Железосодержащие белки

Железосодержащими белками являются [c.532]

Достаточно большие времена жизни металлсодержащих белков в конформационно неравновесных состояниях делают возможным оценить их химическую реакционную способность. Измерили константы скорости некоторых специфических реакций этих белков сразу после образования их неравновесных состояний и в течение релаксации. Были подробно исследованы следующие реакции окисление восстановленных железосодержащих белков феррицианидом калия или некоторыми металлсодержащими белками в окисленной форме. [c.79]

Цитохромами называются железосодержащие белки, окрашенные в красный или коричневый цвет. Действуя в определенной последовательности, они переносят электроны от убихинона на молекулярный кислород. Цитохромы принадлежат к классу гемопротеинов, молекулы которых содержат железо, входящее в состав железопорфириновой группы, или гема, напоминающего по своему строе- [c.520]

Негемовые железосодержащие белки [c.644]

Модели ферредоксина и железосодержащих белков [c.656]

Для того чтобы полностью понять функции железосодержащих белков с высоким ОВП и ферредоксинов с 4 и 8 атомами железа, [c.656]

Модели ферредоксина и железосодержащих белков с высоким окислительно-восстановительным потенциалом [c.677]

НЫМ источником сведений о структуре белков, приводит ко все большим успехам в установлении деталей структуры. Например, на ранних стадиях исследования структуры железосодержащего белка миоглобина достигнутое разрешение составляло 6 А, что не позволяло увидеть индивидуальные атомы, но указывало-на скрученную форму пептидных цепей, обвивающих матрицу, состоящую из молекул воды (т. е. давало возможность установить третичную структуру). Увеличение разрешения до 2 А позволило установить положение большинства индивидуальных аминокислот, основываясь на форме содержащихся в них заместителей (первичная и вторичная структуры). [c.127]

Эти белки были открыты как остаточные железосодержащие белки в митохондриях, не обнаруживающие характерных для гема оптических спектров. На самом деле интенсивность спектров поглощения этих белков столь мала, что до 1053 г. о них ничего не было известно [438]. [c.419]

Многие белки могут существовать в виде хорошо образованных кристаллов, что в принципе делает возможным установление их строения методом рентгеноструктурного анализа. Возникающие при этом проблемы весьма нелегки, поскольку даже в маленькой молекуле белка, например инсулина, надо установить положение 700 атомов (не считая атомов водорода). Рентгеноструктурное исследование, оказавшееся чрезвычайно ценным источником сведений о структуре белков, приводит ко все большим успехам в установлении деталей их структуры, Например, на ранних стадиях исследования структуры железосодержащего белка миоглобина достигнутое разрешение составляло 6 А, что не позволяло увидеть индивидуальные атомы, но указывало на скрученную форму пептидных цепей, обвивающих матрицу, состоящую из молекул воды (т. е, давало возможность установить третичную структуру). Увеличение разрешения до 2 А позволило установить положение большинства индивидуальных аминокислот, основываясь на форме содержащихся в них заместителей (первичная и вторичная структура). [c.389]

Спектроскопия ядерного гамма-резонанса (мессбауэровская спектроскопия) позволяет обнаружить слабые возмущения энергетических уровней ядер железа окружающими электронами. Этот эффект представляет собой явление испускания или поглощения мягкого у-излучения без отдачи ядер. Интересующий нас ядерный переход с энергией 14,36 кэВ -происходит между состояниями / = % и / = 1/2 мессбауэровского изотопа Те, где I — ядер-ное спиновое квантовое число. Для регистрации спектров Месс-бауэра обычно требуется 1—2 мкмоля Те, содержание которого в природном железе составляет 2,19%. Для белка с молекулярным весом 50 ООО, который связывает 1 атом железа на молекулу, и в отсутствие изотопного обогащения это соответствует весу образца 2,5 г. Рассматриваемые здесь многоядерные белки содержат гораздо больше железа и вполне подходят для исследования методом ядерной гамма-резонансной спектроскопии. Широко исследуются четыре возможных типа взаимодействия между ядром Те и его электронным окружением изомерный сдвиг, квадрупольное расщепление, ядерные магнитные сверхтонкие взаимодействия, ядерные зеемановские взаимодействия. Применение мессбауэровской спектроскопии для изучения железосодержащих белков, относящихся к гемовым и железосерным, обсуждается в опубликованном недавно обзоре [78]. [c.347]

Обычные рентгенографические исследования монокристаллов дали ценные сведения о структуре мономерных 187] и димерных [23] комплексов Ре(1П), которые рассматривались как модели многоядерных железосодержащих белков. Однако исследование таких белков ограничено главным образом получением рентгеновских (в некоторых случаях — электронных) диаграмм Дебая—Шерера, а также диаграмм рассеяния рентгеновских лучей под малыми углами. [c.348]

Рис. 21-24. Завершающая стадия метаболическою окисления-дыхательная цепь. Все ко.мпоненты цепи собраны па внутренней поверхности внутренней мембраны митохондрии в четыре макромолекулярных комплекса, содержащих цитохромы, флавопротеиды и другие негемиповые железосодержащие белки. Кофермент р, или убихинон, и цитохром с играют роль переносчиков протонов и электронов от одного комплекса к следующему. Восстановление осуществляется путем переноса протонов до тех пор, пока этот процесс не достигнет кофермента Q, после чего оно осуществляется путем переноса электронов, а протоны переходят в раствор. Электроны и протоны снова объединяются в конце цепи, когда кислород восстанавливается до воды. Свободная энергия запасается в молекулах АТФ, образующихся в трех из четырех комплексов.

Интересный способ получения 3-аминотионов из соединений типа Р15 и P2S5 описан в [231], из которых по реакциям, аналогичным (5.15) синтезировали макроциклические тетраеновые лиганды Комплекс железа (III), содержащий в качестве аксиального лиганда RS -rpynny, можно рассматривать как возможную модель железосодержащих белков [232] (реакция (5 16)). [c.88]

Типичными представителями первых являются железосодержащие белки ферритин, трансферрин и гемосидерин. Ферритин —высокомолекулярный водорастворимый белок с мол. массой 400000, в котором содержание железа составляет от 17 до 23% (в среднем 20%). Он сосредоточен главным образом в селезенке, печени, костном мозге, выполняя роль депо железа в организме. Железо в ферритине находится в окисленной форме, в составе неорганического железосодержащего соединения (FeO ОЩ (FeO О POjFQ, причем цепи неорганического полимера 0=Fe—0F[...0=Fe—OF[..., иногда содержащие фосфаты, находятся между пептидными цепями белковой части (называемая апоферритином), а атомы железа координационно связываются с атомами азота пептидных групп. [c.94]

Комплексы циклических политиаэфиров с СиЦО рассматриваются как модели медьсодержащих, так называемых "голубых" белков [295, 296]. Медьсодержащий белок, который для живых организмов является важным металлсодержащим ферментом, аналогом железосодержащих белков, участвует в переносе электронов, транспорте кислорода, окислительно-восстано- [c.192]

Цитохромы составляют группу железосодержащих белков и участвуют в переносе электронов от флавопро-теинов к молекулярному кислороду. В митохондриях клеток высших организмов идентифицировано 5 различ-НЬ1Х цитохромов Ь, с, Сг, а и Оз). Цитохромы различают по положению полос в спектрах поглощения в видимой области спектра. Для восстановленной формы цитохрома с характерны две полосы поглощения в желто-зеленой части спектра (максимум поглощения при 550 нм). В спектре окисленной формы цитохрома с этих полос нет. [c.114]

Воя сове к ив С. В., Магнетизм, М., 1971 Ханд-рих К., Кобе С.. Аморфные ферро- и ферримагнетики, пер. с нем.. М., 1982. См. также лнт. при ет. Ферриты. ФЕРРИТИН, белок печени мол. м. 480 ООО. Внута. полость четвертичной структуры Ф. заполнена Ре20 яНа0 (2396 от массы Ф.). Служит тканевым резервуарам ионов Ре +, переносимых в печень др. железосодержащим белком — трансферрином. Использ. как маркерный белок в электронной микроскопии. [c.618]

В организме взрослого человека содержится 4—5 г железа, нз них 65 % Ре находится в крови. С помощью железосодержащего белка ферритииа железо накапливается в печени, костном мозгу и селезенке. Плазма крови, молоко и яичный белок содержат сложный белок трансферрин, участвующий в переносе ионов железа (П1). [c.425]

Обращает на себя внимание разнообразие химических групп, предназначенных для переноса электронов и всегда связанных с белком. Сюда входят никотинамидадениндинуклеотид (NAD), действующий в составе различных дегидрогеназ флавинмононуклеотид (FMN), связанный с NADH-дегидрогеназой убихинон, или кофермент Q (жирорастворимый хинон с изопреноидной боковой цепью) - он может функционировать в соединении с одним или несколькими белками железосодержащие белки двух разных тииов -железо-серные центры (Fe-S) и цитохромы и, наконец, медь цитохрома ааз. Третье важное обстоятельство заключается в том, что все эти белки, играющие роль переносчиков электронов, нерастворимы в воде и все они встроены во внутреннюю мембрану митохондрий. [c.516]

Негемовые железосодержащие белки. Белки, содержащие железо и не содержащие по-рфириновую группу. [c.1014]

Железосодержащие белки с высоким окислительно-восстановительным потенциалом (Н11Р1Р). Эти белки имеют окислительновосстановительный потенциал (ОВП), примерно на 0,75 В более положительный, чем ферредоксины. Тем не менее по крайней мере в одном случае, а возможно во всех, они содержат тот же фрагмент Ре454(3-г ыс) 4 (см. рис. 31.7). Чем же тогда объясняется столь большая разность ОВП Вероятно, основная причина состоит в следующем. Клетка Ре4 4, обозначим ее (К), может существовать в трех окислительных состояниях (К), (К" ) и (К ). В восстановленных железосодержащих белках с высокими ОВП и в окисленном ферредокоине она находится в состоянии (К). Две окислительно-восстановительные реакции тогда состоят в следующем [c.646]

Какое строение имеет окислительно-восстановительный центр в железосодержащих белках с выс01ким ОВП и ферредоксинах, содержащих 4 и 8 атомов железа [c.657]

Пероксидаза весьма распространена в растительных тканях и в особенно большом количестве содержится в хрене. В животном организме она почти не встречается. В небольших количествах пероксида зу можно обнаружить лишь в лейкоцитах и в молоке. Пероксидаза являетс я сложным железосодержащим белком, простетическая группа которого близка к гему гемоглобина. Железо в пероксидазе находится в трехвалентной форме. [c.237]

Многоядерные железосодержащие белки - фосвитин, гастро-феррин, ферритин, гемосидерин и железодекстран — обычно не обсуждаются столь же подробно, как железо-серные белки и гем-эритрин. В части 4 сделана попытка восполнить этот пробел. Внимание сосредоточено здесь главным образом на структуре, а не на функции, и изложены сведения, полученные методами электронного парамагнитного резонанса, инфракрасной, оптической и гамма-резонансной спектроскопии, дифракции рентгеновских лучей и измерением магнитной восприимчивости. [c.10]

Измерения магнитной восприимчивости и спектров ЭПР — ценные методы обнаружения взаимодействий между ионами Ре(П1), однако они не дают сведений о геометрии комплексов, образуемых ионами Ре(П1) в состоянии А . Ранее уже было описано расщепление энергетических уровней пяти d-орбиталей под влиянием поля лигандов в комплексах октаэдрической, тетраэдрической и тетрагональной симметрии (рис. 54). Спектры поглощения необычных пентакоординационных соединений с основным состоянием S = = /з определяются интенсивным поглощением, которое, по всей вероятности, обусловлено переносом заряда, но переходы, определяемые полем лигандов, идентифицировать однозначно не удается [29]. Можно ожидать, что эти переходы будут по своей энергии и интенсивности сильно отличаться от переходов в октаэдрических и тетраэдрических комплексах. Хотя температурную зависимость магнитной восприимчивости в димерных системах Ре—О—Ре можно объяснить антиферромагнитным взаимодействием или между двумя спинами 5 = Vj, или между двумя спинами S = V-2 ионов в основном состоянии, основное состояние S = для комплексов октаэдрической и тетраэдрической симметрии исключается. С точки зрения изучения многоядерных железосодержащих белков интерес представляют только слабые лиганды, которые не могут привести к образованию иона в основном состоянии со спином S = /2. Поэтому в дальнейшем можно ограничиться обсуждением систем с основным состоянием 5 = Vg — единственным состоянием, которое позволило объяснить полосы поглощения, обусловленные полем лигандов, в наименьших многоядерных системах, образуемых железом, — в димерах Ре—О—Ре [40]. Сходство этих полос у мономерных и димерных шестикоординационных комплексов Ре(1И) согласуется с относительными величинами энергии антиферромагнитного спин-спинового взаимодействия (J 100 см" ) и переходов, обусловленных полем лигандов (J > 10 000 см ) Исходя из теории поля лигандов и простых электростатических соображений, можно ожидать, что поле, создаваемое четырь- [c.343]