Оксидазы

По данным А. Н. Баха и А. И. Опарина, в зерне активность ферментов дыхания — оксидазы, пероксидазы и каталазы — выше активности гидролитических ферментов. Проращивание повышает активность обеих групп ферментов, но соотношение их активности резко изменяется в обратную сторону и тем сильнее, чем ниже температура. Поэтому в процессе солодоращения накапливается значи- [c.131]

ХРОМОПРОТЕИДЫ (окрашенные белки) — сложные вещества, состоящие из простого белка и пигментной группы, обусловливающей окраску соединения. К X. относятся гемоглобин, миоглобин, хлорофилл, а также некоторые важнейшие окислительно-восстановительные ферменты цитохромы, каталаза, пер-оксидазы. [c.280]

Многие микроорганизмы, грибки и бактерии обладают способностью расщеплять органические вещества до уксусной кислоты. Поэтому она образуется в кислом молоке, сыре и в первую очередь при уксуснокислом брожении спиртсодержащих жидкостей. Таким путем раньше получалось из вина большое количество винного уксуса . Для этого к вит у добавляли необходимые уксусные грибки ( уксусную матку ) и жидкость оставляли на продолжительное время в теплом месте, причем происходило окисление спирта в уксусную кислоту (орлеанский способ). Окислителем здесь является кислород воздуха, уксусные же грибки содержат энзим — алкоголь-оксидазу , каталитически ускоряющую процесс окисления (Бухнер). [c.249]

Эта реакция катализируется ферментом глюкоз-оксидазой. Скорость реакции определяют по количеству выделившегося пероксида водорода. Для идентификации последнего можно использовать реакцию окисления какого-либо бесцветного органического вещества, окисленная форма которого окрашена, например окисление о-толуидина. Тогда скорость увеличения оптической плотности прямо пропорциональна исходной концентрации глюкозы необходимо только, чтобы кислород и восстановленная форма красителя находились в большом избытке по отношению к количеству определяемой глюкозы. [c.450]

Оксидазы — ферменты, катализирующие перенос водорода от субстрата к молекуле кислорода. Для этого обычно требуется флавиновый кофермент FAD. В зависимости от специфичности фермента конечным продуктом может быть вода или пероксид водорода. [c.399]

Ферментация—химическое превращение под каталитическим влиянием энзимов, которые представляют собой азотистые органические вещества, вырабатываемые живыми организмами (бактерии, плесневые грибки и дрожжи). Энзимы имеют коллоидную структуру и их молекулярная масса достигает 300 ООО. Каталитическое действие энзимов очень специфично, сильно зависит от pH и температуры и чувствительно к промотирующему или тормозящему действию многих веществ. Оптимальная температура для большинства энзимов лежит между 18 и 38 С. Энзимы называют по -их функции с прибавлением окончания аза . Катализатор гидролиза имеет название гидролаза, окислительно-восстановительные энзимы называют оксидазами. [c.329]

Оксидазы и пероксидазы (металлсодержащие ферменты) Окислительный фермент Варбурга [c.910]

Таблица 18 Влияние цианид-анионов на эффективную константу скорости реакции первого порядка гидрирования оксидазы О-амииокислот в реакции окисления р-хлораланина.

Известны некоторые ферменты, например оксидазы аминокислот, которые действуют или только на аминокислоты белкового происхождения, или только на их антиподы. Так называемая оксидаза -аминокислот (из змеиного яда) катализирует окислительное превращение природных аминокислот в кетокислоты, в то время как субстратами для оксидазы -аминокислот (из почечной тканн) могут служить только антиподы белковых аминокислот [c.367]

Эти факты определенно свидетельствуют об одинаковой конфигурации внутри каждого ряда субстратов. Для объяснения, их обычно предполагают, что происходит стереоспецифическая адсорбция субстрата на поверхности фермента, причем зоны адсорбции заместителей (например, СООН, ЫНз и Н) в одном случае расположены по часовой стрелке (оксидаза. -аминокислот), а в другом— против часовой стрелки (оксидаза О-аминокислот) [c.367]

Затемненные пятна — поверхность фермента (оксидазы -аминокислот) [c.367]

Цитохром С редуктаза Цит хром С оксидаза Каталаза-НгОа [c.269]

Часто активность ферментов связана с наличием в их структуре кофакторов — органических соединений с ионами металлов. Так, активная группа оксидаз и каталазы представляет собой соединение железа с четырьмя пиррольными ядрами [c.187]

Несмотря на то, что основная масса работ в области химии иммобилизованных систем появилась относительно недавно, в этой области в значительной степени благодаря систематическим исследованиям И. В. Березина и его сотрудников достигнуты большие успехи. Решены вопросы использования иммобилизованных ферментов в тонком органическом синтезе, в трансформации стероидов, в модификации малостабильных соединений, в разделении рацематов на оптически активные формы. Некоторые из названных процессов реализованы в промышленных масштабах. Намечаются пути применения иммобилизованных оксидаз, выделенных микроорганизмами, для тяжелого органического синтеза, в частности, для получения на основе парафинов и ароматических углеводородов спиртов, альдегидов, кетонов, кислот, оксидов. Изучаются перспективы ферментативного обезвреживания сточных вод. Подробно о достижениях химии иммобилизованных систем см. в книге, посвященной истории моделирования опыта живой природы, Биокатализ (М., 1984). [c.185]

Ферментативный метод определения оптической чистоты основан на использовании высокой стереоспецифичности ферментов. Так, например, фермент, окисляющий аминокислоты,— оксидаза аминокислот — обладает высокой стереоспецифичностью -аминокислоты окисляются этим ферментом в 1000 раз быстрее, чем О-аминокислоты. Таким образом, если взять О-аминокислоту, оптическую чистоту которой необходимо проверить, то отсутствие реакции с оксидазой аминокислот укажет на практически полную оптическую чистоту (не менее 99,9%). Если же ферментативное окисление якобы чистой О-аминокислоты идет с заметной скоростью, то это следует считать признаком того, что она содержит примесь -аминокислоты. [c.161]

Уже в 1908 г. Палладии предположил, что биологическое окисление идет не при помощи оксидаз, переводящих кислород в активное состояние, а при воздействии особых бесцветных веществ, распространенных в растениях, так называемых хромогенов эти вещества в присутствии свободного кислорода поглощают его и превращаются в окрашенные пигменты, например [c.333]

Многие оксидазы (монооксигеназы) являются РАО-зависи-мыми и катализируют окисление различных субстратов молекулярным кислородом. Следовательно, РАО-коферменты сиособны переносить кислород к органическому субстрату. Это еще одно из многочисленных свойств этого кофактора, отсутствующее у ЫАВ+. [c.417]

Второй метод основан на дезаминировании аминокислот с помощью-оксидаз (Кребс, 1933) [c.659]

Катализ, при котором катализатор находится в коллоидном состоянии, получил название микрогетероген-ного. К этому роду киталнза относятся биокаталитиче-ские процессы, в которых катализаторами являются ферменты, ускоряющие многие химические реакции и играющие огромную роль в процессах жизнедеятельности. Например, фермент липаза ускоряет процесс усвоения жиров, различные оксидазы способствуют дыханию животных и растительных организмов. Механизм действия катализаторов на кинетику химического процесса во многих случаях окончательно не выяснен. [c.58]

Оксидаза 1-аминокислот Е ядах морских змей. [c.82]

Каким образом молекула флавина активирует молекулярный кислород Следует понимать, что в данных преврашениях кислород участвует в виде молекулы в основном, триплетном, состоянии, в то время как органические молекулы (флавин) обычно находятся в синглетном состоянии. Однако реакция синглета с триплетом с образованием синглетного продукта — спинзапрешенный процесс Тем не менее ионная реакция кислорода может протекать без образования синглетного кислорода, если он связан в комплекс с ионом переходного металла, который имеет неспарепные электроны. Поскольку для функционирования многих оксидаз не требуется иона металла, то пока ничего нельзя утверждать окончательно, кроме того что радикальный процесс для флавинов принципиально возможен. Фактически присоединение кислорода к восстановленному флавину аналогично реакции кислорода с замешенным тетрааминоэтиленом, имеющим сильную электронодонор-ную двойную связь. [c.419]

Другая группа оксидаз, называемая гемопротеидами, содержит в качестве простетической группы гемин или родственные ему соединения. Гемоглобин, каталаза и пероксидаза содержат в качестве простетической группы Г61М. В гемоглобине железо находится, в восстановленной форме, в каталазе — в окисленной. Цитохром с имеет несколько отличную простетическую группу, в которой не содержащий железо порфирин, называемый порфирином с (Теорелл), содержит два остатка цистеина, связанных в а-положении с этильными группами, заменяющими винильные группы в порфирине гема. Цитохром с служит переносчиком электронов, изменяя валентность железа [c.721]

Поэтому в рамках НПО Реактив нами разработаны детонаторы, сочетающие в себе высокую эффективность металлоорганических соединений. Кроме того, созданы метал юкомплексные катализаторы, имитирующие свойства оксидазы, которые катализируют реакции селективного окисления кислородом воздуха, углеводородов нефти в соответствующие спирты и кетоны в жидкой фазе при низкой температуре (80-90°С). [c.11]

При изучении кинетики анаэробной реакции р-хлоралани-на с оксидазой В-аминокислот было найдено, что цианид-анионы ускоряют реакцию гидрирования фермента при окислении субстрата [16]. Исходя из данных табл. 18, найти значение константы диссоциации комплекса фермент-активатор и величину максимальной скорости ферментативной реакции при избытке цианид-ионов. [c.97]

Рис. 50. Определение кинетических и равновесных параметров активации цианистым калием гидрирования оксидазы О-аминокислот в реакции с Р-хлораланином

Окисление D-аланина под действием оксидазы D-амино-кислот в присутствии акцептора электронов — феназинметасульфа-та (ФМС) проходит согласно следующей реакционной схеме [26] [c.299]

Оксидазы широко распространены в природе и могут быть использованы для расщепления неприродных аминокислот L-оксидазы найдены главным образом в змеиных ядах и различных плесенях. Грин-штейн (1958) получила в небольших количествах ряд оптически чистых аминокислот при обработке Z)L-aминoки лoт двумя ферментами. При действии -ам инооксидазы, выделяемой из яда гремучей змеи, остаются >-аминокислоты, при действии же / -аминооксидазы, выделяемой из почек свиньи, сохраняются лишь L-изомеры. [c.659]

Окислительные (дыхательные) ферменты. — Ферменты, осуществляющие окисление путем переноса водорода с субстрата непосредственно к кислороду, известны под названием оксидаз. Одним из ферментов этого типа является тирозиназа, которая катализирует окисление тирозина воздухом в пигмент меланин, коричневый пигмент сетчатки глаза, кожи и волос высших животных (исключая альбиносов). Рапер (1937) идентифицировал три промежуточных продукта окисления тирозина [c.718]

Аэробные дегидрогеназы, для которых единственным акцептором водорода служит молекулярный кислород, называются оксида з а м и. Отнимая водород от окисляемого субстрата и передавая его кислороду воздуха, оксидазы могут образовывать воду или перекись кислорода. Из оксидаз важную роль играют полифенолокси-даза и глюкозооксидаза, окисляющие соответственно полифеноль-ные соединения (например, пирокатехин в хинон) и глюкозу в глюконовую кислоту. [c.117]

Железо. Железо содержится в цитохромах, цитохром-оксидазе, пероксидазе, каталазе и других ферментах, участвующих в процессе дыхания. Оно участвует в работе других ферментов (зимогена-за, пирофосфатаза). [c.198]

О биостойкости материалов можно судить по действию на них ферментов тех микроорганизмов, которые идентифицированы в данных условиях эксплуатации. Коррозию металлов в этом случае называют микробиогенной (или ферментативной). Целесообразно проверять стабильность материалов относительно определенных классов ферментов (дегидрогеназы, оксидазы, гидролазы и др.). Эти испытания можно отнести к ускоренным или экспресс-методам. Так как ферменты действуют на материалы быстрее, чем микроорганизмы, возможно увеличение концентраций ферментов для интенсификации процесса возможно моделирование условий ферментативных реакций и выявления действительного характера процесса (при сравнении с протекающими в реальных условиях) возможна оценка ингибиторного действия биоцидных веществ [7, с. 68]. [c.76]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.718 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.400 ]

Методы биохимии растительных продуктов (1978) -- [ c.114 ]

Микробиология Издание 4 (2003) -- [ c.346 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.133 ]

Органическая химия Том1 (2004) -- [ c.131 ]

Кинетика и катализ (1963) -- [ c.252 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.388 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.313 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.12 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.269 , c.316 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.130 , c.218 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.138 , c.230 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.190 , c.368 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.702 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.388 ]

Фотосинтез 1951 (1951) -- [ c.292 , c.303 , c.304 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.294 , c.305 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.118 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.910 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.31 , c.59 , c.208 , c.227 , c.231 , c.256 ]

Курс физиологии растений Издание 3 (1971) -- [ c.225 , c.231 , c.243 , c.244 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.177 , c.194 , c.222 , c.246 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.290 ]

Микробиология Изд.2 (1985) -- [ c.310 ]

Физиология растений Изд.3 (1988) -- [ c.241 ]

Физиология растений (1989) -- [ c.133 , c.136 , c.162 , c.164 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.203 , c.257 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.33 , c.97 , c.412 , c.414 ]

Физиология растений (1980) -- [ c.197 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.78 , c.125 , c.339 , c.455 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология