Креатинфосфат

Креатин (метилгуанидинуксусная кислота) является обязательной составной частью поперечнополосатой мускулатуры. Содержание креатина в скелетных мышцах достигает 400—500 мг%, в сердечноГ мышце креатина в 2—3 раза меньше. Креатин найден также в ткани мозга (около 100 мг%) и в значительно меньших количествах в паренхиматозных органах (10—50 мг%).) В мышечной ткани креатин содержится как в свободном виде, так и в виде фосфорилированного производного (креатинфосфата, фосфокреатина), который образуется в результате обратимого переноса фосфорильного остатка с АТФ на креатин. Реакция катализируется креатинкиназой (АТФ креатин—фосфо-трансфераза, КФ 2.7.3.2). [c.189]

Ткани, имеющие большой динамический диапазон энергетического обмена (скелетная и сердечная мыщцы), а также мозг содержат креатинкиназу (с. 291). Во внутренней мембране митохондрий скелетных мышц, сердца и мозга содержится креатинкиназа, отличная по электрофоретической подвижности и термолабильности от трех изоферментов креатинкиназы цитоплазмы. Активность креатинкиназы в митохондриях достаточна для того, чтобы в присутствии избытка креатина обеспечить превращение всего образующегося в процессе окислительного фосфорилирования АТФ в креатинфосфат. Освобождающийся при этом АДФ вновь фосфорилируется в митохондриях. Таким образом, высокая активность креатинкиназы в митохондриях может поддерживать работу дыхательной цепи на постоянно высоком уровне в тканях, лишь периодически испытывающих потребность в большом количестве АТФ. [c.479]

В реакционную смесь объемом 5 мл добавляют компоненты ферментативной реакции в конечной концентрации 50 мМ трис-НС1, pH 7,2 10 мМ креатинфосфат 10 мМ АМФ, 5 мМ М (СНзСОО)2, раствор креатинкиназы. Если в препарате фермента отсутствует примесь аденилаткиназы, АМФ в реакционную смесь не добавляют. Смесь выдерживают 5 мин при 30° С, после чего реакцию запускают добавлением АДФ (1 мМ), быстро перемешивают и затем каждые 2—3 мин отбирают по 0,5 мл раствора. Пробы помещают в заранее приготовленную смесь, состоящую из 1 мл 1%-ного щелочного раствора а-нафтола и 0,5 мл 0,05%-ного раствора диацетила. Каждую пробу после доведения ее объема до 5 мл через 30 мин колориметрируют при 540 нм. Первая проба (взятая в течение первых 20 с) может служить контрольной, но лучше ее готовить без добавления АДФ. [c.293]

Мол. механизмы генерирования и утилизации энергии на промежут. этапах О.в. изучает биоэнергетика, к-рая рассматривает сопряжение биол. окисления с фосфорилированием. Это обусловлено тем, что своб. энергия гидролиза осн. продукта фосфорилирования-АТФ и в меньшей степени др. фосфатных производных, напр, гуанозинтрифосфата, креатинфосфата,-обеспечивает в сопряженных р-циях синтез сложных соед., мьппечное сокращение, транспорт соед. через биол. мембраны против градиента концентрации (активный транспорт), создание на мембране электрич. потенциала, разряд к-рого, в частности, обеспечивает проведение нервного импульса и др. биоэлектрич. явления. Энергия гидролиза АТФ может также трансформироваться в световую энергию или служить в организме источником тепла. [c.316]

При 100°С в 1 н. НС1 гидролизуется на 100%, за 2 мин. Более стабилен, чем креатинфосфат, к реактивам при определении по неорганическому фосфату по методу Фиске — Суббароу. [c.496]

И 200 метров в основном расходуют АТФ и похожее на него вещество -креатинфосфат, запасенные в мышцах. Во время энергичных упражнений этих высокоэнергетических фосфатов хватает примерно на полминуты. [c.450]

Определение ортофосфата используется при концентрационном диализе фосфорных эфиров углеводов и многих других фосфорсодержащих соединений, например креатинфосфата (с. 190) или АТФ <с. 187). [c.33]

Отбирают 1,5 мл фильтрата и проводят в нем определение фосфора (с. 33). Рассчитывают количество креатинфосфата во взятой пробе. [c.190]

Митохондриальный фермент выделен в виде димера, гексамера и октамера. Изоферменты креатинкиназы различаются по электрофоретической подвижности, по кинетическим свойствам, по термостабильности, по аминокислотному составу, по количеству и реактивности 5Н-групп, аргининовых остатков и другим свойствам. Мышечный изофермент (ММ) более стабилен, чем мозговой (ВВ) и митохондриальный при изменении pH и температуры. Они устойчивы в диапазоне pH 6,0—9,5, но при этом к раствору мозгового и митохондриального изоферментов необходимо добавлять 5Н-восстанавливающие реагенты (2-меркаптоэтанол и др.). Оптимальные значения pH активности для изоферментов практически одинаковы и равны 9 — для прямой реакции (синтеза креатинфосфата) и 7 — для обратной реакции (расщепления креатинфосфата). [c.292]

Будут ли реагировать 0,01 М креатинфосфата и 0,01 М аденозиндифосфата с образованием 0,04 М креатина и 0,02 М аденозинтрифосфата при 25° С, pH 7 и рМд 4 Какой концентрации может достигнуть образующийся АТФ, если концентрации всех остальных реагентов поддерживаются постоянными и равными указанным выше [c.234]

Хотя АТР служит непосредственным источником энергии работающей мышцы, его концентрация составляет лишь около 5 мМ. Однако в мышце, кроме того, содержится фосфаген, N-фосфатное производное гуанидинового соединения. В мышцах млекопитающих фосфагеном является креатинфосфат. [c.418]

Потенциал переноса групп для креатинфосфата равен —43,1 кДж-моль . Вследствие этого перенос с образованием АТР происходит самопроизвольно, со значением AG = = —8,6 кДж моль . Креатинфосфат находится в мышце в концентрации 20 мМ, играя роль резервуара высокоэнергетических фосфорильных групп и поддерживая в адениловой системе мышцы высокий уровень энергетического заряда (биосинтез креатина описан в гл. 14, разд. В,3). [c.418]

Соотношение количества свободного креатина и креатинфосфата в мышечной ткани сильно варьирует в покоящейся мышце накапливается креатинфосфат, при сокращении происходит распад АТФ, но за счет креатинкиназной реакции она регенерирует, что приводит к увеличению свободного креатина и уменьшению креатинфосфата. [c.189]

Креатинфосфат, характеризующийся высокой лабильностью в кислой среде, можно определить по содержанию фосфора методом Фиске—Суббароу в безбелковом экстракте, из которого предварительно удален неорганический фосфат. [c.190]

С открытием митохондриальной креатинкиназы креатинфосфат стал рассматриваться не просто как резерв макроэргического фосфата в клетке, а как основной переносчик химической энергии от митохондрий к местам ее утилизации в клетке. Митохондриальная креатинкиназа превращает синтезированный в митохондриях АТФ в креатинфосфат в виде креатинфосфата энергия транспортируется к местам ее утилизации, где и происходит обратная реакция образования АТФ из креатинфосфата и АДФ с помощью цитоплазматических нзофермен-тов. [c.292]

Было также высказано предположение о том, что именно креатинфосфат является той формой высокоэргического фосфата, которая переносится из митохондрий в другие части клетки. В настоящей работе предлагается ознакомиться с влиянием креатина на дыхание митохондрий сердца и определить 5о,5 митохондриальной креатинкиназы для креатина и АТФ. [c.479]

КРЕАТИНФОСФОРНАЯ КИСЛОТА (фосфокреатин, креатинфосфат), мол.м. 211,12 [ф-ла I R = Р(0)(0Н)2] бесцв. кристаллы, раств. в воде. Устойчива в [c.506]

Препарат П. к. (белый или с желтоватым оттенком порошок с характерным запахом раств. в воде, не раств. в этаиоле гигроскопичен) содержит ок. 70% осн. в-ва, в значит, кол-вах содержит также глюконат Са и СаС . Он обладает антигипоксич. (повышает содержание О2 в тканях) И липотропным (способствует усвоению жиров) действием, а также повышает содержание креатинфосфата в мышце. Его Применяют при лечении атеросклероза сосудов мозга (I и II стадии), ниж. конечностей, хронич. коронарной недостаточности, а также при хронич. гепатитах и алкоголизме. Противопоказан при значит, повышении артериального давления и при глаукоме. [c.443]

Будем считать, что содержание креатинфосфата в мышце составляет 20 мМ и что в результате работы мышцы оно может снижаться до 10 мМ. Какой будет при этом степень фосфорилироваиия Rp если креатинкиназная реакция достигнет состояния равновесия [c.451]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.83 , c.99 , c.418 ]

Успехи органической химии Том 3 (1966) -- [ c.131 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.305 , c.455 , c.456 , c.651 , c.654 ]

Справочник биохимии (1991) -- [ c.68 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.344 ]

Биохимия (2004) -- [ c.205 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.144 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.81 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.222 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.81 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.28 , c.37 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.22 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.378 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.416 , c.430 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 2 (1963) -- [ c.0 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.296 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.113 , c.114 , c.332 , c.340 , c.354 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.14 , c.113 , c.332 , c.340 , c.354 ]

Биохимия мембран Биоэнергетика Мембранные преобразователи энергии (1989) -- [ c.21 , c.212 , c.240 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.216 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.167 , c.183 , c.187 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.527 , c.528 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.12 , c.13 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология