Альдегидоксидазы

Работа 33. Альдегидоксидаза (ксантиноксидаза) молока (альдегид Оз — оксидоредуктаза) [c.58]

Таким образом, альдегидоксидаза (ксантиноксидаза) молока является ферментом мало специфичным как и донору, так и к акцептору водорода. [c.60]

Близкородственный фермент альдегидоксидаза осуществляет только реакцию (8-56). Ксантиноксидаза может также окислять ксантин дальше, путем повторения окислительного процесса того же типа в положениях 8 и 9 [см. реакцию (8-57)] с образованием мочевой кислоты. Возможно, наиболее интересное свойство ксантиноксидазы заключается в том, что на каждую молекулу связанного FAD она содержит прочно связанный атом молибдена (дополнение 14-А) наряду с четырьмя атомами железа. (Молекула является димером с мол. весом 275 000, содержащим две молекулы FAD, два атома Мо и восемь атомов Fe.) [c.266]

При опытах на альдегидоксидазу молока с метиленовой синей необходимо иметь в виду, что бактерии также обесцвечивают метиленовую синюю и поэтому следует употреблять только свежее молоко. [c.60]

В молоке содержится фермент, ускоряющий дегидрогенирование различных алифатических и ароматических альдегидов (формальдегида, ацетальдегида, бензальдегида, салицилового альдегида и других), почему этот фермент и носит название альдегидоксидазы. Если реакция дегидрогенирования протекает в присутствии газообразного кислорода (в аэробных условиях), то водород переносится на кислород с образованием перекиси водорад. Например [c.58]

Альдегидоксидаза участвует в реакции окисления альдегидов с образованием соответствующих кислот и перекиси водорода. Если окислению подвергается уксусный альдегид, то под действием альдегидоксидазы он превращается в уксусную кислоту [c.53]

Как было отмечено ранее, спектры ЭПР ксантиноксидазы, ингибированной метанолом, и альдегидоксидазы очень близки между собой. Однако в случае альдегидоксидазы расщепление на протонах несколько больше. [c.287]

В пятом периоде периодической системы только молибден н иод обладают четко выраженными биологическими функциями. Молибден активирует ксантиноксидазу и альдегидоксидазу вероятно, он входит в состав связывающего центра нитратредуктузы и сульфитоксидазы. Механизм, с помощью которого молибден связывает субстрат и участвует в каталитической стадии ферментативной реакции, далеко еще не выяснен. Модельные эксперименты с комплексами молибден — цистеин как будто указывают на возможную связь молибдена с серой в его ферментных комплексах. Все три вышеназванных фермента содержат также флавины [Р1], хотя молибден, по-видимому, не связан с ними непосредственно. [c.365]

Аддукт, возникающий первоначально в результате присоединения координированной с металлом гидроксильной группы, может далее окисляться переносом электронов через кислород на два атома молибдена. Каждый из них мог бы получать один электрон с образованием двух атомов Мо(У). Электроны могут далее переноситься на флавины, на связанные с белками атомы железа и на Ог по миниатюрной цепи переноса электронов. Ксантиноксидаза принадлежит к группе флавиновых ферментов, содержащих прочно связанное железо, не координированное с ядром гема. Она является представителем железо-серных белков, которые обсуждаются дальше, в гл. 10 (разд. В). Ксантиноксидаза и альдегидоксидаза содержат также надсульфидную группу (—5—5 ), которая имеет существенное значение для проявления каталитической активности. [c.266]

Флавопротеины содержат прочно связанные с белком простетические группы, представленные изоаллоксазиновыми производными —окисленными флавинмононуклеотидом (ФМН) и флавинадениндинуклеотидом (ФАД). Флавопротеины входят в состав океидоредуктаз —ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в клетке. Некоторые Флавопротеины содержат ионы металлов. Типичными представителями флавопротеинов, содержащих также негемовое железо, являются ксантин-оксидаза, альдегидоксидаза, СДГ, дигидрооротатдегидрогеназа, ацил-КоА-дегидрогеназа и транспортирующий электроны флавопротеин. На долю двух последних приходится до 80% митохондриальных флавопро- [c.85]

Биологическая роль. Рибофлавин входит в состав флавиновых коферментов, в частности ФМН и ФАД , являющихся в свою очередь простетическими группами ферментов ряда других сложных белков —флавопротеинов. Некоторые флавопротеины в дополнение к ФМН или ФАД содержат еще прочно связанные неорганические ионы, в частности железо или молибден, наделенные способностью катализировать транспорт электронов. Различают 2 типа химических реакций, катализируемых этими ферментами. К первому относятся реакции, в которых фермент осуществляет прямое окисление с участием кислорода, т.е. дегидрирование (отщепление электронов и протонов) исходного субстрата или промежуточного метаболита. К ферментам этой группы относятся оксидазы Ь- и О-аминокислот, глициноксидаза, альдегидоксидаза, ксантиноксидаза и др. Вторая группа реакций, катализируемых флавопротеинами, характеризуется переносом электронов и протонов не от исходного субстрата, а от восстановленных пиридиновых коферментов. Ферменты этой группы играют главную роль в биологическом окислении. В каталитическом цикле изоаллоксазиновый остаток ФАД или ФМН подвергается обратимому восстановлению с присоединением электронов и атомов водорода к и ФМН и ФАД прочно связываются с белковым компонентом, иногда даже ковалентно, как, например, в молекуле сукцинатдегидрогеназы. [c.224]

Окисление альдегидов в карбоновые кислоты. Реакция протекает при участии альдегидоксидазы фермент из печени свиньи содержит ФАД, молибден, железопротопорфирин [4421 [c.564]

Для совместного определения небольших количеств формальдегида и муравьиной кислоты применяется метод ферментативного окисления [273]. Под действием иммобилизованного фермента альдегидоксидазы формальдегид превращается в пероксид водорода, содержание которой находят с помощью хемилюминесцент-ного фотометра. Муравьиная кислота в другой пробе восстанавливается до формальдегида и т. д. [c.127]

Если альдегидоксидазу инкубировать с субстратом, то обе молекулы ФАД восстанавливаются. Ксантин не является субстратом для альдегидоксидазы, а пурин окисляется до 8-оксипурина, а не до мочевой кислоты, как в реакции, катализируемой ксантиноксидазой. Эти различия показывают, что основной фактор, опре деляющий направление ферментативного окисления пурина и его производных,— это окружение центра, связывающего субстрат, а не электронная структура самого субстрата [64]. Одинаковые константы ингибирования Кц для конкурентного ингибирования взаимодействия фермента с альдегидными и Ы-гетероциклическими субстратами широким рядом игибиторов является убедительным аргументом в пользу предположения, что субстраты этих двух типов связываются одними и теми же связывающими центрами фермента. Поскольку имеется много данных о связывании восстановительных субстратов с молибденом ксантиноксидазы, представляется весьма вероятным, что этот же центр связывает субстраты в альдегидок-сидазе. Поразительное сходство сигналов ЭПР ингибированной ксантиноксидазы и альдегидоксидазы подтверждает этот вывод [60, 65]. [c.286]

Старый желтый фермент (NADPM-оксидоредуктаза, КФ 1.6,99.1) Оксидазы Альдегидоксидаза (КФ 1,2,3,1) [c.313]

Хотя у альдегидоксидазы и ксантиноксидазы много общих субстратов, которые связьшаются с молибденовым центром, приходится допустить, что в структуре связывающих центров имеются какие-то тонкие различия, которые определяют неодинаковое поведение этих ферментов. На присутствие сульфгидрильной группы в каталитическом центре альдегидоксидазы указывает сильное ингибирующее действие цианида и л-хлормеркурбензоата [61]. Действительно, в отсутствие субстрата альдегидоксидаза подавляется цианидом в концентрациях, на порядок меньших, чем концентрации, необходимые для подавления ксантиноксидазы. Однако п-хлор-меркурбензоат является ингибитором только в присутствии субстрата, причем он является конкурентным ингибитором альдегидоксидазы, но неконкурентно подавляет активность ксантиноксидазы [66]. [c.287]

Если же в присутствии метиленовой синей вести процесс в анаэробных условиях, то протекает только первая из указанных реакцйй и, таким образом, действие альдегидоксидазы может быть обнаружено по обесцвечиванию метиленовой синей. [c.59]

Возможно, что ме.ханизм гидридного переноса, предложенный Рэкером, включает скорее остаток цистеина. че.м глута-тиона, и может служить общим для альдегидоксидаз. И.меются доказательства в пользу того, что механизм этого типа выполняется для альдегнддегидрогепазы печени [52, 53] н формальде-гиддегидрогепазы печени [54]. [c.298]

Поскольку эти ферменты катализируют реакции окисления кислородом воздуха, их называют также оксидазами. К ним относятся, например, альдегидоксидаза, глюкозоксидаза Peni illium, оксидазы аминокислот (стр. 349) и некоторые другие флавиновые ферменты. [c.138]

В исследованиях Тейбора [182] был убедительно обоснован указанный выше механизм осуществляемых диаминоксидазой реакций (стр. 192). Этот автор получил фермент из почек свиньи в очищенном виде и показал, что продуктами окисления гистамина являются имидазолацетальдегид, аммиак и перекись водорода. Было установлено, что альдегид окисляется дальше в имидазолуксусную кислоту альдегидоксидазой в присутствии дифосфопиридиннуклеотида или ксантиноксидазой молока и кислородом. Путресцин, кадаверин и, по-видимому, другие диамины превращаются в соответствующие аминоальдегиды. При циклизации альдегида, полученного из кадаверина, образуется А -пи-перидин из этого можно заключить, что лизин может служить предшественником пиперидина [183, 184] [c.194]

Мы подчеркнули важное значение молибдена для растений, однако он входит в состав и некоторых ферментов, содержащихся в животных организмах. Он участвует в окислении пуриновых оснований в мочевую кислоту. Ксантиноксидаза и родственный ей фермент альдегидоксидаза обладают двойственной субстратной специфичностью. Оба эти фермента катализируют окисление многих гетероциклических азотсодержащих соединений, а также альдегидов и, по-видимому, используют кислороде качестве физиологического конечного акцептора электронов. Третий фермент — ксан-тиндегидрогеназа — имеет близкие функциональные свойства, но, вероятно, использует НАД в качестве акцептора электронов. Спектры ЭПР этих молибденсодержащих ферментов существенно различаются. Это может означать, что различия между ферментами, по крайней мере отчасти, определяются тонкими различиями в составе комплекса молибдена, связанного с простетической группой. Сравнительно недавно к списку молибденсодержащих ферментов была добавлена сульфитоксидаза. Наличие в ней молибдена было случайно обнаружено при исследовании методом ЭПР гемового компонента [6. Роль этих ферментов млекопитающих изучена слабо. Однако в литературе описан случай смерти ребенка в возрасте 23 месяцев с нейрологическими и другими патологическими нарушениями, по-видимому связанными с отсутствием в организме сульфитоксидазы [7]. [c.261]

Известно, что молибден является существенным компонентом шести ферментов альдегидоксидазы, нитратредуктазы, нитрогеназы, сульфитоксидазы, ксантиндегидрогеназы и ксантиноксидазы. Из них четыре содержат флавинадениндинуклеотид (ФАД) (УП), и все шесть содержат железо в виде цитохрома или серусодержа- [c.263]

Между альдегидоксидазой из печени кролика и ксантиноксидазой молока имеется удивительное сходство. Оба фермента могут катализировать гидроксилирование альдегидов и М-гетероцикли-ческих субстратов [58]. В качестве окислителя они могут использовать молекулярный кислород, различные красители и цитохром с. Оба белка содержат одинаковое количество ФАД, Ре и Мо [59]. Метанол сходным образом подавляет активность обоих ферментов [43]. Альдегидоксидаза и ксантиноксидаза дают характерные для Мо(У) сигналы ЭПР при восстановлении [60, 61] и генерируют су-перксид-анион-радикалы при восстановлении кислорода 54]. Однако есть между ними и существенные различия, которые подтверждают, что альдегидоксидаза — отдельный фермент, а не некая форма ксантиноксидазы, как это предполагалось в одном из ранних сообщений [62]. Было обнаружено, что в отличие от ксантиноксидазы альдегидоксидаза из печени кролика, помимо Ре, Мо и ФАД, содержит одну или две молекулы кофермента р или аналогичные молекулы хинонного типа в каждой молекуле фермента [59, 63]. Было [c.285]

В результате детального исследования различий в редуктазных реакциях при различных комбинациях альдегидоксидазы, ингибиторов и акцепторов электрона был сделан вывод [63], что имеется линейная последовательность по крайней мере четырех переносчиков электронов в молекуле фермента, причем восстановление молекулярного кислорода в этой цепи осуществляется в последнюю очередь. Этими четырьмя переносчиками, по-видимому, являются молибден, кофермент р, ФАД и Ре. Дальнейшие сведения о природе электрон-транспортной цепи были получены из опытов, выполненных методом ЭПР. Альдегидоксидаза отличается от ксантиноксидазы в том отношении, что покоящийся фермент дает слабый сигнал ЭПР Мо(У) с -фактором, равным 1,97, который соответствует примерно 3% всего содержания молибдена в ферменте. При инкубации Армента с избытком субстрата интенсивность сигнала возрастает, но только до уровня, соответствующего 15—20% полного содержания молибдена. В тех же условиях около 24% флавина находится в виде семихинонного радикала = 2,00), а 25% железа — в восстановленной форме [60, 61 ]. [c.286]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология