Гуанидиновые производные

Гуанидин HN= (NH2)2 (имидомочевина). Это соединение полуг чило свое название от пуринового соединения гуанина (стр. 1044), содержащегося вместе с другими веществами в гуано. При разложении гуанина Штреккер открыл гуанидин. Одно из гуанидиновых производных (аргинин) содержится в белке, другие (креатин, креатинин) — в мускулах и иных органах, третье (агматин) найдено в спорынье.и 6 сперме сельди. [c.289]

Как вторичные ускорители гуанидиновые производные оказывают сильное активирующее действие. Особенно заметно они могут активировать ускорители типа меркаптопроизводных и оказывают активирующее действие также на дитиокарбаматы и тиурамы, хотя для этих ускорителей в качестве активаторов они применяются лишь в особых случаях. В смесях, содержащих сульфенамидные ускорители, отщепляющие уже во время вулканизации вторичные ускорители основного характера, гуанидиновые ускорители оказывают значительно меньшее действие, чем в смесях с меркаптопроизвод-ными. [c.209]

Лекарственные препараты. Синтезированы и исследованы производные имидазо[1,2-а]бензимидазола, содержащие фармакофорные гуанидиновую и трет-бутильную группировки с различными заместителями в ядре трицикла, выявлено наличие адреналитических, спазмолитических, анти-аритмических, антимикробных, местноанестизирующих свойств, которые переданы на кафедры фармакологии Волгоградской и Краснодарской медицинских академий. [c.121]

Как вторичные ускорители гуанидиновые производные являются сильными активаторами. Так, существенное активирующее воздействие они оказывают на тиазолы, дитиокарбаматы и тиурамы. [c.38]

Хотя АТР служит непосредственным источником энергии работающей мышцы, его концентрация составляет лишь около 5 мМ. Однако в мышце, кроме того, содержится фосфаген, N-фосфатное производное гуанидинового соединения. В мышцах млекопитающих фосфагеном является креатинфосфат. [c.418]

Щелочные условия не являются обязательными — реакция протекает и в кислой среде, особенно когда это касается первичных аминов. Для предотвращения образования аминоацильных производных берут разбавленный ангидрид. Другие полярные группы, способные ацилироваться вместе с главными амино-(или имино)-группами, общими для всех аминокислот, включают ОН-группы серина, треонина, оксипролина й тирозина, МНа-группы боковых цепей орнитина и лизина, 5Н-группу цистеина, а также имидазольную, гуанидиновую и индольную группы гистидина, аргинина и триптофана соответственно. В особых условиях можно получить диацильные производные всех этих аминокислот, за исключением аргинина при введении двух ацильных групп в гуанидиновое ядро получаются три-ацильные производные. [c.107]

Смеси, содержащие гуанидиновые производные в качестве вторичных ускорителей, пригодны для всех типов вулканизации (в прессе, паром, горячим воздухом). Реверсии при этом не наблюдается, напротив, заметно повышается модуль. Однако при применении гуанидиновых ускорителей в качестве основных ускорителей начало вулканизации наступает с такой задержкой, что возможность вулканизации горячим воздухом обычно исключается. [c.210]

Для полноты вулканизации требуется применение окиси цинка. Хотя и можно, например, осуществить вулканизацию смесей, содержащих о-толилбигуанид, без добавления окиси цинка, но полная эффективность достигается и в этом случае только при введении достаточных ее количеств. Наоборот, введения в смесь жирных кислот не требуется. Они замедляют вулканизацию, что становится заметным даже при введении гуанидиновых производных как вторичных ускорителей. Слишком высокое содержание жирных кислот при вулканизации смесей с гуанидинами в качестве основных ускорителей затрудняет процесс и приводит к ухудшению физико-механических свойств резин. [c.210]

Стрептидин содержит две гуанидиновых функции, и потому является более сильным основанием, чем дезок-систрептамин. Все заместители этих двух циклогексановых производных имеют экваториальную ориентацию, что служит серьезным препятствием инверсии их кресловидной конформации, так как переход в полностью (пен-та- или гекса-) аксиально ориентированные формы энергетически слишком невыгоден. [c.306]

Стрептомицин — это антибиотик, подавляющий синтез белка. Он представляет собой гликозид, агликоном которого служит производное инозита (гексаоксициклогексана) с двумя оксигруппами, замещенными гуанидиновыми остатками. [c.458]

Белки дают ряд цветных реакций, обусловленных наличием определенных аминокислотных остатков нли общих химических группировок. Эти реакции широко используются для аналитических целей. Среди них широко известны нингидриновая реакция, позволяющая проводить количественное определение аминогрупп в белках, пептидах и аминокислотах, а также биуретовая реакция, применяемая для качественного и количественного определения белков и пептидов. (При нагревании белка или пептида, но не аминокислоты, с Си 01 в щелочном растворе образуется окрашенное в фиолетовый цвет комплексное соединение меди, количество которого можно определить спектрофотометрически.) Цветные реакции на отдельные аминокислоты используются для обнаружения пептидов, содержащих соответствующие аминокислотные остатки. Для идентификации гуанидиновой группы аргинина применяется реакция Сакагучи — при взаимодействии с а-нафтолом и гипохлоритом натрия гуанидины в щелочной среде дают красное окрашивание. Индольное кольцо триптофана может быть обнаружено реакцией Эрлиха — красно-фиолетовое окрашивание при реакции с п-диме-тиламинобенэальдегидом в Н 804. Реакция Паули позволяет выявить остатки гистидина и тирозина, которые в щелочных растворах реагируют с диазобеизолсульфокислотой, образуя производные, окрашенные в красный цвет. [c.32]

Метод применяют также для определения первичных аминогрупп в а-аминокислотах и белках, амидах карбоновых к-т, мочевине и ее мн. производных. Фенолы, оксимы, в-ва с активными метиленовыми группами мешают определению, т.к. с HNOj образуют NjO или Nj. Гуанидиновая группировка H2N (=NH)NH не реагирует с HNO2. [c.353]

Применение нитрогруппы для заищты гуанидиновой функции предложено в работе [155]. В случае применения нитрогруппы как зашиты гуанидиновой функции встречаются трудности при активировании таких производных. В качестве побочной реакции происходит образование лактама [c.126]

В работе [166] показано, что защищенное по М -и карбоксилу производное аргинина со свободной (непротонированной) гуанидиновой группой дает с активированным эфиром бензилоксикарбонилглицина диацильное производное, которое может дальше перацилироваться с Z-Phe-OH/ДЦГK. [c.127]

После проведения гидролиза белка полученную смесь аминокислот необходимо разделить и количественно проанализировать. Метод газо-жидкостной хроматографии привлекает своей быстротой и чувствительностью, в особенности метод хромато-масс-спек-трометрии [10]. Разумеется, необходимо перевести свободные аминокислоты в более летучие для ГЖХ производные и в этом состоит трудность. Большинство известных методов включает две реакции образование сложного эфира по карбоксильной группе и ацилирование аминогруппы. Крайне важно, чтобы обе реакции протекали практически нацело, а образовавшиеся производные можно быЛ о бы разделить. Несколько сотен опубликованных за последние 25 лет работ свидетельствуют о трудностях, которые при этом возникают. Карбоксильную группу обычно переводят в сложноэфирную, используя простые радикалы от метила до пентила, в то время как для защиты амино- или иминогруппы популярны iV-трифтораце-тильная и JV-гептафтормасляная группы, так как они позволяют проводить ГЖХ-анализ с высокой чувствительностью при использовании детектора электронного захвата. Трудности связаны с ацилированием гуанидиновой группировки аргинина и термолабильностью производных цистеина из-за реакций -элиминации. Обсуждаемая техника и соответствующая литература коротко изложены в обзоре [11]. [c.260]

Положение двойной евязи в замещенных по гуанидиновой группировке производных аргинина или же относительное расположение ациль.чых групп в этой же системе нельзя считать однозначно установленным. [c.385]

Как и в случае производных нитроаргинина, защиту можно удалить каталитическим гидрогенолизом. Использованный позднее Уа-бензилоксикарбонил-Л о), Л -бис (адамантилоксикарбонил) аргинин (62) [43] сохраняет при гидрогенолизе защитную группу в боковом радикале адамантилоксикарбонильные группы удаляются в кислых условиях. Побочной реакцией, наблюдаемой в этой серии превращений, является атака свободной а-аминогруппы на диаци-лированную гуанидиновую функцию схема (26) [43]. Этот процесс, вероятно, катализируется слабыми кислотами. [c.386]

Другой подход к получению пептидов аргинина состоит в использовании производных орнитина, содержащих в боковом радикале защитные группы, с последующим превращением на конечных стадиях синтеза орнитиновой боковой группировки в аргини-новую схема (27) . Таким путем можно избежать осложнений при синтезе, связанных с наличием в молекуле гуанидиновой функции. [c.386]

Желт. жидк. 120= . Гидрат иглы 4-1 HjO. J, 91. Раств-сть р. Н2О. При pH, близких к нейтр., реагирует с гуанидиновыми гр. аргининовых остатков, давая производные, содержащие два фенилглиоксалевых остатка на одну гуанидиновую гр. [JB 243, 6171 (1968)]. Производные уст. в мягких кисл. уел. (pH < 4), но медл. разл. при нейтр. и щел. pH, регенерируя большинство исходных гуанидиновых гр. В этих уел. фенилглиоксаль реагирует также е [c.330]

Колхицидил- и -аргинин и его бензоильное производное да-ли5 5 положительную реакцию Сакагучи на гуанидиновую группу [c.249]

Методы модификации остатков аргинина в белках основаны на конденсации гуанидиновой группы с различными дикетонамн и диальдегидами. Наибольшее применение среди них находит реакция с 1,2-циклогександиоиом, предложенная в 1975 г. Л. Патти и Э. Смитом. Модификация протекает в мягких условиях (pH 8,0 — 9,0 25 — 40 ""С) в натрий-боратном буфере с образованием стабильного комплекса производного аргинина с боратом. [c.44]

Недостатком этой методики является сложность приготовления проб. Необходима многоступенчатая очистка, так как УФ-детекция абсолютно не специфична для идентификации определённых групп пептидов. Подобные трудности удалось преодолеть, используя специфические флуоресцентные производные пептидов. Например, гуанидиновый фрагмент тафцина образует флуоресцентное производное с бензоином, т. е. все пептиды, не содержащие гуанидин, не мешают анализу тафцина в биологических пробах. [c.533]

Склонность к деацилированию у ацилзамещенных 0-, S-, дополнительных NHj, имидазольной и гуанидиновой групп намного выше, чем у сс-КНг-групп, причем ТФА-производные в этом отношении намного чувствительнее соответствующих ацетильных соединений. Эти свойства имеют решающее значение при выборе жидкой фазы и носителя для ГХ. Было показано, что в водной среде ди-ТФА-серин быстро превращается в moho (Ы)-ацильное производное [144]. При достаточно длительном воздействии N-ТФА-серин в конце концов снова превращается в нативную аминокислоту, что, как полагают, связано с N—>0 ацильной миграцией. Дй-ТФА-производные оксипролина, серина, треонина, тирозина и цистеина тоже быстро разлагаются до. N-ТФА-соединенип в метаноле, воде и даже в некоторых тщательно высушенных растворителях (бензол, хлористый этилен и н-амилтрифторацетат) [28, 84, 99]. При этом наиболее лабильны производные тирозина, а наиболее устойчивы -0-ТФА-группировка треонина и производное по индольному атому азота триптофана. Наблюдаемые в ГХ метанольных растворов метиловых эфиров ТФА-аминокислот большие времена удерживания для серина и тирозина согласуются с их разложением до свободных ОН -форм. Еще одним доказательством лабильности О- и S-ТФА-тирозина и цистеина служит их способность к ацилированию н-амилового эфира изолейцина. Треонин, серин и оксипролин в этом отношении были неактивны [28]. н-Бутиловый эфир ди-ТФА-гистидина оказалось целесообразным хроматографировать, полностью разлагая его бутано лом на газохроматографической колонке до моно-ТФА-произ-водного [43] (см. также разд. 2.7.3). [c.114]

Обладает способностью желатииизировать жидкие вещества цитоплазмы стабилизовать гели. Это свойство формалина, используемое в микроскопии для фиксации исследуемого материала, основано на способности карбонильной группы формальдегида вступать во взаимодействие с белковыми функциональными группами, содержащими реакционноспособный водород аминными, имин-ньши, гидроксильными, карбоксильными, сульфгидрильными, дисульфидными, гуанидиновыми и др. По Френчу и Эдсону [1] эта реакция проходит в две стадии 1) присоединение формальдегида к соединению, содержащему реакци-онноспособный водород, с образованием гидроксиметильного производного и 2) конденсация этого производного с другой молекулой КН с образованием метиленового мостика (—СНг—) [c.421]

Чтобы можно было рассматривать особенно ценные сульфенамидные ускорители как самостоятельную группу, было принято несколько произвольное разделение ускорителей на меркаптаповые и сульфенамидные. При этом к ускорителям типа меркаптосоединений относят 2-меркаптобензтиазол, комбинации его с другими соединениями, его цинковую соль, дибензтиазилдисульфид и его комбинации. 13 ту же группу входят и некоторые другие производные 2-меркаптобензтиазола, например его гуанидиновые соли или дини-трофени.лсульфид. [c.161]

Помимо белого стрептоцида в 1938 г. был введен сульфидин (стр. 349). В 1940 г, Виннек синтезировал сульфагуанидин, известный под названием сульгина и ряд других препаратов. При изучении бактериального спектра сульгина выяснилось, что он является наиболее эффективным при лечении кишечных инфекций. Ниже приводятся формулы строения белого стрептоцида и его гуанидинового (стр. 256) производного — сульгина [c.286]

Стрептомицин значительно устойчивее пенициллинов—не разрушается при кратковременном воздействии кислот и щелочей. При кислотном гидролизе он распадается с образованием двух веществ сильного двукислотного основания gHijjOjN,.,. названного стрептидином, и своеобразного дисахарида—стрептобиозамина. Стрептидин—производное циклогексана, содержащее две гуанидиновые группировки и четыре гидроксила. Стрептобиозамин яв- [c.693]

Смотреть страницы где упоминается термин Гуанидиновые производные: [c.717] [c.253] [c.393] [c.362] [c.93] [c.381] [c.525] [c.717] [c.351] [c.273] [c.127] [c.270] [c.385] [c.317] [c.260] [c.183] [c.135] [c.218] [c.364] [c.299] [c.536]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология