Гемопротеиды

Другие ферменты.— Каталаза — гемопротеид, в молекуле которого имеется четыре атома железа, катализирует разложение перекиси водорода [c.732]

Потребление атмосферного кислорода организмами теплокровных животных — важнейший биохимический процесс — осуществляется с помощью порфиринсодержащих белков — гемоглобина и миоглобина. Гемоглобин эритроцитов обеспечивает обратимое связывание и транспорт кислорода от легких во все органы живых существ. Миоглобин эритроцитов сохраняет запасенный кислород в мышцах. В этих гемопротеидах молекула протеина (белка) связана с одной (миоглобин) или четырьмя (гемоглобин) молекулами комплекса Ре (II) с протопорфирином. Этот комплекс получил название гема [c.743]

Другая группа оксидаз, называемая гемопротеидами, содержит в качестве простетической группы гемин или родственные ему соединения. Гемоглобин, каталаза и пероксидаза содержат в качестве простетической группы Г61М. В гемоглобине железо находится, в восстановленной форме, в каталазе — в окисленной. Цитохром с имеет несколько отличную простетическую группу, в которой не содержащий железо порфирин, называемый порфирином с (Теорелл), содержит два остатка цистеина, связанных в а-положении с этильными группами, заменяющими винильные группы в порфирине гема. Цитохром с служит переносчиком электронов, изменяя валентность железа [c.721]

Сложные белки (нуклеопротеиды, липопротеиды, гликопротеины, фосфопротеиды, гемопротеиды, металлопротеиды, флавопротеиды) при гидролизе образуют не только аминокислоты, но и другае органические или неорганические соединения, часто квалифицируемые как простетические группы. [c.274]

Ниже приведены некоторые детали этой схемы, причем вначале рассматриваются свойства гемопротеидов и самого кислорода. [c.363]

Поэтому окислительная атака молекулой О2 происходит медленно. Однако, как только произойдет присоединение первого электрона, присоединение следующих электронов облегчится и дальнейшее восстановление будет протекать легко. В связи с этим в биохимии ставится важным вопрос почему одни гемопротеиды способны обратимо связывать молекулу О2 без окисления содержащегося в них железа, а другие активируют кислород, позволяя ему вступать в реакцию с субстратами [c.366]

Схема, приведенная в уравнении (10-2), иллюстрирует еще одно свойство, часто наблюдаемое у гемопротеидов. N—Н-группа имидазола связана водородной связью с С=0-группой остова пептидной цепи. Далее уже нетрудно представить себе цепь изменений, порождаемых оксигенированием, включая изменение в положении протона, участвующего в упомянутой водородной связи, и дальнейшее перераспределение заряда в сети водородных связей белка ). [c.368]

Белки (полипептиды) ДНК, РНК (полинуклеотиды) Углеводы (полисахариды) Комплексы макромолекул Липиды Сложные белки (гемопротеиды и др.) [c.6]

Гемопротеид содержит ПО аминокислотных остатков [c.223]

Гемопротеидом является и цитохром с, образованный небольшим белком, ковалентно связанным с гемом. Цитохром с осуществляет перенос электронов на кислород в важнейшем процессе окисления органических соединений, присущий [c.16]

К составным белкам, а конкретно к металлопротеидам, относятся близкие по своей структуре миоглобин и гемоглобин. Эти глобулярные белки содержат небелковую компоненту, пигмент крови —гел1 (разд. 7.9.2.4), и поэтому называются также гемопротеидами. Имеющиеся в теме двухвалентное железо способно связывать молекулярный кислород или диоксид углерода, поэтому оба белка осуществляют перенос этих газов в крови (гемоглобин) и мышцах (миоглобин). Степень окисления железа при таком переносе не изменяется, и оно остается двухвалентным. Структура миоглобина более простая, чем структура гемоглобина. Оба этих белка имеют красную окраску (присутствующий в мышцах миоглобин обусловливает их красную окраску, подобно тому как гемоглобин в красных кровяных тельцах обусловливает красный цвет крови). В растительном мире (Rhizobium) известен гемопротеид — леггемоглобин, который по своей структуре близок к миоглобину. [c.195]

Белки, содержащие железотетрапиррол (гемопротеиды), участвуют во многих жизненно важных процессах. К ним относятся гемоглобин, миоглобин, каталаза, пероксидаза, цитохромы. В хлорофилле ион магния входит в окно тетрапирольного кольца. [c.565]

Гемопротеид пероксидаза катализирует окисление ряда фенолов и ароматических аминов. Эстеразы контролируют образование и, гидролиз сложных эфиров (из простых спиртов и кислот) липазы конт-)олируют образование и гидролиз глицеридов высших жирных кислот., (арбогидразы катализируют расщепление гликозидных связей в простых гликозидах и полисахаридах. [c.732]

В митохондриях некоторых тканей (печени, почки и др.) была обнаружена еще одна НАДН-оксидазная система, которая локализована в наружной мембране и, по-видимому, легко доступна для цитоплазматического НАДН. Этот так называемый внешний, нефосфорилирую-щий путь окисления НАДН включает в себя специфический флавопротеид — НАДН цитохром os-оксидоредуктазу и цитохром O5. Цитохром 5 является слегка аутоксидабельным гемопротеидом, а физиологическим акцептором электронов с цитохрома O5, по-видимому, служит цитохром с. В экспериментальных условиях активность этого пути окисления НАДН может быть измерена только после добавления цитохро-ма с, значительная часть которого вымывается из межмембранного пространства в процессе выделения митохондрий. В отличие от НАДН-оксидазной активности дыхательной цепи митохондрий внешний путь окисления НАДН нечувствителен к ротенону. [c.437]

В отличие от большинства пероксидаз этот фермент не является гемопротеидом, но содержит один атом селена, связанный с пептидной цепью с мол. весом 22 ООО. Нативный фермент представляет собой тетрамер, состоящий из четырех таких цепей. Глутатионпероксидаза является главным средством защиты от накопления в клетках Н2О2 и органических перекисей (дополнение 10-А). [c.331]

Все гемопротеиды образуются из протопорфирина IX, который является продуктом декарбоксилирования копропорфирина III вместо двух карбоксиэтильных боковых цепей, у него имеются две винильные группы (рис. 10-1). [c.365]

Гем обнаружен у всех организмов, за исключением анаэробных клостридий и молочнокислых бактерий. Молочнокислые бактерии примечательны тем что, по-видимому, вообще не содержат железа, тогда как клостридии богаты соединениями, содержащими негемовое железо. Гемопротеиды в крови обратимо связывают кислород, в то время как в концевых оксидазных системах, а также в гидроксилазах и оксиге-назах гемопротеиды активируют кислород, делая его способным взаимодействовать с углеродными соединениями или с водородом. Другие гемовые соединения катализируют реакции не с Ог, а с Н2О2. К ним относятся пероксидазы и каталазы. Еще одну группу составляют гемовые ферменты, функцией которых является только перенос электронов. [c.366]

Во всех кислородпереносящих гемопротеидах одно из координационных положений железа, находящееся на противоположной стороне от участка связывания кислорода, занято имидазольной группой боковой цепи гистидина. При отсутствии такой группы гем не может присоединять кислород как известно, координация с гетероциклическими азотсодержащими соединбй ий благоприятна для образования низк -. [c.367]

Гемоглобин эритроцитов обеспечивает обратимое связывание и транспорт кислорода от легких во все органы и клетки живых существ. Миоглобин сохраняет запасенный кислород в мышцах. В этих гемопротеидах молекула белка-протеина связана с одной или несколькими молекулами гема(У), представляющего собой комплекс Ре(П) с протопорфирином. В настоящее время известен аминокислотный состав и последовательность аминокислот в протеине гемоглобина, место присоединения частиц гема, пространственная структура гемоглобина. Гем, РеПП, локализован в расщелине между спиралями белковой молекулы. По соседству с гемом находится так называемый проксимальный (соседний) фрагмент имидазола (Im) гистидино-вого (His) остатка, а на известном удалении с противоположной стороны от атома железа гема находится так называемый гисталь-ный (удаленный) имидазол другой гистидиновой молекулы. В отсутствие О2 атом Ре(П) в гемоглобине прочно связан с порфирином четырьмя донорно-акцепторными связями Fe-N и намного менее прочной [c.286]

Цитохромы — гемопротеиды, в качестве простетической группы содержащие порфириновые системы. Цитохромы группы с имеют гем железо-порфирина [c.559]

Цитохром l (из митохондрии) — гемопротеид с молекулярной массой 40 ООО— содержит четыре геминовые группы на моль ферл1ента. Цитохром с растворим в воде, имеет молекулярную массу 13 ООО. Цитохром а входит в состав цитохромоксидазы, катализирующей завершающую фазу реакции переноса электронов от восстановленного цитохрома с (окисляя его железо в Fe ) на молекулярный кислород, используя при этом протон воды и образуя воду. Цитохром а представляет собой железоцитопорфирин. Цитохромоксидаза содержит два атома меди на моль фермента молекулярная масса 70 ООО. [c.560]

В ряде случаев белки проявляют свою активность при наличии в их составе определенных компонентов, связанных с белковой молекулой. Это можно продемонстрировать на примере уже упоминавшегося тема. Известно большое число комплексов белков с гемом и некоторыми его структурными аналогами, которые объединяются под общим названием гемопротеиды. Центральный атом железа в геме способен образовывать шесть связей. Четыре из них расположены в плоскости гема и соединяют атом железа с четырьмя атомами азота плоской структуры порфиринового кольца, а пятая и шестая находятся перпен.. икулярно по обе стороны плоскости порфиринового цикла и могут давать дополнительные связи с определенными лигандами. Атом железа в геме может менять степень окисления и быть либо в ферроформе Ге , либо в ферриформе и таким образом играть роль переносчика электронов и участвовать в окислительно-восстановительных процессах. Атом кислорода, принимая участие в процессе окисления, может изменить степень окисления железа до Ге (IV) или Ге(У). Если гем связан в комплекс со специфичным белком, это приводит к резкому усилению одной из выполняемых гемом функции. Например, образование комплекса с белком глобином (ге-моглобин) усиливает координирующую способность гема, в особенности способность координировать молекулу О2. Гемоглобин обратимо связывает кислород, который выступает в качестве одного из лигандов, и таким образом служит переносчиком кислорода в многоклеточных организмах. У высших позвоночных гемоглобин находится в специальных красных кровяных клетках (эритроцитах), которые сорбируют кислород в легких и доставляют его ко всем органам и тканям с током крови. [c.16]

Все сказанное про, гемопротеиды наглядно иллюстрирует одно из важнейших свойств белков — способность организовывать функционирование связанных с ними низкомолекулярных соединений в одном из присупщх этим соединениям направлении. [c.17]

Ряд ионов металлов, в основном четвертого периода периодической системы элементов играет важную роль в качестве кофакторов белков при выполнении ими каталитических и некоторых других функций. Среди них приоритетное место занимает железо. В 1.1 уже говорилось о железопорф1 ринах, которые, связываясь с белками, образуют гелопротег1< ы — комплексы, выполняющие ряд жизненно важных функций. Среди них имеются и ферменты, например уже упоминавшаяся каталаза, и переносчики кислорода (гемоглобин), и переносчики электронов. К числу последних относится цгстохром с — гемопротеид, образованный небольшим белком, который двумя остатками цистеина связан ковалентно с гемом по его винильным радикалам. Цитохром с является участником одного из важнейших процессов в биосфере, свойственного всем аэробным организмам, — переноса электронов от NAD-И к О2. [c.65]

Наряду с гемопротеидами широко распространены белки, содержащие железо в виде железосерных кластеров негемиповое железо). Эти белки играют важную роль в многочисленных процессах переноса э.т1ектронов — при фотосинтезе, окислительном фосфорилировании, для восстановления азота до аммиака азотфик-сирующими бактериями. Наиболее изучены железосерные белки из хлоропластов зеленых растений и бактериальные белки, известные под общим названием фер- [c.65]

Прежде чем приступить к описанию этих ферментов, следует отметить, что для многих из них характерно участие в качестве кофакторов сложных органических молекул, в первую очередь гема или флавиновых кофакторов. О гемопротеидах уже шла речь в 1.1. Флавопротеиды содержат в качестве кофактора флавинмоноиуклеотид (68 а, б), сокращенно FMN, или флавинадениндинуклеотид (69), сокращенно FAD [c.132]

Число известных ферментативных превращений с участием Н2О2 в качестве окислителя невелико. Все соответствуюпще ферменты выделены в отдельный, 11-й, подкласс с единственным подподклассом 1.11.1. В их число входят упоминавшаяся в 1.1. каталаза (КФ 1.11,1.6) и пероксидаза (КФ 1.11.1.7, обычно выделяется из хрена), катализирующая окисление пероксидом водорода разнообразных органических субстратов. Оба фермента являются гемопротеидами. [c.133]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.721 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.16 , c.65 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.2 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.381 , c.392 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.705 , c.716 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.18 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.244 ]

Металлоорганическая химия переходных металлов Том 1 (1989) -- [ c.199 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология