву химических связей, при этом каждый фермент подходит только для одной или узкого круга реакций так же, как ключ к одному, строго определенному замку. [c.254]

Неупругие соударения атомов и молекул в химии и управление скоростью химических и биохимических реакций. Способы снижения химического трения в транспортных средствах [c.45]

Насколько известно, вторичная гидроксильная группа не участвует ни в одной биохимической реакции. [c.29]

Биохимическая реакция дегидрирования фенолов [c.1141]

Автор. Потому, что благодаря своим хаотическим микродвижениям в межклеточном пространстве живого организма они порой сближаются до тесного контакта своих рецепторов, или активных центров. При этом возникают сигналы, запускающие сложные комплексы биохимических реакций в самих частицах или же в неподвижных клетках организма. Вот что я понимаю под взаимодействием частиц. На нем и основаны все физиологические процессы, протекающие в живых организмах и, конечно, в каждом из нас. Впрочем, об этом вы сможете прочесть уже в начале беседы 1. [c.5]

Живые организмы могут существовать лишь благодаря их замечательной способности — кинетически контролировать химические реакции и тем самым подавлять стремление к достижению термодинамических равновесий. Немаловажную роль здесь играют биологические катализаторы — ферменты, число которых, пожалуй, совпадает с числом известных биохимических реакций. Ферменты катализируют такие разнообразные реакции, как гидролиз й дегидрирование, конденсация и изомеризация и многие другие. Согласно классификации, утвержденной Комиссией по ферментам Международного биохимического союза [1], ферменты подразделяются на 6 классов [c.5]

Окисление сахара в биохимической системе сильно ускоряется присутствующими в ней одним илн несколькими катализаторами. Такими катализаторами являются ферменты-особые белковые молекулы, которые катализируют специфические биохимические реакции. (Более подробно ферменты обсуждаются в гл. 25.) [c.25]

Фермент (разд. 13.6)-белковая молекула, играющая роль катализатора специфических биохимических реакций. [c.34]

Выделяемая энергия используется для выполнения механической работы мышечного сокращения и во многих других биохимических реакциях (см. разд. 15.7 и рис. 18.8). О биологических свойствах фосфорсодержащих соединений более подробно рассказывается в гл. 25. [c.327]

Три важных фактора — индуктивный эффект, эффект поля и резонансный эффект — могут сильно влиять на поведение органических кислот и оснований, включая и биологически важные а-аминокислоты. В водном растворе, обычной среде нротекания биологических реакций, эти эффекты обусловливают большое разнообразие свойств, так что процессы диссоциации могут происходить во всем диапазоне pH. Это вал<но, потому что белки, построенные из аминокислот, в зависимости от своего аминокислотного состава могут принимать участие в кислотно-основных превращениях. Действительно, в упрощенном виде диссоциацию аминокислот можно рассматривать как миниатюрную модель диссоциации белка. В биохимических реакциях важные функции выполняют белки, и аналогия с аминокислотами может слу кить основой для понимания процессов передачи протонов. Однако такая модель слишком упрощена. Она не учитывает кооперативные взаимодействия. Например, как поведет себя лизин при диссоциации под действием линейно-расположенных положительно заряженных аминокислотных остатков, входящих в состав белка Далее, каким образом близко расположенная гидрофобная область белковой молекулы (т. е. область с более Ш13-кой диэлектрической проницаемостью) влияет на ее диссоциацию в данном химическом процессе То, что в этом случае можно ожидать значительных изменений, видно из поведения глицина при диссоциации в среде с низкой диэлектрической проницаемостью например, в 95%-ном этаноле (рКа карбоксильной группы глицина равен 3,8, а аминогруппы 10,0). Можно было бы подумать, что в этом случае но кислотности глицин близок к уксусной кислоте, но это не так, поскольку для последней р/( равен 7,1. [c.42]

Вода имеет очень большое значение в жизни растений, животных и человека. Согласно современным представлениям, само происхождение жизни связывается с морем. Во всяком организме вода представляет собой среду, в которой протекают химические процессы, обеспечивающие жизнедеятельность организма кроме того, она сама принимает участие в целом ряде биохимических реакций. [c.211]

Высокая химическая специфичность. Данный фермент, сильно ускоряя протекание одного процесса, оказывается вовсе неактивным для другого. Подобно тому, как для каждого замка имеется свой ключ, так и для каждой биохимической реакции эффективным катализатором является лишь строго определенный фермент. Предполагается, что в организме человека одновременно функционируют около 1000 ферментов. [c.142]

Сравнительно небольшие величины изменений энергии Гиббса типичны для многих биохимических реакций. Поэтому процесс легко можно обратить при изменениях концентрации и температуры. Так, например, для синтеза дипептида аланил-глицина (из аланина и глицина в водной среде) стандартная энергия Гиббса равна +20,3 кДж/моль и образование дипептида, следовательно, невозможно без притока энергии извне, т. е, без сопряжения с другой реакцией. Но если понизить концентрации исходных веществ до 0,1 моль/л, а продукта реакции до 1,25-10 5 моль/л, то А(7=0, т. е. система находится в равновесии и некоторое количество дипептида имеется в растворе. [c.375]

Упомянутый выше случай автокаталитической реакции, хотя и редко встречается на практике, завершит наше качественное описание изменений скорости химической реакции. Биохимическая реакция превращения трипсиногепа в трипсин катализируется своим продуктом — трипсином. Она хорошо описывается моделью [c.72]

Ферменты катализируют биохимические реакции стереоспеци-фично. Вследствие этого асимметрический синтез в природе происходит повсеместно и чаще всего в единственном направлепии, Следовательно, большинство природных соединений оптически активно, потому что получены ири каталитическом действии ферментов, обладающих определенной трехмерной структурой, В самом общем виде можно сказать, что между субстратом и активным центром фермента существует точное геометрическое соответствие, Например, фермент триозофосфатизомераза катализирует превращение оптически неактивного диоксиацетонмонофос-фата до о-глицеральдегид-З-фосфата [59]. Субстрат имеет прохиральный центр , и один атом водорода специфически переносится с одной стороны (ге-поверхности) двойной связи на карбонильную [c.203]

Все белки являются полимерами аминокислот. Общая формула такого полимера показана в нижней части рис. 21-1, а модель отдельной аминокислоты-на рис. 21-12. Ферменты представляют собой один из классов белков, причем, видимо, наиболее важный. Ферменты имеют компактные молекулы с молекулярной массой от 10000 до нескольких миллионов и диаметром от 20 А и выше. Они выполняют роль катализаторов, регули-руюидах биохимические реакции. Другие компактные молекулы белков, например миоглобин и гемоглобин, выполняют роль переносчиков и накопителей молекулярного кислорода (см. рис. 20-25, 20-26). Цитохромы-это белки, способные к окислительно-восстановительным реакциям и играющие роль промежуточных звеньев при извлечении энергии из пищевых продуктов (см. рис. 20-23). Молекулы гамма-глобулинов с молекулярной массой порядка 160000 представляют собой так называемые антитела, защитное действие которых заключается в том, что они присоединяются к вирусам, бактериям и другим чужеродным телам в живом организме и осаждают их из жидких сред. Все перечисленные белки относятся к глобулярным белкам. [c.313]

Этот интервал в])емени называется лаг-фазой, и биохимическая реакция имеет пулевой порядок [c.103]

Каждая контрольная работа состоит из десяти задач, которые построены таким образом, что исключает прямое переписывание ответа из учебной литературы и обеспечивает возможность контроля полученных знаний в применении к от1Сываемым ферментативным биохимическим реакциям. Результаты выполнения контрольных работ оцениваются по рейтинговой системе (по пять баллов максимально за каждую задачу и допо.онительно десять баллов за выпол 1ение не менее четырех работ с оценкой четыре-пять баллов). Оценка коллоквиумов, домашних заданий, а также защита лабораторных работ проводится по десятибалльной системе. При подведении итогов усвоения студентами материала курса учитывается суммарный балл, полученный к концу семестра, который влияет на экзаменационную оценку дисциплины. [c.44]

Люминесцентные методы включают в себя исследования с использованием флуоресценции (флуориметрия) и фосфоресценции (фосфориметрия). Наиболее широко люминесцентные измерения используются как методы анализа и контроля за протеканием химических и биохимических реакций, а также для кинетических исследований быстрых реакций электронно-возбужденных молекул. [c.49]

Биоорганическая химия сблизила и иереилела практическую деятельность химика-органика и биохимика. В данной главе авторы постарались показать взаимосвязи между органической химией и биохимией, с одной стороны, и химией белка и медицинской химией (фармакологией) —с другой. Как основной используется химический подход, н механизм биохимических реакций описывается в сравнении с их синтетическими моделями. Органический синтез и биосинтез пептидной и фосфоэфирной связи (гл. 3) рассматриваются параллельно таким образом выявляется удивительный ряд сходных закономерностей. Каждая аминокислота представлена как отдельное химическое соединение с уникальным набором свойств. Способность аминокислот к диссоциации обсуждается в терминах, принятых в органической химии для кислот и оснований, и фундаментальные свойства аминокислот подаются читателю так, чтобы не было впечатления, будто аминокислота — это нечто совершенно особенное. Химия аминокислот представлена как часть курса органической химии (реакции ал-килирования, ацилирования и т. п.), а сведения по биохимии рассмотрены с химической точки зрения. [c.26]

Оксиметнльная группа рКа 15) не диссоциирует при обычных физиологических условиях. Однако серин играет важную роль в ряде биохимических реакций благодаря способности своей первичной гидроксильной группы выступать при определенных условиях в роли нуклеофила. [c.29]

Оргел II сотр. обнаружили, что в запаянной ампуле такое препращеннс проходит с 40%-ным выходом [44]. Возможно, что аденин был Етервым пурином, образовавшимся на Земле, и интересно отметить, что именно этот компонент присутствует в АТР и коферменте А. Оба соединения — необходимые участники многих биохимических реакций. [c.183]

Описанные всесторонние модельные исследования биохимических реакций, катализируемых коферментом В12, позволяют сделать следующие выводы. Во-первых, кофермент В12 внедряется в неактивированную связь С—Н субстрата. В результате адено-зильная группа кофермента теперь несет атом водорода субстрата, а метиленовая группа субстрата (в случае превращения метил-малонил-СоА в сукцинил-СоА) оказывается связанной с кобальтом кофермента В[2 взамен первоначальной связи Со—С в адено-ЗИЛ-В12. Во-вторых, перегруппировка происходит внутри молекулы кофермент-В12-субстрата с образованием кофермент-В,2-продукта. Наконец, происходит реакция, эквивалентная обратной первой реакции, в процессе которой снова образуется аденозил-кобальто-вая связь кофермента В12 и освобождается продукт реакции, несущий один из атомов водорода. [c.393]

Прочие реакции глицина. На с.чеме 2 (стр. 379) показаны некоторые другие биохимические реакции глицина. Метилирование приводит [c.377]

Биохимическая реакция дегидрирования фенолов. Протекающее в живой клетке одноэлектронное окисление фенолов прииодит к образованию ароксильных радикалов, сочетание которых в димеры является важной биохимической реакцией. Стабильные продукты получаются при С—О- и С—С-сочетании. Первое может происходить в орто- и пара-положениях, второе —в орто-орто-, орто-пара- и пара-иара-положениях, например [c.1141]

Биолог. Итак, взаимодействующие частицы постоянно перемещаются по сосудам кровеносной и лимфатической систем, а также в межклеточном пространстве. Последнее для нас особенно важно, поскольку взаимодействие частиц происходит в основном именно в межклеточном пространстве. Кровеносная же и лимфатическая системы выполняют при этом транспортные функции, доставляя частицы в зоны нх взаимодействий, а также возвращая частицы и продукты взаимодействий обратно в кровь. Перемещаясь вместе с жидкостью в межклеточном пространстве, взаимодействующие частицы многократно меюпот свое направление движения, встречаясь друг с другом и с неподвижными клетками органов и тканей. При этом активные центры (или соответствующие группы рецепторов) на поверхностях частиц и клеток иногда сближаются настолько, что становится возможным их взаимодействие, которое сопровождается определенным комплексом биохимических реакций. Соответственно клетки, взаимодействующие частицы и жидкие среды мы можем считать примерно одинаковыми у разных организмов [c.19]

Металлы очень сильно отличаются друг от друга по токсичности и по разнообразию вызываемых ими токсических эффекюв. Причина этого заключается в том, что они вступают в самые разнообразные химические реакции с биохимическими системами. Хотя не все происходящие при этом биохимические процессы изучены достаточно хорошо, во многих случаях имеются довольно надежные сведения о ро ш в них мепал-лов. Например, высокая токсичность кадмия обусловлена тем, что он химически подобен цинку-металлическому элементу, принимающему существенное участие во многих биохимических реакциях. По-видимому, кадмий настолько подобен цинку, что может замещать его в биохимических системах, но не всегда способен в точности выполнять все функции цинка. [c.163]

Для человеческого организма характерна чрезвычайно сложная система взаимосвязанных химических реакций. Все эти реакции должны протекать со строго контролируемыми скоростями, так чтобы концентрации нескольких тысяч индивидуальных химических компонентов поддерживались на необходимых уровнях и система могла надлежащим образом откликаться на изменения внешних условий. Любую из многих тысяч химических реакций, протекающих в биохимической системе, можно описать обычным химическим уравнением. Более того, многие из них можно воспроизвести в обычных лабораторных условиях. Необычным в биохимических реакциях является то, что многие из них протекают с большой скоростью при невысоких температурах. В гл. 13 мы уже приводили пример очень быстрого окисления сахара в человеческом организме при 37°С с образованием диоксида углерода (углекислоть[) и воды. В лабораторных условиях сахар не реагирует с кислородом при комнатной температуре со сколько-нибудь измеримой скоростью. Для инициирования этой реакции приходится предварительно нагревать систему до довольно высокой температуры, например в пламени горелки, прежде чем сахар загорится. [c.450]

Белки представляют собой полимеры аминокислот. Они играют роль главного структурного элемента в организмах животных. Ферменты, катализаторы биохимических реакций, по своей природе принадлежат к белкам. Все встречающиеся в природе белки образованы приблизительно 20 аминокислотами. Аминокислоты хиральны, т.е. способны существовать в виде несовместимых друг с другом изомерных форм, являющихся зеркальными отражениями друг друга,-энантиомеров. Обычно биологической активностью обладает только одна из двух энантиомерных форм. Структура белков определяется последовательностью аминокислот в полимерной цепи, скручиванием или растяжением цепи, а также общей формой молекулы. Все эти аспекты белковой структуры оказывают важное влияние на их биологическую активность. Нагревание или другие виды обработки могут инактивировать, или денатурировать, белок. [c.464]

Т. IV, ч. 2. Общие химические методы (катализ, пирохимические и электрохимические реакции, получение оптически активных соединении из оптически неактивных, получение соединений, содержащих изотопы, получение и превращение макроцикли-ческих колец, биохимические реакции). [c.231]