Железо в цитохромах

Рис. 20-24. Октаэдрическая координация атома железа в цитохроме с пятью атомами азота и атомом серы. Один из атомов азота и атом

Теперь подумаем, к чему приведет окисление атома железа в цитохроме из Ре2+ в Ре +. Вполне естественно представить, что удаление электрона вызовет цепь электронных перемещений в координационно связанном гистидине, в примыкающем к нему пептиде и в других полярных группах [уравнение (10-21)], вследствие чего около фосфата появится лишний протон. [c.422]

В цитохромах атом железа гема защищен от нежелательных лигандов. В цитохромах белковая микросреда выполняет две функции защищает гем от нежелательных лигандов и поддерживает на нужном уровне окислительно-восстановительный потенциал атома железа. Было высказано предположение о защитной роли Met-80, который координирует атом железа гема в цитохроме с (рнс. 7.8) [509]. В отсутствие такого контакта атом железа легко и неконтролируемо восстанавливается, например аскорбатом [658]. Можно утверждать, что полипептидная цепь гарантирует правильность транспорта электрона по его биологическому пути [509]. Необычна инертность к лиганду нона железа в цитохроме [297] по-видимо-му, она связана с жесткостью аксиальных лигандов (разд. 10.3). [c.254]

Железо в цитохроме с связано не только с азотами пиррольных групп, но и с двумя имидазольными группами остатков гистидина, следовательно, все щесть мест координационной сферы железа заняты атомами азота. [c.267]

Лиганды по координационным местам железа выступают с обеих сторон щели и делают железо в цитохроме с недоступным для кислорода и окиси углерода в области физиологических значений pH, хотя с некоторыми другими соединениями комплексообразование возможно. При pH меньше 4 и pH больше 13 цитохром с образует комплексы с СО, но их возникновение связано с большими конформационными изменениями белковой глобулы. На рис. 25 показано строение активного центра цитохрома с по данным работы [13], в которой рассмотрено воздействие на цитохром с различных растворителей, изучено комплексообразование и показана недоступность железа в Нативном цитохроме с. Все-таки координация железа в цитохроме с окончательно не выяснена. Ясно только то, что положение 5 занимает гистидин (His 18), но в отличие от прежних гипотез сейчас установлено, что положение 6 занято не гистидином. Шестым лигандом скорее всего служит сера метионина (Met 80). [c.109]

Каждая молекула НАД Н независимо от своего происхождения поступает на третью стадию метаболического процесса-окончательный цикл окисления, или дыхательную цепь,-и образует три молекулы АТФ. Каждая молекула ФАД Hj принимает участие в промежуточной части этой стадии и образует только две молекулы АТФ. Дыхательная цепь включает ряд флавинсодержащих белков (флавопротеидов) и цитохромов (рис. 20-23), с которыми взаимодействуют атомы водорода и электроны, образуемые из НАД Н и ФАД Н2, до тех пор пока они в конце концов не восстанавливают О2 в Н2О. Компоненты дыхательной цепи показаны на рис. 21-24. При повторном окислении НАД Н два атома водорода используются для восстановления флавопротеида, а выделяемая свободная энергия используется для синтеза молекулы АТФ из АДФ и фосфата. Флаво-протеид снова окисляется, восстанавливая небольшую органическую молекулу хинона, известного под названием убихинона, или кофермента Q. С этого момента судьбы электронов и протонов восстановительных атомов водорода расходятся. Электроны используются для восстановления атома железа в цитохроме Ь из состояния Fe в состояние Fe а протоны переходят в раствор. Цитохром Ь восстанавливается в цитохром с,. [c.330]

Подробнее остановимся на свойствах цитохрома Р-450 (цитохром типа Ь). Он выделяется в лаборатории из клеток печени, коры надпочечников, бактерий и др. Ферментная система цитохрома Р-450, гидроксилирующая связи С-Н субстратов, содержит три компоненты. Первая - это ассоциат из НАДФ (см. XVI), из цитохрома Р-450 вторая - цитохром Р-450 и третья - это фосфолипиды. Исследователи наиболее глубоко проникли в структуру, функции и механизм действия этой ферментной системы. Однако вопросы механизма активации молекулы О2 этим ферментом не решены. Известно, что при функционировании Р-450 происходит экстракоординация фазу двух лигандов -атома S цистеинового остатка белка и О2. Следует учесть то, что атом серы в тиоспиртах и тиоэфирах является слабым экстралигандом даже для атома железа, имеющего достаточное сродство к S и образующего сульфиды с низким значением произведения растворимости. В отличие от имидазола, атом S, подобно гемоглобину, не обеспечивает прочного связывания О2. Поэтому механизм окислительного воздействия О2 должен быть связан с изменением окислительного состояния железа в цитохроме. На рис. 5.4 приведен каталитический цикл цитохрома Р-450. Координационные взаимодействия на атоме железа (экстракоординация) выступают здесь также четко, как в фотосинтезе и фиксации-переносе О2. [c.290]

Гем а вместо метильной группы содержит формильный остаток (в 8-м положении) и вместо одной винильной группы (во 2-м положении)—изопре-ноидную цепь. Железо своими четырьмя связями образует комплекс с порфирином, а оставшиеся 5-я и 6-я координационные связи железа в молекулах гемоглобина и цитохромов связываются с белковыми компонентами по-разному. В частности, в гемоглобинах (и миоглобине) благодаря 5-й координационной связи железо соединяется с атомом азота имидазольной группы гистидина белковой молекулы. Шестая координационная связь железа предназначена для присоединения кислорода (с образованием оксигемоглобина и оксимиоглобина) или других лигандов СО, цианидов и др. (рис. 2.1). В цитохромах, напротив, и 5-я, и 6-я координационные связи железа соединены с остатками гистидина и метионина (в цитохроме с обе винильные группы соединены еще и с остатками цистеина) белковой молекулы. Этим, вероятнее всего, могут быть объяснены функции железа в гемоглобине, валентность которого не изменяется при присоединении кислорода (в отличие от валентности железа в цитохромах) в гемоглобине железо остается двухвалентным независимо от присоединения или отдачи кислорода. [c.80]

Цитохромы. Эти гем-белки обнаруживаются как в животных, так и в растительных клетках и играют роль переносчиков электронов. Они принимают электрон от вещества, являющегося немного более сильным восстанавливающим агентом, и передают его более сильному окислителю. В цитохромах атом железа гем-группы также координирован на атоме азота имидазольного кольца с одной стороны от плоскости порфиринового цикла. Но в дополнение к этому он координирует с другой стороны атом серы метионинового остатка, который может находиться в разйыХ частях белковой цепи. Поэтому потенциальная способность атома железа в цитохроме к связыванию кислорода подавлена. [c.644]

Обратимое окислерше и восстановление цитохромов связано с изменением валентности железа в их простетической группе. В окисленном состоянии железо в цитохромах трехвалентно (Ре+++), но, присоединяя электроны, железо восстанавливается в двухвалентное (Ре++) [c.233]

И обратно, теряя электрон, ре++ переходит в Ре+++. Изменение валентности атома железа в цитохромах пе сопровождается, однако, одновременным присоединением или отщеплением Н-ионов (протонов). Цитохромы поэтому нельзя рассматривать как переносчики водорода они являются электронтранспортазами, т. е. переносчиками электронов. [c.233]

Обратимое окисление и восстановление цитохромов осуществляется изменением валентности л<елеза, входящего в состав их небелкового компонента — гемина. В окисленных цитохромах железо трехвалентно (Ре ), в восстановленных цитохромах оно двухвалентно (Ре ). Присоединяя электрон, Ре- " переходит в Ре-" и, наоборот, Ре % теряя электрон, переходит в Ре . Интересно указать, что изменение валентности железа в цитохромах не сопровождается одновременным присоединениелт или отщеплением протона. Поэтому цитохромы являются переносчиками электронов, но не переносчиками водорода, т. е. электрона и протона (Н"). В результате действия цитохромоксидазы происходит окисление цитохромной системы при одновременном восстановлении кофермента цитохромоксидазы. Сущность этой реакции заключается в том, что активированный водород, т. е. водород без электрона, соединяется с активированным цитохромоксидазой кислородом, имеющим отрицательный заряд за счет электрона окисляемого вещества. Этот электрон проходит большой путь через сложную систему, включающую дегидразы, систему цитохролюв и цитохромоксидазы. При этом имеет место конечная, завершающая реакция — окисление восстановленного кофермента цитохромоксидазы кислородом с образованием воды. Таков полный путь странствования водорода от подвергающихся окислению веществ к главному акцептору водорода в клетках и тканях аэробов — кислороду. [c.247]

Каталитическая роль железа заключается в его способности к окислению и восстановлению путем отдачи и присоединения электрона. Железо в цитохроме легко переходит нз двухвалентного в трехвалентное, что соответствует окислению, и, наоборот, нз трехвалентного в, двухвалентное, что соответствует восстановлению. Обратимое окнслеине и восстановление цитохромов связано с изменением валентности железа фермента в коферменте. Таким образом, цитохромы являются переносчиками электронов, а цитохромоксидаза играет роль последнего звена, которое способствует их переносу на кислород воздуха. [c.243]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология